HÓA học PROTID ppt _ HÓA SINH

Bài giảng pptx các môn chuyên ngành Y dược hay nhất có tại “tài liệu ngành dược hay nhất”; https:123doc.netusershomeuser_home.php?use_id=7046916. Slide hóa sinh ppt dành cho sinh viên chuyên ngành Y dược. Trong bộ sưu tập có trắc nghiệm kèm đáp án chi tiết các môn, giúp sinh viên tự ôn tập và học tập tốt môn hóa sinh bậc cao đẳng đại học chuyên ngành Y dược

HOÁ HỌC VÀ CHUYỂN

Mục tiêu:

1 Phân loại được acid amin.

2 Trình bày được 4 bậc cấu trúc của phân tử protein Nêu được những tính chất và vai trò sinh học quan trọng

của peptid, protein

3.Viết được các phản ứng thoái hóa chung của acid amin.

4 Mô tả được các quá trình vận

chuyển amoniac trong cơ thể và viết được sơ đồ tổng hợp urê.

5 Biện luận được sự thay đổi một số chỉ tiêu sinh hoá do rối loạn

PHẦN 1

HOÁ HỌC

PROTEIN

I ĐẠI CƯƠNG

 Đơn vị cấu tạo của protein là

các acid amin, protein chiếm tỷ lệ hơn 50% trọng lượng khô

của tế bào; là thành phần cấu tạo chính của enzym, một số

hormon có bản chất là protein, nucleoprotein có thể nói nó là

cơ sở vầt chất của sự hoạt

động trong mọi cơ thể sống

II ACID AMIN

1 Cấu tạo: công thức chung

Phân loại

* Nhóm Acid amin trung tính

(Val), Leucin (Leu), Isoleucin (Ile), Serin (Ser), Threonin (Thr), Cystein (Cys, Methionin (Met)

R C H C O O H

N H 2

CH2 CH COOH

NH2SH

CH2 CH2 CH COOH

NH2S

CH

*Acid amin acid vaì cạc amid

HN

NH2

CH2

CH2HOOC CH COOH

NH2

CH2 CH COOH

NH2

CH2OC

H2N

*Acid amin kiềm

2 Tính chất lý học

2.1 Tính hòa tan

- Dễ tan trong nước, không tan

hoặc tan ít trong alcol

- Không tan trong ete, trừ prolin và hydroxyprolin tan trong alcol và

ete

- Các acid amin thường tan trong

acid và kiềm loãng tạo thành các muối của acid amin.

3 Tính chất hóa học

 Phản ứng Ninhydrin: Ninhydrin tác dụng với acid amin trong điều kiện đun nóng tạo thành CO 2 , NH 3 , aldehyt và tạo nên sản phẩm màu xanh tím Prolin và

hydroxyprolin cho màu vàng nhạt

 Các phản ứng do gốc R: Gốc R quyết định phản ứng đặc hiệu của acid amin

- Sakaguchi: tìm Arginin.

- Pauly (Diazo): Tyrosin, Histidin.

- Xanthoproteic: Acid amin nhân thơm.

- chì Sulfur: Cystein, Cystin.

- Hopkinscole: Tryptophan

4 Tính chất Acid-Base của AA (lưỡng tính)

 Ở môi trường kiềm , acid amin

phân ly như một acid và thành anion, môi trường acid , acid amin hoạt động như một base và

thành cation

 Trong dung dịch nước , acid amin bao giờ cũng có 3 dạng ion:

cation, ion lưỡng cực và anion.

 Tính chất này được ứng dụng

R CH COOH

NH2

R CH COOH

NH3+

III PEPTID

1 Cấu tạo

tạo bởi các acid amin nối với nhau qua liên kết peptid, có phân tử

lượng <10.000 Các liên kết:

Là liên kết đồng hóa trị giữa

nhóm -COOH của acid amin này với

 1.2.Liên kết hydro (H O): Là

lực hút tĩnh điện giữa nguyên tử hydro và nguyên tử oxy Liên kết hydro duy trì cấu trúc bậc

II

N

C C

N C

C N C

R H O R

H H

H

O R H

R O

R

O R

C

C N

C C

N C C

O H

H

H

H

Liên kế t hydro

1.4.Liên kết muối (hay liên kết ion)

- Lực hút tĩnh điện giữa các nhóm -COO - và các nhóm -NH 3+ (-COO - NH 3+ )

Ngoài ra còn có tương tác giữa các

nhóm không phân cực, tức các nhóm kỵ nước

2.Danh pháp

2.1.Theo số lượng acid amin

Dipeptid (2 Aa), Tripeptid (3 Aa),

Tetrapeptid (4 Aa), Polypeptid (Nhiều Aa).

2.2.Theo những gốc acid amin

Để nguyên tên acid amin C-tận, những acid amin khác được đổi đuôi thành yl.

Vd: seryl - glycyl - tyroxyl - alanyl - leucin 2.3.Gọi theo tên riêng

- Glutathion: Tripeptid Glycin

glutamyl-Cysteyl Glucagon: polypeptid gồm 29 acid amin

- Insulin: 51 acid amin.

3 Tính chất

3.1.Tính chất acid - base

Có tính lưỡng tính và có 3

dạng ion trong d/ dịch.

3.2.Tính chất hóa học:

4 Một số peptid có hoạt tính sinh học

4.1 Glutathion: Tripeptid γ Cysteyl-Glycin

glutamyl-Glutathion có ở các mô và cơ

quan: gan, thận, lách, tim, phổi và đặc biệt là bảo vệ hồng

cầu (tham gia qt oxy hóa khử )G SH G S

S G

-2H

G SH +2HDạ ng lhử Dạ ng oxyhóa

4.2 Peptid hormon

dụng kích thích sự tổng hợp

4.3 Peptid kháng sinh

Một số kháng sinh có bản chất là peptid :

IV PROTEIN

 Protein gồm hàng trăm đến

hàng nghìn acid amin nối với

nhau bằng liên kết peptid

 Có những liên kết hydro, liên

kết disulfur, liên kết muối, liên kết ion tạo thành một chuỗi hay nhiều chuỗi polypeptid.

 Trọng lượng phân tử >10.000

1 Cấu trúc không gian của

Cấu trúc biểu thị sự xoắn của

chuỗi polypeptid, cấu trúc này được giữ vững bởi liên kết hydro và liên kết disulfua Cấu trúc bậc II thường có 2 dạng: dạng xoắn hình lò xo,

1.3 Cấu trúc bậc III:

 Cấu trúc này được hình thành do sự cuộn lại một lần nữa từ cấu

trúc bậc I và bậc II Cầu disulfua giữ

vị trí quan trọng trong việc duy trì

cấu trúc bậc III của chuỗi polypeptid.

1.4 Cấu trúc bậc IV:

 Phân tử protein được tạo thành bởi hai hay nhiều chuỗi polypeptid, các chuỗi polypeptid kết hợp với nhau bởi liên kết muối, liên kết hydro hoặc

lực Van der Waals tạo thành cấu trúc bậc IV.

+ Protein thuần: thành phần chỉ là các acid amin

+ Protein tạp : cấu tạo ngoài

acid amin còn có thành phần không

phải là acid amin, như glycoprotein, lipoprotein, nucleoprotein,

2.1.Protein thuần

thanh các dịch sinh vật,

quan và các dịch sinh vật của động vật

nucleoprotein tế bào sinh dục cá, lách,

tuyến giáp

kết hợp với acid nucleic (ADN).

thành phần của tóc, lông, móng, sừng

dây chằng, tổ chức dưới da, xương, sụn

nhiều trong các hạt ngũ cốc (lúa mạch, lúa mì, ngô )

2.2 Protein tạp: gồm 2 phần:

Protein thuần và Nhóm ngoại Tùy theo nhóm ngoại, người ta lại chia protein tạp ra làm nhiều loại

thuần và nhóm ngoại là chất màu.

Ví dụ: Hb của hồng cầu, myoglobin của cơ, Flavoprotein: có nhóm ngoại chứa riboflavin

2.2.3 Glucoprotein

Nhóm ngoại chứa glucid,

Vd:mucoprotein có nhóm ngoại là

mucopolysacarid ở xương, sụn, mô nâng đỡ.

2.2.4 Lipoprotein

Nhóm ngoại là lipid: phosphatid,

triglycerid, sterol, acid béo ,lipoprotein này tan trong nước

2.2.5 Phosphoprotein

Nhóm ngoại là acid phosphoric.

Ví dụ: Casein của sữa động vật

2.2.6 Metaloprotein

Nhóm ngoại là những kim loại: Fe, Cu,

Zn, Co, Ca, Mg, Pb Ví dụ: ferritin của

gan và lách là Metaloprotein có nhóm ngoại là sắt

3.Tính chất

3.1 Tính lưỡng cực:

Các phân tử protein vừa có nhóm -NH2 vừa có nhóm -COOH

vì vậy trong môi trường nước

tồn tại ở 3 dạng ion khác nhau: ion (-), ion (+), ion lưỡng cực

3.2 Sự biến tính của protein

Nhiệt độ cao, tia tử ngoại, siêu âm acid, kiềm, kim loại nặng làm

protein dễ bị mất tính chất ban

đầu, ví dụ độ hòa tan giảm, tính

chất sinh học bị mất

Sự biến tính không làm đứt các liên kết peptid, mà làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối làm cấu trúc protein bị đảo lộn

thuận nghịch: protein biến tính trở lại dạng ban đầu Biến tính không thuận nghịch: protein không trở lại

dạng ban đầu của nó

3.3 Tính chất hóa học

Tương tự tính chất của acid amin và peptid.

3.4 Tính chất sinh học

Chức năng sinh học của protein rất phong phú : protein

enzym và protein hormon có hoạt tính xúc tác, protein vận

chuyển có chức năng vận

chuyển các chất trong cơ thể,

protein cấu trúc làm nhiệm vụ xây dựng tế bào và mô