HÓA học HEMOGLOBIN ppt _ HÓA SINH

Bài giảng pptx các môn chuyên ngành Y dược hay nhất có tại “tài liệu ngành dược hay nhất”; https:123doc.netusershomeuser_home.php?use_id=7046916. Slide hóa sinh ppt dành cho sinh viên chuyên ngành Y dược. Trong bộ sưu tập có trắc nghiệm kèm đáp án chi tiết các môn, giúp sinh viên tự ôn tập và học tập tốt môn hóa sinh bậc cao đẳng đại học chuyên ngành Y dược

HOÁ HỌC HEMOGLOBIN

Bài giảng pptx các môn chuyên ngành Y dược hay nhất

có tại “tài liệu ngành dược hay nhất” ;

https://123doc.net/users/home/user_home.php?

use_id=7046916

HOÁ HỌC HEMOGLOBIN

MỤC TIÊU:

-TRÌNH BÀY ĐƯỢC TÍNH CHẤT CỦA

HEMOGLOBIN

ĐẠI CƯƠNG

Hemoglobin (Hb) là protein tạp: là

chromoprotein có nhóm ngoại Hem

Hemoglobin gồm 4 chuỗi polypeptid liên

kết với 4 Hem

Hem gồm Porphyrin liên kết với Sắt (Fe++)qua 4 N của 4 vòng pyrol

I CẤU TẠO CỦA PORPHYRIN VÀ HEM

VỊ TRÍ 1,…8

– Porphin: 4 vòng pyrol được liên kết qua 4 cầu nốiMethenyl (-CH=)

N N N

N

3 4

5 6

7

8

1 2

3 4 5

6 7 8

I

II

III IV

– GỐC HỮU CƠ TRÊN CÁC VỊ TRÍ TỪ 1, ,8

A P

A P

M P

M P

COPROPORPHYRIN I COPROPORPHYRIN III

M V

PROTOPORPHYRIN IX

M V

M V

M P

IV CẤU TẠO GLOBIN

Globin gồm 4 chuỗi polypeptid

Người bình thường, trưởng thành, dạng phổ biến nhất là:

– 2 chuỗI , mỗi chuỗi gồm 146 acid amin

– 2 chuỗi , mỗi chuỗi gồm 141 acid amin

Các acid amin thay đổi theo theo tuổi, loài, các

trường hợp bệnh lý

CẤU TẠO CHUỖI 

CHUỖI GLOBIN CỦA Hb NGƯỜI

- ChuỗI  gồm 141 acid amin

- ChuỗI , ,  gồm 146 acid amin, chỉ khác nhau một số acid amin trên vị trí xoắn

Sự khác nhau của các A Amin trên đoạn xoắn F của chuỗi polypeptid

Sự khác nhau của các A Amin trên

đoạn xoắn F của chuỗi polypeptid

Vị

trí F

F1 F1 F3 F4 F5 F6 F7 F8 F9HbA Phe Ala Thr Leu Ser Glu Leu His CysHbS Phe Ala Thr Leu Ser Val Leu His CysHbC Phe Ala Thr Leu Ser Lys Leu His Cys

HỒNG CẦU BÌNH THƯỜNG VÀ BỆNH LÝ

V.CẤU TẠO CỦA HEMOGLOBIN

Mỗi Hem gồm 4 đơn vị liên kết với nhau:

– Một đơn vị gồm 1 Hem liên kết với 1 chuỗi

Hb – DPG + 4O2  Hb(O2) + DPG

Hb liên kết với 2,3-Diphosphoglycerat

Liên kết giữa Hem và Globin

CẤU TẠO CỦA Hb Cấu tạo của một tiểu đơn vị của Hb

tertiary structure

CẤU TẠO CỦA Hb (tiếp theo) Cấu tạo Hb gồm 4 tiểu đơn vị

- Ở phổi , PO2 trong không khí là 13KPa (1 mmHg = 0,133

- Ở tổ chức ví dụ ở cơ PO2 còn 1,5 Kpa, Oxy được giải

phóng cho cơ  máu về tim độ bảo hoà chỉ còn 64%

1.Kết hợp với Oxy tạo Oxyhemoglobin (TT)

 Cấu hình T và R của Hb và sự tham gia của H+

- Cấu hình T là dạng căng khi Hb không gắn O2

- Cấu hình R là dạng dãn khi Hb gắn O 2

Sự thay đổi cấu hình là do sự hợp tác của các tiểu đơn

vị khi Hb có gắn O2 Áp lực của O2 lớn nên dạng R

nhiều hơn dạng T khoảng 150-300 lần.

-H + cũng tham dự sự kết hợp Hb với O2 qua hiệu ứng

Bohr:

2.Sự kết hợp vớI CO2

 Tạo Carbohemoglobin qua nhóm amin (-NH2) tự

do của các chuỗi globin tạo dẫn xuất carbamat

Phản ứng này thuận nghịch và phụ thuộc vào áp suất riêng phần của CO2 và của O2 (hiệu ứng Bohr)

mô H+

HbO2 + H+ + CO2  Hb + O2

phổi CO2

3.Sự kết hợp vớI CO

 Hb kết hợp với CO tạo thành Carboxyhemoglobin

rất bền vững nên Hb mất khả năng vận chuyển O2

CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so vớI O2

Hb + 4CO  Hb(CO)4Điều trị ngộ độc CO, người ta dùng hỗn hợp khí gồm 95% Oxy và 5% CO2

4.Sự oxy hoá Hb

 Hb bị oxy hoá tạo thành methemoglobin (MetHb)

do các chất oxy hoá: nitrit, clorat, fericyanur

Hb  MetHb + e

( Fe++  Fe+++ + e )

MetHb có nhiều trong cơ thể gây ngộ độc vì không

có khả năng vận chuyển Oxy

Cơ thể có enzym diaphorase khử MetHb thành Hb

để giải độc

Xanh methylen và Vit C cũng có khả năng khử

VII.MỘT SỐ PORPHYRINOPROTEIN

 Cấu tạo gồm 1 chuỗi polypeptid liên kết với 1Hem

1 Myoglobin (Mb): MbO2 dạng dự trử O2 của cơ

Mb + O2  MbO2

Myoglobin