HÓA học PROTID ppt _ HÓA SINH

Bài giảng pptx các môn chuyên ngành Y dược hay nhất có tại “tài liệu ngành dược hay nhất”; https://123doc.net/users/home/user_home.php?use_id=7046916. Slide hóa sinh ppt dành cho sinh viên chuyên ngành Y dược. Trong bộ sưu tập có trắc nghiệm kèm đáp án chi tiết các môn, giúp sinh viên tự ôn tập và học tập tốt môn hóa sinh bậc cao đẳng đại học chuyên ngành Y dược

MỤC TIÊU BÀI GIẢNG

1 Định nghĩa, vai trò, phân loại protid

2 Cấu tạo, tính chất chung của aa, peptid,

Protid: hợp chất HC gồm C, H, O, N ; P, S, Fe, Cu, Zn…

Protid: aa, peptid, protein

aa là đơn vị cơ bản tạo thành chuỗi polypeptid

Lk peptid là lk cơ bản trong cấu trúc protein

Protein có vai trò quan trọng trong quá trình

chuyển hoá, sinh sản, cấu tạo TB và mô, tạo năng lượng cho cơ thể

ĐẠI CƯƠNG

ACID AMIN

Trong tự nhiên có khoảng 300 aa, nhưng chỉ

có 20 aa tham gia vào cấu trúc protein, tạo nên các dạng sống của động vật, thực vật

Dựa trên tính phân cực hoặc không phân cực

của gốc R

R không

phân cực

R phân cực và không tích điện

R phân cực và tích điện âm

R phân cực và tích điện dương

Asp Glu

Arg His Lys

PHÂN LOẠI ACID AMIN

Với chuỗi bên là hydrocacbon

20 ACID AMIN THƯỜNG GẶP

Alanine (Ala)

Leucine (Leu) Isoleucine

(Ile)

Với chuỗi bên là hydrocacbon

20 ACID AMIN THƯỜNG GẶP

Với chuỗi bên chứa nhóm hydroxy

Serine (Ser) Threonine

(Thr)

Tyrosine (Tyr)

20 ACID AMIN THƯỜNG GẶP

Với chuỗi bên là lưu huỳnh

(Met)

20 ACID AMIN THƯỜNG GẶP

Với chuỗi bên chứa nhóm acid và amid

Với chuỗi bên chứa nhóm base

Arginine (Arg) Lysine (Lys) Histidine (His)

20 ACID AMIN THƯỜNG GẶP

Với chuỗi bên chứa nhân thơm (Histidin,

Tyrosin, phenylalanin, tryptophan) và imin

Một số aa có vai trò quan trọng trong chuyển hóa các loài ĐV có vú

Sp cuối cùng của

sự thoái hóa pyrimidin trong nước tiểu

NH2

Một số aa có vai trò quan trọng trong chuyển hóa các loài ĐV có vú

Một số aa khơng gặp trong protein

• Hydroxylysine, hydroxyproline - collagen

• Carboxyglutamate - blood-clotting

proteins

• 3-monoiodo tyrosin, 3,5-diiodo tyrosin, T3, T4

(tiền chất của hormon giáp trạng)

• Citrullin, ornithin : sinh tổng hợp ure

ACID AMIN

Ngoại trừ Glycin, tất cả 4 nhóm lk với Cα của các aa đều khác nhau, do đó chúng có ít

nhất 1 C bất đối xứng Vì vậy các aa đều có hoạt tính quang học

Các dạng đồng phân lập thể:

L-amino acid

(L:levorotatory)

D-amino acid (D:dextrorotatory)

HÓA HỌC LẬP THỂ CỦA CÁC ACID

AMIN

Ở pH máu (7,4) và pH gian bào (7,1) aa có dạng

Các dạng tích điện của aa

OOH H

H3+

OOH H

H

+

H2

OOH H

H2

OO H

-H3+

OOH H

H

OO H

- Ở mt kiềm, aa hoạt động như một acid và trở thành anion

Tùy theo pH mt hòa tan mà các aa tích điện âm hoặc dương

 Ở mt acid, aa hoạt động như một base và trở thành

cation

 Trong dd nước, aa có cả 3 dạng: cation, ion lưỡng

cực và anion

Tùy theo pH mt hòa tan mà các aa tích điện âm hoặc dương

Khi thay đổi pH của mt sẽ dẫn đến sự thay đổi số lượng (nồng độ) các dạng ion

Các dạng tích điện của aa

• Ở pH của mt trong đó aa có dạng ion lưỡng

cực nhiều nhất, 2 dạng anion và cation chiếm ít nhất và = nhau về số lượng thì tổng điện tích của aa=0, aa không di chuyển

trong điện trường, pH đó gọi là pHi

• Ở pH> pHi, aa di chuyển về cực dương

• Ở pH< pHi, aa di chuyển về cực âm

Ứng dụng: kỹ thuật điện di aa

Điện di đồ trên giấy của hỗn hợp aa

 M: hỗn hợp acid amin

 1: acid amin kiềm

 2: acid amin trung tính

 Dễ tan trong nước và các dung môi phân cực, không tan trong các dung môi không phân cực

 Các aa thường có vị ngọt kiểu đường (Ala, Val, Gly, Ser…), muối Natri glutamat có vị ngọt kiểu đạm

 Trong y học: Moriamin, Nutrisol

 Trong thực phẩm: nước mắm

Tính chất lý học ACID AMIN

 Các aa không hấp thu ở ánh sáng thường và tia cực tím có độ dài sóng trên 240nm, ngoại trừ các aa vòng như: tryptophan, tyrosin, histidin và phenylalanin

 Hầu hết sự hấp thu tia cực tím của protein chính là sự hấp thu của

lượng tryptophan chứa trong protein

Tính chất lý học ACID AMIN

 Phản ứng tạo liên kết peptid: là phản ứng quan trọng nhất của các aa

Do α-carboxyl và α-amin

Phản ứng Sanger: nhóm amin tự do tác dụng với 1-fluoro-2,4-dinitrophenylacid

tạo dẫn xuất màu vàng

2 Do nhóm α-amin (1)

Xác định N- tận cùng của aa trong chuỗi polypeptid

2 Do nhóm α-amin (2)

Phản ứng Edman: nhóm amin tự do tạo

thành acid phenylthiohydantoic, trong mt acid yếu và nitromethan sẽ đóng vòng.

Xác định N- tận cùng của aa trong chuỗi polypeptid

Phản ứng màu đặc biệt của một số aa

3 Do gốc R: Oxy hóa, khử, tạo

Pauly

Hopkins-Cole Erhlich

Millon

Xanthoproteic

Đỏ Đỏ Đỏ Đỏ

Tím Xanh Đỏ

Vàng

 Phân tích hỗn hợp aa bằng PP sắc ký trên giấy

Xác định tên aa trong hổn

hợp

PEPTID

Cấu tạo:

Cách gọi tên

– Theo số aa trong chuỗi polypeptid:

dipeptid, tripeptid…

– Theo gốc aa: giữ tên aa có C tận, thay đuôi tận

cùng của các aa khác bằng đuôi YL.

VD: Seryl – Alanyl – Methionyl – Valyl - Glycin – Gọi theo tên riêng: Insulin, Glucagon, ACTH…

PEPTID

Tên : Glutamic Acid - Glycine - Alanine - Lysine

Mã 3 chữ: Glu-Gly-Ala-Lys

Tên viết tắt: EGAK

PEPTID

 Ví dụ:

Cách viết:

• Theo đường chữ chi và xen vào nhóm N tận

• Xen vào α -carbon, α -carboxyl và α -amin

NH3

+

C

C O

C O

C

N H

H N

C

COO

- Tính chất của peptid:

PEPTID

-NH3

OH

-Cu ++ Phức tím hồng Biure

 Tương tự với protein

 Peptid có từ 3 AA thì Biuret (+)

PEPTID

– Bradykinin: (9aa) gây hạ HA, tăng hoạt động tự

kích thích, tăng phản ứng tự vệ, giảm đau ở liều thấp

PEPTID

– Kallidin: (10aa) hạ HA cơ trơn

Lys-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

– Glutathion: (tripeptid) tham gia vào hệ thống oxy hóa khử

PEPTID

– Peptid kháng sinh: (12 aa) do VK hoặc nấm sản

sinh, chứa cả dạng D và L-acid amin, có một số

aa không hiện diện trong protein

PEPTID

– Insulin: (51 aa)giảm đường máu

PEPTID

– Glucagon: (29 aa) làm tăng đường máu

PEPTID

Protein là những polypeptid

có PTL rất lớn (≥10.000 Dal) gồm hàng trăm, hàng ngàn

aa kết hợp lại với nhau thành

1 hoặc nhiều chuỗi

polypeptid

1 Dựa vào tính chất hòa tan

Albumin: tan trong nước và dd muối

Globulin: ít tan trong nước nhưng tan trong

dd muối

Protamin: tan trong ethanol 70-80%, không tan trong nước, ethanol tuyệt đối; giàu

Arginin

Histon: tan trong dd muối

Scleoprotein: không tan trong nước, muối; giàu glycin, alanin, prolin

PHÂN LOẠI PROTEIN

3 Dựa vào chức năng

 Protein cấu trúc: collagen,

5 Dựa vào thành phần hóa học

 Protein thuần: albumin, globulin, glutein, scleoprotein, histon,

CÁC LIÊN KẾT TRONG CẤU TRÚC CỦA

 Bậc I: thứ tự các aa, vị trí lk disulfid (nếu có)

CÁC BẬC CẤU TRÚC CỦA

PROTEIN

 Bậc IV: sự kết hợp nhiều chuỗi

polypeptid có cấu trúc bậc III.

CÁC BẬC CẤU TRÚC CỦA

PROTEIN

1 Tính chất lý học

2 Tính chất acid – base của Protein

3 Sự hoà tan và kết tủa

4 Sự biến tính của Protein

TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN

1 Tính chất lý học (1)

Phân tử lượng: Protein là những phân tử

keo có kích thước lớn (>0,001µm), khuếch tán chậm trong dd, không qua được màng bán thấm TLPT > 8.000

Áp suất thẩm thấu: protein tan trong nước tạo dd keo có áp suất thẩm thấu, giúp vận chuyển nước cùng các chất dinh dưỡng và cặn bã qua thành mạch

Sự khuếch tán: Protein không đi qua được các màng bán thấm (màng TB, màng

Cephalo…) → thẩm tích để loại muối ra khỏi dd protein

1 Tính chất lý học (2)

úi

2 Tính chất acid – base của Protein

 Protein có tính chất lưỡng tính, luôn ở dưới 3 dạng ion trong dd: cation,

zwitterion, anion

 Protein tích điện âm hoặc điện dương tuỳ vào pH của mt so với pHi → tách protein bằng phương pháp điện di

3 Sự hòa tan và kết tủa (1)

 Ở trạng thái hòa tan, protein được hydrat hóa → lớp áo nước bao quanh phân tử protein là một trong những yếu tố làm bền vững dd protein

 Có 4 yếu tố ảnh hưởng đến độ hòa tan:

– pH

– Nồng độ muối

– Dung môi

– Nhiệt độ

Yếu tố ảnh hưởng đến độ hòa tan

b) Ảnh hưởng của nồng độ muối

– Nồng độ thấp làm tăng độ tan của protein

(salting in)

– Tăng nồng độ làm giảm độ tan của protein

(salting out)

– Ở nồng độ muối rất cao, protein có thể tủa

hoàn toàn (salting out)

3 Sự hòa tan và kết tủa (3)

Yếu tố ảnh hưởng đến độ hòa tan

c) Ảnh hưởng của dung môi

Khi cho các dung môi (ethanol,aceton…) vào

dd protein thì độ tan của protein giảm tới

có thể tủa do giảm mức độ hydrat hóa →

lớp áo nước bị mất.

d) Ảnh hưởng của nhiệt độ

– Từ 0 → 40 0 C : độ tan của đa số protein tăng

khi tăng nhiệt độ

– Từ 45 → 70 0 C : đa số protein mất tính bền

vững, bắt đầu có sự biến tính

3 Sự hòa tan và kết tủa (4)

– Protein được gọi là biến tính khi các cấu trúc bị

đảo lộn, cấu trúc bậc 2, 3, 4 bị thay đổi  hydrat hóa giảm, các protein dễ kết hợp lại với nhau

– Sự biến tính không làm đứt các lk peptid mà chỉ

Chiết xuất, tinh chế protein (enzym) đề

bảo pH…)

Chức năng sinh học của Protein