protein từ đông vật

Căn cứ vào những chức năng này có thể phân protein ra những nhóm sau: a Protein cấu trúc như keratin , colagen, có trong mọi tổ chức như xương , da, các cơ quan nội trạng ,thành tế bào

Lời giới thiệu

ở các mức tổ chức khác nhau như mức phân tử , tế bào, cơ thể loài , ……

Và đến TKXX một sự kiện đặc biệt đã làm chấn động thế giới đó là sự ra đời của Proteomics.Proteomics nghiên cứu bộ protein của tế bào , phân tích các sản phẩm , chức năng của gen Protein là một trong những nhóm sinh chất quan trọng nhất tham gia trong tất cả các quá trình sống từ đơn giản đến phức tạp

Các Protein và Enzym đã được con người sử dụng từ lâu , nhưng việc thu nhận chúng dễ dàng với số lượng lớn và nhiều chủng loại từng là ước mơ của các nhà khoa học Trước đây , công nghệ Protein và Enzym là phần chủ yếu của kỹ thuật hóa sinh (biochemical engineering) Ngày nay , với sự phát triển máy móc , kỹ thuật , nó phát triển mạnh và đã được ứng dụng trong trị liệu cho người và các lĩnh vực khác nhau

 Vì sao Protein lại được quan tâm nhiều như thế ?

Nhóm chất protein luôn được quan tâm là do protein là một trong những thành phần quan trọng nhất trong thức ăn của người và động vật Trung bình cơ thể người cần khoảng 70g

protein/ngày Protein là nguồn cung cấp amino acid không thay thế cho người và động vật

 Vậy chúng ta hãy thử tìm hiểu xem , Protein trong Động Vật quan trọng như thế nào nhé!!!!!

 Bài làm dưới đây sẽ không tránh khỏi những sai sót, mong quý thầy cô thông cảm bỏ qua , và tận tình giúp đỡ chúng em Xin chân thành cám ơn thầy cô!

PROTEIN - CHẤT TẠO CẤU TRÚC CHO THỰC

- Protein để tạo cho thực phẩm có giá trị dinh dưỡng cao Ngoài ra, protein còn có vai trò cực kỳ quan trọng trong công nghệ sản xuất các thực phẩm : là chất để TẠO HÌNH và TẠO KẾT CẤU đặc trưng về lượng , về chất cho nhiều loại sản phẩm thực phẩm

- Trong những điều kiện công nghệ nhất định , protein có thể tương tác với nhau , tương tác với nước, tương tác với gluxit , lipit để tạo ra độ đặc độ dẻo , độ trong , tạo bọt , tạo độ xốp cho các sản phẩm thực phẩm

Trong cơ thể vi sinh vật protein ở từng cơ quan , bộ phận từng đảm nhận những chức năng khác

nhau Căn cứ vào những chức năng này có thể phân protein ra những nhóm sau:

a) Protein cấu trúc như keratin , colagen, có trong mọi tổ chức như xương , da, các cơ quan nội

trạng ,thành tế bào , các bào quan Chức năng phụ thuộc vào cấu trúc sợi của chúng

b) Protein có hoạt động sinh học có vai trò tích cực trong các quá trình sinh học Các enzim , hoocmon là những protein quan trọng nhất của nhóm này Các protein co rút (như miozin, actin ), các protein vận tải (hemoglobin , mioglobin ) , các protein bảo vệ máu của động vật có xương sống ( imunoglobin , fibrinogen , thrombin ) và các protein dự trữ ( ovalbumin , gliadin , zein ) Một số protein độc đối với động vất cao cấp ( butulinic , staphylocoxic ) hoặc đối với vi sinh vật ( một số kháng sinh ) hoặc 1 số chất phản dinh dưỡng ( chất kìm hãm tripxin );

c) Protein thực phẩm bao gồm các protein có mùi vị dễ chịu , dễ tiêu hóa và không độc đối với người

A / GIỚI THIỆU NGUỒN PROTEIN ĐỘNG VẬT

(Trích “Hóa học trong thực phẩm” )

I HỆ THỐNG PROTEIN CỦA THỊT :

Thịt gia súc và thịt cá là những cơ trong đó có chứa từ 15 – 22 % protein nghĩa là protein chứa từ

50 – 95% chất hữu cơ của thịt Có hai loai cơ : cơ vân và cơ trơn

Dựa vào vị trí có thể phân protein thành ba nhóm :

1 Protein của chất cơ

- Mioglobin là protein quyết định màu sắc của các thịt và thường chiếm 90% tổng lượng sắc

tố của thịt bò

Nhóm ngoại của miglobin là heme gắn với globin ở gốc histidin có số thứ tự 93 Phân tử

trúc bậc 3 có dạng hình cầu được ổn định bởi các cầu muối , liên lết hydro và liên kết ưa béo Nhóm ngoại heme nằm trong khoảng của cầu này

Nguyên tử của Fe của heme liên kết phối trí với 6 nguyên tử , mỗi nguyên tử sẽ cho 1 cặp điện tử ( 4 nguyên tử N của nhân porphyrin , một nguyên tử N của vòng imiđazol của histidin số

93 vị trí thứ 6 có thể gắn với oxy trong oxy mioglobin hoặc ở trạng thái tự do như trong desoxymioglobin

- Oximioglobin là chất dự trữ oxy cho cơ có màu đỏ đậm dễ dàng nhận thấy nó trên bề mặt

thịt tươi , trong đó Fe có hóa trị hai

- Desoxymioglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt , Fe có hóa trị hai

- Metmioglobin là dạng oxy hóa của mioglobin , là sắc tố nâu có trong thịt và các sản phẩm

của thịt Phản ứng oxy hóa oxymioglobin thành metmioglobin và phản ứng khử ngược lại liên tục xảy ra Để bảo vệ được màu sắc của thịt tươi cần phải tạo điều kiện để phản ứng khử chiếm

- Các ferohemocrom hoặc ferihemocrom là những mioglobin hoặc metmioglogin trong đó

globin đã bị biến tính bởi nhiệt hoặc bởi pH của môi trường ( pH < 3 – 4 )

- Các nitrozomioglobin và notrozoferohemocrom có màu đỏ đậm hoặc đỏ hồng

- Cacboxymioglobin và cacboxyferohemocrom có màu đỏ thường tại ra khi xử lý thịt bằng khí

quyển có chứa cacbon oxyt ( nhất là khi nướng thịt trong lò khí có chứa cacbon oxyt )

- Cholemioglobin có màu xanh lục thu được khi khử rồi tiếp đó oxy hóa metmioglobin

2 Protein của khung mạng

Protein khung là những protein của mạng, của màng sợi cơ , của màng ty thể và của mô liên kết

- Colagen và elastin là protein chiếm trên 50 % lượng protein của khung

- Colagen có trong xương , da , gân , sụn và có trong hệ thống tim mạch Là protein hình sợi không đàn hồi do đó bảo vệ cơ chống lại sự kéo căng Tropocolagen là đơn vị cơ sở của colagen

có hình trụ ( dài gần 300nm , đường kính 1.5 nm ) do ba chuỗi polypeptid cuốn lại thành xoắn ốc

lặp đi lặp lại nhiều lần

Xen giữa các đoạn cấu trúc này là các vùng có cực Gốc glyxin thường nằm trong ốc xoắn kép ba ; các gốc axit amin thì nằm ngoài xoắn ốc do đó có thể tham gia tương tác giữa các phân tử

Trong quá trình chín của thịt , colagen chỉ bị biến đổi chút ít Trong quá trình xử lý nhiệt trong môi trường ẩm , các sợi colagen co lại , sau đó bị gelatin khi hóa nhiệt độ đủ cao Trên

isodesmosin hoặc lizinonocloxin)

Khi nấu trong nước elastin chỉ trương ra mà không hòa tan , là protein rất bền với axit bazơ và các proteaza , chỉ bị thủy phân một phần bởi papain

3 Protein của tơ cơ

Sợi tơ cơ lại gồm các thớ sợi thô miôzin và thớ sợi mảnh actin nằm xen kẽ và song song tạo cho tơ cơ có dạng sọc , gồm các sọc tối và các sọc sáng

Protein tơ cơ chiếm trên 50% lượng protein của cơ , có thể chia thành hai nhóm :

protein C

a) Miozin : phân tử miozin gồm sáu tiểu đơn vị , thân hình trụ dài gần 120 nm và đường kính 1,5

nm , phần đầu có cấu trúc xoắn dài chừng 15 nm và đường kính 4,5 nm 55 % chuỗi polypepid có cầu trúc xoắn α Phân tử có chứa nhóm sulfidril nhưng không có cầu đisunfua Dưới tác dụng của tripxin phân tử miozin bị cắt thành 2 mảnh :

được actin và không tạo thành dạng sợi ;

α có thể tạo thành sợi , lực tương tác giữa các phân tử là lực ion

Miozin có hoạt tính ATPhaza , có khả năng tự liên kết thuận nghịch với actin thành phức miozin – actin

b) Actin : phân tử actin có 374 gốc axit amin chỉ gồm 1 chuỗi polypeptid có cấu trúc cầu bậc ba

G-actin tự trùng hợp thành F-actin Các sợi cuộn lại thành xoắn α kép chứa 13 monome Trong quá trình trùng hợp , ATP liên hợp vào G-actin , bị thủy phân thành ADP và phophat vô cơ , ADP nằm lại trên monome

c) Troponin : phân bố dọc theo chiều dài của F-actin , cứ 39 nm có 1 troponin Có ba troponin

chuyển tropomiozin dọc theo cấu trúc xoắn ốc của actin

d) Tropomiozin : chứa 2 chuỗi peptid có cấu trúc xoắn α Phân tử tropomiozin gắn vào hai sợi

F-actin còn bản thân các phân tử tropomiozin thì gắn đối đầu với nhau bằng liên kết ion

actin ) giữa các sợi to ( sợi miozin ) mà không làm giảm chiều dài của các sợi này Đầu tiên

1 đầu của miozin được đính vào cùng để cố định nó trên actin rồi bị biến đổi cấu trúc và trượt

đi 1 khoảng 10nm Sau khi nhả ra , đầu của miozin lại trở về cấu trúc ban đầu rồi lại đính vào một vùng mới trên sợi actin , lại trượt đi một khoảng nữa Trong 1 giây cái “đầu” hoàn thành từ 50 đến 100 cái trượt Năng lượng cần thiết cho sự co cơ do phản ứng thủy phân ATP cung cấp

4 Protein của cơ cá

Cũng rất giống cơ thịt động vật máu nóng chỉ khác ở những điểm sau :

protein ;

biến tính nhiệt và rất dễ bị thủy phân bởi proteaza hơn miozin

ít hơn từ 7 xuống 6,5 – 6,2 do đó cá rất không bền đối với vi sinh vật

5 Aûnh hưởng của các điều kiện công nghệ đến protein của cơ

a) Aûnh hưởng của nhiệt độ :

C Mioglobin bị biến tính khiến màu sắc của thịt từ đỏ sang nâu xám

C thì colagen hòa tan rất nhanh Gelatin có chịu lực cắt kém nhưng giữ nước rất tốt

cũng chỉ bị trương ra thôi

sẫm màu

b) Aûnh hưởng của lạnh đông :

- Là phương pháp bảo quản thịt , cũng làm xấu đi tính chất của thịt

tan rất đậm đặc Từ - 200C đến -350C , 90% nước đông lại Protein bị biến tính mạnh mẽ do tăng lực ion và do pH thay đổi Actomiozin ở thịt đã được làm lạnh đông nhanh và đã được bảo

- Lạnh đông cũng có thể làm thiệt hại cấu trúc của tế bào Khi làm lạnh nhanh sẽ tạo ra nhiều tinh thể nước đá ở trong thịt và do đó sự chuyển nước giữa môi trường nội và ngoại bào là tối thiểu Lúc này sự biến tính protein không lớn

- Hậu quả : tổn thất về giá trị dinh dưỡng ít nhưng tổn thất trọng lượng rất lớn Thịt trở nên khô và xơ

c) Aûnh hưởng của sự khử nước :

- Làm giảm khả năng giữ nước sau khi được tái hydrat hóa và làm cứng cấu trúc

II HỆ THỐNG PROTEIN CỦA TRỨNG :

1 Các protein của lòng trắng trứng

a) Ovalbumin là protein giàu nhất của lòng trắng, là một photphoglucoprotein có nhóm

photphat dính vào gốc serin , có chứa 3,5% gluxit dưới dạng 1 “đơn nguyên “ với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D – maroza và ba gốc D – Glucosamin Phân tử ovalbumin có 4 nhóm

SH và hai cầu đisunfua Trong thời gian bảo quản cầu đisunfua tăng lên do hình thành S – ovalbumin bền nhiệt hơn protein ban đầu Ovalbumin có khả năng tạo gel tốt , làm cho bọt bền khi gia nhiệt Khi tạo ra S-ovalbumin thì khả năng tạo gel bị giảm Ovalbumin rất dễ bị biến tính bề mặt do đó cũng có tác dụng ổn định các bọt tạo ra khi ở lạnh

b) Conalbumin: là một gluco protein có chứa D-manoza và glucosamin , do hai tiểu đơn vị

c) Ovalmuxoit: là một glucoprotein , D-galactoza , D-manoza , D-glucosamin , axit xialic

Đơn nguyên gluxit nối với phân tử protein ở gốc asparagin Phân tử do ba tiểu đơn vị tạo nên Ovomuxoit có hoạt tính antitripxin và có tính rất chịu nhiệt trừ ở trong môi trường kiềm

d) Ovomuxin: là một glucoprotein do hai tiểu đơn vị lập nên , có chứa gần 30% gluxit Do có

các gốc axit xialic tích điện âm tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và có tính chất nhớt của lớp lòng trắng giữa Ovomuxin cũng làm bền bọt ở lạnh

e) Avidin: gồm ba thành phần A,B và C , có khả năng tạo phức với biotin

Các protein của lòng trắng có tính kháng khuẩn trực tiếp hoặc gián tiếp , góp phần bảo vệ phôi cũng như khả năng bảo vệ của trứng

Các protein của lòng trắng trứng nguyên là khó tiêu hóa , chỉ sau khi nấu mới trở nên dễ dàng Do hoạt tính tripxin của ovomuxoit cũng như tính chống chịu của enzim tiêu hóa của một số globulin không bị biến tính

Sự chuyển ovalbumin thành S-ovalbumin , sự phân ly phức ovomuxin-lizozim kèm theo phá hủy gel ovomuxin , là những phản ứng quan trọng xảy ra trong thời gian bảo quản trứng làm tổn thất tính chất tạo gel và tạo bọt cũng như khả năng hóa lỏng của lòng trắng trứng Sự tổn thất

tăng do đó sẽ làm tăng giá trị pH của lòng trắng từ 7,6 lên 9,7

Cũng có thể làm giảm các lỗ trên vỏ trứng bằng cách nhúng trứng vào dầu khoáng ( để bịt các lỗ ), hoặc bằng cách gia nhiệt nhanh trong nước để làm đông tụ lớp protêin dưới vỏ , hoặc cũng có thể gói kín Trong mọi trường hợp đều phải để trứng ở nhiệt độ lạnh

2 Các protein của lòng đỏ trứng :

Các hạt có mặt dưới dạng lơ lửng trong lòng đỏ là do ba kểu protein liên kết với nhau thành 1

phức , trong đó lipovitelin và phosvitin Các lipoprotein nhẹ sẽ dính vào phức qua phosvitin làm

cầu nối trung gian

protein này là do 60% phospholipit và 40 % lipit trung tính tạo nên

b) Phosvitin: là một phosphoprotein rất giàu serin ( chiếm 31% tổng lượng axit amin )

Phosvitin có khả năng cố định các ion sắt Các phức tạo ra tan trong nước và là nguồn dự trữ sắt Trứng nguyên lòng đỏ hoặc lòng trắng có thể khử nước bằng sấy thăng hoa hoặc bằng sấy phun Tuy nhiên sẽ làm biến tính 1 phần protein và làm thay đổi tính chức năng của chúng Trứng nguyên , lòng đỏ hoặc lòng trắng có thể thêm đường hoặc muối để bảo quản Lòng trắng trứng đã cô đặc có đường thường chứa 40% sacaroza , 1% natri clorua và 40% nước có thể bảo quản trong nhiệt độ bình thường trong nhiều tháng Lòng đỏ mặn có đường , chứa 10% natri clorua và 10% sacararoza có hoạt độ nước là 0.85

Các protein của trứng giàu các axit amin cần thiết , thành phần axit amin của trứng rất ổn định gần như không phụ thuộc vào giống , thức ăn và phương pháp nuôi động vật

III HỆ THỐNG PROTEIN CỦA SỮA

1 Đặc điểm về thành phần các protein của sữa bò

- Sữa là 1 hệ thống phức tạp : là một huyền phù các hạt keo trong 1 pha phân tán là nước Các hạt thường bao gồm các cầu béo và các mixenprotein vốn được tạo ra do tương tác giữa casein và protein khác , giữa các protein và các muối vô cơ có mặt trong pha nước Chính những hạt lơ lửng này đã tạo ra độ đặc và màu trắng của sữa Màu trắng sữa là do sự khuếch tán bởi các mixen protein

- Trung bình trong 1 lít sữa có trung bình từ 30-35g protein Gần 80% protein tồn tại dưới dạng phức cao phân tử có chứa canxiphotphat gọi là mixen Các casein chủ yếu là ở dạng mixen có chứa gần 8% hợp chất vô cơ , trong đó lượng canxi chiếm 27% tổng lượng canxi có mặt trong sữa (1,2 g/)

- Phần protein không kết tủa gọi là “protein hòa tan” hay là “protein lactoserum“ gồm các

- Hệ thống protein của sữa rất đa dạng Có thể phân ra thành sáu nhóm chính :

2 Cấu trúc và hình thể của các monome của protein sữa

- Các casein là những protein có tính axit , tất cả các casein đều được phosphoril hóa với mức

độ khác nhau trên gốc serin và treonin

không đồng đều do đó phân tử có tính chất 1 lưỡng cực

H ơ ïp c h a át n it ơ c u ûa s ư õa 1 0 0 %

P r o t e i n ( 3 0 - 3 5 g /l ) 9 5 %

N it ơ p h i p r o t e in ( 0 , 3 - 0 ,4 g / l ) 5 %

- la c t o g l o b u l i n ( 9 - 1 1 g / l) ( A ,A , B , B , C , D ) D R D R

( 1 - 1 , 5 g / l) ( A ,B )

a x i t a m i n t ư ï d o

n u c l e o t i t,

o r e , a x i t u r i c

C a s e i n , , ( 1 - 2 g / l )

1 2 3

γ γ γ

P r o te o z ơ

P e p t o n ( 1 - 2 g / l )

C a ùc e n z i m

I m u n o g l o b u l i n ( 0 , 6 - 1 g / l)

S e r u m a l b u m i n ( 0 , 1 - 0 ,4 g /l )

I g G I g A I g D ( G 1 , G 2 )

có 1 phần mang cấu trúc β ( cấu trúc lá xếp ) và một phần mang cấu trúc cung β

Các gốc photphoseril nhóm lại thành ba cực còn phần ưa béo nằm ở đầu cuối C và nằm ở giữa Trong cấu trúc như thế các tương tác tĩnh điện rất quan trọng , rất phụ thuộc vào pH

- Casein β, có 209 axit amin là một casein có tính ưa béo nhất , đầu C tận cùng ưa béo chiếm

2/3 phân tử

- Casein K có 169 gốc axit amin nhưng chỉ chứa 1 gốc phosphoseril Casein K cũng có đặc

tính lưỡng cực : đầu cuối N ưa béo trong khi đầu cuối C chứa axit lại rất ưa nước Cấu trúc bậc hai của casein K có 5 vùng xoắn α , 7 vùng cấu trúc lá xếp β và 10 vòng cấu trúc vòng cung βKhi casein K bị tác dụng của enzim làm đông tụ sữa có tên là chimozin thì việc đầu tiên là enzim này sẽ phân cắt 1 liên kết peptid giữa gốc Phe và gốc Met để giải phóng ra đầu cuối N rất

ưa béo ( từ gốc 1 – 105 ) gọi là paracasein K và đầu cuối C háo nước ( từ gốc 106 – 169 ) có chứa gốc photphoril và glucozil

- Paracasein K rất ưa béo đặc biệt là các vùng cấu trúc lá xếp rất thuận lợi cho chimozin tác

dụng cũng như rất dễ đông tụ do các tương tác ưa béo gây ra

dạng hình cầu , sự phân bố các gốc không cực , gốc có cực và gốc ion hóa đồng đều, các gốc ưa béo nằm trong lòng phân tử do đó hạn chế quá trình liên hợp hoặc tương tác với các phân tử protein khác

3 Cấu trúc mixen của protein :

a) Khuynh hướng tự liên kết của các casein

- Do sự phân bố không đồng đều các điện tích và các mạch bên không cực dọc theo chuỗi polypeptid nên các casein đã có 1 độ tập hợp rất cao , cao hơn cả protein hình cầu

- Casein β và K ở trong dung dịch có khả năng hình thành các mixen Một trong những đặc trưng của các mixen là chỉ tạo ra từ một nồng độ “ mixen giới hạn “ , nghĩa là các mixen sẽ xuất hiện ngay tức khắc khi nồng độ casein β và K vượt qua cái ngưỡng này Ngoài ra các protein

nhóm ưa béo của chúng “ xuất đầu lộ diện “ với nước mạnh mẽ hơn ở trong các protein hình cầu

Casein β có khả năng tự liên kết cao nhất , hoàn toàn bị xử trùng hợp

Casein K tự liên kết với nhau khá dễ dàng để tạo ra những mixen hình cầu

ở đây là do các tương tác ưa béo ,hoặc là do tương tác tĩnh điện

b) Khuynh hướng cố định các ion của các casein

cation hóa trị hai ( chủ yếu là canxi ) rồi sau đó kết tủa Tỷ lệ cố định phụ thuộc vào số vùng để

cao , nó cũng có thể đính vào các nhóm cacboxyl đã ion hóa

tiểu phần

cũng phụ thuộc vào mức độ liên hợp protein (rất ưa béo)

Casein K thường làm suy giảm các phản ứng này, tránh kết tủa và cũng làm vai trò chất ổn

tạo ra những mixen tổng hợp rất giống với những mixen tự nhiên nhưng kém bền hơn Kích thước của những mixen này phụ thuộc vào tỷ lượng casein K và nồng độ canxi

c) Cấu trúc của mixen tự nhiên

- Trong sữa, các casein tương tác với nhau và với các ion hoặc với các muối (đặc biệt là canxi phosphat) để tạo ra các phức hợp mixen có đường kính thay đổi từ 20 đến 300nm phụ thuộc vào các nhân tố khác nhau (loài giống , giai đoạn lấy sữa)

- Các mixen tự nhiên này thường chứa 8% muối (chủ yếu là canxi và phospho) và các hợp phần protein khác nhau

- Mixen lại được tạo ra từ các siêu mixen hình cầu, siêu mixen là kết quả tương tác ưa béo giữa các hợp phần Ở siêu mixen hình như không có muối vô cơ trừ ở trên bề mặt có các ion

- Casein K thường được định vị chủ yếu ở trên bề mặt các mixen.

phosphat keo, cấu trúc của mixen khá mềm, mặt của mixen rất “thấm” vì những thay đổi nhỏ nhất của môi trường xung quanh đều dẫn đến sự trao đổi các muối vô cơ hoặc các protein giữa tâm của mixen và môi trường này

d) Độ bền của mixen

liên kết trở lại 1 cách chậm chạp với các mixen này Nếu nâng nhiệt độ lên thì casein hòa tan sẽ

bị giảm liên tục Do đó khi sử dụng sữa đã được làm lạnh để làm phomat sẽ làm tổn thất casein hòa tan và hiệu suất sản phẩm

- Độ bền của mixen với nhiệt độ sẽ tăng lên khi hàm lượng casein K tăng hoặc khi hàm lượng canxi photphat keo giảm

- Tác dụng của các proteaza đông tụ : Độ bền của mixen phụ thuộc vào tỷ lệ casein K Do

đó khi những enzim như chimozin , pepxin hoặc 1 số proteaza tấn công đặc hiệu lên casein này sẽ dẫn đến khử mixen

- Khi cắt liên kết Phe105 – Met106 của casein K thì sẽ giải phóng ra 1 glucopeptid hòa tan và 1 carapasein K không tan liên kết ngay với các mixen gốc và tạo ra đông tụ Sự đông tụ chỉ

tương ứng với thời gian của phản ứng enzim

a) Hiệu quả của gia nhiệt

có thể tạo ra gel

với các mixen casein Bề mặt của các mixen bị biến đổi làm cho chúng biến đổi với proteaza ( đặc biệt là với chimozin ) Phức hợp β-lactoglobulin-casein K được tạo thành có tác dụng làm

đông tụ của enzim

Tất cả các protein đều không có tác dụng làm bền các mixen casein đối với đun nóng hoặc đông tụ Một số chất như lizozim còn có tác dụng làm cho các mixen nhạy cảm với chimozin hơn

biệt hai kiểu sữa :

- Sữa kiểu B có độ bền tăng liên tục cùng với pH

Hiện tượng này chỉ bị chi phối do nhiều nhân tố khác nhau như sau :

- Khi đính thêm các protein của lactoserum thì bề mặt của mixen bị xấu đi làm cho điện thế zeta và khả năng hidrat hóa của mixen bị thay đổi

- Trong quá trình gia nhiệt pH bị giảm nên làm cho sữa nhạy cảm hơn với đông tụ nhiệt ;

- Khi gia nhiệt nghiêm ngặt sẽ làm biến đổi các casein Vì nghèo cấu trúc bậc hai và bậc ba nên casein không bị biến tính một cách thực thụ mà vẫn hòa tan khi nhiệt độ cao Tuy nhiên bắt

Phospho bị giải phóng tức là khả năng cố định canxi bị giảm

- Do hàm lượng nước cao , việc thanh trùng làm cho 1 phần các gốc lizin bị mất hoạt động do đó sẽ ức chế một giai đoạn phụ của quá trình đông tụ bằng chimozin

- Nồng độ chất khô của sữa cũng có ảnh hưởng đến độ bền nhiệt

b) Hiệu quả của xử lý lạnh

và proteolizo hạn chế

- Nhiệt độ thấp sẽ làm thay đổi cân bằng muối (P và Ca) giữa các mixen và pha hòa tan Kết quả có thể làm tăng thời gian đông tụ , làm thay đổi độ cứng Có thể hồi phục lại tính chất ban

phút) để tái hấp thụ casein β vào trong mixen

- Lạnh cũng làm tăng sự thoái biến của casein β , khi nó di chuyển vào pha hòa tan thường dễ bị thủy phân bởi các proteaza bẩm sinh của sữa cũng như bởi các proteaza của vi khuẩn ưa

- Các quá trình proteolizo hạn chế này thường làm biến đổi thành phần của mixen và do đó làm thay đổi các tính chất lý học và công nghệ học của casein

B / THU NHẬN ENZIM TỪ NGUỒN ĐỘNG VẬT

(Trích “Công nghệ Enzim” & “Hóa học protein”)

Enzim là nhóm protein lớn nhất và quan trọng nhất Enzim là những chất xúc tác hữu cơ có tính đặc hiệu cao nhờ cấu trúc không gian ba chiều của các đại phân tử sinh học

Enzim từ nguồn động vật được loài người hiểu biết và sử dụng trong chế biến sữa từ lâu Người ta chỉ sử dụng động vật để thu nhận protease

I ĐẶC ĐIỂM NGUỒN ENZIM ĐỘNG VẬT:

- Hydrolase là nhóm enzim xúc tác sự thủy phân

Ví dụ: amylase, lipase, protease… trong đó quan trọng nhất là protease.

- Protease là nhóm enzim xúc tác sự thủy phân liên kết peptide, là liên kết chủ yếu trong phân tử protein và peptide Cơ chế thủy phân như sau :

Thường các protease trong cơ thể tồn tại ở dạng không hoạt động (zymogen) và có thể chuyển thành dạng hoạt động do chính protease tương ứng tác động bằng sự cắt đứt một hay một

số liên kết peptide trong phân tử của nó , khi đó sẽ làm thay đổi cấu trúc phân tử theo hướng có lợi cho hoạt động xúc tác , enzim chuyển sang trạng thái hoạt động

Cấu trúc bậc bốn của phân tử protein ảnh hưởng đến quá trình phân giải cơ chất dưới tác dụng của các protease

Dựa vào vị trí tác dụng của protease lên các liên kết peptide trong phân tử protein , người ta chia protease ra làm 2 nhóm chính :

protein tạo thành những đoạn peptide có trọng lượng phân tử nhỏ (polypeptide mạch ngắn , pepton…).Nhóm các protease tiêu hóa chủ yếu ở người và động vật gồm có : pepsin và rennin có trong dịch dạ dày , trypsin và chymotrypsin của tuyến tụy và niêm mạc ruột non đều thuộc nhóm enzim này

Dựa vào thành phần amino acid và vùng pH tối ưu của protease , người ta chia các nhóm :

Một vài enzym quan trọng trong công nghiệp và nguồn thu nhận chúng

Enzym động vật

Nguồn thu nhận

Enzym nội/

ngoại bào

Ngành công nghiệp ứng dụng

2 Nguồn cung cấp enzym động vật

Các enzym thu từ động vật : rennet , pepsin , catalase gan bò , lipase , trypsin và lysozyme động vật

a) Sự tiêu hoá thức ăn ở dạ dày :

- Ở dạ dày , thức ăn được nhào trộn và thấm dịch dạ dày Niêm mạc dạ dày chứa nhiều tuyến bài tiết dịch vị Các men tiêu hoá cơ bản trong thành phần của dịch dạ dày là protease và lipase Các protease được tiết ra trong dạ dày là các enzym : pepsin , gelatinase , cathepsin , và rennin

- Ở động vật còn non , cấu trúc dạ dày có phần thay đổi và có hàm lượng enzym khác nhau , phụ thuộc vào tuổi sinh lý và phụ thuộc vào loài động vật Dạ dày bê có cấu trúc khác so với dạ dày bò, đặc biệt là ngăn thứ tư của dạ dày bê chứa lượng rennin rất cao giúp cho bê tiêu hóa sữa

- Cấu tạo : tụy tạng là ống dạng chùm , dài , lớn , nằm ngang phía sau dạ dày , giữa lá lách

và tá tràng Chiều dài của tụy tạng khoảng 30-35cm , và nặng khoảng 80-150g Bên trong có những vách ngăn nhỏ chia tụy tạng thành nhiều thùy nhỏ Tụy tạng vừa có chức năng nội tiết vừa có chức năng ngoại tiết

Tụy tạng được cấu tạo từ hai loại tế bào gọi là tế bào ngoại tiết và tế bào nội tiết 98% tụy tạng được cấu tạo từ các tế bào ngoại tiết hoặc là tế bào tuyến , các tế bào này tiết enzym tiêu hoá vào trong tá tràng , 2% còn lại của tụy tạng được cấu tạo bởi các tế bào nội tiết và các tế bào này tiết hormone vào mạch máu để duy trì sự cân bằng glucose trong máu Tế bào nội tiết có 4 dạng chính là tế bào Các tế bào nội tiết kết cụm lại với nhau thành một cấu trúc gọi là tiểu đảo Langerhans Phần ngoại tiết gồm các ống tụy tiết dịch tụy vào trong tá tràng gồm các enzym cần thiết cho quá trình tiêu hóa ở trong ruột

o Đặc điểm một số enzym trong quá trình tiêu hoá của động vật

- Rennin : vai trò của rennin là chuyển hoá sữa trong dạ dày bởi sự thay đổi sữa từ dạng dung

dịch sang dạng khối (gel) Hoạt động enzym tăng cao trong khoảng giữa thai bò tháng thứ 9 và 3-4 ngày tuổi của bê đang bú

- Rennet: rennet là hỗn hợp của chymosin , hàm lượng chymosin phụ thuộc vào tuổi và loại

động vật

- Pepsin: khi động vật ăn nhiều , cơ thể động vật thường đòi hỏi lượng enzym tiêu hóa của

bản thân nhiều hơn bình thường Hệ thống tiêu hóa chứa một lượng enzym ổn định và bền vững mà chúng được sinh ra để xử lý những thực phẩm giàu dinh dưỡng và phá vỡ chúng thành những phần tử nhỏ hơn Pepsin là enzym đầu tiên trong chuỗi enzym phân giải protein Sau đó, các peptidase và protease khác trong đường tiêu hóa hoàn thành công việc tiếp theo Những phân tử nhỏ như amino acid và các dipeptide sau đó được tế bào hấp thu sử dụng theo con đường trao đổi