Lý thuyết Hóa Sinh Handout ĐCN

Ví dụ: glycoprotein Chức năng:  Chiếm 2% trọng lượng khô động vật, 80-90% trọng lượng khô thực vật  Cung cấp năng lượng chủ yếu cho cơ thể 4 Cal/1 gram  Tham gia vào thành phần nhiều

Lecture summary #1

HÓA HỌC GLUCID (CARBOHYDRATES)

A) INTRO:

Q: Glucid (carbohydrate) là gì?

A: Là những hợp chất hữu có công thức chung (CH2O)n hay CnH2nOn n≥3

Phân loại: 4 loại (saccharide tiếng Hy Lạp có nghĩa là đường, ngọt )

 Monosaccharide (MS đường đơn): là đường đơn giản nhất, không bị thủy phân

Ví dụ: glucose, fructose, galactose…

 Disaccharide (DS đường đôi): do 2 MS nối với nhau bằng liên kết glycoside Ví dụ: Maltose, lactose, succrose

 Oligosaccharide (OS): gồm từ 3 -12 MS

 Polysaccharide (PS): Là các polimer được cấu thành từ các MS

 PS thuần: Gồm nhiều MS liên kết tạo thành mạch polimer dài (thẳng, và nhánh) Ví dụ: tinh bột, glycogen, cellulose

 PS tạp: Ngoài MS, có thêm các chất khác Ví dụ: glycoprotein

Chức năng:

 Chiếm 2% trọng lượng khô động vật, 80-90% trọng lượng khô thực vật

 Cung cấp năng lượng chủ yếu cho cơ thể (4 Cal/1 gram)

 Tham gia vào thành phần nhiều chất trong cơ thể: acid nucleic, glyprotein, glycolipid…

 Tham gia cấu trúc DNA, màng tế bào…

 Chống thoái hóa protein

CH2OH

CH2OH C

CH2OH O

Tetrose (4C)

CHO

CH2OH

OH OH

O H O H

CHO

CH2OH

H OH

O H H

CHO

CH2OH

OH H

H O H

OH gần cuối nằm

phía bên phải → D

D- erythrose L- erythrose D - Threose L - threose

Hexoese (6C)

CHO OH H

H O H

CH2OH

OH H

CHO OH H

H O H

CH2OH

H O

H

Đóng vòng:

C O H

2 3

H H

O H OH

O H OH

H O H

H OH

H

CH2OH

α – D - Galactose

OH H

H O H

H OH

O H

O H

Fructose FU3D4 (Fructose Cacbon C3 có OH up, Cacbon C4 OH down)!!!!

Ribose – Đường 5C (Pentose)

H OH

O H OH

O H OH

H H

O H OH

CH2OH

O 1 4

 Succrose: α – D – Glucose + β – D – Fructose bằng liên kết α,β–1,2 Glycosid

O

OH

H H H

O H OH

O H

O H OH

O H

*** Maltose và Lactose có nhóm OH tự do ở vị trí C1, còn Succrose không có nhóm

OH tự do này nên không chuyển dạng mạch thẳng đƣợc, vì vậy Maltose và lactose có tham gia phản ứng khử, còn succrose thì không!!!!

 Cellulose: là polimer từ các β – D – Glucose kết nối với nhau bằng liên kết β–

1,4 Glycosid

O

H H

 Tinh bột (glucid dự trữ của thực vật): là polimer từ các α – D – Glucose kết nối

với nhau bằng liên kết α–1,4 Glycosid ( hoặc α–1,6 Glycosid khi phân nhánh)

*** Cơ thể người không có enzym để bẻ gãy các

liên kết β – D – Glucose, vì vậy ta không thể

tiêu hóa được cellulose (giấy, cỏ… )!!! Nhưng

ăn rau là cần thiết vì cellulose kích thích các nhu

động ruột, giúp ruột gì phế thải những chất bã

chống táo bón!!

Thành phần tinh bột : gồm 20% amylose và 80%

amylopectin

 Amylose có cấu tạo là chuỗi thẳng do các

các α – D – Glucose kết nối với nhau bằng liên kết α–1,4 Glycosid

 Amylopectin: Ngoài liên kết α–1,4 Glycosid, còn có các liên kết α–1,6

Glycosid nên mạch phân nhánh

 Glycogen: Là dạng dự trữ glucid ở động vật Được tổng hợp từ α – D – Glucose

và có cấu tạo giống như tinh bột, nhưng phân nhánh nhiều hơn Có ở tế bào gan

và cơ!!

******************

Vấn đề cần quan tâm thêm:

 Nguyên nhân, tình trạng béo phì và các bệnh liên quan

 HFCS (High fructose corn syrup) – Xi ro bắp Fructose

Lecture summary #2

HÓA HỌC LIPID (CHẤT BÉO) Chủ đề:

Q: Lipid là gì? A: Lipid là nhưng hợp chất 1) không tan trong nước

2) tan trong dung môi hữu cơ

*** Phân tử lipid không phân cực/ kị nước

Q: Chức năng: A: Đa dạng

 Là nguồn dự trữ năng lượng

 Tham gia cấu tạo màn tế bào

 Một số lipid là hormon (xúc tác sinh hóa)

Phân loại lipid:

1 Acid béo tự do (free fatty acid) – lipid đơn giản nhất, vai trò như là nhiên liệu cung cấp năng lượng

2 Triacylglycerol/ triglycerides – nguồn dự trữ năng lượng

3 Phospholipid

4 Spingolipid lipid màng

5 Glycolipid

6 Steroid – lipid màn, hormone

B) ACID BÉO (FREE FATTY ACIDS)

Q: Acid béo là gì? A: Là mạch hydrocarbon gắn với nhóm carboxylic (-COOH)

Q: Chức năng? A: 1 Là nguồn cung cấp năng lượng cho cơ thể

Vì phân tử acid béo chứa nhiều liên kết no C-H, C-C (nhiều hơn so với glucid), nên trong quá trình thoái hóa sẽ sinh ra nhiều năng lượng hơn

2 Tham gia xây dựng cấu trúc của lipid màng

Cấu tạo của acid béo:

-R – mạch hydrocarbon (thông thường từ 4C – 36C, thường có số C là số chẵn) (sẽ được giới thiệu trong bài chuyển hóa và tổng hợp lipid)

Q: Độ bất bão hòa ( số liên kết bội C=C trong mạch hydrocarbon) ảnh hưởng đến nhiệt độ sôi như thế nào?

A: Lực Van der Waals (lực liên kết giữa các phân tử)

Có 2 yếu tố ảnh hưởng đến sự tương tác giữa các phân tử ( Lực Van der Waals)

1 Độ dài mạch hydrocarbon ( số lượng C): Mạch càng dài thì → số lượng nguyên

tử lớn → tăng cường lực tương tác giữa các phân tử → nhiệt độ sôi tăng

2 Độ bất bão hòa (số liên kết C=C trong mạch hydrocarbon) : Nếu số lượng liên kết Cis C=C tăng thì mạch sẽ bị gấp khúc nhiều đoạn (không còn mạch thẳng)

→ các phân tử khó tiến lại gần nhau hơn → lực liên kết Van der Waals giảm → nhiệt độ sội giảm

Ví dụ

kết C=C

Nhiệt độ nóng chảy, oC Lauric acid CH3(CH2)10COOH 12 0 44,2

Lalmitic acit CH3(CH2)14COOH 16 0 63,1

Stearic acid CH3(CH2)16COOH 18 0 89,6

Oleic acid CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7 COOH 18 1 12

Linoleic acid CH3(CH2)4(CH=CHCH2)2 (CH2)6COOH 18 2 -5

*** Dầu thường có nhiều liên kết Cis C=C trong phân tử nên ở điều kiện thường có

ACID BÉO

ACID BÉO BÃO HÒA

(không có liên kết bội C=C)

ACID BÉO CHƯA BÃO HÕA (Có ít nhất 1 liên kết bội C=C)

Cis Trans

Quy ước – Danh pháp:

Acid béo (FA) 18:1 (∆9) cis

C) TRIACYLGLYCEROL (TAG)/ TRIGLYCERIDES (TG)

Q: Cấu tạo? A: Là chất béo (Fats)

Gồm 3 FA (axit béo) liên kết với glycerol bằng liên kết ester

OO

-R3

OO

R2O

R33H2O

O

-CH3

Carbonyl Carbon

Q: Chức năng?

A: 1 Nguồn năng lượng dự trữ 2 Insulation??

1 Nguồn năng lượng dự trữ:

 Dạng năng lượng dự trữ LỚN vì cấu tạo từ acid béo (9,2Cal/ 1gram)

 Nếu acid béo ở dạng tự do → làm thay đổi pH môi trường

→ TG chính là giải pháp

 TG được lưu trữ ở tế bào mỡ

(adipose cell)

 TG kị nước và không bị hydrat hóa

(khác với glycogen) → TG không

phải mang theo các phân tử nước

nên khối lượng nhỏ!!!!

 Lipase là các enzyme giúp làm phân

hủy các TG giải phóng các axit béo

(lúc cơ thể đói, hoặc lúc vận động lâu dài)

2 Insulation

 Rất nhiều mô mỡ được phân bố dưới da → giảm sự thoát nhiệt cơ thể, giữ ấm

(đặc biệt đối với động vật, mùa đông không có áo ấm, lò sưởi, hay gấu bắc cực)

D) LIPID MÀNG:

Lipid màng = Đầu (phân cực) + Đuôi (không phân cực)

1 Lipid màng – Glycerophospholipid:

 Một số glycerophospholipid có liên kết ETE (ether)

2 Galactolipid, sulfolipid

 Là loại lipid màng phổ biến nhất

 Đƣợc tìm thấy nhiều nhất ở tế bào thực vật

R2O

H

H H

R2O

H

H H

O H

H OH

CH2S

H O

H

H OH

máu)

Cerebroside

Nếu X là 1 nhóm đường

Ganglioside

là loại sphinglolipid phức tạp nhất với X là oligosaccharide với ít nhất một nhóm sialic acid

CH2OH

O O

H H

11

15 16

7 5

 Cholesterol:

 Là sterol phổ biến, nhiều nhất ở

động vật

 Chỉ có nhóm –OH phân cực,

còn lại là không phân cực

 Đóng vai trò trong việc điều hòa độ

di chuyển của tế bào

 Là nguồn nguyên liệu để tổng hợp

các steroid khác

 Acid mật (Bile acid)

 Làm nhũ tương hóa chất béo (fats)

→ có thể làm thoái hóa được các fats này

 Steroid hormones:

1) Sex steroids : Được tổng hợp tại cơ quan sinh dục

Testosterone – Male sex steroid

(testes)

Estradione – Female sex steroid

2) Corticosteroids (Corticoid): Được tổng hợp tại vỏ thượng thận (adrenal cortex)

Cortisol (Gluco corticoid)

Stress hormone

Aldosterone (mineral corticoid)

sinh (đƣợc tổng hợp từ gan)

IDL 1,006-1,019 20-35 11 15-25 8 30 30-40 Nguồn nguyên liệu

tổng hợp LDL LDL 1,019-1,063 18-25 21-23 20-22 8 37-38 10 Chuyển cholesterol về

các mô HDL 1,063-1,210 5-16 45-55 20-28 2-7 14-20 4-10 Vận chuyển cholesterol

dƣ thừa từ mô ngoại vi

về gan

VLDL – Very low density lipoprotein

IDL – Intermediate density lipoprotein

LDL – Low density lipoprotein

HDL – High density lipoprotein

*** Phần protein của các LP được gọi là apoprotein (apolipoprotein) Ở bề mặt các

phân tử LP, các apoprotein ổn định cấu trúc của các LP, giúp cho LP phân tán, vận chuyển được trong máu Ngoài ra apoprotein còn có vai trò là chất nhận diện các thụ thể (receptor) màng tế bào, và có chức năng điều hòa hoạt tính các enzyme tham gia chuyển hóa các LP

1 Chylomicron:

Chức năng: cung cấp lipid ngoại sinh (chủ yếu TG)

- Là lipoprotein có kích thước to nhất

- Là lipoprotein có tỷ trọng nhỏ nhất ( vì chiếm 85% là TG)

- Được tổng hợp trong trạng thái NO (fed state)!!! WHY?

- Hormone nào chi phối (trong trạng thái no)? INSULIN

- Tổng hợp tại RUỘT

- Đi vào máu 1-2 giờ sau bữa ăn

- Nhân protein từ HDL để trở thành chylomicron hoàn chỉnh (Xảy ra tại máu, vì HDL có trong máu)

- Các apoprotein: B-48, C-II, E (C-II và E nhận từ HDL)

2 VLDL (Very low density lipoprotein)

Chức năng: cung cấp lipid nội sinh (chủ yếu là TG)

- Được tổng hợp trong trạng thái NO (fed state) tại GAN

- Để tổng hợp lipid nội sinh, cơ thể phải dư “năng lượng” (ví dụ như dư nhiều carbohydrate) ← trạng thái no

- Carbohyrate ↑ → chuyển hóa thành lipid → VLDL sẽ vận chuyển lượng lipid này đến “kho dự trữ mỡ” =)))

- Các apoprotein: B-100, C-II, E

3 IDL (Intermediate density lipoprotein)

Chức năng: a) Là nguồn nguyên liệu để tổng hợp LDL

b) Mang một phần lipid nội sinh trở về lại GAN

- Là phần còn lại sau khi VLDL (sau khi đã thải bớt TG)

- IDL dưới tác dụng của HTGL (hepatic TG lipase) chuyển thành LDL

- Các apoprotein: B-100, E (Không có apoprotein C-II vì C-II bị mất khi tham gia kích hoạt LPL (lipoprotein lipase))

4 LDL (Low density lipoprotein) – “BAD” CHOLESTEROL!!!

Chức năng: Vận chuyển và cung cấp cholesterol đến các mô ngoại biên

- Là phần còn lại của IDL

- Được tổng hợp tại MÁU

- Chứa lượng lớn Cholesterol ester (CE)

- LDL bị “hấp thụ” bởi gan hoặc các mô ngoại vi (vì vậy phải cần apoprotein

B-100 để gắn với các thụ thể)

- 60% LDL sẽ về lại gan, 40% sẽ đến các mô ngoại vi và cung cấp cholesterol để

a) Màng tế bào b) Nguồn nguyên liệu tổng hợp các steroid khác c) Tổng hợp vitamin D …

- Nếu lượng LDL dư quá nhiều → bị đưa vào các màng của thành động mạch, dấn dần làm hẹp đường kính của mạch Sau đó, kết hợp với các chất khác trong màng của thành động mạch tạo thành những mảng xơ vữa (atherosclerosis) Những mảng này có thể bị rạn nứt làm cho thành động mạch không được trơn tru Khi máu chảy qua những chỗ "gồ ghề" này, dòng máu dễ bị hỗn lọan không đều, trì trệ và dễ đông lại thành cục máu đông (thrombus) Cục máu đông này

có thể phát triển theo kiểu "phù sa bồi đắp", lớp lớp chồng lên nhau, cục máu đông lớn dần lớn dần, dẫn đến tắt nghẽn động mạch Nếu trường hợp này xảy ra trong động mạch vành tim thì kết quả là nghẽn mạch tim, gây chứng nhồi máu

cơ tim Trong trường hợp cục máu đông bị bong ra khỏi thành động mạch, trôi theo dòng máu cho đến khi kẹt vào một mạch có đường kính nhỏ hơn và làm nghẽn mạch ấy Nếu chẳng may đấy là mạch máu của não thì kết quả là chứng tai biến mạch máu não

5 HDL (High density lipoprotein) – GOOD CHOLESTEROL

Chức năng: a) Mang cholesterol từ mô ngoại vi trở về lại GAN

b) Trao đổi apoprotein với các lipoprotein khác

- Là lipoprotein nhỏ nhất

- Có tỷ trọng cao nhất

- Được tổng hợp tại GAN và RUỘT

- Có chứa LCAT (Lecithin cholesterol acyl transferase)***

(LCAT là enzyme giống ACAT để tổng hợp Cholesterol ester (CE) từ cholesterol và phosphatidylcholine (Lecithin)

- Apoprotein: A-I (kích hoạt LCAT)

E, C-II cung cấp cho chylomicron và VLDL

- Nếu

Lecture summary #3

HÓA HỌC PROTEIN (CHẤT ĐẠM) Chủ đề:

I Amino acid

II Protein – 4 bậc cấu trúc

III Protein: tính chất, chức năng

IV Hóa học hemoglobin

I AMINO ACID:

A INTRO:

Ví dụ: Hemoglobin (Hb) – là protein có trong tế bào máu (red blood cell RBC)

Hb → Mô, tế bào → ATP → E!!!

↑ Amino acids

 Amino acid (aa) là hợp chất hữu cơ có cả nhóm –COOH (acid) và -NH2 (amin)

 Là monomer để tổng hợp nên protein

 α – amino acid: là aa mà nhóm amin (-NH2) nằm ở vị trí Carbon α

 Tất cả α – amino acid tìm thấy trong tự nhiên có C* bất đối (chiral centre) và có cấu dạng L (trừ Glysine)

(recall: hầu hết mono saccharide trong tự nhiên có cấu dạng D)

 Có 20 aa cần thiết cho cơ thể người

C

COON

L- amino acid D- amino acid

 Glysine có R = H vì vậy không có C* bất đối!!!

B AMINO ACID: DANH PHÁP, CẤU TRÚC

Phân loại amino acid có thể theo các tiêu chí sau:

 Độ phân cực

 Chứa mạch vòng

 Độ tích điện

 Tính acid, base

 Khả năng tạo liên kết H

 Có hoặc không chứa lưu huỳnh

1 Amino acid không phân cực (9 aa)

2 Amino acid phân cực

3 Amino acid tích điện

4 Ảnh hưởng của pH môi trường đến amino acid:

Tùy theo pH của môi trường mà các aa có thể tích điện âm hoặc dương

 Ở môi trường kiềm, aa phân ly như một acid tạo thành anion

 Với môi trường là nước thì có 3 dạng ion là cation, ion lưỡng cực, anion

-*** Ứng dụng: Dựa vào tính chất tích điện của amino acid trong môi trường có pH nhất định được ứng dụng rộng rãi trong kỹ thuật điện di amino acid

O OH

O

OH

O

-*** Liên kết peptide : phẳng và không quay tự do được

Không đặc hiệu, đưới tác dụng

của acid và nhiệt độ

Ví dụ: Trypsin – là enzyme trong phản ứng thủy phân tại đầu C của liên kết peptide đối với các amino acid có tính kiềm Arginine hay Lysine

Đầu N–Gly–Thr–Arg–His–Pro–Lys–Val–đầu C

II PROTEIN – 4 BẬC CẤU TRÚC:

“Tính chất, chức năng được quyết định bởi cấu tạo, cấu trúc”

1 Cấu trúc bậc I: Là chuỗi polypeptide gồm các amino acid đƣợc sắp xếp theo

trật tự nhất định gắn kết với nhau bằng các liên kết peptide

 Cấu trúc bậc I sẽ quyết định cấu trúc không gian (3D) của protein

 Chuỗi polypeptide đƣợc đọc từ đầu N → đầu C

 Cấu trúc bậc I của protein không phải bởi sự liên kết nhẫu nhiên của các aa

mà bởi thông tin di truyền

Ví dụ: từ các aa Gly, Asp, Leu, Lys, His, Thr, Gln, Phe có thể tổng hợp thành các chuỗi polypeptide khác nhau

NH3+–Gly–Asp –Leu –Lys–His–Thr– Gln–Phe–COOCOO-–Gly–Asp –Leu –Lys–His–Thr– Gln–Phe– NH3+

-2 Cấu trúc bậc II: Là dạng 3D của cấu trúc bậc 1 khi chuỗi polypeptide ở dạng cuộn và xoắn (do liên kết của các nhóm chức trong bộ khung chuỗi peptide (backbond))

 Liên kết H tạo thành –C=O và –N-H

 Phiến gấp nếp β (β sheet):

Hai hoặc nhiều vùng của chuỗi polypeptide nằm kề nhau đƣợc liên kết lại bằng các liên kết hydro giữa các phần của hai bộ khung của mỗi chuỗi polypeptide nằm song song nhau

Xoắn α song song song song

cùng chiều đối chiều Hemoglobin

β sheet

*** Proline trong chuỗi polypeptide không có H liên

kết với N để tạo thành liên kết H

→gián đoạn cấu trúc bậc II

*** Nếu các chuỗi bên của các aa kế nhau cùng điện tích thì sẽ đẩy nhau, giảm tính bền của cấu trúc

O N

OH

O N

H2

R

3 Cấu trúc bậc III: Cấu trúc 3D hoàn chỉnh của chuỗi polypeptide

Có 2 loại: protein dạng cầu (hemoglobin), protein dạng sợi (collagen, keratin)

Các loại tương tác/ liên kết quyết định đến hình dạng protein cấu trúc bậc III là:

 Các tương tác ở cấu trúc bậc II

 Liên kết H ( giữa các nhóm chức ở bộ khung, giữa các chuỗi bên)

 Tương tác kị nước của các phần không phân cực

 Lực tương tác Van de Waals

 Tương tác tĩnh điện giữa có nhóm chức chuỗi bên mang điện tích

Phần kị nước (hydrophobic)

***** Sự thay đổi một amino acid trong protein dẫn tới bệnh hồng cầu hình liềm

4 Cấu trúc bậc IV:

Một số protein gồm từ hai hay nhiều chuỗi polypeptide tập hợp lại thành một đại phân tử chức năng Cấu trúc bậc IV là cấu trúc của protein hình thành do sự tập hợp các tiểu đơn vị đó

Ví dụ : Collagen là protein dạng sợ có các tiểu đơn vị xoắn, cuộn với nhau thành chuỗi xoắn 3 sợi, làm thành các sợi rất khỏe Điều đó giúp cho collagen thực hiện được chức năng của nó là làm giá đỡ cho mô liên kết trong da, xương, gân, dây chằng

và các phần khác trong cơ thể ( collagen chiếm 40% lượng protein trong cơ thể người)

Hemoglobin, protein liên kết với oxi của tế bào hồng cầu là cấu trúng bậc IV của protein hình cầu Có cấu tạo từ 4 tiểu đơn vị polypeptide, hai chuỗi α và hai chuỗi

β các chuỗi α và β đều có cấu trúc bậc 2 xoắn α Mỗi tiểu đơn vị đều có thành phần không phải protein được gọi là hêm mang nguyên tử sắt liên kết với oxi

III PROTIEN : TÍNH CHẤT, CHỨC NĂNG

1 Protein có nhiều kiểu cấu trúc nên thực hiện được nhiều chức năng:

Gần như mỗi hoạt động chức năng của cơ thể sống đều phụ thuộc vào protein Thức tế là tầm quan trọng của protein được nhấn mạnh bằng chính tên gọi của chúng, xuất phát từ chữ Hy Lạp PROTEIOS, nghĩa là vị trí đầu tiên (Một cách giải thích khác PROTEIOS là vị thần biển trong thần thoại Hy Lạp, vị thần này có khả năng biến hóa thành nhiều hình dạng khác nhau) Protein chiếm hơn 50% trọng lượng khô của hầu hết các tế bào và chúng gần như là phương tiện để cơ thể làm mọi việc Các chức năng của protein như: enzyme, cấu trúc, dự trữ, vận chuyển, thông tin tế bào, vận động, bảo vệ chống lại các chất lạ ( XEM bảng!!!)

Những hoạt động đặc hiệu của protein là do kiến trúc 3D phức tạp của chúng, từ bậc cấu trúc đơn giản nhất ( cấu trúc bậc I – trình tự các amino acid) Khi tế bào tổng hợp polypeptide, chuỗi đó cuộn xoắn một cách tự nhiên đúng với cấu trúc hoạt động của protein Sự cuộn xoắn được điều khiển và củng cố bởi sự hình thành những liên kết khác nhau giữa các phần của chuỗi Cấu trúc của protein xác định việc nó hoạt động như thế nào Gần như trong mọi trường hợp, chức năng của protein phụ thuộc vào khả năng nhận biết và gắn kết với một vài phân tử nào đó khác ( Ví dụ như enzyme có nhiệm vụ nhận biết và gắn chặt với cơ chất của nó, protein receptor nhận biết và gắn chắc các protein thông tin như insulin, glucagon…)

Tuy nhiên cấu trúc của protein cũng phụ thuộc vào điều kiện vật lý và hóa học của môi trường!!!!!

HAPPY STUDYING Page 30

Bảng tóm tắt các chức năng của protein

Protein enzyme Tăng tốc có chọn lọc

các phản ứng hóa học

Các enzyme tiêu hóa xác tác sự thủy phân các polymer trong thức ăn

Protein cấu trúc Nâng đỡ

Tơ mạng nhiện, kén Collagen làm khung sợi trong các mô liên kết của động vật Keratin là protein tóc, móng, lông và các phần phụ khác trên

da

Protein dự trữ Dự trũ amino acid

Ovalbumin là protein lòng trắng trứng, đƣợc sử dụng nhƣ nguồn amino acid để phát triển phôi Casein, loại protein sữa, là nguồn amino acid chính cho động vật có vú còn non

Protein vận chuyển Vận chuyển các chất

Protein hormone Điều hòa các hoạt

2 Sự biến tính và hồi tính của protein:

Nếu pH, nồng độ muối, nhiệt độ hoặc các yếu tố khác của môi trường thay đổi

thì protein có thể gỡ xoắn ra và mất đi hình dạng vốn có, tự biến đổi đối được gọi

là biến tính Vì bị biến dạng nên protein biến tính, không hoạt động sinh học

 Các tác nhân gân ra biến tính bao gồm các chất hóa học phá hủy các liên kết

hydro, liên kết ion, các cầu nối disulfide làm nhiệm vụ duy trì hình dạng

protein

 Sự biến tính do quá nóng, khấu động chuỗi polypeptide đủ phá vỡ các tương

tác yếu có vai trò ổn định cấu trúc

 Hầu hết protein bị biến tính nếu được chuyển từ môi trường nước sang dung

môi hữu cơ Chuỗi polypeptide mở xoắn làm cho các vùng kỵ nước đối mặt

với dung môi hòa tan

3 Sơ lượt về thoái protein:

HAPPY STUDYING Page 32

IV HÓA HỌC HEMOGLOBIN (Hb)

1 Cấu tạo nhân Heme của Myoglobin và Hemoglobin

Myoglobin và Hemoglobin là 2 protein có chức năng vận chuyển và cung cấp oxy cho các tế bào Hai protein này có cấu tạo gần tương đồng gồm phần protein gắn với nhân Heme ( không phải protein)

Cấu trúc của nhân Heme:

- Pyrrol → porphin → protoporphyrin → Heme

- Pyrrol là một dị vòng 5 cạnh ( xem công thức hình dưới)

- Porphin là 4 vòng pyrrol liên kết với nhau qua 4 cầu nối methylen (–CH=)

- Porphin được gắn thêm các gốc hóa học nhất định sẽ tạo thành porphyrin Loại porphyrin ở nhân heme là Protoporphyrin

- Heme được tạo thành bao gồm nhân protoporphyrin gắn với 1 nguyên tử sắt (ở dạng ion Fe2+) liên kết với 4 Nitơ (N) của 4 vòng pyrrol Khi Heme bị oxy hóa thì Fe2+ sẽ chuyển thành Fe3+

2 Myoglobin và Hemogolobin

Q: Nhân Heme sẽ gắn kết với chuỗi protein trong Myoglobin và Hemoglobin như thế nào?

A: Trong Heme, nguyên tử Fe có 4 liên kết với N của 4 vòng pyrrol trong nhân

protoporphyrin Chuỗi polypeptide có 2 amino acid Histidine (His) 1 His ở vị trí gần (proximal) gắn trực tiếp với Fe tạo thành liên kết giữa Heme và chuỗi polypeptide

 Khi Hb (Mb) gắn kết với Oxy thì phân tử oxy sẽ kết hợp với Fe của Heme (xung quanh Fe bây giờ có 6 liên kết)

 Tuy nhiên trên thực tế Oxy có độ âm điện cao nên sẽ có hiện tượng oxy hóa

Fe2+ thành Fe3+ Kích thước Fe3+ nhỏ hơn Fe2+ nên Fe bây giờ nằm gọn trong nhân Heme Amino acid His ở xa còn lại (distal) sẽ giúp cho việc gắn kết O2vào Fe bền vững hơn

Figure 7.5 Biochemistry,7 editon

HAPPY STUDYING Page 34

Myoglobin (Mb)

(Myo – muscle, globin – globular)

Hemoglobin (Hb)

(Hemo – blood, globin – globular)

 Hiếu nước (protein cầu)

 Gắn kết với O2

 Chức năng: Vận chuyển và cung cấp

Oxi cho các tế bào cơ

 Cấu trúc: 1 chuỗi polypeptide (gồm 8

chuỗi xoắn α ( α- helix) → protein cấu

trúc bậc III) ***không có chuỗi β

sheet

 Chứa 1 nhân Heme (chứa ion Fe2+

)

 Chứa 2 amino acid Histidine (His)

 1 His gắn với nhân Heme (liên kết

với Fe)

 1 His còn lại giúp cho việc gắn kết

O2 với Fe bền vững hơn

 Vì chỉ có 1 nhân Heme gắn kết với

chuỗi polypeptide nên chỉ mang 1

phân tử Oxi → Việc gắn kết oxi

 Việc gắn kết và thải O2 của các tiểu đơn vị mang tính “cộng hưởng” (cooperative)

*** Tính cộng hưởng: khi O2 gắn với 1 tiểu đơn vị hemoglobin, các tiểu đơn vị khác thay đổi chút ít về hình dạng, làm tăng ái lực của chúng với O2 Khi cả 4 tiểu đơn vị đề gắn kết, và một tiểu đơn vị thả O2 của nó thì 3 tiểu đơn vị còn lại cũng nhanh chóng thải O2, vì sự thay đổi hình dạng kết hợp làm giảm ái lực của chúng với O2

Q: Giữa Myoglobin và Hemoglobin, ái ức với oxi của ai cao hơn?

A: Myoglobin

VÌ: Khi ta hít khí Oxi vào phổi, Hb trong RBC sẽ mang Oxi tớ các tế bào, trong đó có

tế bào cơ và cung cấp oxi cho các tế bào này Nếu ái lực với Oxi của myoglobin thấp hơn của Hb, thì Hb sẽ không nhả oxi cho Mb

Đường cong phân ly oxy của Mb và Hb

*** Chức năng của Mb và Hb có khác nhau một ít đó là Mb mang oxy cung cấp cho

tế bào cơ nhưng gắn kết chặc chẽ với oxy (chức năng chứa oxy), chỉ nhả oxy khi nồng độ oxy giảm xuống thấp Hb không có chức năng chứa oxy, mà như con thoi vận chuyển oxy và CO2 liên tục, dễ dàng gắn kết với Oxy ở phổi và dễ dàng nhả oxy

ở tế bào

HAPPY STUDYING Page 36

 Ở phế nang phổi dồi dào oxy, khí oxy sẽ từ phổi đi vào RBC bằng cách gắn kết với Hb tạo thành HbO2 (oxyhemoglobin)

 RBC mang oxy đến các tế bào (ở đó nhiều CO2), diễn ra quá trình nhả O2 và nhận O2

 RBC mang CO2 về trở lại phổi (nơi nhiều O2), diễn ra quá trình nhả CO2 và

2 H+cạnh tranh với O2 để gắn với Hb

3 CO2 cạnh tranh với O2 để gắn với

Hb Sau khi nhận CO2 từ tế bào, RBC trở về phổi mang theo

1 HbCOO

-2 H + Hb (chính)

CO 2 + H 2 O → H 2 CO 3 ↔ H + + HCO 3

; H + + HbO 2 ↔ H + Hb + O 2

-CO 2 + HbO 2 ↔ HbCOO - + H + + O 2

Đây là những quá trình thuận nghịch:

Tại tế bào, nơ có ↑pCO2 ↓pO2 Diễn ra theo chiều →

Tại phổi, nơi có ↑ pO2 ↓pCO2 Diễn ra theo chiều ←

 CO2/H+ ảnh hưởng tới ái lực của Hb tới O2

 Hiệu ứng Bohr giúp cho việc cung cấp O2 từ phổi đến tế bào nhiều hơn (ví dụ 77% so với 66% ở đồ thị dưới)

HAPPY STUDYING Page 38

Lecture summary #4

HÓA HỌC NUCLEIC ACID Chủ đề:

I Intro – Vai trò của nucleic acid

II Cấu tạo của nucleic acid, DNA

III Nucleoside di và triphosphate – ATP

I INTRO – VAI TRÒ CỦA NUCLEIC ACID

Nucleic acid lưu giữ và truyền đạt thông tin di truyền

Q: Nếu cấu trúc bậc I của chuỗi polypeptide xác định hình dạng của protein thì cái gì xác định cấu trúc bậc I đó? Nói cách khác protein từ đâu ra?

 A: Trình tự amino acid của chuỗi polypeptide được chương trình hóa nhờ đơn

vị di truyền được gọi là GENE Các gene được cấu tạo từ DNA, polymer thuộc nhóm hợp chất được gọi là acid nucleic (polynucleotide)

 Hai loại nucleic acid là deoxyribonucleic (DNA) và ribonucleic acid (RNA) giúp các cơ thể sống sản sinh các thành phần phức tạp của nó từ thế hệ này sang thế hệ khác

 DNA định hướng sự sao chép chính nó

 DNA định hướng sự tổng hợp RNA (phiên mã), thông qua RNA, khiểm soát quá trình tổng hợp protein (dịch mã)

 DNA là vật chất di truyền của sinh vật được truyền lại từ bố mẹ

 Mỗi nhiễm sắc thể chứa một phân tử DNA dại, thường mang vài trăm gene hoặc hơn

 DNA nằm trong nhân tế bào

 Protein được tổng hợp rại ribosome nằm ở tế bào chất (là phức hệ dạng hạt tạo điều kiện thuận lợi cho sự kết nối các amino acid theo một trật tự nhất định để hình thành nên các chuỗi polypeptide)

HAPPY STUDYING Page 40

II CẤU TẠO CỦA NUCLEIC ACID, DNA:

Các nucleic acid là các đại phân tử tồn tại dưới dạng polymer được gọi là các

polynucleotide Các monomer là các nucleotide

 Đường Ribose và Deoxyribose (Recall)

4' 5'

Glycoside bond