Công nghệ chế biến sữa đậu nành

Mở đầuHiệu quả của việc xử lý áp suất cao ảnh hưởng đến sự biến đổi protein đậu nành trong sữa đậu nành đã được nghiên cứu bằng các kỹ thuật phân tích khác nhau.. Phân tích điện di cho t

Mục lục

Hiệu quả của việc xử lý áp suất cao đối với protein sữa đậu nành

Mở đầu

Hiệu quả của việc xử lý áp suất cao ảnh hưởng đến sự biến đổi protein đậu nành trong sữa đậu nành đã được nghiên cứu bằng các kỹ thuật phân tích khác nhau Sự biến đổi màu xanh của λmax có thể được quan sát trong phổ phát xạ huỳnh quang Phổ huỳnh quang cho thấy protein đậu nành xuất hiện nhiều vùng kỵ nước hơn sau khi xử lý áp suất cao Phân tích điện di cho thấy

sự thay đổi của protein đậu nành rõ ràng và cho thấy protein đậu nành đã được phân tách bởi áp lực cao thành các tiểu đơn vị, một số khác bị kết tụ lại và trở thành không hòa tan Biến tính áp suất cao xảy ra ở 300 MPa cho β-conglycinin (7S) và tại 400 MPa cho glycinin (11S) trong sữa đậu nành Đậu hũ chế biến bằng áp lực cao có thể hình thành một mạng gel cứng hơn và mạng lưới liên kết chằng chịt Điều này đã chỉ ra một phương pháp mới để xử lý sữa đậu nành để làm đậu hũ

1 Giới thiệu

Protein đậu nành là nguồn protein giá rẻ nhưng có dinh dưỡng cao do đó nó chiếm ưu thế lớn trong protein thực vật trên thế giới Thực phẩm làm từ đậu nành là rất phổ biến và truyền thống ở các nước châu Á Ủy ban thực phẩm và thuốc của Hoa Kỳ nói rằng việc sử dụng 25g protein đậu nành mỗi ngày sẽ giảm nguy cơ bị bệnh tim mạch Thực phẩm làm từ đậu nành tiếp tục thâm nhập nhanh chóng vào các nền văn hóa phương Tây và các khẩu phần ăn vì thị trường này rất nhạy cảm với các khẳng định về sức khỏe (Fukushima năm 2001; Hermansson, 1978)

Sữa đậu nành là một thức uống phổ biến ở các nước châu Á Nó là một dung dịch keo chiết xuất từ các chất có trong đậu nành, và do đó gần như tất cả các thành phần của nó (protein, lipid, và saccharides) của hạt đậu nành có mặt trong sữa đậu nành (Guo, Tomotada, & Masayuki, 1997) Sữa đậu nành và các sản phẩm của nó được coi là bổ dưỡng và thực phẩm không chứa cholesterol có tiềm năng lớn cho việc sử dụng nhiều hơn trong tương lai Phương pháp chế biến thông thường của sữa đậu nành và các sản phẩm từ đậu nành đều liên quan đến xử lý nhiệt

Xử lý nhiệt làm phân ly, biến tính và đông tụ protein đậu nành Biến tính nhiệt và đông tụ của protein đậu nành là đối tượng nghiên cứu của rất nhiều bài báo (Kwok và Niranjan, 1995) Tuy nhiên, xử lý nhiệt có tác động tiêu cực về khả năng hòa tan và đặc tính hấp thụ nước (Kinsella, 1979), nhưng các sản phẩm xử lý nhiệt nhẹ nhàng lại có vấn đề về mùi vị, đây là mối quan tâm chính cho việc phát triển loại thực phẩm từ protein đậu nành (Fukushima, 2000) Vì vậy, điều quan trọng là phát triển câu chuyện về các loại thực phẩm đậu nành hoặc phát triển các công thức mới kết hợp việc cải tiến công nghệ

Áp lực cao làm biến tính protein, lipid đóng rắn, màng sinh học mất ổn định, và làm bất hoạt các vi sinh vật ( Cheftel , 1992) Quá trình này được coi là tiết kiệm năng lượng so với một

số quy trình thông thường Các quan sát trong nhiều trường hợp xử lý áp lực cao không gây ra bất kỳ sự thay đổi trong mùi và hương vị của nguyên liệu thực phẩm, vấn đề được quan tâm đặc biệt cho ngành công nghiệp thực phẩm Một loạt các sản phẩm tại Nhật Bản , chẳng hạn như mứt

và sữa chua , đã có sẵn trên thị trường trong nhiều năm, những ý tưởng gần đây nhất là các sản

phẩm từ gạo Tại Pháp, sử dụng áp lực cao trong sản xuất nước ép trái cây đã có từ lâu ( Palou et

al , 2000)

Molina, Defaye, và Ledward (2002 ) đã nghiên cứu tính chất chức năng và cấu trúc gel khi bị tác động bởi áp suất và nhiệt của protein đậu nành phân lập và hai phần chính của nó ( 7S

và 11S ) Kết quả cho thấy rằng gel được tạo thành từ phương pháp áp lực cao cho độ dính và độ cứng thấp hơn cho với sử lý nhiệt Zhang, Li, Tatsumi, và Kotwal (2003 ) đã nghiên cứu ảnh hưởng của áp suất cao trên những thay đổi của glycine đậu nành Họ phát hiện ra cấu tạo của glycinin có thể thay đổi sau khi xử lý áp suất cao Nhiều bài nghiên cứu tập trung vào tinh sạch protein Nghiên cứu về tác dụng áp suất cao trên các protein trong sữa đậu nành còn nhỏ Việc ước lượng chính xác sự biến tính protein do áp lực trong sữa đậu nành vẫn chưa được nghiên cứu đầy đủ Vì vậy , mục tiêu của nghiên cứu này là để kiểm tra hiệu quả của xử lý áp suất cao đối với biến đổi của protein đậu nành trong sữa đậu nành, sử dụng kỹ thuật phân tích khác nhau, chẳng hạn như quang phổ phát xạ huỳnh quang , khác biệt quét nhiệt lượng ( DSC ) và điện di,

để khám phá một phương pháp xử lý mới liên quan đến cấu trúc của thực phẩm từ đậu nành

2 Vật liệu và phương pháp

2.1 Chuẩn bị sữa đậu nành

Đậu tương của giống Proto (Kefeng NO 6) được sử dụng trong nghiên cứu này được lấy

từ Viện Di truyền học và sinh học phát triển, Học viện Khoa học Trung Quốc, thu hoạch vào tháng Mười năm 1999

Đậu nành được rửa kỹ lưỡng và ngâm qua đêm ở nhiệt độ phòng với lượng nước ngâm gấp 10 lần khối lượng đậu Đậu nành ngâm đã được đồng nhất với một máy đồng hóa (PH91, Công ty SMT), 10, 300 rpm trong 5 phút trong tủ kín (4oC) Sữa đậu nành được trích ra sau khi

ly tâm (1200 x g, tại 4 C) trong 5 phút

2.2 Phân tích ước lượng

Độ ẩm được đo bằng lò chân không Protein thô được xác định bằng phương pháp Kjeldahl sử dụng hệ số chuyển đổi là 6.25 (AACC, 2000)

2.3 Xử lý áp lực cao

Sữa đậu nành không có bong bóng khí được niêm phong trong túi bằng polyethylene ở nhiệt độ phòng bằng thiết bị thủy lực loại (Yamamoto Suiatsu Công ty TNHH, Osaka, Nhật Bản: Model S7K-4-15; áp lực tối đa 700 MPa), dùng để nghiên cứu sự kết hợp của áp suất và thời gian

Thiết bị có dung tích bên trong là 40 mm x 200 mm (chiều cao, đường kính) và một lớp

vỏ áo để kiểm soát nhiệt độ Nước được sử dụng để tạo áp lực

Áp lực tích tụ thời gian ít hơn 1 phút và thời gian xả áp ít hơn 30 giây Thay đổi nhiệt độ trong môi trường thay đổi áp lực được xác định bởi một cặp nhiệt điện loại K (nickel-đồng)

Sự thay đổi của nhiệt độ gây ra bằng cách nén và giãn đoạn nhiệt được tìm thấy trong khoảng ±4oC của nhiệt độ bắt đầu xử lý đến khi áp suất tăng lên 300 MPa

2.4 pH, tỷ trọng, độ nhớt và pha

Giá trị pH và tỷ trọng của sữa đậu nành được đo bằng máy đo pH (Model F-23, HORIBA Ltd, Nhật Bản) và máy đo tỷ trọng (Model DA-110, Kyoto Denshi Seizou Ltd, Nhật Bản), sau khi xử lý áp suất cao Độ nhớt được đo bằng số trục số 2 (21 mm) của nhớt kế (Model NDJ-8S, Nhà máy Shanghai Balance Instrument) ở 60 rpm cho một mẫu 175 ml trong một cốc thủy tinh

200 ml nhiệt độ phòng Mỗi lần đo đã được cài đặt sẵn trong 5 phút Tất cả các phép đo được thực hiện trong ba lần

2.5 Quang phổ vạch phát xạ

Takagi , Akashi , và Yasumatsu (1979) thiết kế một phương pháp để xác định khu vực kỵ nước trong globulin đậu nành sử dụng axit sulfonic 8 - anilino -1- naphthalene (ANS) Phương pháp này cũng được sử dụng để phát hiện sự thay đổi của vùng kỵ nước của protein đậu nành trong sữa đậu nành bởi Obata và Matsuura ( 1993) Vì thành phần chính trong sữa đậu nành ngoài protein đậu nành còn có lipid như đã đề cập ở trên, Kajiyama , Isobe , Uemura , và Noguchi (1995) đã so sánh với sự thay đổi tính kỵ nước của protein trong sữa đậu nành và sữa đậu nành tách béo để ước lượng ảnh hưởng của béo lên sự thay đổi tính kỵ nước của protein đậu nành

Họ nhận thấy rằng sữa đậu nành đã tách béo cho thấy tính kỵ nước thay đổi rõ ràng hơn sữa đậu nành không tách béo ; mặc dù sữa đậu nành không tách béo cũng cho thấy sự thay đổi tính kỵ nước Khu vực kỵ nước trong sữa đậu nành không tách béo được xác định bằng phương pháp này, trong thử nghiệm của chúng tôi, sử dụng ANS Cường độ huỳnh quang tỷ lệ thuận với khoảng nồng độ protein trong sữa đậu nành 0-0,05 g/100 g; do đó mỗi mẫu sữa đậu nành được pha loãng với 0,1 mol/l đệm phosphate (pH 6.8) để tạo ra một nồng độ cuối cùng 0.05 g/100 g và 4.5 ml dung dịch mẫu pha loãng được trộn với 0,5 ml của dung dịch đệm phosphat ANS nồng độ 1.25x10-3 mol /l Cường độ huỳnh quang được đo sau khi để im trong 2 giờ ở nhiệt độ phòng, sử dụng quang phổ kế Hitachi- 850 (kích thích ở 375 nm, slit 2.5 nm; phát xạ ở 380–580 nm, slit 2.5 nm; tốc độ quét 200 nm/min) Các vùng kỵ nước trong sữa đậu nành được thể hiện ờ cường độ huỳnh quang với nồng độ 0.05 g/100 g protein

2.6 DSC

Một mẫu sữa đậu nành 0,75 g được hàn kín vào một ống mẫu của một thiết bị đo nhiệt lượng Micro DSC III ( công ty SETARAM, Pháp ), thích hợp để quan sát sự biến tính của dung dịch protein Đo nhiệt lượng được thực hiện với tốc độ quét của 1oC/phút với nitơ tại 2 bar từ

20oC đến 105oC

2.7 Polyacrylamide gel electrophoresis

Sodium dodecyl sulfate (SDS ) phá vỡ các tương tác kỵ nước và làm giảm lượng thuốc thử (ví dụ như beta- mercaptoethanol ) phá vỡ các liên kết disulfide giữa các phân tử protein Vì

vậy, các protein hòa tan trong các mẫu được phân tích bằng native polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) theo phương pháp của Laemmli (1970), nhưng mà không cần thêm SDS

và giảm thuốc thử, để điều tra tác động của áp suất cao về sự tương tác phi cộng hóa trị (tức là tương tác tĩnh điện, tương tác kỵ nước và liên kết hydro ) và liên kết disulfide giữa các tiểu đơn

vị protein đậu nành Các mẫu protein cho điện tích đã được chuẩn bị bằng cách pha loãng mỗi mẫu trong mẫu đệm (400 ml / l glycerol và 0.02 g/100 g xanh bromophenol) để tạo nồng độ khác nhau của protein 1, 2, và 3 g/100 g Các mẫu không được làm nóng trước khi tiến hành Gel tách là 7,5 g/100 g acrylamide ; gel xếp là 2,5 g/100 g acrylamide Gel được nhuộm màu với Coomasie brilliantblue ( R- 250) ( Neuhoff , Arold , Taube , & Ehrhardt , 1988) và khử màu với dung dịch methanol 75 ml/l axit axetic /50 ml/l

2.8 Xử lý áp suất cao trên gel đậu hũ

Đậu phụ là một thực phẩm đậu nành truyền thống châu Á , và là một sản phẩm giống gel protein Các công đoạn để làm đậu phụ thường bao gồm ngâm, xay đậu nành trong nước, lọc, đun sôi, đông tụ và ép Nhiều công trình đã được thực hiện trên các đối tượng này Nhiều loại chất đông tụ như Glucono – deltalactone (GDL), canxi clorua (CaCl2) và magiê clorua đã được

sử dụng với nồng độ khác nhau (Deman & Gupta, 1986) CaCl2 với nồng độ thấp đã được lựa chọn ở đây là các chất kết tủa để điều tra sự biến tính và gel khả năng hình thành các protein đậu nành trong sữa đậu nành áp lực cao Sữa đậu nành là thống nhất trộn với chất kết tủa, CaCl2 cho đến khi nồng độ là 10 mM ; hỗn hợp sau đó được chuyển vào một ống nhựa ( Ω30 mm x 50 mm)

và niêm phong mà không có bong bóng khí Mẫu chuẩn bị được xử lý áp lực cao để tạo gel

2.9 Độ cứng của gel

Độ cứng gel của gel đậu phụ được đo bằng máy đo độ cứng sử dụng một pit tông đường kính 3 mm, 60 mm/phút Lực phá vỡ gel tối đa (s) được tính như sau: F là lực tối đa (g) gây phá hủy gel; r (mm) là bán kính của pít tông

2.10 Kính hiển vi điện tử quét (SEM)

Gel ép áp lực được giữ trong 24 giờ được cắt bằng một lưỡi dao và ngâm trong đệm kali phosphate (0,05 mol/l, pH 7,0 ) có chứa 40 ml/l glutaraldehyde tại 4oC trong 16 giờ Các mẫu gel rửa bằng đệm phosphat, loại nước bằng các biện pháp phân tách ethanol/nước 500-1000 ml/l với thời gian lưu ít nhất 2 giờ trong mỗi nghiệm thức, và sau đó làm khô tối đa bằng khí carbon dioxide Mẫu khô đã bị gãy, gắn trên cuống nhôm bạc sơn mài, mạ vàng ( 80-100 (A) bởi một máy thổi và kiểm tra SEM (Hitachi S - 2360N ) như mô tả của Dumay , Laligant , Zasypkin , và Cheftel (1999)

2.11 Phân tích thống kê

Tất cả dữ liệu là trung bình của ba nghiệm thức độc lập, ngoại trừ thí nghiệm điện di Các kết quả xử lý bằng ANOVA và nhiều thử nghiệm của Duncan đã được sử dụng để xác định liệu

có hay không sự khác biệt đáng kể tồn tại trong các phương tiện Tất cả các thí nghiệm có ý nghĩa là ở mức ý nghĩa 0,05

3 Kết quả và thảo luận

3.1 Giá trị pH, mật độ, độ nhớt và giai đoạn

Hàm lượng protein thô của sữa đậu nành là 4,4 g/100 g Bảng 1 cho thấy sự thay đổi pha của sữa đậu nành xử lý áp lực Áp lực xử lý vượt quá 500 MPa trong 30 phút, sản phẩm được chuyển thành sol nhưng dưới mức áp lực này các sản phẩm ở dạng pha lỏng Không có sự khác biệt rõ ràng trong các giá trị pH và mật độ của sữa đậu nành sau khi xử lý áp suất cao (dữ liệu không hiển thị ở đây )

Độ nhớt của sữa đậu nành cũng có ảnh hưởng (Hình 1) Hiện tượng tương tự xảy ra với các mẫu nước nóng Protein đậu nành phân tán tăng độ nhớt sau khi gia nhiệt và có sự thay đổi bất thuận nghịch trạng thái gel protein (Yamauchi, Yamagishi , & Iwabuchi , 1991) Những thay đổi về độ nhớt và pha của sữa đậu nành sau khi xử lý áp suất cao cho thấy rằng các protein đậu nành trong sữa đậu nành đã bị thay đổi trước khi tạo thành gel

Bảng 1 Ảnh hưởng của xử lý áp suất cao đến pha của sữa đậu nành

Hình 1 Độ nhớt của sữa đậu nành sau khi thanh trùng ở nhiệt độ phòng trong 10 phút

Hình 2 Quang phổ huỳnh quang của ANS khi xử lý sữa đậu nành ở các áp suất khác nhau (1) Kiểm soát; (2) 100 MPa; (3) 200 MPa; (4) 300 MPa; (5) 400 MPa; (6) 500 MPa; (7)

600 MPa (điều áp 10 phút, nhiệt độ phòng).

3.2 Kỵ nước

Tương tác kỵ nước đóng vai trò quan trọng trong ổn định của cấu trúc thứ 3 và trong các tương tác protein - protein Biến tính của protein do nung nóng làm tăng bề mặt kỵ nước

(Sorgentini , Wagner, và Anon, 1995) Nghiên cứu được tiến hành với protein đậu nành tinh khiết cho thấy rằng nhiệt làm tăng bề mặt kỵ nước của globulin 7S và 11S: sự khác biệt rõ rệt đã được quan sát ở nhiệt độ biến tính tương ứng, khoảng 70oC (Kato, Osako, Matsudomi, và Kobayashi, 1983) và 85oC (Belyakova, Semenova & Antipova năm 1999) Tương tác kỵ nước cũng có thể bị ảnh hưởng bởi áp suất cao ( Ohmiya , Kajino , Shimizu, và Gekko , 1989) Sự gia tăng bề mặt kỵ nước sau khi xử lý áp suất cao cũng đã được nghiên cứu cho cả globulin 11S và 7S tinh khiết ( Galazka , Dickinson , và Ledward năm 1999; Pedrosa & Ferreira , 1994; Zhang etal , 2003 )

ANS đã được sử dụng ở đây với vai trò là thăm dò huỳnh quang để phát hiện các thay đổi

ưa nước của protein đậu nành trong sữa đậu nành Hình 2 cho thấy cường độ huỳnh quang của ANS trong sữa đậu nành xử lý ở các áp suất khác nhau Cường độ huỳnh quang tăng mạnh với

áp lực gia tăng lên đến 300 MPa, nhưng áp lực cao (500 MPa) lại cho thấy giảm phát huỳnh quang Thay đổi màu xanh của max với áp lực ngày càng tăng có thể được quan sát cùng một lúc

Hình 3 Phổ huỳnh quang của ANS trong sữa đậu nành sau khi xử lý với các khoảng thời gian khác nhau (1) Kiểm soát; (2) 5 phút; (3) 10 phút; (4) 15 phút; (5) 20 phút; (6) 25 phút; (7) 30 phút (áp suất 300 MPa, nhiệt độ phòng).

Những kết quả này cho thấy rằng 300 MPa là áp suất gây biến đổi protein Protein đã hoàn toàn biến tính dưới tác dụng của áp lực cũng như vùng kỵ nước bị lộ ra, kết quả là tăng mạnh cường độ huỳnh quang Sự giảm cường độ huỳnh quang có thể là do số ít các nhóm kỵ nước liên kết với các ANS bởi các tương tác giữa các phân tử ( Hayakawa , Kajihara ,

Morikawa , Oda , và Fujio , 1992) , hay do mẫu xử lý đã bị thay đổi một ít thành cấu trúc đặc biệt, che khuất một số các nhóm kỵ nước

Phổ huỳnh quang của ANS trong sữa đậu nành sau khi xử lý ở 300 MPa với thời gian xử

lý khác nhau được trình bày trong hình 3 Cường độ huỳnh quang tăng theo thời gian xử lý; giá trị cường độ huỳnh quang tăng rõ rệt khi thời gian lên tới 15 phút Thời gian xử lý kéo dài hơn dẫn đến sự gia tăng đáng kể của cường độ huỳnh quang Cường độ huỳnh quang tương đối giảm khi thời gian xử lý đạt 30 phút Mức độ biến tính phụ thuộc vào thời gian xử lý dưới một áp suất nhất định

3.3 Phân tích DSC

DSC được dùng rộng rãi để khảo sát các tính chất nhiệt động học của các protein biến tính ở trong dung dịch hoặc ở trong trạng thái rắn (Sessa, 1993)

Các thí nghiệm về nhiệt của protein đậu nành bằng DSC cho thấy những biến đổi về nhiệt diễn ra quanh 70OC và 90OC cho các globulin 7S và 11S (German, Damodaran, & Kinsella, 1982) DSC cũng có thể được dùng để theo dõi múc độ biến tính bằng áp suất cao do protein bị biến tính hoàn toàn sẽ không có những peak thu nhiệt trong quá trình quét

Hình 4 Đường cong DSC của protein sữa đậu nành với phương pháp xử lý áp lực khác nhau (1) Kiểm soát; (2) 100 MPa; (3) 200 MPa; (4) 300 MPa; (5) 400 MPa; (6) 500 MPa (tốc độ gia nhiệt: 1 o C / phút, hàm lượng protein: 4,4 g/100 g, điều áp 10 phút, nhiệt độ phòng).

Hình 4 cho thấy các đường cong DSC của protein sữa đậu nành sau khi xử lý dưới những điều kiện áp suất khác nhau Mẫu số 1 cho 3 peak thu nhiệt, peak A đến C, với các nhiệt độ tương ứng là 58oC và 71oC, và 92oC, trong đó peak B và C là 2 peak rõ nhất Protein đậu nành

trong sữa đậu nành gồm có các tiểu phần 2S, 7S, và 11S với hàm lượng tương ứng 8-22g/100g; 35g/100g; và 31-52g/100g (Yamauchi et al., 1991; Utsumi, Gidamis, Kanamori, Kang, & Kito, 1993) Giả thiết cho rằng 2 peak B và C là của globulin 7S và 11S Peak A có thể là của Globulin 2S Những peak thấy rõ có thể qui cho các phản ứng thu nhiệt như phá vỡ liên kết hydro hoặc hình thành các tương tác kị nước trong quá trình quét DSC (Molina et al., 2002)

Tất các các peak rõ sẽ nhỏ hơn nếu áp suất tăng lên Peak A và B đã biến mất khi tăng áp suất từ 200 lên 300 MPa, cho đến khi tăng lên trên 400 MPa thì các peak này hoàn toàn biến mất Các peak bị biến mất đồng nghĩa với việc protein trong sữa đậu nành đã bị biến tính hoàn toàn dưới áp suất cao

Phần protein 7S bị biến tính sau khi xử lý ở 300 MPa; điều này tưng ứng với tính chất kỵ nước vốn đã ngăn cản sự tăng trưởng đáng kể sau khi xử lý ở 300 MPa Phần protein 7S khá là nhạy cảm với nhiệt và áp suất Điều này khá phù hợp với cấu trúc tripeptide không có liên kết disulfide mà chính những liên kết này lại có ảnh hưởng đến các tương tác kị nước (Yamauchi et al., 1991) và do đó sẽ rất nhạy cảm với áp suất Sự biến tính của phần 11S được thể hiện thông qua sự biến mất của peak C xảy ra ở khoảng áp suất 400MPa Cơ chế của sự biến tính có thể do đứt các liên kết disulfide Nguyên nhân là Globulin 11S có 12 tiểu phần nhỏ được liên kết bởi các cầu nối disulfide, có thể là do các liên kết này bị giảm xuống nếu áp suất tăng lên quá cao, trong trường hợp này là trên 400 MPa, dẫn đến sự biến tính Kajiyam et al (1995) cho rằng việc tạo thành các sulfhydryl tự do là do giảm lượng các liên kết disulfide sau khi xử lý protein đậu nành dưới áp suất cao Có thể kết luận rằng các phần protein khác nhau trong sữa đậu nành có những mức độ biến tính do áp suất khác nhau Các Globulin 7S và 11S bị biến tính trong khoảng

300 và 400 MPa

3.4 Phân tích điện di

Native PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis) được dùng mà không cần thêm thuốc thử SDS (Sodium dodecyl sulfate) hay các chất khử khác Các mẫu không được gia nhiệt trước khi làm thí nghiệm Khác với SDS PAGE, các vạch của 7S và 11S không thể phân biệt trong bảng native PAGE được Điện di dưới những điều kiện này có thể cho biết điện tích tương đối của các phân tử với cùng kích thước và hình dạng hoặc cho biết kích thước tương đối của các phân tử với cùng điện tích Do đó, bảng native PAGE có thể phát hiện áp suất ảnh hưởng đến điện tích của các tiểu phần protein đậu nành mà không cần cho SDS, các chất khử hay xử lý nhiệt thêm Hình 5 mô tả bảng native PAGE của các protein đậu nành sau khi xử lý với áp suất