hóa học thực phẩm Slide chuong 2

 TRONG TẾ BÀO CHỨC NĂNG SINH HỌC CỦA PROTEIN  Xúc tác phản ứng  Cấu trúc tế bào  Bảo vệ cơ thể  Điều hòa, dự trữ dinh dưỡng, vận tải, vận động, dẫn truyền xung động thần kinh… VAI

Trang 1

CHƯƠNG 2

NỘI DUNG CHƯƠNG

ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN

VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG CÔNG

NGHỆ THỰC PHẨM

PROTEIN CÓ Ở ĐÂU?

 TRONG TẾ BÀO

CHỨC NĂNG SINH HỌC CỦA PROTEIN

 Xúc tác phản ứng

 Cấu trúc tế bào

 Bảo vệ cơ thể

 Điều hòa, dự trữ dinh dưỡng, vận tải, vận

động, dẫn truyền xung động thần kinh…

VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

VAI TRÒ DINH DƯỠNG

Trang 2

VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

VAI TRÒ TRONG CHẾ BIẾN THỰC PHẨM

Tạo cấu trúc

Giữ hương, giữ bọt…

Thịt heo, thịt bò… Giò lụa, giò chả

Đậu nành Đậu hũ, tàu hũ

…….

NGUỒN GỐC PROTEIN

TỪ ĐỘNG VẬT : hơn 70% khối lượng khô: các loại thịt gia súc, gia cầm, cá, tôm, trứng, sữa; cua, cáy, tép, động vật nhuyễn thể…

TỪ THỰC VẬT : hạt các loại đậu (đậu tương)

TỪ VI SINH VẬT: tảo (Chlorella, Scenedesmus,

Spirulina ), nấm men và vi khuẩn (protein đơn bào

SCP – single cell protein)

PROTEIN CONCENTRATE: Protein được thu

nhận bằng cách trích ly từ nguyên liệu

PROTEIN ISOLATE: Protein được trích ly, sau

đó đông tụ nhiệt hoặc kết tủa đẳng điện

Protein được sử dụng để tăng cường giá trị dinh

dưỡng và cải thiện các tính chất chức năng của

protein thực phẩm

CÁC NGUYÊN LIỆU ĐƯỢC SỬ DỤNG ĐỂ THU

NHẬN PROTEIN

Lúa mì và bắp: gluten được xem làm phụ phẩm của quá trình sản xuất tinh bột

Khoai tây: từ phần nhựa còn lại sau quá trình sản xuất tinh bột (phương pháp đông tụ nhiệt)

Trứng: bột trứng, long đỏ và long trắng trứng

Sữa: Casein và whey protein

Cá: Sau tách béo thu được protein concentrate

Huyết động vật: bột protein, huyết thanh concentrate, globin isolate

Các loại cỏ (cỏ linh lăng alfalfa): sản xuất protein concentrate từ nhựa cây bằng đông tụ nhiệt

AMINO ACID

CẤU TẠO & PHÂN LOẠI

TÍNH CHẤT

CÁC KIỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO

ACID

TỔNG HỢP ACID AMIN ĐỂ TĂNG GIÁ TRỊ SINH

HỌC CỦA THỰC PHẨM

Nhóm hydrocarbon – R

CẤU TẠO AMINO ACID

 CẤU TẠO

Trang 3

L và D – amino acid

Trong tự nhiên, các amino acid tồn tại dạng L

PHÂN LOẠI AMINO ACID

PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO

PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG

PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO

(20 acid amin )

Nhóm 1: Mono amino mono carboxylic – 7 acid amin

Nhóm 2: Di amino mono carboxylic – 2 acid amin

Nhóm 3: Mono amino di carboxylic – 2 acid amin

Nhóm 4: Amide của amino acid dicarboxylic – 2 acid

amin

Nhóm 5: Acid amin chứa S – 3 acid amin

Nhóm 6: Acid amin nhân thơm – 2 acid amin

Nhóm 7: Acid amin dị vòng – 2 acid amin

PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG

Acid amin thay thế : Glycine, Alanine, Serine, Cysteine, Proline, Tyrosine, Asparagine, Glutamine, Acid aspartic, Acid glutamic.

Acid amin không thay thế : tự bản thân sinh vật không tự tổng hợp được cho bản thân.

Người lớn : 8 acid amin không thay thế: Valine, Leucine, Isoleucine, Threonine, Methionine, Lysine, Phenylalanine, Tryptophane.

Trẻ em : thêm 2 acid min cần thiết là Arginine, Histidine.

TÍNH CHẤT ACID AMIN

TÍNH HOẠT QUANG

L và D – amino acid

Trong tự nhiên, các amino acid tồn tại dạng L

Trang 4

Phân tử glycine không có C*

Amino acid có tính chất lưỡng tính

NH2

NH3+

COO-Trong môi trường acid

Trong môi trường base

NH3+

NH2

OH-(anion)

-+ H O2

NH3+

NH3

H+

 Điểm đẳng điện: pI (pHi)

pHA : pH tại đó acid amin bắt đầu tích điện ( + )

pHB: pH tại đó acid amin bắt đầu tích điện ( – )

2

B

pH

pI  

 TÍNH HÒA TAN

Dễ tan trong dung môi phân cực (nước,

ethanol…)

Không tan trong dung môi không phân cực

(benzen, ether…)

 PHỔ HẤP THU

Đa số các amino acid có phổ hấp thu tử

ngoại (240 – 280nm)

 TÍNH CHẤT CẢM QUAN

Acid amin là nhân tố tạo vị cho sản phẩm

Trang 5

TÍNH CHẤT HÓA HỌC CỦA AMINO ACID

PHẢN ỨNG DO NHÓM α-CARBOXYL VÀ

α-AMINE

PHẢN ỨNG NINHYDRIN : phản ứng định tính

α amino acid

Dấu hiệu nhận biết: phức chất màu xanh tím

PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-CARBOXYL

PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-AMINE

PHẢN ỨNG DO GỐC R

CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC

CỦA AMINO ACID

LIÊN KẾT PEPTIDE

Là liên kết được tạo thành từ nhóm -NH 2 của acid amin

này với nhóm -COOH của acid amin khác

Dạng biuret

LIÊN KẾT PEPTIDE:

Có tính thuận nghịch

LIÊN KẾT HYDRO

LIÊN KẾT HYDRO

Là ái lực giữa các nhóm tích điện trái dấu nhau

Đặc điểm:

- Kém bền (8 – 12 KJ/mol)

- Số lượng rất lớn

Trang 6

LIÊN KẾT DISULFIDE (CẦU DISULPHUA)

Đặc điểm:

- Rất bền (300 KJ/mol)

- Số lượng ít

LIÊN KẾT ION (LIÊN KẾT TĨNH ĐIỆN)

Được tạo ra bởi các gốc mang điện

Đặc điểm:

- Khá bền (160 KJ/mol)

LIÊN KẾT VAN DER WAALS

Tương tác giữa các nhóm kỵ nước (nhóm R)

Đặc điểm:

Năng lượng: 4 – 8.5 KJ/mol

1 - ?

2 -?

4

-?

3

-?

5 - ?

NỘI DUNG CHƯƠNG

 ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN

 AMINO ACID

PEPTIDE

PROTEIN

PEPTIDE

ĐỊNH NGHĨA:

PEPTIDE là chuỗi acid amin liên kết với nhau bằng liên kết peptide

Trang 7

 DANH PHÁP:

Glycine + Alanine  Gly cyl Alanine

Alanine + Glycine  Ala nyl Glycine

Acid amin nào có nhóm carboxyl tham gia

trong liên kết peptide  đuôi đổi thành “ yl ”

TÍNH CHẤT PEPTIDE

PHẢN ỨNG BIURET

Xảy ra đối với peptide có từ 2 liên kết peptide trở lên

 PHẢN ỨNG SANGER

 PHẢN ỨNG EDMAN

 PHẢN ỨNG THỦY PHÂN

Là liên kết được tạo thành từ nhóm -NH 2 của acid amin

này với nhóm -COOH của acid amin khác

Dạng biuret

AMINO ACID

 PEPTIDE

PROTEIN

PHÂN LOẠI:

PHÂN LOẠI DỰA VÀO THÀNH PHẦN HÓA HỌC

PROTEIN THUẦN: albumin, globulin, prolamin, glutelin, histone…

PROTEIN PHỨC TẠP: do protein kết hợp với nhóm ngoại.

PHÂN LOẠI DỰA VÀO HÌNH DẠNG

Hình hạt, hình bầu dục, hình cầu

Trang 8

CẤU TRÚC PROTEIN CẤU TRÚC CỦA PROTEIN

 CẤU TRÚC BẬC 1

Là chuỗi các acid amin liên kết với nhau bằng liên kết peptide

Là bản phiên dịch mã di truyền  Thể hiện quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa

CẤU TRÚC CỦA PROTEIN

 CẤU TRÚC BẬC 2

Là cấu trúc không gian của chuỗi peptide,

nhờ liên kết hydro giữa các amino acid gần

nhau.

Hai dạng :

xoắn alpha (α) & gấp khúc beta (β)

CẤU TRÚC XOẮN α

Cấu trúc xoắn 

Là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo

Mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid (18 gốc thì tạo

được 5 vòng)

Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6nm

Khoảng cách giữa các vòng (hoặc là 1 bước) là 0,54nm

Góc xoắn là 260 Có thể có xoắn phải và xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ)

Trang 9

CẤU TRÚC GẤP NẾP β

Được tạo thành nhờ liên kết Hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH– và –CO– trên 2 mạch polypeptide khác nhau, ở kề nhau

Trang 10

CẤU TRÚC

CỦA

PROTEIN:

4 BẬC

BẬC 1

BẬC 3 BẬC 2

BẬC 4

CẤU TRÚC CỦA PROTEIN

BẬC THÀNH PHẦN DẠNG HÌNH LIÊN KẾT

1 AMINO ACID CHUỖI DÀI

POLYPEPTIDE PEPTIDE

2 AMINO ACID XOẮN α

HYDRO GẤP NẾP β

3 AMINO ACID DẠNG CUỘN

HYDRO, ION, DISULFIDE, VAN DER WAALS

4 CÁC CHUỖI PEPTIDE DẠNG CẦU,

DẠNG SỢI…

HYDRO, ION, VAN DER WAALS

TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN

 PHỤ THUỘC:

THÀNH PHẦN & TRÌNH TỰ ACID AMIN

LIÊN KẾT PEPTIDE

CẤU TRÚC KHÔNG GIAN

TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN

 KHỐI LƯỢNG & HÌNH DẠNG:

KHỐI LƯỢNG RẤT LỚN

HÌNH DẠNG: HÌNH CẦU (HẠT, BẦU DỤC), HÌNH SỢI

Có tính lưỡng tính

pI

Có tính lưỡng tính

pI

Ở pH = pI  protein kết tụ

TÁCH RIÊNG PROTEIN RA KHỎI HỖN HỢP

TÍNH LƯỠNG TÍNH

R CH COOH

NH2

R CH

NH 3 +

COO-2

B

pH

Đa số các amino acid

có phổ hấp thu tử ngoại (240 – 280nm)

 ĐỊNH LƯỢNG

Dung dịch protein có phổ hấp thu tử ngoại

180 – 220nm

&

250 – 300nm

ĐỊNH LƯỢNG

TÍNH QUANG HỌC

Trang 11

ACID AMIN PROTEIN

Dễ tan trong dung

môi phân cực

(nước, ethanol…)

Không tan trong

dung môi không

phân cực (benzen,

ether…)

HÌNH DẠNG

 DẠNG TỦA:

THUẬN NGHỊCH

KHÔNG THUẬN NGHỊCH

TÍNH HÒA TAN

TRONG PROTEIN:

-- NHÓM KỴ NƯỚC : QUAY VÀO TRONG

-- NHÓM ƯA NƯỚC : TRÊN

BỀ MẶT PHÂN TỬ

-BỊ HYDRATE

Protein bị các phân tử nước bao quanh

 DUNG DỊCH KEO

THUẬN NGHỊCH THUẬN NGHỊCH KHÔNG

TÍNH KẾT TỦA CỦA PROTEIN

SỰ BIẾNTÍNH 1: Amino acid là gì?2: Tham gia vào thành phần cấu tạo protein trong tự nhiên có tất cả bao

nhiêu acid amin?

3: Amino acid không thay thế là gì?

4: Các amino acid trong tự nhiên tồn tại dạng đồng phân nào?

5: Một chuỗi polypeptide gồm 24 amino acid, chuỗi này có bao nhiêu liên kết peptide ?

6: Cấu trúc bậc 1 của protein là gì ?

7: Kể tên các amino acid có chứa lưu huỳnh?

8: Hemoglobin là protein có chức năng gì?

9: Chế biến đậu hũ, sữa chua là dựa trên tính chất chức năng nào của protein?

10: Protein có chức năng xây dựng tế bào và mô gọi là gì?

11: Cấu trúc bậc II của protein ngoài liên kết peptide còn có liên kết nào?

12: Bọt CO2trong bia được giữ bền là do yếu tố nào?

13: Phản ứng Ninhydrin đặc trưng cho chất nào?

14: Phản ứng Biuret dùng để nhận biết chất nào?

Trang 12

16: Nếu dung dịch protein pHi = 5,3 thì tại môi trường pH nào sau đây

sẽ cho kết tủa nhiều nhất ? a 4,3 b 3,4 c 5,0 d 2,6

17: Thế nào là kết tủa thuận nghịch protein?

18: Sau khi loại bỏ yếu tố gây kết tủa, protein không trở lại trạng thái

keo bền, điều này chứng tỏ protein bị kết tủa gì?

19: Protein khi bị biến tính, cấu trúc bậc mấy bị phá vỡ ?

20: Gluten trong bột mì có bản chất là gì?

21: Chất lượng protein được đánh giá theo hàm lượng của chất nào?

22: Nguồn protein thực vật có rất nhiều ở các loài nào?

23: Liên kết đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc bậc II của phân tử

protein là gì?

24: Một chuỗi peptide có n liên kết peptide thì chuỗi đó có bao nhiêu

amino acid?

25: Một bước xoắn trong cấu trúc xoắn có kích thước bằng bao nhiêu?

26: Trong dung dịch, protein tồn tại trạng thái nào?

28: Màu của phản ứng Ninhydrin khi có mặt α-amino acid ?

29: pI của amino acid là gì? Công thức tính

30: Cấu trúc bậc III của protein được tạo ra nhờ liên kết/ tương tác nào?

Định dạng
Số trang	12
Dung lượng	1,39 MB