Tập bài giảng Hóa học thực phẩm

- Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng cho các thực phẩm Các acid amin từ protein phân giải có khả năng tương tác với đường khi gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương t

http://www.ebook.edu.vn Trang 1

CHƯƠNG I PROTEIN

I VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

1 Vai trò sinh học của protein

Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống Protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật Dưới đây là một số chức năng quan trọng của protein

1.1 Xúc tác

Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng gọi là enzyme Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản như phản ứng hydrat hóa, phản ứng khử nhóm carboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao chép mã di truyền đều do enzyme xúc tác

1.2 Vận tải

Một số protein có vai trò như những xe tải vận chuyển các chất trong cơ thể

Ví dụ: hemoglobin, myoglobin (ở động vật có xương sống), hemoxiamin (ở động vật không xương sống) kết hợp với oxy rồi tải oxy đến khắp mô và cơ quan trong cơ thể Nhờ các chất tải này, mặc dù oxy có độ hòa tan trong nước thấp vẫn đảm bảo thỏa mãn được nhu cầu oxy của cơ thể

1.4 Bảo vệ

Các kháng thể trong động vật có xương sống là những protein đặc biệt có khả năng nhận biết và “bắt” những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như protein lạ, virus, vi khuẩn hoặc tế bào lạ Như vậy ở đây ta thấy protein như những “lính gác” nhận biết được những vật lạ để loại trừ chúng ra khỏi cơ thể

Các interferon là những protein do tế bào động vật có xương sống tổng hợp và tiết ra

để chống lại sự nhiễm virus, Tác dụng của các interferon rất mạnh chỉ cần ở nồng độ

10-11M đã có hiệu quả kháng virus rõ rệt Interferon kết hợp vào màng nguyên sinh chất của các tế bào khác trong cơ thể và cảm ứng trạng thái kháng virus của chúng

Một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với các kích thích đặc biệt Ví dụ: vai trò của chất màu thị giác rodopsin ở màng lưới mắt 1.6 Điều hòa

Một số protein có chức năng điều hòa quá trình truyền thông tin di truyền, điều hòa quá trình trao đổi chất

2 Giá trị dinh dưỡng của protein

- Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định toàn bộ các đặc trưng của khẩu phần thức

ăn Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy đủ

- Khi thiếu protein trong chế độ ăn hàng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn (đối với trẻ em), giảm khả năng miễn dịch, khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh

- Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh

- Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu trúc hình thái của xương (lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao) Do vậy mức protein cao chất lượng tốt (protein chứa đầy đủ các acid amin không thay thế) là cần thiết trong thức ăn cho mọi lứa tuổi

3 Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm

Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm, protein cũng có vai trò rất quan trọng:

- Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc, tạo hình khối, tạo trạng thái cho các sản phẩm thực phẩm Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất ra các sản phẩm tương ứng từ các nguyên liệu giàu protein

Ví dụ: nhờ có protein của tơ cơ ở thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩm như chả giò,… Công nghệ sản xuất bánh mì là dựa trên cơ sở tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của hai protein đặc hữu trong bột mì là gliadin và glutenin

http://www.ebook.edu.vn Trang 3

Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO2 (một thành tố quan trọng của chất lượng bia) trong bia mới giữ được bền Nhờ tính chất đặc thù casein trong sữa mới chế tạo ra được 2000 loại phomat hiện nay trên thế giới

Gelatin của da có khả năng tạo ra gel và giữ gel bền bằng liên kết hydro nên mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao các viên thuốc (mà khi cho vào miệng thì với nhiệt độ cơ thể đủ để phá vỡ liên kết hydro và gel tan chảy

- Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng cho các thực phẩm

Các acid amin (từ protein phân giải) có khả năng tương tác với đường khi gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh mì gồm 70 cấu tử thơm

Các protein còn có khả năng cố đinh mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bền cho các thực phẩm

II ACID AMIN

1 Công thức chung

Định nghĩa: Acid amin là những hợp chất hữu cơ mạch thẳng hoặc mạch vòng mà trong phân tử có chứa ít nhất một nhóm amin (-NH2) và một nhóm carboxyl (-COOH)

2 Phân loại acid amin

Có nhiều cách phân loại các acid amin Tuy nhiên do mạch R là yếu tố quyết định các tương tác nội phân tử và tương tác giữa các phân tử nên người ta thường dựa vào tính chất của gốc R để phân loại các acid amin thành:

http://www.ebook.edu.vn Trang 4

Những acid amin có gốc R không phân cực và không tích điện: isoleucine, leucine, methionine, phenyl-alanine, proline, valine, tryptophan, glycine, alanine trong đó ba acid amin cuối mang tính trung gian giữa không phân cực và phân cực trung tính, có

đọ hoà tan kém hơn các acid amin phân cực Hoạt tính kỵ nước tăng khi chiều dàu của gốc R tăng

Các acid amin có gốc R phân cực nhưng không tích điện, có các nhóm chức trung tính

và phân cực, có khả năng tạo các lien kết hydro với một số phân tử như nước Sự phân cực của serine, threonine, tyrosine là do nhóm –OH, của asparagines, glutamine là do nhóm amide (CO-NH2), của cystein là do nhóm –SH

Các acid amin có gốc R tích điện dương ở pH ≈ 7 như histidine, lysine (do nhóm

ε-NH2) và arginine (do nhóm guanidin)

Các acid amin có gốc R tích điện âm ở pH ≈ 7 do các nhóm carboxyl –COOH như acid aspartic và acid glutamic

Dựa trên giá trị dinh dưỡng và vai trò sinh lý, người ta chia các acid amin thành nhóm không thay thế: valine, leucine, isoleucine, phenyl-alanine, tryptophan, methionine, threonine, histidine; bán thay thế: lysine, arginine và acid amin thay thế: glycine, alanine, proline, serine, cystein Tyrosine, asparagines, glutamine, acid aspartic và acid glutamic

3 Tính chất của acid amin

3.1 Tính chất vật lý

- Sự phân ly của acid amin

Acid amin có nhóm carboxyl (-COOH) thể hiện tính acid (cho proton), đồng thời có nhóm amin (-NH2) thể hiện tính bazơ (nhận proton)

Mọi acid amin trong dung dịch nước, pH trung tính sẽ tồn tại ở dạng:

Ctct

Tuỳ thuộc vào điều kiện pH, trong dung dịch nước acid amin có thể ở dạng cation, anion hoặc trung tính Quá trình này đặc trưng bởi hằng số phân ly pK, điểm đẳng điện pI Như vậy, acid amin là các phân tử mang tính lưỡng tính Ở điểm đẳng điện pI, tổng điện tích của các acid amin trong dung dịch bằng 0

- Cấu trúc và hoạt tính quang học

Tất cả các acid amin trong protein đều các cấu hình không gian dạng L Acid amin dạng D ít phổ biến tuy cũng xuất hiện trong tự nhiên ở một số peptide của vi sinh vật Acid amin dạng D không được tiêu hoá trong cơ thể người Hiện tượng quay quang học và góc quay của acid amin trong dung dịch phụ thuộc vào pH và nhiệt độ Acid

http://www.ebook.edu.vn Trang 5

amin dạng D có thể được tạo ra trong quá trình tổng hợp hoá học hoặc trong các quá trình chế biến thực phẩm Để loại acid amin dạng D, người ta thường kết tinh chọn lọc các L acid amin bằng phương pháp enzyme hoặc phương pháp sắc ký

- Độ hoà tan

Độ hoà tan trong nước của các acid amin rất khác nhau Proline, hydroxyl-proline, glycine, alanine tan tốt trong dung dich, cystein và tyrosine hầu như không tan còn các acid amin khác có độ hoà tan thấp Thêm acid hoặc bazơ có thể làm tăng độ hoà tan của acid amin, acid amin trong hợp phần với các acid amin khác tan tốt hơn khi chỉ có riêng một mình Độ hoà tan của acid amin trong dung môi hữu cơ thấp do chúng có tính phân cực Tất cả các acid amin đều không tan trong eter, một số ít tan trong ethanol

R-COOH + R’-OH

Phản ứng khử

Được sử dụng để nhận dạng acid amin ở đầu mạch protein

Pt

Phản ứng khử carboxyl (phản ứng decarboxyl hoá)

Phản ứng này có thể xảy ra dưới tác dụng của enzyme, nhiệt, acid hoặc kiềm

http://www.ebook.edu.vn Trang 6

Một trong những phản ứng đặc trưng nhất của nhóm amin là sự tác dụng tương hỗ với ninhydrin Đây là phản ứng có thể sử dụng để định lượng acid amin có trong dung dịch ở nồng độ không lớn lắm Khi pH của phản ứng cao hơn 5 thì quá trình xảy ra hai giai đoạn:

Giai đoạn một: ninhydrin khử được tạo thành do sự desamin hóa oxy hóa acid amin, đồng thời xảy ra sự khử CO2 của nó:

Ptpu

Giai đoạn hai: NH3 được tạo thành ở giai đoạn trên phản ứng với lượng tương đương mol của ninhydrin oxy hóa và ninhydrin khử, tạo nên sản phẩm màu tím xanh, có bước sóng hấp thu cực đại là 580nm Cường độ màu tỷ lệ thuận với lượng acid amin

có trong dung dịch

Proline và oxyproline có các nhóm α-amin thay thế, chúng tạo với ninhydrin những dẫn xuất nhuộm màu vàng (bước sóng hấp thu cực đại ở 440nm) và không tạo NH3 Người ta ứng dụng phản ứng với ninhydrin trong sắc ký để phát hiện các acid amin,

để định lượng acid amin bằng cách đo độ màu của nó qua máy phân tích tự động Phản ứng với fomaldehyde

Khi thêm một lượng dư formaldehyde trung tính vào dung dịch acid amin thì formaldehyde sẽ tác dụng với nhóm –NH2 của acid amin Nhờ phản ứng này, nhóm α-

NH2 bị kìm hãm do đó mà ta có thể định lượng acid amin bằng chuẩn độ nhóm –COOH bằng NaOH chuẩn

Peptide đơn giản thường có 2,3,4 gốc acid amin (số acid amin nhỏ hơn 10)

Theo quy ước một mạch peptide có hai đầu tận cùng: Đầu N tận cùng bên trái và đầu

C tận cùng bên phải

Peptide được tạo thành từ các acid amin qua liên kết –NH-CO- (liên kết peptide) Khi thủy phân peptide thu được các acid amin

CTCT

http://www.ebook.edu.vn Trang 7

Liên kết peptide được tạo nên từ nhóm –COOH của acid amin đầu kết hợp với nhóm –NH2 của acid amin sau và tách ra một phân tử nước

Đặc điểm cấu tạo của liên kết peptide:

Các nguyên tử tham gia cấu tạo liên kết peptide không phân bố theo đường thẳng mà tạo góc

Tất cả 4 nguyên tử của liên kết peptide (C, H, O, N) và 2 nguyên tử carbon α nằm trên một mặt phẳng

Oxy của nhóm carboxyl và hydro của NH2 của liên kết peptide thường xuyên ở dạng trans và dạng trans bền hơn dạng cis 2 Kcal/mol

Cách gọi tên

Gọi tên theo acid amin

- Dipeptide (2 acid amin)

- Tripeptide (3 acid amin)

- Polypeptide chỉ các peptide có 10 acid amin trở lên nhưng cách gọi tên peptide theo các gốc acid amin

Bắt đầu từ acid amin N tận, lần lượt tới acid amin C tận Theo nguyên tắc giữ nguyên

C tận, thay đuôi tận các acid amin khác bằng đuôi –yl

Ví dụ:

Chuỗi peptide gồm các acid amin sau:

Alanine – Serine – Methionine – Valine – Glycine

Để biểu thị thành phần và thứ tự các acid amin trong phân tử peptide: Trước hết dùng

ký hiệu 3 chữ (hoặc 1 chữ nếu chuỗi polypeptide dài) của acid amin viết liền nhau theo thứ tự đã được xác định từ acid amin N tận đến acid amin C tận

Ví dụ: Seryl – Glycyl – Tyrosyl – Alanine

Ser – Gly – Tyr – Ala

Tính chất của peptide

Peptide cho phản ứng màu Biure, có thể định lượng phức màu Biure bằng quang phổ

kế Các nhóm α – NH2, α – COOH của peptide có tính chất giống như acid amin tự do trong mạch R, tính chất acid, bazơ của peptide thấp hơn so với acid amin tự do

VI PROTEIN

Định nghĩa

Protein được tạo thành từ hàng trăm đến hàng ngàn các acid amin nối với nhau bằng liên kết peptide, có trọng lượng phân tử lớn hơn 6000 Liên kết peptide là liên kết chủ yếu của protein, ngoài ra trong phân tử protein còn có các liên kết khác như liên kết cầu disulfite S-S, liên kết hydro…

Hình dạng

Có 2 loại: protein hình sợi và protein hình cầu

Protein hình sợi: thường gặp ở keratin của bông, fibroin của tơ, myosin của cơ Những protein hình sợi chúng có chiều dài gấp hàng trăm hàng ngàn chiều rộng Đa số các protein này không tan trong nước và dung dịch muối loãng Các chuỗi polypeptide của protein hình sợi nằm dọc theo một trục thành những sợi dài

Protein hình cầu có tỷ lệ trục lớn trên trục nhỏ b/a khoảng 4.3 đến 20.1 Protein hình cầu thường gặp trong albumin của trứng, globin của sữa, hemoglobin của huyết thanh Các protein này thường tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng

Trong một điều kiện nhất định protein hình cầu chuyển thành protein hình sợi và ngược lại

http://www.ebook.edu.vn Trang 9

Cấu trúc phân tử protein

Cấu trúc của protein được xác định dựa trên hai đặc tính chủ yếu: bản chất, vị trí của các acid amin trong mạch polypeptide (gốc R của acid amin); các tính chất hóa học và hình học của liên kết peptide

Sáu nguyên tử gồm hai Cα gần nhau, nhóm C=O và –NH liên kết với nhau và cùng nằm trong một mặt phẳng với cấu hình kiểu trans Sự chuyển vận liên hợp điện tử đưa đến sự phân cực điện và xuất hiện điện tích (+) ở H (nhóm NH) và điện tích (-) ở O (nhóm C=O) Các nguyên tử này có xu hướng tạo nên liên kết hydro (hydrogen bond) với các phân tử của các liên kết khác

Các liên kết hydro đóng vai trò quan trọng đối với cấu trúc bậc 2 của protein như xoắn kép α, tấm xếp gấp β và cả đối với cấu trúc bậc 3 Trong dung dịch nước, các liên kết hydro có thể tạo thành giữa phân tử protein với các phân tử nước và đóng vai trò nhất định đối với tính hòa tan của một số protein

Cấu trúc bậc 1

Cấu trúc bậc 1 được hiểu là số lượng và trình tự các acid amin trong mạch polypeptide

và vị trí của các liên kết disulfide Liên kết cơ bản của cấu trúc bậc một trong protein

là liên kết peptide Liên kết này khá nghiêm ngặt nên tính linh động cấu hình bị hạn chế Liên kết peptide là liên kết bền vững nên khó bị bẻ gãy và phá vỡ so với các liên kết khác trong chuỗi protein Mạch peptide có nhóm amin tự do trên một đầu (đầu N) còn đầu kia là nhóm carboxyl (đầu C)

Cấu trúc bậc 1 là cấu trúc thẳng là cấu trúc cơ sở của protein

Tính chất đặc trưng của từng loại protein phụ thuộc vào cấu trúc bậc 1 Quan trọng là trình tự sắp xếp giữa các acid amin Trình tự này do AND quyết định Nếu thay đổi trình tự sắp xếp sẽ dẫn đến những rối loạn về sinh lý

Giáo trình sinh hóa – Phạm Thu Cúc

Cấu trúc bậc 1 được hiểu là số lượng và trình tự các acid amin trong mạch polypeptide Một số protein đã biết rất ngắn (như glucagon, secretin) chỉ chứa 20 –

100 acid amin; đa phần các protein chứa từ 100 – 500 acid amin; chỉ có rất ít acid amin chứa vài ngàn gốc acid amin

Liên kết peptide rất bền (400J/mol), do đó để phân cắt liên kết này bằng thủy phân cần nhiều năng lượng và xúc tác hoặc thời gian dài

Xác định trình tự acid amin của protein

Trình tự acid amin được phân tích sau khi thủy phân bằng acid hoặc sau khi chuyển thành các dạng dẫn xuất của acid amin và xác định các dẫn xuất đó

http://www.ebook.edu.vn Trang 10

Trọng lượng phân tử (MW) của protein có thể được xác định bằng phương pháp sắc

ký, siêu lọc, hoặc SDS-Page (Sodium Dodecyl Sulphate Polyacryamide)

Protein có thể chứa một chuỗi polypeptide hoặc nhiều chuỗi liên kết với nhau qua các cầu disulfide hoặc các liên kết không đồng hóa trị Thông thường, chúng sẽ gây biến tính bằng cách thay đổi pH, nhiệt độ, gây biến tính bằng các tác nhân hóa học như SDS, guanidine hydrochloride

Hóa học thực phẩm – Hoàng Kim Anh

và độ cồng kềnh không gian của các mạch bên R

Trong các protein, người ta đã phát hiện thấy các cấu trúc bậc 2 chủ yếu sau:

- Cấu trúc xoắn ốc: xoắn α, xoắn γ

- Cấu trúc gấp nếp β: cấu trúc tờ giấy xếp, cấu trúc mặt cong β

Cấu trúc xoắn α

Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự như lò xo Mỗi vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng) Các nguyên tử carbon α nằm trên đường sinh của hình trụ Các mạch bên R hướng ra phía ngoài

Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số liên kết hydro tối đa Các liên kết hydro gần như song song với trục của xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó Cứ mỗi nhóm –CONH- tạo được 2 liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác

Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein Có protein có tỷ lệ xoắn lên đến 75% như trong hemoglobin và myoglobin nhưng cũng có protein có tỷ lệ xoắn rất thấp

Cấu trúc gấp nếp β

Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi Xoắn α có thể chuyển thành cấu trúc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro

http://www.ebook.edu.vn Trang 11

Các mạch duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để tạo ra cấu trúc

tờ giấy gấp xếp Các mạch polypeptide có thể song song hoặc đối song song Các gốc bên R có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này Cấu trúc bậc 3

Cấu trúc bậc 3 tương ứng với sự sắp xếp không gian 3 chiều của mạch polypeptide có cấu trúc bậc 2 ở các đoạn khác nhau

Có 2 dạng cấu trúc bậc 3 chính: cấu trúc dạng sợi và cấu trúc hình cầu keratin của len, fibrion sợi… là những ví dụ điển hình của protein dạng sợi Để tạo thành protein hình cầu, mạch polypeptide sẽ cuộn lại ngẫu nhiên trong một cấu trúc hình cầu Tỷ lệ cấu trúc này trong casein là 20-30%, trong lysozyme là 45% và trong myoglobin là 75% Các liên kết trong cấu trúc bậc 3 của protein gồm cả liên kết tĩnh điện và disulfide, nhưng chủ yếu là liên kết hydro và liên kết kỵ nước

đã tạo thành cấu trúc bậc 3 (ngoại trừ các cầu đồng hóa trị disulfide)

Cấu trúc bậc 4 sẽ thể hiện hoạt tính sinh học của các protein chức năng

Tính chất của protein

Tính chất vật lý

Phân tử lượng: protein có trọng lượng phân tử lớn hơn 6000 Kích thước lớn hơn 0.001µm, khuếch tán rất chậm trong dung dịch và không qua được màng thẩm tích Trạng thái keo: khi hòa tan protein tạo thành dung dịch keo ưa nước và nó có đầy đủ tính chất của một hợp chất keo Trạng thái keo của protein bền vững là nhờ vào các yếu tố như: lớp vỏ thủy hóa, sự tích điện của phân tử protein và nhiệt độ

Sự khuếch tán: protein khuếch tán chậm trong dung dịch và do kích thước lớn nên không đi qua được màng bán thấm như cellophan, màng tế bào…

Nếu cho dung dịch protein vào một túi làm bằng màng bán thấm rồi nhúng vào một cốc nước thì các phân tử nhỏ như NaCl có thể qua màng bán thấm ra ngoài nước, còn phân tử protein không qua được

Đó là sự thẩm tích, màng bán thấm khi đó được gọi là màng thẩm tích Người ta dùng phương pháp thẩm tích để loại muối ra khỏi dung dịch protein

http://www.ebook.edu.vn Trang 12

Lớp vỏ thủy hóa: các phân tử nước bám vào các nhóm ưa nước: -NH 2 , -COOH, …

Sức căng tĩnh điện: do sự tích điện của protein, mỗi phân tử protein mang điện tích tương ứng, nên trong dung dịch chúng sẽ đẩy nhau theo quy tắc cùng dấu trong lực tĩnh điện

Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện của protein

Giống như các acid amin, peptide, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính Tính chất điện ly lưỡng tính của protein là do nhóm amin, carboxyl tự do thuộc mạch bên R của mạch polypeptide quyết định, các protein chứa nhiều histidin arginine lysine thường

có tính kiềm còn các protein trong phân tử chứa nhiều acid aspactic glutamic thường

có tính acid

Trong môi trường acid, đối với điểm đẳng điện, sự phân ly của các nhóm acid tự do bị kiềm hãm, protein tác dụng như một bazơ, chúng tích điện dương trong điện trường chúng chuyển về cực âm Trong môi trường kiềm so với điểm đẳng điện sự phân ly của các nhóm bazơ bị kiềm hãm, protein tác dụng như một acid, chúng tích điện âm

và chuyển dịch về cực dương trong điện trường Ở một trị số pH nào đó mà điện tích

âm và điện tích dương của phân tử protein bằng không (trung hòa điện), protein không

di chuyển trong điện trường thì gọi là điểm đẳng điện của protein Và kí hiệu là pI Điểm đẳng điện của protein thường ở ngoài điểm trung hòa điện vì:

+ Khả năng phân ly của các nhóm acid và bazơ không bằng nhau, nhóm carboxyl có khả năng phân ly mạnh hơn nhóm amin

+ Số lượng nhóm amin và nhóm carboxyl trong phân tử protein không như nhau Ở điểm đẳng điện, tổng điện tích âm và dương của phân tử protein bằng không, khi đó dung dịch kém bền vững và protein kết tủa nhất

Nếu dung dịch protein có pH = pI mà được acid hóa mạnh (HCl) thì sự phân ly của nhóm carboxyl sẽ bị kiềm hãm và khả năng tích điện âm của phân tử protein bị giảm

và acid (HCl) tác dụng với nhóm –NH2 tạo thành muối clorua protein Muối clorua protein là muối của acid mạnh và bazơ yếu nên nó phân ly đến cùng Vì vậy trong môi trường acid đối với điểm đẳng điện muối của protein tích điện dương (+)

Nếu kiềm hóa dung dịch protein bằng một bazơ mạnh NaOH, NaOH sẽ kìm hãm sự phân ly của nhóm –NH2, protein bị giảm khả năng tích điện dương mặt khác NaOH tác dụng với nhóm –COOH tạo thành muối natri

Muối natri protein là muối của bazơ mạnh với acid yếu, nên phân ly đến cùng Vì vậy trong môi trường kiềm đối với điểm đẳng điện muối của protein tích điện âm

Sự có mặt của điện tích cùng dấu là yếu tố làm cho dung dịch protein bền vững, hạn chế sự va chạm và kết tụ của các phân tử protein Vì vậy dung dịch protein đã được

http://www.ebook.edu.vn Trang 13

acid hóa hay kiềm hóa sẽ không bị kết tủa khi đun nóng Để kết tủa protein cần phá vỡ hai yếu tố làm dung dịch bền vững là lớp vỏ áo nước hydrat hóa và vỏ điện tích Để đạt được mục đích đó có thể đun nóng dung dịch protein ở điểm đẳng điện

Tính chất quang học của protein

Bước sóng từ 180-220nm

Là vùng hấp thụ của liên kết peptide trong phân tử protein và hấp thụ cực đại ở bước sóng 190nm Do liên kết peptide có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp Tuy nhiên vùng hấp thụ của các liên kết peptide trong protein có thể dịch chuyển về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp chất khác lẫn trong dung dịch protein Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở cùng bước sóng

Sự hòa tan và kết tủa (Tính tan của protein)

Đa số protein có bản chất ưa nước, chúng tan tốt trong dung dịch nước Tính tan của chúng, như những chất cao phân tử khác, tính tan của nó được xác định bằng bản chất của các nhóm, mà các nhóm này có sẵn trên bề mặt của phân tử, có sẵn trong sự sắp xếp không gian của nó, trong cấu hình nguyên thể Phần lớn bề mặt của phân tử protein tạo nên các nhóm có khả năng hydrat hóa

Tính tan của protein phụ thuộc vào nhiều yếu tố khác nhau:

Phụ thuộc vào thành phần và trật tự phân bố của các acid amin trong phân tử protein Trong phân tử protein đồng thời có nhóm kỵ nước (gốc alkyl ……….) làm cho phân tử protein không tan, và các nhóm ưa nước (………….) làm cho phân tử protein

có khả năng tan trong nước

Khả năng kết hợp nước không đồng nhất như nhóm –OH kết hợp được 3 phân tử nước còn –COOH kết hợp được 4 phân tử nước

Tính tan của protein còn phụ thuộc vào bản chất của dung môi: khi thêm những chất làm tăng hằng số điện môi của nước như glycin dẫn đến làm tăng khả năng ion hóa

Tính tan của protein phụ thuộc vào khả năng tích điện của các nhóm do đó khi thay đổi pH của môi trường thì khả năng hòa tan của protein cũng thay đổi Ở điểm đẳng điện thì khả năng hòa tan của protein kém nhất Đối với nhiệt độ, trong giới hạn chưa gây biến tính protein thì khả năng hòa tan của đa số protein tăng khi nhiệt độ tăng, khi protein bị biến tính do nhiệt độ gây ra thì protein không tan trong nước

Sự biến tính của protein

Sự biến tính của protein người ta hiểu rằng đây là sự phân hủy cấu trúc không gian nguyên thể của phân tử protein, dẫn đến sự giảm một phần hay mất toàn bộ tính tan của protein, nó dẫn đến sự thay đổi tính chất lý học và hóa học của protein, làm mất hoạt tính sinh học đặc hiệu của protein (như enzyme mất hoạt tính xúc tác, hormon mất khả năng điều chỉnh, hemoglobin mất khả năng liên kết với oxy Sự biến tính kèm theo sự đứt liên kết cộng hóa trị trong bộ sườn mạch polypeptide (liên kết peptide) Xảy ra sự phân hủy cầu disulfit, liên kết kỵ nước, liên kết ion, liên kết hydro Kết quả

là cấu trúc bậc ba nguyên thủy và phần lớn cấu trúc bậc hai bị phá hủy

Protein bị biến tính kèm theo các hiện tượng sau:

Biến đổi hoạt tính quang học và hình dạng kích thước của phân tử protein (hình cầu sang hình sợi)

Những protein bị biến tính thì mất khả năng hòa tan trong nước và nó mất khả năng kết tinh cũng như mất một số tính chất lý học hóa học khác: làm tăng các nhóm chức hóa học mà khi chưa bị biến tính không có hoặc làm tăng them các nhóm chức tiol, amin, carboxyl… Độ nhớt và sức căng bể mặt cũng tăng Hay xuất hiện các yếu tố kháng nguyên mới và trở nên dễ bị phân giải hơn bởi các enzyme tiêu hóa

Các tác nhân lý học (tia tử ngoại, sóng siêu âm, tác nhân cơ học…) và các tác nhân hóa học (acid, bazơ mạnh, muối kim loại mạnh, tanin…) chúng kích thích sự biến tính phân tử protein Cơ chế sự tác dụng biến tính của các tác nhân hóa học được xác định bằng cấu tạo của chúng Ví dụ: ure, guanidinclorit, formamid nhờ sự hiện diện của

http://www.ebook.edu.vn Trang 15

nhóm amid chúng cạnh tranh với nhóm peptide của protein vì các liên kết hydro, chuyển chúng sang cho bản thân Những tác nhân này chúng phân hủy những tương tác kỵ nước Sự ảnh hưởng biến tính tối đa của ure và nhiều amid khác biểu hiện trong nồng đôn lớn (6-10µ)

Sự đun nóng là những yếu tố vật lý tác dụng biến tính chung nhất Sự tăng chuyển động nhiệt của mạch polypeptide dẫn đến sự làm đứt các liên kết hydro và phá hủy các tương tác kỵ nước Tốc độ biến tính bởi nhiệt chủ yếu phụ thuộc vào phản ứng hoạt hóa của môi trường, sự có mặt của muối và nồng độ của chúng Sự biến tính bởi nhiệt kèm theo sự sa xuống của chúng trong dạng cặn (tủa)

Sự biến tính có thể là một quá trình thuận nghịch Để protein bị biến tính ở điều kiện

tự nhiên tương ứng thì cấu trúc tự nhiên của nó có thể khôi phục trở lại như ban đầu gọi là biến tính thuận nghịch (sự phục hồi) Sự biến tính càng nhẹ bao nhiêu nghĩa là

sự bẽ gãy các liên kết thứ cấp quy định cấu trúc bậc 2, bậc 3 và bậc 4 càng ít bao nhiêu thì sự phục hồi càng dễ dàng bấy nhiêu

Trong quá trình tách và làm sạch protein, để tránh hiện tượng biến tính cần tiến hành ở điều kiện nhiệt độ thấp, chiết bằng dung dịch đệm có nồng độ và pH thích hợp có thể thêm đường đơn giản, rượu đa chức Sản phẩm thu được thường đem sấy thăng hoa, cất giữ ở trạng thái khô ở nhiệt độ thấp

Tính chất chức năng của protein

Protein có thể có mặt trong thực phẩm ở trạng thái rắn hoặc lỏng, dạng thuần nhất hoặc hỗn hợp Nó là hợp phần có sẵn hoặc đưa vào để tạo giá trị dinh dưỡng, tạo hình

và tạo kết cấu đặc trưng cho thực phẩm Trong các điều kiện công nghệ nhất định, protein có thể tương tác với nhau, với nước, glucid, lipid để tạo ra độ dẻo, độ trong, tạo bọt, tạo độ xốp cho sản phẩm

Các tính chất chức năng – áp dụng cho một thành phần thực phẩm – là các tính chất không phải dinh dưỡng, ảnh hưởng đến tính khả dụng của thành phần đó trong một thực phẩm: tạo tính cảm quan (trước hết là cấu trúc), trạng thái vật lý của thực phẩm trong chuyển hóa, chế biến, bảo quản Các tính chất chức năng của protein chính là các tính chất hóa lý tạo nên các đặc tính mong muốn của thực phẩm chứa protein

Các tính chất chức năng của protein được chia thành 3 nhóm:

- Hydrat hóa (phụ thuộc vào liên kết protein – nước) như khả năng hút ẩm, giữ nước, trương nở, dẻo dính, phân tán, hòa tan và tạo độ nhớt…

- Các tính chất do liên kết giữa protein – protein như khả năng đông tụ, kết tủa, tạo gel

và tạo các cấu trúc khác (như tạo sợi, tạo màng, tạo bột nhão…)

Hòa tan Đồ uống, canh súp

Hydrat hóa Bột nhào (bánh), thịt bằm

Độ nhớt Các dạng đồ uống, bột nhào

Tạo gel Giò chả, đậu hũ, bột nhào, phomai, đồ ăn nhẹ dạng gel

Nhũ hóa Sữa đồng hóa, bơ, kem, mayonaise, cà phê sữa, trộn salad,

xúc xích

Tạo bọt Bọt bia, bánh xốp…

Tạo kết cấu Các sản phẩm thịt giả từ protein thực vật

Một số tính chất chức năng thông dụng của protein

Khả năng tạo gel

Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới không gian có trật tự được gọi là sự tạo gel Các protein là những dung dịch keo ưa nước, trong phân tử của chúng ngoài các lieenkeets CO-NH, còn chứa các nhóm bên khác nhau (các gốc carbuahydro, các vòng benzen, imidazol….)

Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều protein Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm Một số sản phẩm sữa như phomai, gel lòng trắng trứng, sản phẩm thịt cá dạng nghiền (giò, chả), gel keratin, gel protein đậu nành, bột nhào làm bánh mì, protein thực vật được tạo cấu trúc bằng đùn nhiệt dẻo hay kéo sợi (các thịt giả) là những sản phẩm có cấu trúc gel Tạo gel protein được sử dụng không chỉ để tạo thành các gel cứng, dẻo nhớt mà còn đồng thời cải thiện được tính chất hấp thụ nước, tính chất đặc chắc (tạo độ dày), cải thiện lực liên kết của các tiểu phần (tính bám dính) và để làm bền các hệ nhũ tương, hệ bọt thực phẩm Gel protein điển hình làm miếng đậu hũ được sản xuất từ protein đậu nành

http://www.ebook.edu.vn Trang 17

Điều kiện tạo gel

Trong phần lớn các trường hợp gia công nhiệt là cần thiết cho việc tạo gel Làm lạnh bên trong có thể cần thiết và acid hóa nhẹ đôi khi có lợi Đôi khi cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc độ tạo gel, hoặc tăng độ cứng của gel (đối với trường hợp của protein đậu nành, lactoserum, serum albumin)

Tuy nhiên, nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme (mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin); đơn giản cho thêm Ca2+(mixen casein) hay từ môi trường kiềm đưa về pH trung tính hoặc pI đẳng điện (như sản xuất đậu phụ)

Trong khi nhiều gel được hình thành từ protein trong dung dịch như lòng trắng trứng, sữa đậu nành, một số hệ phân tán trong nước hoặc trong dung dịch muối ăn của protein ít tan hoặc không tan trong nước cũng có thể tạo thành gel như collagen, actomyosin) Vì vậy tính tan của protein không phải luôn cần thiết cho sự tạo gel

Cơ chế tạo gel

Quá trình tạo gel được thực hiện qua 2 giai đoạn: Giai đoạn biến tính và giãn mạch; giai đoạn tương tác có trật tự giữa các phân tử protein và tập hợp protein

Khi protein bị biến tính, các cấu trúc bậc 2, bậc 3 bị phá vỡ, các mạch protein bị duỗi hoàn toàn, tiếp xúc và liên kết với nhau qua các nhóm chức , mỗi vị trí tiếp xúc của mạch là một nút, phần còn lại tạo thành mạng lưới không gian vô định hình, rắn trong

đó chứa đầy pha phân tán là nước

Các liên kết tham gia cấu trúc tạo gel

+ Liên kết kỵ nước: tương tác này được tăng cường khi nhiệt độ tăng, nước bị đẩy ra Các mạch có xu hướng liên kết với nhau hơn làm khối gel cứng hơn

+ Liên kết hydro

+ Liên kết tĩnh điện

Khả năng tạo bọt của protein

Định nghĩa: Bọt thực phẩm

Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn

có chất hoạt động bề mặt hòa tan

Có rất nhiều loại thực phẩm có dạng bọt như bánh xốp, kem, bọt của bia… Trong nhiều trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2 còn pha liên tục là một dung dịch hoặc huyền phù nước có chứa protein Một số hệ bọt thực phẩm là hệ keo phức tạp

http://www.ebook.edu.vn Trang 18

Ví dụ: Kem là một hệ nhũ tương (hoặc huyền phù) của các giọt chất béo (dạng rắn và tập hợp thành các nhóm nhỏ), một huyền phù của các tinh thể đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch đường nồng độ cao, dung dịch protein và các bọt khí Các bọt khí thường chứa khí có áp suất lớn hơn áp suất ngoài, ép vào nhau nên bóng khí có hình đa diện Trong các hệ bọt, pha liên tục gồm các lớp mỏng chất lỏng hay các màng mỏng ngăn cách các bọt khí Bề mặt phân chia khí/lỏng có thể đạt đến 1m2/ml chất lỏng Tương tự như trường hợp tạo nhũ tương, cần cung cấp năng lượng

cơ học như khuấy, thổi khí…để tạo bề mặt phân chia này Để duy trì bề mặt phân chia chống hiện tượng hợp nhất các bọt khí, cần sử dụng các chất hoạt động bề mặt để làm giảm sức căng bề mặt và tạo thành mạng lưới bảo vệ đàn hồi Một số protein có khả năng tạo thành màng bảo vệ bị hấp phụ ở bề mặt phân chia khí/ lỏng Trong trường hợp đó, một tấm mỏng ngăn cách hai bọt khí kề nhau sẽ gồm hai lớp màng protein ngăn cách nhau bởi một màng mỏng chất lỏng

Kích thước các bọt khí có thể biến thiên trong một khoảng rộng từ 1µm đến vài cm tùy thuộc vào sức căng bề mặt, độ nhớt của chất lỏng, năng lượng cơ học cung cấp…

- Giảm đột ngột áp suất của một dung dịch đã được nén sơ bộ

Sự khác biệt giữa hệ nhũ tương và hệ bọt thực phẩm là trong hệ bọt dung tích riêng phần của pha phân tán (pha khí) thay đổi trong một khoảng rộng hơn rất nhiều so với

hệ nhũ tương Các hệ bọt thường ít bền bởi vì chúng có tổng diện tích bề mặt phân chia rất lớn

Ba nhân tố quan trọng nhất có tác dụng làm tăng độ bền của hệ bọt bao gồm sức căng

bề mặt phân chia bé, pha lỏng có độ nhớt cao và các màng mỏng protein bị hấp phụ bền, đàn hồi và không thấm khí

Những yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo bọt

http://www.ebook.edu.vn Trang 19

Người ta thấy những protein có độ hòa tan mạnh đồng thời cũng có hoạt tính tạo bọt

và độ bền của bọt tốt Tuy nhiên một số protein ở dạng các tiểu phần không tan cũng đóng vai trò thuận lợi cho việc làm bền bọt, có thể do làm tăng độ nhớt bề mặt Nồng

độ protein ở mức độ nhất định (tăng tới 10%) sẽ tạo một độ nhớt và độ dày thích hợp cho màng ở bề mặt phân chia

Mặc dù khả năng tạo bọt tương ứng với sự tăng thể tích nói chung không thể cao hơn

ở điểm đẳng điện của protein nhưng tại pI, độ bền của hệ bọt lại thường khá tốt Điều này là do các lực hút tính điện giữa các phân tử protein lớn tại pI sẽ làm tăng chiều dày và độ bền của lớp màng protein được hấp phụ ở các bề mặt phân chia khí/lỏng, giúp bọt tạo ra có độ bền chắc Tuy nhiên phần lớn các hệ bọt thực phẩm được tạo ra ở

pH khác pI của các thành phần protein có trong chúng

Các muối có thể gây ảnh hưởng đến độ hòa tan, độ nhớt, sự duỗi ra và tập hợp protein

và từ đó làm xấu hoạt tính tạo bọt

NaCl thường làm tăng thể tích bọt và làm giảm độ bền của hệ bọt còn ion Ca2+ có thể cải thiện độ bền của hệ bọt chủ yếu do tạo thành các cầu giữa các nhóm carboxyl của phân tử protein Saccharose và các loại đường thường làm giảm khả năng tạo “dậy” của hệ bọt, nhưng cải thiện độ bền do chúng làm tăng độ nhớt của hệ Do tính chất này nên đối với một số hệ bọt thực phẩm (sản phẩm ngọt), người ta thường cho đường vào cuối quá trình chế biến Các glycoprotein của lòng trắng trứng (ovomucoid, ovalbumin) góp phần làm tăng độ bền của các hệ bọt do chúng hấp phụ và giữ nước ở các màng chất lỏng ngăn cách các bọt khí Trong hệ, khi có lẫn lipid dù với lượng rất

bé (0,1%) cũng sẽ gây hỏng hoạt tính tạo bọt của protein Nguyên nhân do lipid và các dung môi hữu cơ như rượu bậc cao có tính kỵ nước, vì thế chúng sẽ liên kết với protein và loại bỏ protein khỏi lớp màng của bề mặt phân chia Khi nồng độ protein trong giới hạn rộng (đến 10%), độ bền của hệ bọt tăng nhiều hơn so với độ tăng thể tích Tăng nồng độ protein sẽ làm tăng các bọt khí có kích thước nhỏ và các hệ bọt sẽ

Phân loại protein

http://www.ebook.edu.vn Trang 20

Để phân loại protein, người ta dựa vào thành phần hóa học trong cấu tạo phân tử của chúng Hiện nay protein được chia làm 2 nhóm lớn là protein đơn giản và protein phức tạp

Protein thuần hay protein đơn giản

Protein đơn giản là những protein trong thành phần cấu tạo của nó chỉ có các acid amin Protein đơn giản khác nhau thường khác nhau theo tính tan của chúng trong các dung môi

- Albumin: Đây là những protein đơn giản tan trong nước, chúng bị kết tủa ở nồng độ muối trung tính bão hòa như (NH4)2SO4 Albumin có nhiều trong thiên nhiên như: protein huyết thanh máu người, protein lòng trắng trứng, lúa mì, đậu hà lan…Trọng lượng phân tử của các protein thuộc nhóm này khá khác nhau dao động từ 12000 –

170000 dalton

- Globulin: Không tan hoặc tan rất ít trong nước, tan tốt trong dung dịch muối trung tính loãng như NaCl, KCl, Na2SO4, K2SO4 Nó bị tủa bởi (NH4)2SO4 ở nồng độ 50% bão hòa Trong nước globulin không tan vì chúng sẽ tủa xuống khi tách bằng cách thẩm tách Globulin có trong huyết thanh máu, lòng đỏ trứng, nó có nhiều trong hạt đậu và hạt oliu

- Prolamin: Tan tốt trong ethanol 60-80% Trong thành phần của nó chứa nhiều acid amin prolin cũng như acid glutamic Prolamin hầu như chỉ có trong phần nội nhũ chứa tinh bột của hạt hòa thảo…

- Glutelin: tan tốt trong dung dịch kiềm (0,2-2% NaOH) Đây là protein của thực vật,

nó chứa trong tất cả các hạt hòa thảo và những cây trồng khác, cũng như trong các phần xanh của cây Toàn bộ protein tan trong kiềm của hạt lúa mì được gọi là glutelin, còn của gạo gọi là orizenin

- Histon: Đây là protein có tính kiềm , tan trong acid loãng (HCl 0,2N) và bị tủa bởi amoniac, alcol

Protein phức tạp hay protein liên hợp

http://www.ebook.edu.vn Trang 21

Giá trị protein của các thực phẩm

Giá trị protein của một thực phẩm được đánh giá trên khả năng thỏa mãn người tiêu dùng về nhu cầu nitơ và các acid amin, đảm bảo duy trì và phát triển cơ thể thích hợp Khả năng phụ thuộc vào nhiều yếu tố

Hàm lượng protein

Một số thức ăn chứa ít hơn 35 protein như khoai mì, khoai lang, khoai tây không đáp ứng nhu cầu protein cho người, ngay cả khi lượng thức ăn đưa vào vượt qua nhu cầu nhiệt lượng Chế độ ăn bao gồm lúa gạo, bột mì (8-10% protein) có thể đảm bảo được nhu cầu tối thiểu protein cho người lớn (về số lượng) và cả về nhiệt lượng

Chất lượng protein

Chất lượng, giá trị hoặc cân bằng của một protein thực phẩm phụ thuộc vào bản chất

và số lượng các acid amin có trong protein và hệ số sử dụng protein của cơ thể Protein cân bằng hoặc chất lượng cap chứa các acid amin không thay thế theo một tỷ

lệ thích hợp đối với nhu cầu của cơ thể Trên ý nghĩa đó, nói chung protein động vật

có chất lượng cao hơn protein thực vật

Protein hạt ngũ cốc thường nghèo lysine, trong một số trường hợp còn thiếu cả tryptophan và threonine Các hạt dầu thiếu methionine và lysine còn các hạt đậu thường nghèo methionine Khi thành phần các acid amin không thay thế sai khác nhau nhiều so với chuẩn lý tưởng, protein sẽ không cân bừng về acid amin Nếu không có

sự phối hợp , điều chỉnh, sử dụng chỉ riêng loại protein này sẽ có hệ số sử dụng các acid amin thấp, trẻ em chậm lớn, dễ mẫn cảm với bệnh tật

Chất lượng protein được đánh giá trên một số chỉ tiêu sau:

PER (protein efficiency ratio) được tính bằng tỷ lệ tăng trọng nhận được (g) thử trên chuột trên lượng (g) protein sử dụng

PER = tăng trọng nhận được (g)/ khối lượng protein sử dụng (g)

BV (biological valence): % nitơ được hấp thụ và cố định trong cơ thể - phản ánh cân bằng acid amin không thay thế qua sự tiêu hóa được hấp thụ

Công thức trang 76 hóa học thực phẩm

NPU (net protein utilisation): % protein (hoặc nitơ) đưa vào được cố định trong cơ thể

Công thức trang 76 hóa học thực phẩm

Bảng giá trị sinh học của một số protein thực phẩm

http://www.ebook.edu.vn Trang 22

Trứng gà 94 93 3,9 Sữa bò 84 81 3,1 Met

Thịt bò 74 67 2,3 Met Khoai tây 73 60 2,6 Met Đậu nành 73 61 2,3 Met

Bột mì 52 57 0,6 Lys, Thr

Các phương pháp làm tăng chỉ số PER

- Chế biến làm tinh sạch protein

Ví dụ: PER của đậu nành

Đậu nành sống: 1,1

Tách vỏ, hấp chín: 2

- Phối hợp các nguồn protein khác nhau

- Bổ sung acid amin không thay thế

Tính khả dụng của acid amin

Vai trò sinh học của acid amin trong protein phát huy đầy đủ hoặc không phụ thuộc vào độ tiêu hóa của protein Độ tiêu hóa của protein phụ thuộc vào các yếu tố:

+ Nguồn gốc: Các protein có nguồn gốc động vật (90%) tiêu hóa tốt hơn protein thực

vật (60-70%)

+ Cấu hình của protein:

Dạng sợi tiêu hóa chậm hơn dạng hình cầu

Qua biến tính nhiệt tiêu hóa tốt hơn chưa biến tính

http://www.ebook.edu.vn Trang 24

CHƯƠNG II LIPID

I ĐẶC TÍNH CHUNG VÀ PHÂN LOẠI

Lipid là chất hữu cơ không tan trong nước và dung môi hữu cơ phân cực, tan tốt trong dung môi hữu cơ không phân cực như eter, aceton, cloroform, benzen… Không tan trong nước là một đặc điểm được sử dụng để tách pha giữa lipid, protein và carbohydrate

Lipid là thành phần cấu tạo cơ bản của màng tế bào, là nguồn nguyên liệu dự trữ quan trọng cần thiết cho cơ thể sống, vỏ che chở bề mặt của nhiều cơ quan

Lipid có trong tế bào của động vật, thực vật và vi sinh vật, có thể ở dạng chất béo dự trữ như ở trong hạt, quả (thực vật); trong lớp mỡ dưới da hoặc lớp mỡ bao quanh, có nội bào quan (động vật)

Lipid là vật dự trữ năng lượng đối với cơ thể, khi oxy hóa 1g chất béo giải phóng ra 9,1 Kcal (39KJ) năng lượng, có nghĩa là gấp đôi khi phân giải 1g glucid Đồng thời lipid cũng là chất dự trữ năng lượng cho quá trình trao đổi chất

Do thể hiện tính cách nhiệt tốt, lipid giữ nhiệt cho cơ thể, đặc biệt ở động vật biển và động vật ở cực, sử dụng đặc điểm này như một chức năng bảo vệ Ở dạng mỡ đệm (mỡ dự trữ) chúng bảo vệ cơ thể và các cơ quan động vật khỏi sự gây thương tích do tác động cơ học

Lipid có thể được phân loại như sau:

Lipid trung tính và các acid béo tự do

Phân loại dựa vào phản ứng xà phòng hóa

Lipid xà phòng hóa được: là những lipid mà trong phân tử có chứa ester của acid béo

cao phân tử Nhóm này bao gồm các glyceride, glycerophospholipid, sáp

Lipid không xà phòng hóa được: tức là những lipid trong phân tử không có chứa chức

ester Nhóm này bao gồm các hydrocarbon, các chất màu và các sterol (acid béo tự do, steroid, carotenoid, monoterpene, tocopherol)

Phân loại dựa vào thành phần cấu tạo

http://www.ebook.edu.vn Trang 25

Lipid đơn giản: là ester của rượu và acid béo Nhóm này bao gồm: triacylglycerin,

sáp, steride

Lipid phức tạp: trong phân tử của chúng ngoài acid béo, rượu còn có các thành phần

khác như acid phosphoric, bazow nitow Nhóm này bao gồm các nhóm nhỏ sau:

+ Glycerophospholipid: trong phân tử có glycerin, acid béo, acid phosphoric Gốc acid phosphoric có thể được ester hóa với một amin acol như colin hoặc colamin

+ Glyceroglucolipid: trong phân tử ngoài glycerin, acid béo còn có mono hoặc oligosaccharide kết hợp với glycerin qua liên kết glucoside

+ Sphingophospholipid

Phân loại theo tính phân cực

Lipid trung tính

- Acid béo (> 12C)

- Mono-, di-, triacylglycerol

- Sterol và sterol ester

II ACID BÉO

Các acyl lipid(chất béo) bị thủy phân sẽ tạo thành glycerol và các acid carboxylic mạch thẳng (hay các acid béo) Acid béo được phân loại dựa trên chiều dài mạch, số lượng, vị trí và cấu hình các nối đôi cũng như sự xuất hiện của các nhóm chức dọc theo chiều dài mạch

Acid béo được chia làm hai loại: acid béo no (acid béo bão hòa) và acid béo không no (acid béo chưa bão hòa), trong đó tỷ lệ acid béo không no có tỷ lệ cao hơn so với acid

no Acid palmitic, oleic và linoleic là ba acid béo chiếm tỷ cao nhất trong tự nhiên Tên acid béo Số carbon trong phân tử % trong tự nhiên

http://www.ebook.edu.vn Trang 26

2.1 Acid béo bão hòa (acid béo no)

- Acid có mạch carbon dài, phân tử lượng lớn thường ở trạng thái rắn và không mùi

- Độ tan của acid béo trong nước giảm dần theo chiều dài mạch carbon

Acid lauric CH3(CH2)10COOH 43.50C

Acid myristic CH3(CH2)12COOH 54.40C

Acid palmitic CH3(CH2)14COOH 62.90C

Acid stearic CH3(CH2)16COOH 69.60C

Acid arachidic CH3(CH2)18COOH 75.40C

2.2 Acid béo chưa bão hòa (acid béo không no)

Công thức phân tử: CnH2n-xO2 với x là số nối đôi trong acid béo

- Acid palmitoleic: có đồng phân cis ở vị trí liên kết thứ 9

CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH

2.3 Tính chất của acid béo

Tham gia vào thành phần của chất béo thực vật và động vật chứa số carbon chẵn và thường xuyên gặp nhất có 16-18C Những acid này có thể là acid béo bão hòa và chưa bão hòa

Mạch carbon của acid béo no thường gấp khúc chữ chi kéo thành mạch dài Acid béo không no thường có mạch carbon dạng đồng phân cis và trans Trong tự nhiên acid béo dạng cis phổ biến hơn dạng trans nhưng dạng trans bền hơn dạng cis Đồng phân dạng cis có thể chuyển thành trans trong sự đun nóng

http://www.ebook.edu.vn Trang 28

- Như các chất dự trữ, triacylglycerol có lợi thế đặc biệt so với các hợp chất như glucid, protein Nó không tan trong nước và dịch gian bào, chúng không bị xáo trộn cùng với nước, cho nên nó không làm thay đổi tính chất lý hóa học cơ bản của tế bào chất Không có khuynh hướng tạo micel (vì không có đầu phân cực) Nhưng di- và monoacylglycerol có tính phân cực đáng kể nhờ có các –OH tự do của chúng, do đó tạo được micel

- Chất béo có tỷ trọng nhỏ hơn nước, khoảng 0.866-0.973 (ở 150C) Chất béo không tan trong nước, nhưng ở điều kiện nhất định dưới tác dụng của một số chất nó có thể tạo nhũ tương bền (nhũ tương là hệ phân tán của 2 chất lỏng không trộn lẫn vào nhau được, trong đó có một chất dưới dạng những giọt nhỏ của pha bị phân tán, còn chất kia dưới dạng pha phân tán liên tục Phần lớn các nhũ tương thực phẩm là kiểu nhũ tương nước trong dầu hoặc dầu trong nước

Nói chung tính chất của một chất béo là do tính chất của acid béo tham gia, tỷ lệ giữa chúng cũng như tỷ lệ giữa các triacylglycerol khác nhau trong thành phần chất béo quyết định Điều này thấy rõ khi xét đến nhiệt độ nóng chảy của triacylglycerol Nếu trong thành phần của chúng các acid béo no chiếm ưu thế thì chất béo đó ở dạng rắn, còn nếu acid béo chưa no chiếm ưu thế thì trong điều kiện thường nó ở dạng lỏng và nhiệt độ nóng chảy của nó thấp

Triacylglycerol đều tạo thành những đồng phân quang học và đồng phân hình học vì chúng có nguyên tử carbon hoạt quang trong phân tử glycerin và nó còn có một hoặc một số liên kết đôi trong các gốc acid béo

Có thể chuyển chất béo lỏng thành dạng rắn trong quá trình bảo quản hay thuận tiện cho sự vận chuyển bằng cách làm bão hòa nối đôi của acid béo không no nhờ quá trình hydrogen hóa

Tính chất hóa học của triacylglycerol

Phản ứng thủy phân

Dưới tác dụng của acid hoặc kiềm, triacylglycerol sẽ phân giải liên kết ester và tạo thành glycerin và các acid béo (khi thủy phân bằng acid) hoặc muối của các acid béo khi thủy phân bằng kiềm gọi là xà phòng Phản ứng thủy phân bằng kiềm gọi là phản ứng xà phòng hóa

- Trong môi trường acid có nhiệt độ cao, triacylglycerol bị thủy phân tạo thành glycerin và các acid béo

Phương trình phản ứng

Sự thủy phân chất béo có thể tiến hành khi đun nóng trong nước đến 1000C nhưng quá trình này xảy ra rất chậm Nó sẽ tăng rất nhanh khi có mặt của kiềm hoặc acid

- Hydro hóa chọn lọc: áp dụng đối với một số dầu thực vật để làm giảm hàm lượng acid béo linolenic và do đó làm tăng độ bền của dầu

- Hydro hóa từng phần hay toàn bộ: nhằm mục đích tạo ra các chất béo rắn làm nền để sản xuất margarin hay sản xuất mỡ nhũ hóa

Phản ứng hydro hóa có ảnh hưởng đến giá trị dinh dưỡng vì nó làm giảm hàm lượng các acid béo cần thiết, hàm lượng vitamin và màu sắc của các chất màu carotenoid thường có mặt trong dầu

Các chỉ số đặc trưng của chất béo

Tính chất của chất béo được xác định bằng thành phần chất lượng của acid béo, sự tương quan số lượng của nó, hàm lượng phần trăm của các acid béo tự do Để nêu rõ đặc tính tính chất của chất béo thì có hằng số hay các chỉ số như: chỉ số acid, chỉ số iot, chỉ số xà phòng hóa, chỉ số ester…

Chỉ số acid: là số miligam KOH cần thiết để trung hòa các acid béo tự do có trong 1 gam chất béo

Chỉ số acid là chỉ tiêu quan trọng về tính chất và trạng thái của chất béo vì nó có thể

dễ dàng tăng lên khi bảo quản chất béo hoặc sản phẩm giàu chất béo Chỉ số acid béo càng cao chứng tỏ chất béo không tươi, đã bị thủy phân một phần

Chỉ số iot: là số gam iot kết hợp với 100g chất béo Sự kết hợp iot xảy ra theo vị trí liên kết đôi của các acid béo không no

Chỉ số iod giúp ta xác định được hàm lượng của acid béo không no có trong một chất béo nào đó Chỉ số iod càng lớn thì độ lỏng của chất béo càng cao và nó càng tốt cho việc điều chế sơn và vecni…

Chỉ số xà phòng là số mg KOH dùng để trung hòa các acid béo tự do cũng như các acid béo kết hợp khi xà phòng hóa 1g chất béo

Sự thủy phân chất béo trung tính bằng kiềm được gọi là sự xà phòng hóa Trong kết quả của phản ứng này thì tạo thành glycein và muối acid béo gọi là xà phòng Khi sử dụng KOH thì xà phòng dạng lỏng được tạo thành còn khi xà phòng hóa bằng NaOH thì cho xà phòng dạng cứng

http://www.ebook.edu.vn Trang 30

Chỉ số ester là số miligam KOH cần dùng để trung hòa acid béo liên kết với glycerin, được giải phóng khi xà phòng hóa 1g chất béo Do đó chỉ số ester bằng hiệu số giữa chỉ số xà phòng và chỉ số acid

Sự oxy hóa chất béo

Khi bảo quản chất béo bị tác động của ánh sáng, oxy không khí, ẩm người ta nhận thấy mùi và vị khó chịu Quá trình này bao gồm sự oxy hóa và thủy phân chất béo gọi

là sự ôi hóa Hiện tượng này có thể do nhiều nguyên nhân tuy nhiên dạng phổ biến nhất là do oxy không khí kết hợp với nối đôi có trong phân tử acid béo không no tạo thành peroxide

4.1 Thành phần của sáp, công thức cấu tạo và các loại sáp

Sáp là những ester phức tạp của các acid béo bậc cao và rượu đơn chức mạch thẳng có phân tử lớn (có khi alcol vòng)

Sáp thiên nhiên, ngoài những ester trên còn có một số lượng nhỏ rượu cao phân tử tự

do và acid bậc cao tự do cũng như một ít carbua hydro luôn luôn có số nguyên tử carbon lẻ (từ 27-33), các chất màu và các chất thơm Hàm lượng các chất này có thể chiếm khoảng 50%

Trong sáp thiên nhiên, người ta thường gặp các loại rượu có phân tử lớn và acid béo bậc cao sau:

Các acid béo:

- Acid palmitic: có trong sáp ong, spermacety

- Acid cardubic: CH3-(CH2)22-COOH

- Acid cerotic: CH3-(CH2)24-COOH sáp ong

- Acid melissic: CH3-(CH2)28-COOH sáp của lá

- Acid montanic: CH3-(CH2)26-COOH và quả

http://www.ebook.edu.vn Trang 31

Các alcol:

- Alcol cetilic: CH3-(CH2)14-CH2OH - spermacety

- Alcol cerilic (hexancozanol): CH3-(CH2)24-CH2OH – sáp ong

- Alcol montanilic (octacozanol): CH3-(CH2)26-CH2OH – sáp ong và sáp của lá và của quả

- Alcol miricilic (tricontanol): CH3-(CH2)28-CH2OH – sáp ong và sáp của lá và của quả

Công thức cấu tạo chung của sáp:

Phần lớn của lớp sáp này là carbua hydro Ví dụ, lớp sáp trên lá bắp cải chủ yếu được tạo nên từ carbuahydro dãy parafin nonacozan C29H60 và dẫn xuất của nó có nhóm carbonyl tức là nonacozanon

Trong thuốc lá đã tìm thấy carbuahydro heptocozan C27H56 và untriacontan C31H64 Trong thành phần của lớp sáp ở quả nho có acid palmitic tự do có ester của nó với rượu, có các rượu cericilic, miricilic và acid cerotic

Sáp động vật: sáp động vật thường được gọi là sáp ong, sáp lông cừu lanolin spermacety Người ta còn tìm thấy sáp ong có những ester phức tạp, cũng như các acid béo tự do, có số nguyên tử carbon từ 32-34; các rượu bậc cao tự do (alcol cerilic…) và carbua hydro Trong thành phần của sáp ong còn tìm thấy những chất gây nên mùi và hương thơm cũng như những hợp chất khoáng

Sáp ong được sử dụng trong nhiều lãnh vực, công nghiệp nhờ kết hợp tính dẻo với tính bền vững với acid, những tính chất cách điện và nước: công nghiệp đúc, công

http://www.ebook.edu.vn Trang 32

nghiệp thuộc da, công nghiệp ô tô, máy bay, dệt, trong công nghiệp thực phẩm, hương liệu, trong dược học và kỹ thuật mạ…

Trước đây người ta sử dụng sáp ong trong ngành y tế để chuẩn bị thuốc dán, thuốc

mỡ, sản xuất các loại kem dưỡng, kem dính, kem tẩy, kem làm trắng và kem mặt nạ đối với mặt, khác với chất béo trung tính, sáp ong nói riêng và sáp nói chung, chúng rất bền với sự tác dụng của ánh sáng, chất oxy hóa, nhiệt độ và không bị thủy phân + Sáp lông cừu – lanolin: Lanolin là chất bôi trơn bao phủ lông cừu Theo cấu tạo thì lanolin là sterid Nó cấu tạo từ hỗn hợp ester của hai sterin – lanosterin và agnosterin với các acid béo bậc cao phân nhánh đặc hiệu – acid lanopalmitic, acid lanostearic… + Spermacety: đây là sáp có nguồn gốc động vật, nó có lượng lớn trong thành phần của chất béo não cá Spermacety được tạo nên từ ester của alcol cetilic và acid palmitic:

CH3-(CH2)14-CO-O-CH2-(CH2)14-CH3

Spermacety là chất rắn có nhiệt độ nóng chảy: 41-490C

Sáp khoáng

Sáp này vốn được chiết xuất từ than đá li-nhit hoặc than bùn nhờ các dung môi hữu

cơ Trong thành phần của lớp sáp có acid montanilic và các ester của nó Tỷ trong của sáp khoáng = 1, nhiệt độ nóng chảy của nó là 72-770C

Những chức năng và đặc tính của sáp

Sáp thuộc nhóm lipid đơn giản, ở trạng thái rắn trong điều kiện nhiệt độ bình thường Sáp tạo một lớp mỏng bao phủ trên bề mặt của lá quả của nhiều cây Sáp được tạo nên trong tế bào biểu bì, sau đó được đưa qua các ống dẫn nhỏ ra khỏi tế bào ở lại trên bề mặt nó

Sáp có tác dụng bảo vệ giữ cho lá (lông cừu) khỏi bị thấm nước không bị khô và ngăn ngừa vi sinh vật xâm nhập vào Khi lớp sáp trên bề mặt của quả bị hư, quả dễ bị hư thối, thời gian bảo quản của quả phụ thuộc vào chất lượng của lớp sáp

Sáp ong bảo vệ cho ấu trùng phát triển bình thường, bảo vệ mật ong khỏi bị hư Lanolin của lông cừu giữ cho lông và da không bị tác dụng của nước, không bị thấm nước

Spermacet và lanolin đều được sử dụng trong kỹ nghệ nước hoa và trong y học

Sáp kém bị thủy phân và bền với sự tác dụng của ánh sáng, các chất oxy hóa, nhiệt độ…Vì vậy sáp hoàn thành chức năng bảo vệ trong cơ thể và có thể bảo quản sáp hàng nghìn năm và cũng chính vì vậy mà sáp không có giá trị dinh dưỡng cơ thể không hấp thụ được sáp

http://www.ebook.edu.vn Trang 33

V PHOSPHOLIPID

Lipid phức tạp nói chung và phospholipid nói riêng có trong nhiều tổ chức động vật như não, gan, thận, tim, máu, sữa Trong thực vật thường gặp ở hạt, đặc biệt có nhiều trong cây họ đậu và cây có dầu

Lipid phức tạp thường kết hợp với protein dưới dạng phức hợp đặc biệt tan được trong nước, do đó mà chúng có thể dễ dàng lưu thông trong cơ thể

Về thành phần cấu tạo, trong phân tử lipid phức tạp ngoài acid béo, alcol, còn có những hợp phần khác như phospho, nitơ, lưu huỳnh, glucid…

Theo tên gọi trước đây thì phospholipid được gọi là phosphatide Nay theo danh pháp quốc tế thì không giới thiệu sử dụng theo nguyên tắc cũ nữa

Phân tử phospholipid là những ester của alcol đa chức với các acid béo cao phân tử,

có gốc acid phosphoric và bazơ nitơ phân cực đóng vai trò là các nhóm bổ sung Trong thành phần của các phospholipid khác nhau, người ta tìm thấy được các alcol

đa nguyên tử khác nhau Người ta đã tìm được ba trong số alcol đa nguyên tử đó là: glycerin, inozil, sphingozin

Do vậy mà các phospholipid được chia ra thành các nhóm:

Phospholipid tan trong các dung môi hữu cơ, nhưng có chọn loc: có loại tan trong ethanol, loại khác tan trong eter và có loại tan trong benzen Phần lớn chúng không tan trong aceton, người ta sử dụng đặc tính này để tách phospholipid ra khỏi các lipid khác Phospholipid không tan trong nước (nó trương lên)

Nó bị oxy hóa nhanh trong không khí như trong phân tử có acid béo không no, trong trường hợp này nó bị thay đổi màu vàng sáng sang màu nâu

Phospholipid dễ dàng tạo phức hợp với protein, chính vì vậy nó tham gia chính vào cấu hình của vỏ tế bào và màng trong tế bào (chiếm đến 50% tổng số lipid của các màng sinh học)

http://www.ebook.edu.vn Trang 34

Nhờ có cấu trúc hóa học đặc biệt (phân tử phân cực), phospholipid bảo đảm tính thấm một chiều của các màng

5.1 Glycerophospholipid

Công thức cấu tạo chung

Phần lớn glycerolphospholipid tự nhiên, hai nhóm alcol của glycerin được ester hóa bởi các acid béo, còn vị trí thứ ba là acid phosphoric Các acid béo no (từ 16-18 nguyên tử carbon) ở vị trí C-1, còn các acid béo không no (từ 16-20 nguyên tử carbon

từ một đến 4 nối đôi) ở vị trí C-2 như là quy tắc

Trong tế bào acid phosphoric có một lượng rất nhỏ ở dạng tự do và chủ yếu trong mô thực vật Đồng thời acid phosphoric là hợp chất trung gian quan trọng trong sinh tổng hợp phospholipid

Có trong thành phần của phospholipid gốc acid phosphoric, có thể tạo nên liên kết ester phức tạp với các nhóm phân cực, các glycerophospholipid khác nhau, chúng khác nhau bởi bản chất của các nhóm này

Sự tồn tại trong phân tử glycerophospholipid các gốc acid béo (“đuôi” không phân cực) và đầu ion hóa phân cực làm cho chúng có tính lưỡng cực Điều này đã giải thích được những lý hóa đặc biệt của glycerophospholipid và sự tham gia của nó trong cấu trúc của màng tế bào

Cũng như lipid trung tính, glycerophospholipid tan tốt trong các dung môi không phân cực và tác dụng với nước tạo nên dạng nhũ tương bền, hay có khi tạo nên dung dịch keo Do nguyên nhân này mà glycerophospholipid có tính chất tẩy rửa

Khi thủy phân bằng kiềm nhẹ, chỉ liên kết giữa acid béo và glycerin bị thủy phân Khi

sử dụng kiềm mạnh thì cả liên kết với acid phosphoric cũng bị thủy phân

Vì có cấu tạo bất đối xứng nên phospholipid có tính hoạt quang và tạo thành các đồng phân lập thể tương ứng

Phụ thuộc vào cấu tạo của nhóm phân cực, glycerophospholipid chia ra như sau:

Phosphatidilcholin – lecithin có một lượng lớn trong lòng đỏ trứng Nó cũng có nhiều trong mô não của người và động vật, còn trong thực vật có trong hạt đậu nành, hạt hướng dương, mầm lúa mì

Phosphatidilcholin – lecithin tan tốt trong alcol, ester nhưng không tan trong aceton Cholin có thể có mặt trong các mô và ở trong dạng tự do Nó có hoạt tính sinh học cao:

+ là chất cho nhóm metyl trong các tổng hợp khác nhau (methionin)

+ kích thích sự nhu động của ruột

+ khi không đủ cholin thì sự phân hủy quá trình trao đổi chất được phát hiện, cụ thể là

sự thoái hóa chất béo của gan

Phosphatidilcholin – lecithin sử dụng rộng rãi trong công nghiệp thực phẩm, trong sản xuất socola, maragin với tư cách là chất chống oxy hóa, trong công nghệ mỹ phẩm và dệt, trong y học dùng để chữa bệnh thần kinh, suy nhược và thiếu máu

Trong cơ thể lecithin giúp điều hòa lượng cholesterol trong máu, ngăn ngừa tích lũy cholesterol trong máu, thúc đẩy bày xuất chúng ra khỏi cơ thể

Acol vòng 6 cạnh inozit là nhóm phân cực của inozitphospholipid này

Đặc biệt dẫn xuất phosphoryl hóa của phosphotidylinositol là phosphatidyl – inozit –

4 – phosphate và 3, 4 – phosphate có mặt trong mô não và chúng chiếm hơn nữa tổng

số phosphotidylinositol

Thành phần cấu tạo cũng gồm các hợp phần giống như glycerophospholipid (acid béo cao phân tử, phosphat và nhóm –X), nhưng alcol glycerin được thay bằng aminoalcol không bão hòa sphingozin hay dihydrosphingozin Liên kết đôi trong phân tử sphingozin ở vị trí trans, còn sự phân bố nhóm thế ở nguyên tử carbon hoạt quang tương ứng với cấu hình D

Sphingomiolin là sphingophospholipid phổ biến hơn cả Người ta có thể xem nó như

là dẫn xuất phosphocholin của seramid Theo cấu hình thì nó rất giống như phosphatidilcholin, có nghĩa là nó có đầu phân cực và hai đuôi không phân cực, một mạch thẳng, sphingozin còn đuôi kia được ester hóa bởi các acid béo

Sphingophospholipid không hòa tan trong rượu etylic Tính chất này được dùng để chiết xuất chúng khỏi các phospholipid khác

Sphingophospholipid tìm thấy trong các màng tế bào thực vật và động vật Đặc biệt nó

có nhiều trong mô thần kinh, dặc biệt là não, tìm được trong thành phần của lipid máu

VI STEROID

Steroid là dẫn xuất của perhydro cyclopentanfenantren, mà nó cấu tạo như sau:

Hình

Tính chất đặc trưng của các dẫn xuất steroid

- Sự có mặt của chất thế chứa oxy ở C-3

- Sự tồn tại các nhóm methyl liên kết với C-10 và C-13

- Không có các liên kết đôi trong vòng

Liên quan đến steroid có sterol, sterid, acid mật, hormon sinh dục nam, nữ, hormon thượng thận, những vitamin nhóm D…

Sterol

Sterol là steroid có từ 8 đến 10 nguyên tử carbon trong mạch bên ở C-17 và nhóm hydroxyl ở vị trí C-3 Những sterol tìm thấy trong các tế bào động vật gọi là zoosterol, trong thực vật gọi là phytosterol và trong nấm micosterol Trong vi sinh vật sterol chỉ được gặp ở một vài dạng

Trong mô động vật cholesterol có ở dạng tự do cũng như ở dạng ester phức tạp với acid béo, đó là cholesteride

Trong thành phần của cholesteride người ta tìm thấy acid béo không no (oleic), ngoài

ra còn tìm thấy các acid no như palmitic, stearic

Trong huyết tương chỉ có 1/3 cholesterol tồn tại ở dạng alcol tự do, còn 2/3 được ester hóa bởi acid béo, vật mang Sự tạo nên ester xảy ra trong thành ruột

Cholesterol là chất cần thiết cho cơ thể, là tiền thân của hormon tuyến thượng thận, sinh dục, tiền thân của vitamin D, tham gia cấu tạo màng tế bào, điều khiển tính thấm Khi cholesterol được ester hóa với acid béo no gây hiện tượng đóng cặn trên thành động mạch, dần dần thành động mạch hẹp lại, nhồi máu cơ tim (tim hoạt động mạnh), kết hợp với acid béo chưa no tạo nên ester cơ động, không bền vững dễ bài xuất ra khỏi cơ thể

Cholesterol chủ yếu có trong các mô động vật, một vài loài tảo và có một lượng rất nhỏ trong phấn hoa và trong dầu của các hạt

Phytosterol

Từ sản phẩm thực vật người ta tách ra hàng loạt phytosterol

Sitosterol và stigmasterol là nhóm sterol rất phổ biến trong thực vật Stigmasterol có trong dầu của phôi hạt lúa mì Đặc biệt trong nấm và nấm mốc chứa một lượng lớn sterol (micosterol) Ergosterol là sterol chủ yếu trong nó

VII TINH DẦU VÀ NHỰA THƠM

Giới thiệu

Những hợp chất isoprenoid bao gồm nhiều chất như tinh dầu, nhựa, cao su, steroid…

Có tính chất chung là không tan trong nước, tan trong dung môi hữu cơ

Tinh dầu thường là hỗn hợp có chứa nhiều chất khác nhau như carbuahydro, rươu, phenol, ester, alcol nhưng quan trọng hơn cả là terpen

Terpen và carbuahydro có mạch thẳng hoặc mạch vòng có công thức phân tử (C10H16)n

Monoterpen vòng phổ biến và quan trọng là limonen và mentol

+ Limonen có ttrong tinh dầu cam, chanh, thì là, nhựa thông

+ Trong thành phần của mentol dầu bạc hà chiếm 70% Metol được sử dụng rộng rãi trong ngành y vì:

Nó có tính chất kích thích đầu dây thần kinh

Ảnh hưởng gây tê cục bộ dễ dàng và tác dụng sát trùng nhẹ

Trong thành phần thuốc trợ tim, thuốc nhức đầu, thuốc nghẹt mũi…