Tài liệu Các đặc tính của prôtêin docx

Tính tương tính Trong dung dịch nước, phân tử protein có khả năng tác động như một acid, hoặc một kiềm yếu, bởi vì trong phân tử protein có các nhóm định chức quản và carboxyl có khả n

Các đặc tính của

prôtêin

1 Trọng lượng phân tử

Ngay phần định nghĩa đã nhấn mạnh: đặc điểm của protein là trọng lượng phân tử rất cao Những nghiên cứu khác nhau gần đây cho thấy trọng lượng phân tử thực

của protein nằm trong khoảng 6.000 - 12.000 Tuy nhiên, trong điều kiện tự nhiên phân tử protein thường liên kết với nhau tạo thành những phần (gọi là

mixen) có trọng lượng phân tử rất lớn đạt tới hàng triệu

Trọng lượng phân tử của một số loại

protein:

Albumin sữa : 17.400

Albumin trứng : 44.000

Globulin huyết thanh : 310.000

Hemoglobin người : 68.000

Enzym pepsin : 45.000

Enzym ribonuclease: 12.700

Siêu vi khuẩn cúm: 322.000.000

Có thể nói: protein là "đại phân tử" bởi vì thành phần của nó gồm hàng trăm, hàng nghìn nguyên tử liên kết với nhau chủ

yếu bằng liên kết đồng hoá trị

2 Trạng thái keo

Đầu thế kỷ XIX các nhà khoa học bàn cãi khá lâu về trạng thái nguyên sinh chất

(protoplasma) ở sinh thể, bởi vì cố những mâu thuẫn:

* Có thể nguyên sinh chất là trạng thái

lỏng Bởi vì tại sao các phản ứng hoá học tiến hành ở trong cơ thể với tốc độ

nhanh? Điều này đặc trưng cho môi

trường lỏng

* Nhưng tại sao cơ thể lại có khả năng

giữ những hình thù đặc biệt của mình?

Tính chất này chỉ có ở thể rắn

Mối mâu thuẫn đó được giải thích khi

người ta phát hiện ra trạng thái keo của protein

Trạng thái keo của protein thể hiện ở các đặc điểm sau:

- Gây áp suất thẩm thấu rất thấp 30 -

40mm Hg (0,03 tấm)

- Khả năng khuếch tán ít

- Độ nhớt cao

Độ nhớt phản ánh cấu trúc (hình dạng, kích thước) của phân tử - Kích thước

càng lớn độ nhớt càng cao

Nếu lấy độ nhớt của nước làm chuẩn là 1 thì:

Độ nhớt của albumin trứng gà là 1,2 -

1,57

Độ nhớt của gelatin là 4,54 - 14,2

- Khả năng hấp phụ các chất khác khá

cao

- Khả năng khuếch tán ánh sáng (hiện tượng Tindal) tức là khi cho 1 tia sáng qua dung dịch protein trên nền đục của dung dịch ta nhận rõ được những tia đó

3 Lưỡng tính và điểm đẳng điện

3.1 Tính tương tính

Trong dung dịch nước, phân tử

protein có khả năng tác động như một acid, hoặc một kiềm yếu, bởi vì trong phân tử protein có các nhóm định chức quản và carboxyl có khả

năng phân ly

Phân tử protein mang cả điện tích dương

và điện tích âm như vậy gọi là amphiol

Khả năng phân ly của nhóm quan và

nhóm carboxyl thay đổi phụ thuộc vào điều kiện môi trường, cụ thể là độ pa

Khi độ pH thấp, ion H+ ở môi trường

nhiều thì nhóm COOH giảm sự phân ly Ngược lại, nếu môi trường kiềm, tức ton

OH nhiều thì NH2 sẽ bớt phân ly

Vì số lượng nhóm quan và carboxyl

trong phân tử protein khác nhau, cho nên nếu số lượng nhóm COOH trội hơn

nhóm NH2 thì sau khi phân ly, điện tích tổng số của hạt keo protein sẽ có dấu âm

và ngược lại

Khi cho dòng điện một chiều đi qua môi trường đó thì những hạt keo nói trên sẽ di chuyển về điện cực tương ứng

Tuỳ đại lượng điện tích, tuỳ trọng lượng phân tử mà tốc độ di chuyển của mỗi loại protein khác nhau Đó là cơ sở của

phương pháp điện di trên giấy

3.2 Điểm đẳng điện

Như chúng ta đã biết, khả năng phân ly của các nhóm quan và carboxyl chịu sự chi phối của phản ứng môi trường, do đó bằng cách thêm acid hoặc kiềm ta có thể đạt tới một trị số pa, mà ở đó sự phân ly của NH2 và cỏoh bằng nhau Độ pH này

người ta gọi là điểm đẳng điện của

protein (ký hiệu là pI)

Tại điểm đẳng điện các hạt keo có điện tích bằng O Một vài ví dụ về điểm đẳng điện của protein:

Casein 4,7 Zein ngô 6,2

Albumin 4,8 Miosin

cơ

5,0

Globulin 5,4 Histon 8,5

Có thể dựa vào điểm đẳng điện để tách riêng từng loại protein

3.4 Đặc tính hoà tan

Trạng thái keo của protein bền vững là

nhờ có lớp vỏ thuỷ hoá bao bọc bên

ngoài các hạt keo và các điện tích làm

cho các phân tử protein ngăn cách và

không dính vào nhau Có nhiều yếu tố

ảnh hưởng đến tính tan của protein

- Ảnh hưởng của pH

Độ tan của protein thấp nhất ở pH = pI của nó, độ tan của protein tăng lên khi

pH nằm xa ơi vì khi pH = pI thì phân tử protein không tích điện nên chúng không

có lực đẩy tĩnh điện và dễ bị đông kết Khi pH khác ơi thì các phân tử protein tích điện cùng dấu và đẩy nhau cho nên không bị đông kết, do đó độ tan tăng lên

- Ảnh hưởng của nồng độ muối

Muối trung tính ở nồng độ thấp làm tăng

độ tan của nhiều loại protein Khi tăng

nồng độ muối tới một giới hạn nhất định thì độ tan của protein giảm xuống và nếu nồng độ muối tiếp tục tăng lên thì protein

có thể đông kết hoàn toàn Tính chất này được ứng dụng để tách các loại protein theo phương pháp diêm tích

- Ảnh hưởng của dung môi

Khi cho các dung môi như cồn, đe, benzen, aceton, cloroform vào dung dịch protein thì độ tan của protein bị giảm và có thể dẫn đến đông kết do phá

vỡ lớp vỏ thủy hóa

- Ảnh hưởng của nhiệt độ

Trong khoảng nhiệt độ từ 0 đến 450C, độ tan của protein tăng khi nhiệt độ tăng Còn ở khoảng nhiệt độ từ 45 - 750C đa

số protein mất tính keo và có thể bị biến

tính (trừ protein của một số loại sinh vật chịu nhiệt)

3.5 Hiện tượng sa lắng và biến tính

Trạng thái keo của protein bền vững là nhờ sự cân bằng các điện tích và lớp vỏ thuỷ hoá Khi trạng thái này bị phá vỡ bởi các yếu tố như nhiệt độ cao, muối các

kim loại nặng, dung môi hữu cơ thì

protein rất dễ bị sa lắng Hiện tượng sa lắng protein có thể thuận nghịch, tức là

nó có thể trở lại trạng thái ban đầu khi tác động của các yếu tố trên chưa thật sâu sắc Tuy nhiên, nếu sự tác động đó mạnh và lâu sẽ làm cho protein bị biến tính Khi bị biến tính protein sẽ mất hoạt tính sinh học của nó