trao đổi amino acid và vitamin

Đặc điểm trao đổi protein ở động vật• Các acid amin được hấp thu theo một tương... Các phản ứng điển hình trong phân giải acid amin – Phản ứng khử amin oxy hóa • Khử amin oxy hóa của glu

CHƯƠNG VI: TRAO ĐỔI AMINO ACID VÀ PROTEIN

NỘI DUNG

• I ĐẶC ĐIỂM TRAO ĐỔI PROTEIN Ở ĐỘNG VẬT

• II TIÊU HÓA VÀ HẤP THU

• III SỰ CHUYỂN HOÁ AMINO ACID

– 3.1 Phản ứng khử amine hoá

– 3.2 Phản ứng khử carboxyl

– 3.3 Phản ứng chuyển amine

– 3.4 Sự bài tiết các chất cặn bã chứa nitơ

• IV SINH TỔNG HỢP AMINO ACID

• V SINH TỔNG HỢP PROTEIN

I Đặc điểm trao đổi protein ở động vật

• Các acid amin được hấp thu theo một tương

I Đặc điểm trao đổi protein ở động vật

• Cơ thể động vật không có khả năng dự trữ

protein

– Cân bằng nitơ dương

• Nitơ ăn vào > nitơ thải ra.

– Cân bằng nito âm

• Nitơ ăn vào < nitơ thải ra.

– Cân bằng

• Nitơ ăn vào = nitơ thải ra.

Trạng thái cân bằng nitơ

I Đặc điểm trao đổi protein ở động vật

• Lƣợng protein tối thiểu

– Là lượng protein cần thiết để duy trì sự phát triển bình thường của cơ thể ở trạng thái nghỉ ngơi hoàn toàn.

Loài động vật Lƣợng pr tối thiểu

I Đặc điểm trao đổi protein ở động vật

• Acid amin có sự trao đổi riêng

I Đặc điểm trao đổi protein ở động vật

• Sinh tổng hợp protein cũng có nét đặc trƣng

khác biệt.

II TIÊU HÓA VÀ HẤP THU

• 2.1 Tiêu hóa protein ở động vật dạ dày đơn

2.1 Tiêu hóa protein ở động vật dạ

dày đơn

• Dạ dày:

– Pepsin: thủy phân lk peptide có nhóm amin của aa có nhân

thơm (Phe, Tyr và Trp)

– Pepsin không thủy phân được keratin.

– Chymosin (rennin) trong dạ dày gia súc non chuyển hóa casein

– Carboxypeptidase: thủy phân lk đầu C của chuỗi peptide.

– Aminopeptidase: thủy phân lk đầu N của chuỗi peptide.

– Protaminase, prolinase.

2.2 Hấp thu protein và amino acid ở động vật

dạ dày đơn

2.2 Hấp thu protein và amino acid ở động vật

dạ dày đơn

2.3 Chuyển hóa các hợp chất chứa nitơ ở

động vật nhai lại

III CHUYỂN HÓA AMINO ACID

• 3.1 Các phản ứng điển hình trong phân

giải acid amin

– Phản ứng khử amin oxy hóa

• Khử amin oxy hóa của glutamate

• Khử amin oxy hóa của các acid amin khác

– Phản ứng chuyển amin

– Phản ứng khử nhóm carboxyl

Khử amin oxy hóa của glutamate

• Glutamate khi vào ty thể, nhờ enzyme

glutamate dehydrogenase có coenzyme NAD+ (chiếm ưu thế) hoặc NADP+.

Khử amin oxy hóa của các acid amin khác

• Xảy ra ở bào tương, nhờ enzyme oxidase

có nhóm ghép là FMN.

Phản ứng chuyển amin

• Enzyme transaminase có nhóm ghép pyridoxal phosphate (PLP) là dẫn xuất của vitamin B6

Glutamate:Oxaloacetate Transaminase (GOT)

hoặc Aspartate Transaminase

Phản ứng khử carboxyl

• Xúc tác bởi decarboxylase có nhóm ghép

là pyridoxalphosphate (PLP) dẫn xuất của vitamin B6.

Một số amine hữu cơ quan trọng

Serine Etanolamine Cấu tạo các phospholipid

Cysteine Cysteamine Cấu tạo CoA

Histidine Histamine Tăng tiết dịch vị, các phản ứng dị ứng

Lysine Cadaverin Cấu tạo ribosom, là chất độc

Glutamate GABA Ảnh hưởng đến hoạt động thần kinh

3.2 Bài tiết các hợp chất chứa nitơ

3.2 Bài tiết các hợp chất chứa nitơ

• 3.2.1 Tổng hợp và bài tiết urê

• Hầu hết động vật thủy sinh đào thải trực tiếp NH4+ vào môi trường.

• Ở động vật có vú dạng chất bài tiết chính của NH4+ là urê và alantoin.

• Ở chim và bò sát sản phẩm bài tiết chính

là acid uric dưới dạng urate (Na+, K+) ít

hòa tan.

- Diễn ra ở ty thể và ở tế bào chấtcủa tế bào gan ở động vật bàitiết ure.

- Một N của urea được lấy từ Asp

- Một N được lấy từ NH4+

- Một O được lấy từ CO2

- Ornithine hoạt động như chấtmang các phân tử trong quátrình tổng hợp urea

Nguồn gốc các phân tử

3.2.2 Tổng hợp và bài tiết acid uric

• Acid uric là dạng bài tiết chất cặn bã chứa nitơ chủ

yếu của các loài chim, bò sát và các loài nhuyễn thể

• NH4+ bài tiết kết hợp với glutamate, tạo thành

glutamine, chất này cùng aspartate, glycine, formate

và CO2 tạo thành gốc kiềm purine, rồi gốc kiềm purine

sẽ phân giải để cho ra acid uric

• Nguồn gốc của nitơ trong phân tử acid uric:

3.3 Sự chuyển hóa các bộ khung C

của amino acid

IV SINH TỔNG HỢP AMINO ACID

• 4.1 Vòng luân chuyển nitơ trong tự nhiên

4.2 Tổng hợp acid amin

NH4+, NO3 - hay NO2 - (VD: cây họ đậu, nhờ các vsv cố định nitơ cộng sinh, có thể t/hợp được aa từ N2

NH4 + làm nguồn nitơ; một số vsv giống như th/vật, có

kh/năng s/dụng NO3 - , t/hợp được tất cả các aa Với một

số loài, một số aa cũng là EAA

aa Nhiều loại aa không được t/hợp ở ĐV; ĐV nhận các

aa này qua TĂ Đây là các EAA

Khái quát về sinh tổng hợp các acid amin

Đặc điểm của quá trình sinh tổng hợp aa

• Bộ khung carbon của aa bắt nguồn từ các sản phẩm trung gian của q/trình đường

phân, vòng pentosephosphate hay vòng

Các con đường tổng hợp amino acid

V SINH TỔNG HỢP PROTEIN

• 5.1 Các yếu tố tham gia vào quá trình

– RNA thông tin (mRNA) và mã di tryền

– RNA vận chuyển (transfer RNA, tRNA)

– Ribosome

– Các enzyme

– Các yếu tố mở đầu, kéo dài và kết thúc

– Năng lượng và các cation cần thiết cho quá trình dịchmã

– Các aa là nguyên liệu để tổng hợp nên chuỗi

polypeptide của phân tử protein

RNA thông tin (mRNA) và mã di tryền

RNA vận chuyển (transfer RNA, tRNA)

Cấu trúc bậc II

của tRNA

Cấu trúc không gian 3 chiều của tRNA

ở nấm men

Ribosome

Các yếu tố mở đầu, kéo dài và kết thúc

Prokaryote (E coli) Eukaryote

Vai trò Vai trò Yếu tố mở đầu

IF1 Phân ly ribosome

Tạo thuận lợi cho liên kết của tổ hợp

Yếu tố kéo dài

EF-Tu Gắn aa-tRNA vào phức hợp dịch mã,

GTPase

eEF-1 (từ α đến γ)

Gắn aa-tRNA vào phức hợp dịch

mã, GTPase

EF-Ts Tái tạo EF-Tu.GTP eEF-2 Tái tạo eEF-Tu.GTP

EF-G Chuyển vị, GTPase eEF-G Chuyển vị, GTPase

5.2 Cơ chế sinh tổng hợp protein

• Giai đoạn hoạt hóa amino acid

Các thành viên tham gia 5 giai đoạn sinh

20 loại acid amin, 20 loại tRNA synthetase, tRNA, ATP, Mg ++

aminoacyl-2 Mở đầu f.Met-tRNA, Mã AUG trên mRNA,

ribosome 30S, 50S Các yếu tố mở đầu: IF1, IF2, IF3, GTP, Mg ++

Met-tRNA, Mã AUG trên mRNA, ribosome 40S, 60S Các yếu tố mỡ đầu: eIF2, eIF 4a, eIF 4c, eIF3, eIF5, GTP, Mg ++

3 Kéo dài Ribosome 70 S hoạt động,

Aminoacyl-tRNA t/ ứng với mã, Yếu tố kéo dài: EF.Tu, EF.Ts, EF.G; peptidyl transferase, GTP,

Mg ++

Ribosome 80 S hoạt động, Aminoacyl-tRNA tương ứng với mã, Yếu tố kéo dài: eEF1  , eEF1  , eEF2, peptidyl transferase, GTP, Mg ++

Các enzyme đặc biệt và các yếu tố cho

sự tách rời của đoạn mở đầu chuỗi polypeptide

Giai đoạn hoạt hóa amino acid

Mũ 5’ (5’cap) củamRNA gắn các yếu tốeIF và tiểu phần 40S

được quét tới khi gặp

Chức năng của các yếu tố mở đầu

Yếu tố Chức năng

Procaryote:

IF-2 Làm thuận lợi cho fMet-tRNA fMet gắn vào 30S, hoạt tính GTPase.

IF-3 Gắn với 30S, làm tăng tính đặc hiệu của khu P đối với fMet-tRNA fMet

Eukaryote:

eIF2 Gắn Met-tRNA Met với tiểu phần 40S.

eIF2B, eIF3 Gắn các yếu tố đầu tiên với tiểu phần 40S, làm thuận lợi cho các bước

tiếp theo.

eIF4A Hoạt tính RNA helicase loại bỏ cấu trúc thứ cấp trong mRNA cho phép

liên kết với tiểu phần 40S; một phần của phức hợp eIF4F.

eIF4B Gắn với mRNA, làm thuận lợi cho việc quét mRNA để xác định vị trí

codon AUG đầu tiên.

eIF4E Gắn với mũ 5’CAP của mRNA; một phần của phức hợp eIF4F

eIF4G Gắn với eIF4E và với PAB (polyA binding protein); một phần của

phức hợp eIF4F.

eIF5 Thúc đẩy một số yếu tố mở đầu khác tách khỏi tiểu phần 40S chuẩn bị

cho tiểu phần 60S bám vào để tạo phức hợp mở đầu 80S.

eIF6 Phân li ribosome 80S không hoạt động thành 2 tiểu phần 40S và 60S.

Kéo dài chuỗi polypeptide

Gắn aa-tRNA

tiếp theo ở khu A

Hình thành liên kết peptide

Chuyển vị

Giai đoạn kết thúc

• Sự tổng hợp polypeptide kết

thúc khi xuất hiện 1 trong các

codon kết thúc trên mRNA

(UAA,UAG,UGA)

• Yếu tố tách rời:

– RF1: nhận biết UAA, UAG

– RF2: nhận biết UAA, UGA

– RF3: gắn GTP

• Enzyme peptidyl transferase

thuỷ phân liên kết peptide (giữa

polypeptide và tRNA ở vị trí P).

• Ribosom 70S  30S + 50S

tham gia tổng hợp một pr mới.

Biến đổi sau dịch mã

• Hầu hết các protein được loại bỏ acid

amin mở đầu.

• Nhiều protein được tổng hợp ở dạng tiền chất (chưa hoạt động), chúng sẽ được

sửa đổi để trở thành dạng có hoạt tính.

– Các protease tuyến tụy như chymotrypsin, trypsin và hormone insulin.

• Thay đổi của acid amin riêng biệt trong chuỗi polypeptide.

– Nhóm OH của Ser, Thr hay Tyr trong một số polypeptide được phosphoryl hóa bởi ATP.

Biến đổi sau dịch mã

• Gắn thêm nhóm ghép

– Biotin trong enzyme acetyl-CoA-carboxylase hoặc heme trong cytochrome c

• Tạo thành liên kết disulfide

– Các protein ra ngoài từ tế bào có nhân sau thường hình thành các cầu disulfide giữa 2 cysteine trong một chuỗi hoặc giữa các chuỗi polypeptide