CÔNG NGHỆ SẢN XUẤT BỘT MÌ

CÔNG NGHỆ SẢN XUẤT BỘT MÌ

BỘ MÔN CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

˜˜

CHẾ BIẾN THỊT – THỦY SẢN

Lê Tấn Luận MSSV:60701406

Trần Thị Nguyệt Minh MSSV:60701493

Nguyễn Hoàng Phong MSSV:60701792

Nguyễn Văn Tỵ MSSV:60702889

ThS NGUYỄN THỊ HIỀN

MỤC LỤC

Chương 1 - TỔNG QUAN VỀ COLLAGEN 5

1.1Giới thiệu sơ lược về collagen 6

1.2Thành phần và cấu trúc 6

1.2.1Cấu trúc phân tử collagen 8

1.2.2Thành phần hóa học của collagen 10

1.3Phân loại 13

1.4Tính chất 14

1.4.1Cấu trúc và khối lượng phân tử .16

1.4.2Điểm đẳng điện (pI) 16

1.4.3Cấu trúc xoắn α ba sợi của collagen 16

1.5Thu nhận collagen 17

1.6Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm 19

Chương 2 - ỨNG DỤNG COLLAGEN TRONG CHẾ BIẾN THỊT – THỦY SẢN

22

2.1Những ứng dụng phổ biến của collagen trong ngành ch ế biến thịt – thủy sản 23

2.2Ứng dụng collagen trong sản xuất vỏ bọc sản phẩm thịt chế biến 25

2.3Ứng dụng collagen trong ức chế sự oxy hóa chất béo t rong sản phẩm thịt chế

biến 40

2.4Tăng hiệu suất nấu và chống mất nước cho sản phẩm nhờ collagen 48

2.5Collagen thay thế một phần nguyên liệu trong sản phẩm thịt chế biến 53

DANH MỤC BẢNG

Bảng 1.1- Phân loại protein theo chức năng của chúng trong cơ thể 7

Bảng 1.2 – So sánh thành phần amino acid của một số loại protein (gam amino acid/100 gam protein)[4, 9, 19] 10

Bảng 1.3 - Thành phần amino acid của collagen vảy các Rohu và cá Catla 11

Bảng 1.4 – Sự khác nhau về hàm lượng hydroxyproline và nhiệt độ biến tính của collagen 11

Bảng 1.5 – Phân loại collagen 13

Bảng 2.1 - Thông tin kỹ thuật c ủa Code 10 36

Bảng 2.2 - Thông tin kỹ thuật c ủa Code V 36

Bảng 2.3 - Thành phần hóa học của xúc xích Wiener và xúc xích gan trong nghiên cứu .44

Bảng 2.4 – Kết quả phân tích sản phẩm 44

Bảng 2.5 - Kết quả phân tích thành ph ần xúc xích với những hàm lượng collagen khác nhau 49

Bảng 2.6 - Kết quả phân tích gần đúng thành phần jambon với những hàm lượng collagen khác nhau 50

Bảng 2.7 - Kết quả phân tích cảm quan xúc xích có bổ sung collagen 52

Bảng 2.8 - Kết quả phân tích cảm quan jam-bon với collagen 52

Bảng 2.9 – Thành phần công thúc xúc xích Bologna dạng thô .54

Bảng 2.10 - Thành phần công thúc xúc xích Bologna dạng mịn .54

Bảng 2.11 - Tính chất sản phẩm xúc xích Bologna dạng thô đã được bổ sung collagen với các hàm lượng khác nhau 55

Bảng 2.12 –Các thông số bị ảnh hưở ng bởi hàm lượng collagen bổ sung trên sản phẩm xúc xích Bologna dạng nhũ tương mịn 56

Bảng 2.13 - Các thông số bị ả nh hưởng bởi hàm lượng collagen bổ sung trên nguyên liệu xúc xích Bologna dạng nhũ tương mịn 57

Bảng 2.14 - Công thức chế biến xúc xích 58

Bảng 2.15 –Phân tích thành phần hóa học của xúc xích và collagen .59

Bảng 2.16 – Các thông số bị ảnh hưởng bởi hàm lượng collagen bổ sung và thời gian lưu trữ sản phẩm 60

Bảng 2.17 – Kết quả phân tích màu sắc nguyên liệu và sản phẩm theo hàm lượng collagen bổ sung .62

Bảng 2.18 - Kết quả phân tích màu sắc nguyên liệu và sản phẩm theo thời gian bảo quản 63

Bảng 2.19 - Kết quả phân tích cảm quan sản phẩm .63

DANH MỤC HÌNH

Hình 1.2 – Từng bậc cấu tạo trong phân tử collagen (a) Chuỗi polypeptide bậc một 9

Hình 1.3 – (a) Cấu trúc khái quát 3 chuỗi xoắn α của collagen (b) Phân tử collagen (c) Collagen fibril đường kính từ 10 đến 300nm (d) Collagen fibril bó lại với nhau hình thành sợi collagen siêu cáp – collagen fiber, đường kính từ 0.5 đến 3 μm [14] 9

Hình 1.4 – Tổ chức bó sợi collagen 10

Hình 1.5 – Đường cong biến tính nhiệt của collagen, gelatin và collagen thủy phân [23] 17

Hình 1.6 - Quy trình tách chiết collagen 18

Hình 1.7 -Vỏ bao collagen 19

Hình 1.8 - Sản phẩm phomat có chứa collagen hydrolysate làm giảm hàm lượng chất béo 19

Hình 1.9 – Sản phẩm kẹo dẻo có vỏ màng là collagen hydrolysate 20

Hình 1.10 - Collagen hydrolysate làm chất kết dính trong thanh kẹo 20

Hình 1.11 – Sản phẩm thịt nguội có chứa collagen hydrolysate .21

Hình 1.12 – Collagen hydrolysate làm gạn trong các loại thức uống .21

Hình 2.1 - Ảnh phối cảnh của thiết bị theo ý tưởng c ủa sáng chế của Winkler và cộng sự năm 1992 27

Hình 2.2 - Đường của di chuyển c ủa lớp phim collagen qua thiết bị 28

Hình 2.3 - Mặt cắt ngang III -III (được kí hiệu trên Hình 2.1) 29

Hình 2.4 - Mặt cắt ngang IV -IV (được kí hiệu trên Hình 2.1) 29

Hình 2.5 - Ham được đưa vào lưới tại đầu sau (H) của thiết bị 30

Hình 2.6 - Bộ phận chứa tay áo dạng lưới kèm v ới thiết bị của hình 2.1 30

Hình 2.7 - Một ý tưởng khác của thiết bị trong sáng ch ế này 31

Hình 2.8 - Hình chiếu theo chiều dọc thiết bị trên hình 2.7 31

Hình 2.9 – Tiết diện cắt ngang của sản phẩm xúc xích Bologna (0: không bổ sung collagen; 10: bổ sung 10% collagen; 20: bổ sung 20% collagen; 30: bổ sung 30% collagen) 56

Chương 1

TỔNG QUAN VỀ COLLAGEN

1.1 Gi ới thiệu sơ lược về collagen

Collagen là thành phần protein chủ yếu của các mô liên kết Collagen chiếm khoảng 25% protein tổng số trong cơ thể động vật và là thành phần chủ yếu của khung

mạng ngoại bào.Collagen là protein dạng sợi xoắn Collagen được tìm thấy trong tất cả

các loài động vật đa bào Nó có trong các mô liên kết của tim, mạch, da, giác mạc, sụn,

sừng, dây chằng, xương, răng, … Collagen cũng đư ợc tìm thấy ở các mô bên trong của

hầu hết các cơ quan Collagen tạo nên độ bền của mô, cơ quan và duy trì d ạng cấu trúc

của chúng Collagen rất đa dạng về thành phần và cấu trúc Ngày nay, người ta đã tìm

ra khoảng 28 loại collagen khác nhau.[2, 3, 17]

Do có cấu trúc và tính chất hóa học đặc biệt, collagen được ứng dụng trong nhiều

lĩnh vực khác nhau như: ngành da, phim, mỹ phẩm, y học, dược phẩm, vật liệu sinh

học và thực phẩm [2]

Nhìn chung, trong ngành công nghiệp collagen, các dạng collagen thương mại đều từ da và xương động vật có vú như trâu, bò, heo,…, phế thải của ngành chế biến gia cầm Tuy nhiên, nguồn động vật ở cạn này không phù hợp với nhiều vùng tín ngưỡng, tôn giáo; khó điều khiển về chất lượng và có thể lây nhiễm các tác nhân sinh

học và chất độc như: BSE (bệnh bò điên), FMD (b ệnh lở mồm long móng) Vì thế,

hiện nay người ta tìm nguồn thu nhận collagen mới từ các loài cá và thủy sản khác.[2]

1.2 Th ành phần và cấu trúc

Trước khi tìm hiểu về collagen, chúng ta sơ lược đôi nét về protein Protein là

một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các acid amin (hình 2.1) Acid amin đư ợc cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai

là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của acid amin Khoảng 20 acid amin đã đư ợc phát hiện trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống

Protein có bốn bậc cấu trúc:

C ấu trúc bậc một: Các acid amin nối với nhau bởi liên kết peptide hình thành

nên chuỗi polypeptide Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của acid amin thứ nhất và

cuối mạch là nhóm cacboxyl của acid amin cuối cùng Cấu trúc bậc một của protein

thực chất là trình tự sắp xếp của các acid amin trên chuỗi polypeptide Cấu trúc bậc

một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các acid amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của

protein Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các acid amin có thể dẫn đến sự biến đổi

cấu trúc và tính chất của protein

C ấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian

Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và

cấu trúc nếp gấp β, đư ợc cố định bởi các liên kết hyđro giữa những acid amin ở gần nhau Các protein sợi như keratin, collagen (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein c ầu có nhiều nếp gấp β hơn

C ấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phi ến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành

từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein Cấu trúc không gian này

có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein Cấu trúc này lại đặc

biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide.Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của proline cản trở

việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R

ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân

tử Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay liên kết điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu

C ấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì

tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro

Phân loại protein: Có nhiều loại protein, mỗi loại đảm nhiệm một vai trò khác nhau trong cơ thể:

Bảng 1.1- Phân loại protein theo chức năng của chúng trong cơ thể

LO ẠI PROTEIN CH ỨC NĂNG

Protein cấu trúc Cấu trúc, nâng đỡ

Protein enzyme Xúc tác sinh học: tăng nhanh, chọn lọc các

phản ứng sinh hóa Protein hormone Điều hòa các hoạt động sinh lý

Protein vận chuyển Vận chuyển các chất

Protein vận động Tham gia vào chức năng vận động của tế

bào và cơ thể Protein thụ quan Cảm nhận, đáp ứng các kích thích của môi

trường Protein dự trữ Dự trữ chất dinh dưỡng

Collagen là loại protein cấu trúc trong cơ thể động vật Nó được phân bố trong các bộ phận như da, cơ, gân, sụn, dây chằng xương và răng Trong thành phần của da,

ở lớp bì chứa rất nhiều collagen tạo ra một hệ thống nâng đỡ, hỗ trợ cho các đặc tính

cơ học của da như sức căng, độ đàn hồi, duy trì đ ộ ẩm Tùy theo từng độ tuổi, điều

kiện sống, tác nhân môi trường, da có thể bị lão hóa hoặc tổn thương, sợi collagen mất

dần tính đàn hồi và săn chắc do cấu trúc collagen bị phá vỡ

1.2.1 Cấu trúc phân tử collagen

Về cấu trúc của phân tử collagen, phân tử collagen hay còn gọi là tropocollagen

là một cấu trúc dạng sợi hình ống chiều dài khoảng 300nm, đường kính 1.5 nm Mỗi

sợi collagen này được cấu tạo từ ba chuỗi polypeptide nối với nhau bằng các liên kết hydro và xoắn lại với nhau giống như sợi dây thừng (hình 1.1)

Hình 1.1 – Chuỗi xoắn collagen gồm 3 dây xoắn chặt

Mỗi một vòng xoắn có độ dài là 3.3 gốc amino acid, chiều cao là 2.9 Ao

Hình 1.1 – Từng bậc cấu tạo trong phân tử collagen (a) Chuỗi polypeptide bậc một

(b) C ấu trúc xoắn α bậc hai và bậc ba (c) Cấu trúc so le bậc bốn [6]

Glycine đóng một vai trò hết sức quan trọng trong cấu trúc sợi siêu xoắn của collagen Tropocollagen liên kết với nhau theo kiểu đầu nối đuôi hình thành collagen fibril Các collagen fibril này bó lại với nhau hình thành sợi collagen siêu cáp – collagen fiber (hình 1.3, 1.4) Vì thế collagen rất chắc, dai, và bền

Hình 1.2 – (a) Cấu trúc khái quát 3 chuỗi xoắn α của collagen (b) Phân tử collagen (c) Collagen fibril đường kính từ 10 đến 300nm (d) Collagen fibril bó lại với nhau hình thành sợi collagen siêu cáp –

collagen fiber, đường kính từ 0.5 đến 3 μm [14]

Hình 1.3 – Tổ chức bó sợi collagen

1.2.2 Thành ph ần hóa học của collagen

Về thành phần các acid amin: trong collagen chứa rất ít hoặc không chứa cystein và tryptophan, nhưng chứa rất nhiều hydroxyproline Hydroxyproline này là

một acid amin đặc trưng của collagen mà các loại protein khác không có

Trong phân tử tất cả các loại collagen, luôn có sự lặp lại của cấu trúc X-Y-Gly, trong đó X, Y có thể là bất kỳ acid amin nào Tuy nhiên, ở vị trí của X và Y thường là (2S)-Proline (Pro, 28%) và (2S,4R)-4-Hydroxyproline (Hyp, 38%) Chuỗi Pro-Hyp-Gly là chuỗi thường gặp nhất trong phân tử collagen (10.5%) [18]

B ảng 1.2 – So sánh thành phần amino acid của một số loại protein (gam amino acid/100 gam protein)[4, 9, 19]

Protein Amino acid

COLLAGEN (t ừ da cá

ph ổi)

CASEIN (t ừ sữa dê) ALBUMIN (t ừ trứng)

loại collagen từ một số loài động vật khác nhau

Bảng 1.3 - Thành phần amino acid của collagen vảy các Rohu và cá Catla (s ố gốc amino acid trên tổng số 1000 gốc amino acid) [15]

Amino acid Rohu Catla

Aspartate + asparagine 53 48 Glutamate + glutamine 87 83 Hydroxyproline 83 84

Bảng 1.4 – Sự khác nhau về hàm lượng hydroxyproline và nhiệt độ biến tính của collagen

t ừ các nguồn thu nhận khác nhau [15]

ồn Hàm lượng ệt độ ồn

trường

s ống v ật thu nh ận Hydroxyproline (g ốc/1000 gốc

amino acid)

bi ến tính ( o

tham

kh ảo C)

Trên cạn Bê Da 94 40.8 Ikomaa

Cá Oreochromis nilotica

Motowidł

cz-o và cộng

sự

(2008)

Cá Cyprinu

s carpio

cộng sự (2009)

Vảy 77 28 Xương 80 28

Biển Cá

Pragus major

gu rubripes)

cộng sự (2002)

Biển sâu Cá Da 64 16.1 Wang và

trống đỏ

(Sebast

es mentella)

Vảy 65 17.7 cộng sự

(2008) Xương 61 17.5

Batilic Cod (Gadus sp.)

Hiện nay, người ta đã tìm ra hơn 28 loại collagen khác nhau

Dựa vào cấu trúc và tổ chức siêu phân tử của collagen, chúng có thể được nhóm

lại thành các nhóm: collagen dạng sợi (fibril-forming collagen), collagen tổ hợp sợi (fibril-associated collagen (FACIT)), collagen transmembrane, collagen trên nền membrane và các loại collagen khác với cấu trúc đặc biệt

Bảng 1.5 – Phân loại collagen

Loại Nhóm Thành phần Phân bố

I S ợi α1[I]2α2[I] Da, xương, gân, dây chằng

III S ợi α1[III]3 Da, máu, m ạch, ruột

IV M ạng lưới α1[IV]2α2[IV] Màng membranes

VII Sợi mỏ neo α1[VII]2α2[VII] Gân, bang quang

VIII M ạng lưới α1[VIII]3 α2[VIII]3

α1[VIII]2α2[VIII] Gân, não, tim, thận

IX Collagen dạng sợi

kết hợp xoắn gián

đoạn Associated Collagens with Interrupted Triple helices –

1[IX]α2[IX]α3[IX]

Sun, giác m ạc

X M ạng lưới α1[21]3 S ụn

XI S ợi 1[XI]α2[XI]α3[XI] Sụn

XII FACIT α1[XII]3 Gân, dây ch ằng

XIII Collagen d ạng

màng kết hợp xoắn gián đoạn

(Membrane Associated Collagens with Interrupted Triple helices –

-MACIT)

—

Màng t ế bào, gân, sụn

XIV FACIT α1[XIV]3 Xương, sụn, dây chằng

XV D ạng ghép kênh

(multiplexins) —

Mao m ạch, tinh hoàn, thận, tim XVI FACIT — H ạ bì, thận

XVII MACIT α1[XVII]3 Hemidesmosomes trong bi ểu mô

XVIII MULTIPLEXIN — Tầng hầm màng, gan

XIX FACIT — Tầng hầm màng

XXI FACIT — D ạ dày, thận

XXIV S ợi — Xương, giác mạc

XXV MACIT — Não, tim, tinh hoàn

XXVI FACIT Tinh hoàn, buồng trứng

S ự biến tính: Dưới tác dụng của các chất hóa học như acid, base, muối, các

dung môi alcohol, và các tác nhân vật lý như khu ấy trộn cơ học, nghiền, tia cực tím các cấu trúc bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi làm cho các liên kết hydro, các cầu nối disunfit, các liên kết ion bị phá vở nhưng không phá vỡ liên kết peptide, tức là cấu trúc bậc một vẫn giữ nguyên, protein sẽ thay đổi tính chất so với ban đầu Đó là hiện tượng biến tính protein Sau khi bị biến tính, protein thường có các tính chất sau:

-Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn ở bên trong phân tử protein

Tức là khi protein chưa biến tính, các acid amin có các nhóm kỵ nước nằm bên trong phân tử protein Khi bi biến tính, phân tử protein lúc này chỉ là trình tự sắp xếp các acid amin mạch thẳng, làm cho các nhóm kỵ nước lộ ra ngoài cho nên độ hòa tan

giảm

-Khả năng giữ nước giảm Cấu trúc bậc bốn giúp cho protein có khả năng hydrat hóa tạo thành màng hydrat bao quanh Khi biến tính mất đi cấu trúc bậc bốn thì

khả năng hydrat hóa không còn Vì th ế protein giữ nước kém

- Hoạt tính sinh học ban đầu mất đi Điều này là hiển nhiên vì hoạt tính sinh học

của một protein được quyết định bởi các cấu trúc bậc hai, bậc ba và bậc bốn Khi các

cấu trúc này mất đi, protein chỉ là các polypeptide, và không có hoạt tính sinh học

-Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzyme protease do làm xuất hiện các liên kết peptide ứng với trung tâm hoạt động của protease

-Tăng độ nhớt nội tại

-Mất khả năng kết tinh Protein có khả năng kết tinh trong các môi trường muối,

hoặc cồn Ở các điều kiện pH nhất định dung dịch protein không bền và kết tủa, được

gọi là pH đẳng điện Khi bị biến tính, điểm đẳng điện của prtein không còn, và chúng khó thể kết tinh

Tính k ỵ nước: Do các gốc kỵ nước của các acid amin trong chuỗi polypeptide

của protein hướng ra ngoài, các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước Độ kỵ nước có thể giải thích là do các acid amin có chứa các gốc R- không phân cực nên nó không có khả năng tác dụng với nước.Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein

Tính ch ất của dung dịch keo: Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó

không đi qua màng bán thấm Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo là:

• Sự tích điện cùng dấu của các protein

• Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein

Khi dung dịch keo không bền, chúng sẽ kết tủa, có hai dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch:

• Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu

• Kết tủa không thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa

Tính ch ất điện ly lưỡng tính: Protein có tính chất lưỡng tính vì trong acid amin

có chứa cả gốc acid (COO-) và gốc base (NH2-) Cả acid amin và protein đều có tính

chất lưỡng tính

Ngoài những tính chất trên của một protein, collagen còn có những tính chất đặc trưng riêng Các tính chất này có ảnh hưởng quan trọng đến khả năng ứng dụng của collagen trong nhiều lĩnh vực khác nhau

1.4.1 Cấu trúc và khối lượng phân tử (xác định theo phân tích điện di

SDS-PAGE)

Theo kết quả phân tích điện di, người ta xác định được khối lượng phân tử của collagen loại I vào khoảng 200-300 kDa cao hơn so với gelatin (dưới 200-300kDa) và cao hơn nhiều so với sản phẩm thủy phân collagen (dưới 50 kDa) Trong đó, cấu trúc chuỗi β có phân tử lượng khoảng 200 kDa còn cấu trúc chuỗi α có phân tử lượng khoảng 100 kDa [23]

Do khi thu nhận collagen ta chỉ sử dụng các tác nhân để tấn công vào những

cấu trúc không phải chuỗi xoắn của collagen, điều kiện tiến hành ôn hòa, thời gian thích hợp nên mức độ thủy phân ít và collagen vẫn giữ được cấu trúc mạch dài, và do

đó khối lượng phân tử của collagen lớn Trong khi, để sản xuất gelatin và collagen

thủy phân thì ngư ời ta phải sử dụng tác nhân và điều kiện tiến hành khác nghiệt hơn,

tấn công vào cả các cấu trúc xoắn của sợi collagen nên sản phẩn tạo thành có khối lượng phân tử nhỏ và dao động nhiều [23]

1.4.2 Điểm đẳng điện (pI)

Điểm đẳng điện (isoelectric point – pI) là một thông số quan trọng của protein, liên quan nhiều đến tỉ lệ các gốc amino acid ngoài mạch chính thuộc về nhóm chức acid hay base Thông thường pI của collagen có giá trị khoảng 8.4, cao hơn cả gelatin (khoảng 4.9) và collagen thủy phân (khoảng 4.6) pI của collagen nằm trong vùng pH

kiềm vì trong quá trình trích chiết, các gốc acid trong mạch collagen bị trung hòa bởi các tác nhân có tính acid [23]

1.4.3 Cấu trúc xoắn α ba sợi của collagen

Collagen là một loại protein có hoạt tính quang học Do trong cấu trúc collagen

có polyproline-II cấu hình tươ ng tụ dạng xoắn, nên collagen có khả năng hấp thu quang học và hấp thu cực đại ở bước sóng 210-230 nm [23]

Ở trạng thái bình thư ờng collagen có cấu trúc xoắn ba sợi, giống như sợi dây

thừng Cấu trúc này cũng có l ợi trong một số trường hợp, chẳng hạn như collagen được ứng dụng như tác nhân làm trong trong một số sản phẩm thức uống có cồn nhờ collagen có khả năng kết lắng với nấm men và các cấu tử lơ lửng khác [23]

Khi thực hiện quá trình biến tính collagen bằng nhiệt, các tính chất vật lý của collagen như độ nhớt, khả năng hòa tan, khả năng hấp thu quang học thay đổi Độ nhớt

của collagen thay đổi trong một khoảng rộng khi ta tăng nhiệt độ Dựa vào sự thay đổi độ nhớt của collagen theo nhiệt độ, người ta xác định nhiệt độ biến tính của collagen Độ nhớt của collagen giảm dần theo chiều tăng của nhiệt độ Theo đồ thị bên dưới, ta

thấy độ nhớt của collagen bắt đầu giảm ở 30oC và đạt ổn định tại 42.5oC Khi độ nhớt

của collagen giảm xuống thấp hơn ½ giá trị ban đầu (tại nhiệt độ phòng tức là 25o

C) thì collagen xem như bi ến tính Như vậy, theo đồ thị bên dưới thì collagen biến tính tại 37.5o

23

C Khi biến tính, cấu trúc xoắn ba sợi của collagen bị phá vỡ, collagen chuyển sang dạng lõi xoắn ngẫu nhiên do có sự phá vỡ liên kết hydro giữa các sợi collagen trong cấu tạo của nó Các dạng trime (γ) chuyển thành dạng dime (β) hoặc sợi đơn (α) làm giảm độ nhớt [ ]

Hình 1.4 – Đường cong biến tính nhiệt của collagen, gelatin và collagen thủy phân [23]

1.5 Thu nhận collagen

Các phân tử collagen không có khả năng đi qua màng tế bào, cho nên cần phá

vỡ cấu trúc để chuyển collagen vào dung dịch Người ta có thể phá vỡ cấu trúc tế bào

bằng các biện pháp cơ học như nghiền với bột thủy tinh hoặc cát thạch anh, làm đồng hóa bằng thiết bị nghiền đồng thể (homogenizator) Thiết bị này có chày thủy tinh gắn

với motor quay và có thể điều chỉnh tốc độ quay theo yêu cầu Các tế bào giữa chày

thủy tinh và thành cối sẽ bị phá hủy Để tiện cho phá vỡ màng tế bào có hiệu quả, các

mô tế bào thường được cho trương nước Ngoài ra còn có thể dung sóng siêu âm, dùng các dung môi hữu cơ như butanol, acetone, và các chất tẩy rửa Các hóa chất này giúp cho việc phá vỡ các bào quan của tế bào do trong các cơ quan này thường chứa mỡ Điều này có thể giải thích tại sao trước khi tách chiết collagen, da cá thường được tẩy

rửa với các hóa chất trên, một mặt là để loại sạch các tạp chất, mặt khác là để cho da được trương nở hoặc thành tế bào bị phá vỡ, giúp collagen dễ dàng đi vào dung dịch tách chiết Sự tách chiết protein collagen Sau khi cấu trúc tế bào bị phá vỡ, việc chiết tách collagen dễ dàng hơn, có thể chiết bằng các dung dịch acid hoặc enzyme theo quy trình như sau:

Hình 1.5 - Quy trình tách chi ết collagen

Quá trình chiết collagen được thực hiện trong các reactor ở nhiệt độ lạnh, trong điều kiện vô trùng, khuấy trộn liên tục để đảm bảo chiết được collagen có chất lượng

tốt Cách thức hoạt động của emzyme pepsin : Điểm đẳng điện của pepsin khoảng pH

1, pepsin thuỷ phân mạnh các liên kết peptide nối mạch do các nhóm amin của các acid amin thơm trong phân tử protein và peptide tạo thành, sản phẩm được tách ra là các peptide và các acid amin tự do Hoạt động trong môi trường acid, pepsin hoạt động thích hợp nhất trong khoảng pH 1,5 - 2; ở điều kiện này pepsin không bền do có sự tiêu enzyme Pepsin có độ bền tối đa ở pH 4 - 5; ở vùng pH này, hoạt lực của pepsin

thấp; từ pH 5,6 hầu như không có hoạt tính protease Dung dịch pepsin trong nước ở

dạng pepsinogen và được hoạt hoá bởi H+

Trong dịch chiết thô, ngoài collagen còn có các protein tạp, các lipid, muối khoáng, để loại chúng phải sử dụng nhiều biện pháp khác nhau Để loại muối khoáng thường dùng phương pháp thẩm tích đối nước hay đối các dung dịch đệm loãng hoặc

bằng cách lọc qua gel sephadex Để loại bỏ các protein tạp có phương pháp kết tủa phân đoạn bằng muối trung tính hoặc các dung môi hữu cơ, các phương pháp sắc kí trao đổi ion, điện di, phương pháp lọc gel

với pH = 1,5 - 2,0 Chúng phân giải gần 30% mạch peptide và biến protein thành polypeptide

H +

PEPSINOGEN PEPSIN

Pepsin

PROTEIN POLYPEPTIDE

1.6 Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm

Collagen thủy phân gọi là collagen hydrolysate Tùy theo mức độ thủy phân mà collagen có các ứng dụng khác nhau Collagen hydrolysate được sử dụng trong thực

phẩm, dược phẩm, mỹ phẩm, và công nghiệp nhiếp ảnh Chúng được sử dụng như chất đông, chất gây lắng trong thực phẩm Chúng được dùng như chất thay thế cao su, keo dán, xi măng, mực in lụa nhân tạo, là chất tạo kết dính trong diêm quẹt Chúng được dùng trong bộ lọc sáng cho đèn thủy ngân

Trong sản xuất thực phẩm, collagen được dùng để làm vỏ bao xúc xích, màng

bọc kẹo, làm nguyên liệu sản xuất một số loại thực phẩm dinh dưỡng, thực phẩm chức năng Dĩ nhiên chúng ph ải trải qua một quá trình chế biến để đạt được những tính chất ứng dụng mong muốn, như tính tan chảy ở nhiệt độ cao và đông đặc ở nhiệt độ thấp, lúc này collagen đóng vai trò m ột chất keo bảo vệ ngăn chặn sự kết tinh của đường

Hình 1.6 - Vỏ bao collagen

Trong các sản phẩm phomat, người ta thêm vào một hàm lượng collagen hydrolysate nhằm ngăn chặn sự mất nước Ngoài ra, trong sản phẩm bơ sữa, collagen đóng vai trò quan tr ọng trong việc tạo độ mịn, độ sánh cho sản phẩm, cũng như thay

thế hàm lượng chất béo trong các loại thực phẩm này (hình 1.7)

Hình 1.7 - Sản phẩm phomat có chứa collagen hydrolysate làm giảm hàm lượng chất béo

Trong sản phẩm kẹo dẻo, sự có mặt của collagen hydrolysate cung cấp cho sản

phẩm độ dẻo, dai và mềm do chúng ngăn chặn sự kết tinh của đường Các sản phẩm như vỏ kẹo có chứa 0,5-1% hàm lượng collagen hydrolysate với vai trò làm giảm sự tan chảy (hình 2.7)

Hình 1.8 – Sản phẩm kẹo dẻo có vỏ màng là collagen hydrolysate

Trong công nghiệp sản xuất kẹo mứt, collagen hydrolysate được sử dụng làm

chất tạo gel, chất kết dính, tạo xốp, làm chậm quá trình tan kẹo trong miệng (hình2.8)

Hình 1.9 - Collagen hydrolysate làm chất kết dính trong thanh kẹo

Trong các sản phẩm như thịt hộp, thịt nguội… Collagen hydrolysate chiếm từ 1-5% giúp giữ hương vị tự nhiên của sản phẩm, đồng thời cũng là một chất kết dính giúp cho việc tạo hình sản phẩm dễ dàng hơn (hình 1.10)

Hình 1.10 – S ản phẩm thịt nguội có chứa collagen hydrolysate

Trong công nghiệp sản xuất rượu bia và nước hoa quả, collagen hydrolysate sử

dụng làm chất làm trong với tỉ lệ 0,002-0,15% Nhờ vậy, sản phẩm khi làm ra có màu

sắc trong suốt và óng ánh (hình 1.11)

Hình 1.11 – Collagen hydrolysate làm gạn trong các loại thức uống

Trong đề tài này , ta quan tâm và đi sâu tìm hiểu ứng dụng của collagen trong ngành chế biến thịt và thủy sản

Chương 2

ỨNG DỤNG COLLAGEN TRONG

CHẾ BIẾN THỊT – THỦY SẢN

2.1 Những ứng dụng phổ biến của collagen trong ngành chế biến thịt – thủy sản [12]

Collagen là một polymer sinh học duy nhất, có trong t ự nhiên cần thiết cho sự toàn vẹn về cấu trúc của hầu hết các cơ quan và cấu trúc cơ thể Trình tự acid amin của các chuỗi polypeptide và cấu trúc phân tử của collagen giữ vai trò tr ực tiếp cho nhiều đặc tính của nó Collagen là mạng lưới có khả năng chịu lực cường độ cao trong cơ thể

vì sự hiện diện của các liên k ết liên phân tử kế và các liên kết tạo mạng lưới Bản chất và mật đ ộ của các liên kết này là y ếu tố quyết định lớn về tính chất v ật lý và hóa của các mô

Các nguồn chính của collagen trong ngành chế biến thịt là da đ ộng vật Ngoài

ra, với việc sử dụng ngày càng tăng các thiết bị đ ể loại bỏ gân từ thịt, phần lớn các thành phần chứa collagen đang tr ở nên có sẵn từ các phần phân đoạn trong ngành chế biến thịt

Khi xem xét các lựa ch ọn cho việc sử dụng các s ản phẩm chứa collagen , điều quan trọng là cần th ấy được kh ả năng xử lý, trích chiết ho ặc tái cơ cấu collagen được xác định bởi các loại liên kết làm bền mạng cấu tr úc của nó Bản chất của các liên kết liên phân tử của collagen chủ yếu liên quan đến các nguồn mô của collagen Có hai kiểu liên kết khác bi ệt của collagen là hydroxyallysine và allysine

Kiểu hydroxyallysine ổn định nhiệt hơn, tốc độ ổn định nhiệt nhanh hơn so với allysine, và chiếm ưu thế trong collagen tiêm bắp Kiểu allysine là ph ổ biến ở da và

một số loại gân Các liên kết ổn định collagen phát triển trong hệ thống allysine , nhưng chúng khác bi ệt với collagen tiêm bắp và phát triển với một tốc độ chậm hơn Hai ngành công nghi ệp chế biến collagen chính là gelatine và vỏ bao xúc xích , sử dụng lớp chân bì ở da , một nguồn nguyên liệu giàu collagen , dễ trương nở , trích chiết và thủy phân Liên kế t ngang ở collagen từ lớp ch ân bì nhiều và ổn định hơn so với collagen trong thịt

Hầu hết mọi người đã quen thuộc với vỏ xúc xích collagen tái sinh được sản

xuất từ lớp chân bì ở da trâu , bò Sản phẩm này được sản xuất từ sợi collagen nghiền và đã qua ti nh sạch, chúng được cho trương nở trong acid để tạo thành dạng bột sệt Sau đó được ép đùn qua một ống hút đặc biệt trong đó các s ợi collagen được ép theo định hướng mong muốn để sản xuất một mẫu dệt chéo Collagen được ép đùn có d ạng ống đó, khô và đóng gói Các tính chất và đ ặc biệt là các tấm của vật liệu làm v ỏ có

thể được điều khiển bằng cách thay đổi mức độ liên kết ho ặc mức độ ổn định của collagen trong vỏ Các chi phí trong việc sản xuất vỏ bọc collagen tái sinh là cao Cho đến năm 1993, chỉ có một nhà sản xuất vỏ bọc collagen t ại Úc là Devro

Gần đây, các nhà s ản xuất lớn về sản sản xuất vỏ bọc collagen cho xúc xích đã

ắt đầu tung ra thị trường sản phẩm phim collagen ph ẳng được sử dụng như là một vỏ

bao gói ăn được cho các sản phẩm th ịt và các sản phẩm th ực phẩm nói chung Đối với các ngành công nghiệp chế biến thịt, sản phẩm này cung cấp hai lợi ích chính: (i) cải thiện trong việc chống hao hụt khối lượng s ản phẩm và sự mất nước , (ii) nó hỗ trợ loại

bỏ lưới bọc ở m ột số sản phẩm Việc sử dụng phim collagen để bọc thịt trước khi nấu

ăn giúp lượng sản phẩm thu được tăng kho ảng 4% so với m ột sản phẩm không bọc

Việc sử dụng các phim collagen để bao gói trư ớc khi bọc lưới các sản phẩm thịt nguội cho năng suất tăng lên bởi vì sản phẩm không bị hao hụt khi lưới b ị loại bỏ Vẻ bề ngoài và sự trưng bày c ủa sản phẩm là cũng được cải thiện r ất nhiều Quan trọng hơn, vỏ bao collagen phim đang n ổi lên như một sản phẩm từ ngành công nghiệp thịt đến ngành thực phẩm nói chung Các chi phí sản xuất collagen bọc khá cao và cho đến khi chi phí có thể được giảm với công nghệ mới thì ứng dụng s ản xuất trong lĩnh v ực này

sẽ không còn gặp khó khăn

Đồng polymer của collagen (collagen co-polymer)

Những khả năng thú vị nhất cho những ưng dụng khác của collagen n ằm trong

lĩnh vực sản phẩm hình thành từ một hỗn hợp collagen và một số polymer thực phẩm

ăn được khác Các phòng thí nghiệm nghiên cứu thịt CSIRO năm 1993 đã b ắt đầu một

dự án trong lĩnh v ực này Mục đích là kiểm tra xem các thuộc tính của collagen sợi và collagen hòa tan tương tác v ới polysaccharide.Ví dụ, nó có thể làm giảm hàm lượng các tác nhân tạo gel trong một số sản phẩm thịt chế biến Trước đây, người ta đã được

chứng minh rằng hỗn hợp collagen biến tính và alginate có thể hình thành gel ổn định nhiệt Sự hiệu chỉnh để gia tăng tính ổn định nhiệt hoặc độ bền gel c ủa collagen hoặc collagen thủy phân , bằng cách đồng trùng h ợp với các chất keo khác , có thể là một cách có hiệu quả để tăng giá tr ị và ứng dụng c ủa phụ phẩm có chứa collagen Cũng có

thể tái sinh collagen bằng những phương pháp m ới như sử dụng kỹ thuật đồng trùng hợp Ví dụ, Devro đã s ản xuất sản phẩm ăn đư ợc từ collagen co -polymer Đây lại là một ví dụ về các sản phẩm giá trị gia tăng mà có thể thông qua ngành công nghiệp thịt,

nó sẽ được mở rộng ứng vào ngành công nghi ệp thực phẩm nói chung

Collagen là m ột chất thay thế chất béo hoặc nạc trong sản phẩm thịt và là tác nhân tăng cường ức chế oxy hóa chất béo trong sản phẩm

Collagen có thể được sử dụng như một loại protein chức năng hoặc các chất tạo

cấu trúc trong các s ản phẩm thịt chế biến và xúc xích đ ể khả năng giữ nước và giữ béo tăng lên Collagen có thể được sử dụng để thay thế nạc hoặc chất béo trong công thức chế biến xúc xích Ngoài ra, bằng chứng đã đư ợc trình bày đ ể cho thấy rằng collagen

có tác dụng ức chế sự của ôi hóa do oxy hóa (Arganosa và cộng sự năm 1987) Điều này đã đư ợc cho là do khả năng ch ống oxy hóa của proline và hydroxyproline trong collagen (Lin et al 1974; Revanker 1974)

Các loại và dạng c ủa nguyên liệu chứa collagen là r ất quan trọng để thực hiện thành công chức năng của nó như là một thành phần trong sản phẩm thịt Như đã biế t,

collagen có các tính chất chức năng tốt nhất là collagen thu nhận từ lớp chân bì trong

da

Các collagen có thể được lấy và thêm vào sản phẩm thịt ở dạng bột ướt , dạng

sợi hay dạng nghiền Ngoài ra, collagen dạng nghiền có th ể được cho đi qua thiết bị sấy tầng sôi để thu dạng collagen bột với nhiều kích thước hạt khác nhau

Việc sử dụng collagen cơ làm ph ụ gia trong các s ản phẩm thịt lại gặp một số vấn đề trong khi collagen từ chân bì thì không có Collagen cơ khó giảm kích thước

hạt và phân tán trong nhũ tương ho ặc các sản phẩm thịt vụn Có thể các mảnh collagen sẽ được phát hiện trong sản phẩm nấu chín

Collagen là m ột chất tăng hương vị

Collagen thủy phân có thể được sử dụng như là chất hỗ trợ hương vị trong các

sản phẩm thịt và trong một số trường hợp có thể cho phép hàm lượng muối của thịt

chế biến giảm xuống (Hoffman & Marggrander 1989) Người ta đã kh ẳng định rằng collagen thủy phân không chỉ có ảnh hưởng đến mùi vị của muối, mà còn trên toàn bộ hương thơm của th ịt Thủy phân bằng enzym s ẽ là phương pháp thích h ợp sử dụng để thủy phân các collagen cơ Vì collagen này được ổn định bởi các liên kết pyridinoline

và Ehrlich chromogen ổn định nhiệt (Horgan và cộng sự năm 1990), nên nó dường như không trương nở và bi ến tính dễ dàng như chân bì , và do đó chức năng như một

chất phụ gia bổ sung tr ực tiếp vào sản phẩm thịt của nó sẽ kém hơn Phương pháp thủy phân thích hợp có thể giúp phá v ỡ liên kết bền và gia tăng giá tr ị của nó bằng cách chuyển đổi nó thành peptide đ ể cải thiện các hương vị sản phẩm và do đó gia tăng giá

trị của sản phẩm thịt Ngoài ra, các collagen thủy phân có thể cải thiện sự ổn định của

sản phẩm thịt nhờ hoạt tính chất chống oxy hóa

Để sử dụng vật liệu chứa collagen theo một cách hi ệu quả, sinh lợi nhuận cần

phải có một tốt hiểu biết về cấu trúc phân tử collagen Đây là điểm khởi đầu trong thiết

kế quy trình đ ể tăng giá trị của collagen, cải thiện chức năng của nó như là một chất

phụ gia trong chế biến th ịt, hoặc sử dụng nó như là m ột vỏ bao gói thực phẩm ăn được

2.2 Ứng dụng collagen tron g sản xuất vỏ bọc sản phẩm thịt chế biến [5, 13, 20, 22]

2.2.1 Thiết bị bao gói sản phẩm thịt chế biến bằng vỏ bọc collagen

Sản phẩm thịt được bao b ọc và che phủ đồng thời bằng cả một màng collagen

mỏng ăn được bên trong và lớp lư ới bên ngoài Lớp collagen bên trong là b ề mặt tiếp xúc trục tiếp v ới sản phẩm thịt như một lớp vỏ bọc và như m ột phương tiện ngăn cách

để cản trở sự bám dính của lưới bên ngoài lên sản phẩm thịt Lớp lưới hoàn toàn bao quanh toàn bộ s ản phẩm thịt và lớp collagen bên trong Sản phẩm thịt sau đó được xử

lý nhiệt bằng cách nấu để tránh sự dính kết c ủa lưới với sản phẩm và ngăn chặn sự phá hủy cấu t rúc cho lớp collagen bên trong Collagen không hòa tan trong nư ớc nên việc

nấu có thể cung cấp một sản phẩm thịt còn nguyên vẹn và s ẵn sàng để ăn với một bề

mặt bên ngoài hoàn thiện Cuối cùng, lưới ngoài được loại bỏ để có được một sản

phẩm thịt trực quan dễ chịu

Sáng chế của Winkler và cộng sự năm 1992 liên quan đến quá trình và thiết bị

để sản xuất các sản phẩm thịt nấu chín như thịt giăm bông với các vỏ bọc như đề cập ở trên Thịt chế biến là s ản phẩm thịt phổ biến, có thể s ản xuất hàng loạt và làm bằng tay Theo quy trình bình thư ờng, jambon rút xương được xử lý , xông khói nhẹ , và chần ở 70-75o

C

Do nhu cầu lớn về thịt chế biến , các bộ phận cơ lớn khác của lợn hiện đang được sử dụng, ví dụ, thịt vai ho ặc cổ trong quá tr ình chế biến , để giữ được hình dạng nguyên vẹn của khối thịt , chúng thường g ắn lên các dạng lư ới (đặc biệt là lưới nhựa) Phương pháp và thiết bị để đưa các sản phẩm thịt vào lưới đã được mô tả trong một số sáng chế trước đây , ví dụ, German Gebrauchsmuster 18 77 878 năm 1963 và German Offenlegungsschrift 22 29 917 năm 1973 Mặc dù sự nguyên vẹn c ủa sản phẩm thịt có

thể đạt được theo cách thông thường, nhưng quy trình này b ị một vấn đề nghiêm trọng không thể tránh khỏi là sự dính l ại với nhau của lưới và các mô trong quá trình chế

biến Chẳng hạn, nếu lưới được lấy ra, trước khi cắt jambon được chứa đựng trong đó , các sợi cơ riêng lẻ và có th ể là cả một khối thịt vẫn còn dí nh trên lưới Trong một số trường hợp, điều này có thể làm cho sản phẩm không thích hợp để bán

Các đối tượng của sáng chế này là cung c ấp một phương tiện sản xuất mà có

thể, một mặt cho phép các sản phẩm thịt giữ lại hình dạng gọn của chúng trong khi đang xông khói và /hoặc gia nhiệt , mặt khác đảm bảo rằng bề mặt của thịt sẽ vẫn còn nguyên vẹn trong quá trình loại bỏ lớp lưới trước khi bán Vấn đề này chưa được giải quyết thỏa đáng trong các nghiên cứu và sáng chế trước đây

Hình 2.1 - Ảnh phối cảnh của thiết bị theo ý tưởng c ủa sáng chế của

Winkler và cộng sự năm 1992

Hình 2.2 - Đường của di chuyển c ủa lớp phim collagen qua thiết bị

Hình 2.3 - Mặt cắt ngang III-III (được kí hiệu trên Hình 2.1)

Hình 2.4 - Mặt cắt ngang IV-IV (được kí hiệu trên Hình 2.1)

;

Hình 2.5 - Ham được đưa vào lưới tại đầu sau (H) của thiết bị

Hình 2.6 - Bộ phận chứa tay áo dạng lưới kèm v ới thiết bị của hình 2.1

Hình 2.7 - M ột ý tưởng khác của thiết bị trong sáng ch ế này

Hình 2.8 - Hình chiếu theo chiều dọc thiết bị trên hình 2.7

Các sáng chế hiện nay nổi bật bởi phát hi ện đáng ngạc nhiên là các v ấn đề trên

trong một vỏ được làm từ collagen ăn được và sau đó phủ lên v ỏ này với một lớp lưới đặt theo chiều dọc hoặc ngang, và nấu sản phẩm trong giai đoạn xử lý tiếp theo Khá

bất ngờ, lớp phim này collagen ăn đư ợc này dù cùng bản chất là protein như sản phẩm nhưng không dính vào lưới trong khi xông khói hay nấu srn phẩm Tiếp theo sau quá trình bao bọc c ủa bề mặt bằng phim collagen và định hình sả n phẩm trong lớp lư ới là quá trình chế biến thực sự của sản phẩm bằng cách xông khói , gia nhiệt , hoặc phương pháp thông thường khác Sáng chế này cung cấp sản phẩm nguyên vẹn , sẵn sàng để ăn

và có bề mặt còn nguyên sau khi loại bỏ lớp lưới, vẻ bề ngoài đẹp do không có các hư

hỏng trên bề mặt sản phẩm xu ất hiện

Mặc dù việc ứng dụng của phim collagen ảnh hưởng lên kết quả c ủa sáng chế này, vì nó đư ợc lựa chọn đủ m ỏng để đạt giá trị cảm quan tốt , nhưng nó có th ể bị hư

hỏng khi tháo bỏ lư ới Thật bất ngờ, người ta thấy rằng th ấy rằng thiệt hại đó có thể được loại bỏ bằng cách áp dụng các phim collagen và lưới cùng một lúc

Lớp collagen và lưới sẽ được đưa vào quá trình s ản xuất phụ thuộc vào loại sản

phẩm thịt được xử lý Theo quy trình đư ợc sử dụng trong sáng chế này, việc s ản xuất jambon, thịt được bao phủ bằng phim collagen sau khi được xử lý và đư ợc đưa vào lưới Theo cách này, như đã đư ợc mô tả, sự dính của lưới với thịt trong khi chế biến được loại trừ

Trong trường hợp miếng thịt có hình d ạng không đồng nhất, một phương pháp đặc biệt lợi thế của việc thực hiện quy trình theo sáng chế là bọc hai lớp collagen

phẳng từ hai phía đối diện của các miếng thịt Bề rộng phim collagen nằm trong khoảng từ 12 cm đến 65 cm, tốt nhất trong khoảng 36 cm đến 57 cm Phim collagen như vậy thường được cung cấp ở dạng cuộn thường dài 30m

Lưới duy trì hình d ạng sản phẩm cung cấp theo dạng ống Đặc biệt phù hợp với quá trình liên tục, ống lưới liền mạch đó bao gồm các sợi đàn hồi chạy ngang và không

sợi đàn hồi chạy song song với trục ống Chiều rộng lỗ trung bình c ủa lưới đủ để duy trì hình thức và đồng thời để cung cấp tối thiểu sự che chắn chống lại nhiệt độ cao khi chế biến, nằm trong khoảng từ 5 mm đến 15 mm, và tốt nhất là 10 mm Dạng lỗ lưới không ảnh hưởng đến quá trình Đư ờng kính cần thiết phụ thuộc vào chu vi của miếng

thịt được bao bọc, và lớp lưới nên nằm khít lên lớp collagen

Một đối tượng nữa của sáng chế là cung cấp các thiết bị mà sản phẩm đồng thời

có thể được bao bọc trong một vỏ bọc collagen và lưới đàn hồi, theo ý tưởng c ủa quá trình mô tả ở trên Thiết bị chỉ để kéo lư ới ống có thể được tìm thấy trong nhiều tài liệu trước Ví dụ, bằng sáng chế Canada 873 755, Đức Gebrauchsmuster 76 00 041, … Không cái nào trong s ố các thiết bị được mô tả trong các tài liệu tham khảo là có thể đưa một lớp phim collagen gi ữa thịt và lưới trong quá trình đóng gói

Hình 2.1 cho thấy khay nhập liệu 3 đưa sản phẩm thịt vào một ống dẫn 4 Trên và dưới ống dẫn được gắn máng dẫn phim 5 và 6 thon về phía cuối của thiết bị, và có

thể được làm bằng các tấm kim loại hoặc nhựa Một trong số các máng 5 và 6 vừa khít vào ống 7 Ống 7 bao quanh ống 4 ở khu vực cuối cùng của nó và dẫn lớp phim kéo dài vào ống 7 trong dạng của vỏ hình trụ một phần Một vài mét ống lưới 17 có thể được kéo lên ống 7 để lưu trữ Với mục đích này, thanh cuộn 8 và 9 để cuộn lớp phim

12 và 13 là nằm ở trên máng dẫn phim 6 và bên dưới máng dẫn phim 5 ở khu vực của các cạnh đầu của chúng Giữa cuộn phim 12, 13 và các cạnh đầu của các máng dẫn phim 5 và 6 có thể đặt (nếu cần) thanh xoay 14 và 15, qua đó các chiều dài của phim được rút ra Hơn nữa, thể hiện ở hình 2 3, các tấm tách phim 20 và 21 nằm giữa các ống dẫn 4 và các máng 5 và 6 và song song với chúng , ở khoảng cách từ 3 đến 5 mm,

và được bo tròn cạnh để ngăn ngừa sự hình thành của nếp gấp theo chiều dọc của lớp phim 10 và 11 Lý tư ởng nhất, phầng đỉnh máng dẫn 6 kéo dài vào ống 7 được gắn

chặt vào thành trong của ống 7

Việc lắp ráp các khay 3, máng dẫn 5 và 6, và ống 4 và 7 được hỗ trợ cùng với các bộ phận 8, 9, 14 và 15 trên khung 2, siết chặt để vững bền bằng ốc vít hoặc bu lông Trong cách thông thường, thiết bị này có thể được bổ sung bằng cách gắn một thiết bị cắt để thu nhận và đóng clip lưới 17

Để chuẩn bị thiết bị cho quá trình theo sáng chế, ống lưới 17 được kéo lên ống

7, các thanh cuộn 8 và 9 được nạp các cuộn phim 12 và 13 Các lớp phim 10 và 11 được dẫn về các thanh 14 và 15, giữa các máng dẫn phim 5 và 6 và tấm tách trong 20 và 21, và sau đó đi vào khoảng giữa 4 ống và 7 đì vào cuối cuối thiết bị

Các lớp phim phẳng 10 và 11 đi vào khu vực mà các cạnh rìa của chúng chồng chéo lên nhau bên trong ống 7 của thiết bị bằng các máng dẫn 5,6, và trong khu vực này chúng tạo thành dạng hình hình trụ một phần

Các ống lưới 17 được kéo chiều rộng của bàn tay từ các ống 7 và được thu nhận

từ các lớp phim dài 10 và 11 gắn chặt bằng cách đóng clip (ví dụ, clip bằng kim loại)

Để thực hiện quá trình, jambon được đặt trên khay 3 và nhờ một pit tông (không hiển thị) nói được đẩy qua các ống dẫn 4 đến H, mà thịt không tiếp xúc với phim collagen Theo cách này, phim collagen vẫn khô và có khả năng trượt Ở khu vực

cuối của thiết bị, thịt gặp ống lưới đã được đóng clip một đầu và lớp phim 10, 11 như

mô tả ở trên Đẩy xa hơn, jambon 19 được gói trong phim 10 và 11, và ống lưới đàn

hồi 17 Jambon 19 bây giờ được bao bọc trong lưới và collagen được đẩy về phía trước đến khi cách thiết bị này độ khoảng hai lần bàn tay Lưới 17 và phim collagen

10 và 11 được đẩy cùng với nhau và đóng clip 18 Cùng với phim collagen bị cắt đứt