Tài liệu Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba) pdf

Cấu tạo hoá học của prôtêin bậc ba Cấu trúc bậc ba của protein - liên kết disulfid -S - S- Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạ

Cấu tạo hoá học của

prôtêin (bậc ba)

Cấu trúc bậc ba của protein - liên kết disulfid (-S - S-)

Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein

có hình dạng gọn hơn trong không gian

Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống

Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch

peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững

Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn

Ngoài trên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:

- Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm

có nguyên tử hydro

Liên kết tồn: liên kết này hình thành giữa hai con trái dấu của hai gốc acid amin nằm xa nhau theo thứ tự trong chuỗi peptid, nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian Ví dụ: giữa COO- của acid glutamic với NH3+ của lysin Loại liên kết này nằm rải rác trong phân tử do

có một số gốc acid amin có hai nhóm

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như: Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí

19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6

và 11 Insulin là hon non tuyến tuỵ tham

gia điều hoà hàm lượng đường trong máu Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose

- Lực hấp dẫn Van dệt Vals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2;

phenylalanin Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các búi

kỵ nước trong phân tử protein

Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có

được hình thù đặc trưng và phù hợp

với chức năng của chúng Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein

Sự duy tử hình dạng giúp protein ở trạng thái nguyên vẹn, tức là các hoạt tính sinh học được duy trì Mỗi biến đổi của hình dạng kéo theo sự biến đổi của hoạt tính

Đô men cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người

ta cho rằng sự hình thành đô men rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài

Đô men cấu trúc có thể được định nghĩa

là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp

ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó Trong nhiều protein,

đô men gắn liền với chức năng kết hợp

đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo

từ các đô men thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều

đô men

Sự thành thành các đô men trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những

bộ phận trong quá trình thực hiện chức

năng sinh học - ở những protein nguồn

gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các đô men có cấu trúc

tương đối giống nhau

2.4 Cấu trúc bậc bốn của protein

Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh

Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học

Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn

là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:

- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu

phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì

mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2' Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận

chuyển khí oxy Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy

- Enzym glycogen phosphorylase (ở

cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose

+ Ở trạng thái không hoạt động enzym

này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau)

+ Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu

cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a") Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách

thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer

có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer

Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác