BAI GIANG HOA SINH HOC

CẤU TRÚC BẬC MỘT CỦA PROTEIN - Các axit amin sắp xếp theo thứ tự thành chuỗi polypeptit mạch thẳng - Cấu trúc bậc 1 sẽ bị thay đổi, các tính chất lí hóa, chức năng sinh học cũng thay đổi[r]

A MỤC TIÊU

1 Kiến thức

- Nắm được thành phần, cấu trúc phân tử,

tính chất lí hoá học của một số chất sống chủ yếu

- Phân biệt được sự khác nhau cơ bản giữa

cấu trúc một số chất sống Sự phù hợp giữa

cấu tạo và chức năng sinh học của chúng.

- Biết được mối liên quan của chất sống trong

cơ thể thông qua các quá trình chuyển hoá, trao đổi chất, trao đổi năng lượng,…của tế bào và

cơ thể

- Nắm được cơ chế di truyền, biến dị, cơ chế

- Biết được khả năng kháng bệnh của sinh vật, tính chống chịu của vật nuôi, cây trồng

2 Kĩ năng:

- Kĩ năng sử dụng kiến thức Hoá sinh học để giải

thích được cơ sở phân tử của các qui luật, hiện tượng sinh học trong tự nhiên

- Kĩ năng vận dụng kiến thức, kĩ năng tìm biện

pháp nâng cao năng suất, chất lượng vật nuôi

3 Thái độ:

- Sinh viên học tập, nghiên cứu nghiêm túc đối với môn học

- Năng lực tự học, tự nghiên cứu

- Năng lực giao tiếp, hợp tác, trao đổi thông tin

Mục lục

Chương 13: MỐI LIÊN QUAN CỦA CÁC QUÁ

TRÌNH TRAO ĐỔI CHẤT (2 tiết)

VÀ NĂNG LƯƠNG (2 tiết)

BÀI MỞ ĐẦU ( 1 tiết )

ĐỐI TƯỢNG, NHIỆM VỤ, VỊ TRÍ VÀ

LƯỢC SỬ PHÁT CỦA HÓA SINH HỌC

1 ĐỐI TƯỢNG, NHIỆM VỤ VÀ VỊ TRÍ

CỦA HÓA SINH HỌC.

a ĐỐI TƯỢNG NGHIÊN CỨU:

- Là môn khoa học cơ sở, nghiên cứu

thành phần hóa học, cấu trúc, tính chất các phân tử sinh học

b NHIỆM VỤ:

- Nghiên cứu mối liên quan giữa cấu

trúc và chức năng, các quá trình trao đổi

chất, trao đổi năng lượng diễn ra trong tế bào,

cơ thể sống.

- Đi sâu khám phá bí mật của cuộc sống.

- Thiết lập một số nguyên lí chung của hệ

thống sống

c VỊ TRÍ:

- Nghiên cứu sinh học ở mức độ phân tử

- Tế bào là đơn vị cấu trúc cơ bản.

- Nhờ các phản ứng hóa học, duy trì ổn định nguồn năng lượng nội sinh.

- Quá trình sinh trưởng, phát triển, tái sinh tế bào.

- Cơ thể sống được mã hóa trong phân tử axit

2 LƯỢC SỬ PHÁT TRIỂN

- Hóa sinh học là một ngành khoa học non trẻ

- Đầu thế kỉ XIX con người đã tổng hợp được ure.

- Góp phần đánh đổ quan điểm duy tâm

- Đặt nền móng cho sự hình thành và phát triển

của ngành Hóa sinh học.

- Cuối thế kỉ XIX Hóa sinh học trở thành một ngành khoa học độc lập, phát triển nhanh chóng

- Ngày nay Hóa sinh học phát triển không ngừng

- Chiếm một, vị trí vô cùng quan trọng, trong hệ

thống các lĩnh vực nghiên cứu sinh học.

Mục tiêu: - Hiểu được vị trí, vai trò, chức năng

của phân tử protein trong cơ thể sinh vật.

- Đơn vị cấu tạo nên phân tử protein là axit amin

- Các tính chất lí hóa của axit amin

- Thành phần, hàm lượng của các axit amin

không thể thay thế được đối với chất lượng

nông sản, thực phẩm

§ 1.I KHÁI NIỆM CHUNG, VỊ TRÍ, VAI TRÒ,

CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG CƠ THỂ SINH VẬT

và dinh dưỡng của người, động vật.

- Cấu trúc của phân tử protein: cấu trúc bậc 1,

bậc 2, bậc 3, bậc 4.

- Các chức năng sinh học (xúc tác, vận chuyển,

bảo vệ, kích thích…)

- Mối quan hệ với cấu trúc

- Tính chất lí, hóa, sinh học cơ bản của phân tử

protein

- Tầm quan trọng của công nghệ protein, ứng

dụng của nó trong đời sống, sản xuất

HN C

R 1

C O

H

N H

C

R 2

C O OH

H H 2 N C

R 1

C O

H

N H

C

R 2

C O

I.1 KHÁI NIỆM TULIEUSOANGIANG\PLPEPTIT-1.c3xml

- Protein (protoios) là đầu tiên

- Vai trò quan trọng trong mọi chuyển hóa.

- Quá trình trao đổi chất, trao đổi năng lượng

Protein là hợp chất hữu cơ có (M) lớn được tạo

thành từ các gốc α-axit amin liên kết với nhau

bằng liên kết peptit (-CO-NH-), bị kết tủa bởi

- Thích ứng với những thay đổi có qui luật, khi

có những tác động bên ngoài

- Chức năng bảo vệ:

+ Có khả năng nhận biết và “bắt” những chất lạ xâm nhập vào cơ thể.

- Có khả năng tái lập trạng thái ban đầu,…

- Tương tác với các hợp chất hóa học khác,…

- Xúc tác sinh học

- Truyền xung thần kinh

- Dinh dưỡng và dự trữ

Thức ăn nguồn gốc

động vật, thực vật (% khối lượng khô) Hàm lượng protein Thức ăn nguồn động vật, thực vật Hàm lượng protein (% khối lượng tươi)

Lúa gạo 6,2 - 12,0 Dưa chuột 0,5 – 0,9

- Hàm lượng protein có trong cơ thể sẽ rất

khác nhau tùy theo điều kiện môi trường

- Axit amin là những dẫn xuất của các axit hữu

cơ α-cacboxylic, trong đó một hoặc cả hai

nguyên tử hiđro của gốc ankyl được thay thế bởi nhóm amin ( -NH 2 ).

2-aminopropanoic acid

Ví dụ 2: R – CH(NH 2 )COOH axit α-amin

R – CH(NH 2 )CH 2 COOH axit β-amin

R – CH(NH 2 )CH 2 -CH 2 -COOH axit γ-amin

- Axit α-amin có hầu hết trong tế bào

động, thực vật

- Axit β-amin chỉ tìm thấy trong thành

phần của coenzym, rễ cây họ đậu

(Virtanen, Laine, 1972 ),….

- Trong một số peptit ở cơ một vài loài cá

Alanin (Ala hay A) H 3 N (+) -CH 2 -COO (-)

Valin (Val hay V) (CH 3 ) 2 CH-CH(NH 3 (+) )-COO (-)

Glycin (Gly hay G) H 3 N (+) -CH 2 -COO (-)

Leucin (Leu hay L) (CH 3 ) 2 CHCH 2 CH (NH 3 (+) )COO (-)

Isoleucin (Ile hay I) CH 3 CH 2 CH(CH 3 )CH(NH 3 (+) )COO (-)

Serin (Ser hay S) HOCH 2 CH(NH 3 (+) COO (-)

Threonin (Thr hay T) CH 3 CHOHCH(NH 3 (+) )COO (-)

Cystein (Cys hay C) SHCH 2 CH(NH 3 (+) COO (-)

Methionin (Met hay M) CH 3 SCH 2 CH 2 CH(NH 3 (+) )COO (-)

Asparagin (Asn hay N) H 2 NCOCH 2 CH(NH 3 (+) )COO (-)

Glutamin (Glu hay Q) H 2 NCO(CH 2 ) 2 CH(NH 3 (+) )COO (-)

amin Tên axit amin (viết tắt chữ cái) Công thức

Arginin (Arg hay R) H 2 N (+) =C(NH 2 )NH (+) (CH 2 ) 3 CH(NH 3 (+) )COO (-)

Axit aspartic (Asp - P)

(-) OOC-CH 2 -CH(NH 3 (+) )-COO (-)

Glutamic (Glu hay E) (-) OOC-(CH 2 ) 2 CH(NH 3 (+) )-COO (-)

Các axit α -amin gốc ankyl có chứa vòng 5 hoăc

COO

H

H H

Prolin (Pro hay P) CH 2

- Một số axit amin ít gặp trong phân tử protein:

Ví du: 4 -hidroxyprolin, 5 -hidroxylisin, 6 - N

-BAZONITO-01.c3xml

TT Tên axit amin g/ngày/người Nhu cầu TT Tên axit amin g/ngày/người Nhu cầu

- Có 20 α- axit amin có trong phân tử protein.

- Một số axit amin cơ thể người và động vật không tự tổng hợp được.

Bảng 1.3: Các axit amin không thay thế và nhu cầu hàng ngày của người trưởng thành

- Chất lượng nông sản, chất lượng dinh

dưỡng của protein nói riêng quyết định bởi

thành phần và hàm lượng các axit amin không thay thế.

II.1.2 MỘT SỐ TÍNH CHẤT HÓA LÍ CƠ BẢN

CỦA AXIT AMIN

a TÍNH ĐỒNG PHÂN QUANG HỌC (ĐỒNG

PHÂN LẬP THỂ) CỦA AXIT AMIN

- Các axit amin còn lại đều là đồng phân

quang học (trừ glycin) phân tử chứa 1 đến 2

nguyên tử cacbon bất đối ( C* ) Axit amin serin

ĐPHANQHOC.c3xml

- Số đồng phân quang học của axit amin là:

N = 2 n [ n là số nguyên tử cacbon bất đối ( C * )]

D (Dextrorotatory): quay phải

L (Levorotatory): quay trái, vị trí nhóm –NH 2

- Dấu (+) , dấu (-) chỉ góc quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang phải hoặc sang trái.

2

[H N R-COO ] K

[H N-R-COOH]



- Các nhóm nguyên tử, phân tử của axit amin

liên kết với cacbon α ( C α ) không tham gia liên kết peptit.

- Các phản ứng hóa học xảy ra ở gốc R

+ Phản ứng nitro hóa, halogen hóa, amid hóa, khử amin hóa, este hóa, ankyl hóa, axyl hóa,…

- Tính phân cực, không phân cực của gốc R:

+ Quyết định tính hòa tan của protein trong các dung môi khác nhau.

d Các phản ứng đặc trưng của axit amin

- Phản ứng với axit nitrơ ( HNO 2 ) giải phóng khí

N 2

H 2 N–R–COOH + HO-NO  H 2 O + HO–R–COOH + N 2 ↑

- Phản ứng với HCHO (phản ứng Sorensen)

H 2 N– R–COOH + HCH=O  HOOC–R–N=CH 2 + H 2 O

- Phản ứng với ninhydrin (tricetohydrinden)

H 2 N C

R COOH

H

+

N O

H

+ H 2 O

II.2 PEPTIT PLPEPTIT-1.c3xml

Sự kết hợp giữa các axit amin với nhau, bởi

các liên kết peptit ( -CO–NH- )

- Do sự tương tác giữa nhóm –COOH với nhóm

–NH 2

Nihydrin

Màu tím xanh

- Phân tử polypeptit vẫn còn đầu N và đầu C

- Đảm nhiệm chức năng sinh học nhất định

Ví dụ : Glutathion (tripeptit) làm nhiệm vụ vận

chuyển H + và e trong phản ứng oxi hóa khử.

- Một số loại peptit mang tính tương tự như chất kháng sinh

- Kích thích hoạt động của tuyến tụy, tuyến yên,

hoạt động co bóp của dạ dày,….

II.3 CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ PROTEIN

II.3.1 CẤU TRÚC BẬC MỘT CỦA PROTEIN

- Các axit amin sắp xếp theo thứ tự thành chuỗi polypeptit mạch thẳng

- Cấu trúc bậc 1 sẽ bị thay đổi, các tính chất lí hóa, chức năng sinh học cũng thay đổi theo,

khi thứ tự sắp xếp của các axit amin trong

phân tử protein thay đổi.

Hình 1 : Cấu trúc

bậc 1 của phân

tử protein

II.3.2 CẤU TRÚC BẬC HAI CỦA PROTEIN

- Tạo thành chuỗi có trúc xoắn hình lò xo do liên kết hidro sinh ra giữa nguyên tử O của nhóm

>C=O và nguyên tử H nhóm -NH- quyết định

- Duy trì và tạo nên cấu trúc xoắn α -helix

- Liên kết peptit nằm giữa hai nguyên tử Cα

không có khả năng quay tự do.

Hình 3: Cấu trúc xoắn α -helix và cấu trúc xếp nếp β của phân tử protein có cấu trúc bậc 2.

II.3.3 CẤU TRÚC BẬC BA CỦA PROTEIN

- Hình thành trên cơ sơ cấu trúc bậc 1 và bậc

- Đặc biệt quan trọng là liên kết đisulfua (-S-S- )

- Cấu trúc bậc ba làm cho phân tử protein ở

trạng thái ổn định

II.3.4 CẤU TRÚC BẬC BỐN CỦA PHÂN TỬ

PROTEIN

- Là cấu trúc không gian.

- Có sự tương tác giữa các tiểu đơn vị.

- Các tiểu đơn vị được sắp xếp trong không

gian ở 4 góc của hình tứ diện đều của 4 chuỗi polipeptit

Clip: Cấu trúc bậc 4 của Hemoglobin

III.1.2 HÌNH DẠNG CỦA PHÂN TỬ PROTEIN

Protein có 2 dạng: Dạng cầu và dạng sợi

a Dạng sợi : Các mạch polypeptit được phân

bố song

+ Trơ về mặt hóa học, không có hoạt tính xúc tác.

+ Không tan trong nước, chủ yếu có chức năng

cơ học

Ví du: Collagen (da, xương, ), α -keratin (tóc,

lông,…), fibrioin (tơ tằm,…), miozin (cơ,…), có

III.1.3 SỰ BIẾN TÍNH CỦA PROTEIN

- Nhiệt độ, pH , nồng độ muối …của môi trường

- Protein biến tính, xuất hiện gốc ( -HS ).

- Tính chất lí hóa của phân tử protein bị thay

- Xảy ra do tác nhân axit, kiềm ở nồng độ thấp.

- Khi ngừng tác nhân biến tính thì trạng thái

ban đầu cũng như:

+ Tính chất lí hóa, chức năng sinh học khôi phục.

Ví dụ: Bảo quản nông sản ở nhiệt độ lạnh.

HS HS HS HS

HS HS

Biến tính thuận nghịch Được khôi phục

b Biến tính không thuận nghịch

-Khi ngừng tác động của tác nhân gây biến

tính:

+ Không thể trở lại trạng thái ban đầu

+ Mất hẵn hoạt tính sinh học

Ví dụ : Abumin (lòng trắng trứng, globulin có trong đậu tương) kết tủa làm đậu phụ ở t 0

N C

R 1 C H

H O

NH C

R 2 H C

O

NH C

R 3 H C

O

CuSO 4 + NaOH Cu(OH) 2

N C

R 1 C H

N C

R 2 H C

O

N C

R 3 H C

O

N C

R 1 C H

N C

R 2 H C

O

N C

R 3 H C

O

Cu H

H

+ 2Na + + 2H 2 O 2

III.2 TÍNH CHẤT HÓA HỌC CỦA PROTEIN

III.2.1 CÁC PHẢN ỨNG ĐẶC TRƯNG CỦA PROTEIN

a Phản ứng Biure

- Là phản ứng đặc trưng của liên kết peptit

( -CONH- ) trong phân tử protein.

- Thêm dd CuSO 4 + NaOH + protein xuất hiện màu xanh tím.

b Phản ứng Xanthprotein (đặc trưng cho sự

có mặt của các axit amin có nhân thơm).

c Phản ứng Millon (đặc trưng cho sự có mặt của Tirosin)

d Phản ứng Pauli (đặc trưng cho sự có mặt của axit amin tirosin, histidin)

e Phản ứng Adamkievic (đặc trưng cho sự có mặt của tryptophan).

f Phản ứng Sacaguichi (đặc trưng cho sự có mặt của argini trong phân tử protein)

b Tính chất lưỡng tính của protein

- Phụ thuộc vào số gốc axit amin, phụ thuộc

vào pH của môi trường.

- Trong môi trường axit mạnh phân tử protein

tích điện dương do sự phân li của nhóm amin ( –NH 2 )

-Trong môi trường kiềm mạnh, phân tử protein

tích điện âm do sự phân li của các nhóm

cacboxyl ( -COOH )

- Điểm đẳng điện của protein mà tại đó trị số

pH = pI (phân tử protein không tích điện)

III.3 TÍNH CHẤT SINH HỌC CỦA PROTEIN

- Thể hiện ở một số chức năng sinh học chính:

III.3.1 CHỨC NĂNG XÚC TÁC

- Là thành phần hóa học của enzym.

- Xúc tác cho hầu hết các phản ứng hóa học

của quá trình trao đổi chất.

III.3.2 CHỨC NĂNG VẬN CHUYỂN

- Vận chuyển các hợp chất có trọng lượng

phân tử nhỏ (oxi, các ion khoáng)…

Ví dụ: + Hemoglobin vận chuyển O 2 từ phổi đi khắp cơ thể và kết hợp CO 2 để vận chuyển ra khỏi cơ thể.

III.3.3 CHỨC NĂNG ĐIỀU HÒA

-Tăng cường hoặc kìm hãm quá trình trao đổi

chất của cơ thể, gắn với ADN.

- Tham gia điều hòa tổng hơp enzym và ARN t

Ví dụ: + Các hormon động vật:isulin,

vasopressin

+ Các hormon thực vật như auxin, gibberelli,

+ Lipoprotein huyết tương vận chuyển lipit từ gan tới các mô.

III.3.4 CHỨC NĂNG BẢO VỆ

- Các tiểu phân γ -globulin của máu gọi là kháng thể (anticorps).

- Có khả năng chống lại các bệnh tật

- Các loại vi khuẩn từ môi trường ngoài lây

nhiễm.

III.3.5 CHỨC NĂNG DINH DƯỠNG

- Protein của nhiều loại thực vật cần cho sự nảy mầm, phát triển

- Dự trữ sắt cho cơ thể (albumim, casein).

- Protein làm khung vận động của mô cơ nhiều

tế bào khác (actin, myosin, tubulin,…)

III.3.7 CHỨC NĂNG CẤU TRÚC

- Thành phần cấu tạo nên các tế bào.

- Các loại protein dạng sợi (collagen) tạo nên

màng bọc, móng chân tay, lông động vật, tơ tằm, mạng nhện

Nhóm protein Dung môi hòa tan Sự phân bố của protein

Albumin Nước, muối loãng Lòng trắng trứng và các loại hạt Globulin Dung dịch muối loãng Có ở hầu hết các loại thực vật Prolamin Rượu etylic 70% Hạt hòa thảo

Glutelin Kiềm, axit loãng Hạt lúa gạo, lúa mì

Protamin Nhiều loại dung môi Nhân tế bào

§1.IV PHÂN LOẠI PROTEIN

- Phân loại protein dựa vào thành phần:

+ Phi protein

+ Chức năng sinh học

+ Khả năng hòa tan

Bảng 1.4: Phân loại dựa vào khả năng hòa tan

Nhóm protein Phần phi protein

- Hiện nay cho đến những năm đầu thế kỉ XXI ,

2/3 dân số trên thế giới ở các nước đang phát

triển, nằm trong trình trạng khan hiếm và đói

protein trầm trọng.

-Tạo protein từ phế thải người gia súc

Ví dụ : - Lên men hiếm khí, than bùn hoạt tính

thu được chế phẩm có hàm lượng 30 – 40%

protein sinh khối khô làm thức ăn gia súc.

- Sản xuất protein từ dầu mỏ, rượu metylic, dầu

diesel, parafin (Nga, các nước Trung Cận Đông khoảng 3.10 6 tấn protein)

- Sản xuất protein từ khí thiên nhiên,…

V.2 LÀM GIÀU PROTEIN BỔ SUNG CHO THỨC

ĂN LÊN MEN.

- Dùng phương pháp đơn giản, dễ thực hiện: + Quá trình lên men tạo ra hỗn hợp sinh khối giàu protein tiêu thụ trực tiếp.

- Lên men từ các sản phẩm nông nghiệp:

+ Cho hàm lượng protein khá cao.

- Lên men các phế thải khác.

V.3 SẢN XUẤT CÔNG NGHIỆP AXIT AMIN

- Hàng năm cần có kế hoạch bổ sung lượng

protein.

- Sử dụng thức ăn hỗn hợp.

- Trồng các loại cây họ đậu.

- Cải tiến biện pháp canh tác, trồng xen, trồng

gối vụ,…

Câu hỏi thảo luận:

1 Định nghĩa, công thức tổng quát, các tính

chất lí hóa cơ bản của axit amin, các axit amin không thay thế, các câu 2, 3, 4, 5, 6, 7 (giáo

trình)…

Chương 2: AXIT NUCLEIC (2 tiết)

Mục tiêu:- Nắm vững bản chất sinh học, thành phần cấu tạo của axit nucleic

- Vai trò, ý nghĩa sinh học của nucleotit tự do

- Cấu trúc hóa học của ADN Phân biệt các

dạng cấu trúc ADN.

- Hiểu tính chất lí học, hóa học, sinh hoc, của

ADN

- Cấu trúc hóa học, chức năng sinh học của

mARN, tARN, rARN

- Ứng dụng kĩ thuật gen trong đời sống

§2.I KHÁI NIỆM VỀ AXIT NUCLEIC

Axit nucleic là các chuỗi polynucleotit liên kết

với nhau bằng liên kết phosphodieste.

Ví dụ :

- Tham gia vào mọi hoạt động sống của tế bào

- Là vật chất thông tin di truyền

- Giữ vai trò chủ đạo trong việc duy trì nòi

- Pall Plozz tách được axit nucleic từ nhân tế

bào mủ

- Tiền đề về vai trò mang chất liệu thông tin di truyền của axit nucleic được bắt nguồn từ quy luật Mendel

- Năm 1953 James Watson và Francis Crick đã xác định được mô hình cấu trúc xoắn đôi ADN

-Mô hình về cấu trúc ADN công bố đã đánh dấu một bước ngoặt trong lịch sử sinh học.

- ADN được phát hiện lần đầu tiên trong nhân tế bào, trong ti thể, lạp thể, tế bào chất