ĐẠI CƯƠNG Được tạo thành từ sự trùng phân các tiểu đơn vị khác nhau: Siêu sợi actin actin Siêu ống tubulin Siêu sợi trung gian 6 loại protein sợi... CƠ TIM Kích thước nh
Trang 1BỘ XƯƠNG TẾ BÀO
Trang 3The
eukaryotic cytoskeleto
n Actin
filaments are shown
in red,
microtubul
es in
green, and the nuclei are in blue.
Trang 4 phân chia tế bào,
vận chuyển bào
quan
chuyển động của
tế bào,
Trang 5ĐẠI CƯƠNG
Protein sợi :
siêu sợi actin co cơ,
chuyển động của các
chân giả
siêu ống chuyển động của các lông chuyển,
roi và một số bào quan
siêu sợi trung gian duy
trì hình dạng của màng
nhân
Trang 9ĐẠI CƯƠNG
Được tạo thành từ sự
trùng phân các tiểu
đơn vị khác nhau:
Siêu sợi actin actin
Siêu ống tubulin
Siêu sợi trung gian
6 loại protein sợi
Trang 10SIÊU SỢI ACTIN
Chiếm tỷ lệ 5% protein
của tế bào
Tập trung ở: vi nhung mao, thể liên kết trung gian,
mặt bào tương màng tế
Trang 11SIÊU SỢI ACTIN
chứa 1 phân tử ATP (cần cho
sự trùng phân thành siêu sợi actin)
- Siêu sợi actin có dạng 2 chuỗi xoắn vào nhau và mỗi vòng xoắn có 14 đôi actin-G có chiều dài khoảng 77nm.
Trang 12SIÊU SỢI ACTIN
Trang 13PROTEIN KẾT HỢP VỚI
SIÊU SỢI ACTIN
hồng cầu
trì hình dạng lõm hai mặt giúp tăng diện tích trao đổi khí với các mô, và giúp chống lại các lực
cơ học bằng cách thay
đổi hình dạng.
Trang 15PROTEIN KẾT HỢP VỚI SIÊU SỢI ACTIN
Trang 16 The myosin heavy chains (MHC) have a globular
"head" with the ATP and actin binding sites at the amino terminal and a long α-helical "tail" at the carboxy terminal The essential myosin light chain (MLC-1) and the regulatory myosin light chain (MLC-2) at the neck region
Trang 17 Phần đầu: có 2 thể hình cầu (thuộc 2 chuỗi peptide của phần nặng) và trên đó có phân tử ATPase; mỗi thể hình cầu của phần đầu myosin còn có 2 chuỗi nhẹ nhỏ đính vào
Trang 21CƠ VÂN
Hình trụ thon hai đầu, suốt chiều dài có những vạch sáng và tối có tính lặp đi lặp lại
Đường kính 0,1mm, dài từ vài cm đến 12cm
Vi sợi cơ: đường kính 1-2 m, gồm
hai thành phần cấu tạo chính:
Siêu sợi actin: dài 1 m và rộng
8nm, 6 siêu sợi actin bao quanh 1 bó myosin hình lục giác đều
Siêu sợi myosin: dài 1 m và
rộng 150nm Sắp xếp gối lên nhau rất đều tạo thành bó myosin, trong khi phần đầu được bộc lộ ra ngoài và xếp đều theo chiều vòng xoắn ốc
Trang 24CƠ TIM
Kích thước nhỏ hơn và có dạng hình trụ phân nhánh, nhưng sự phân bố của các siêu sợi actin và sợi myosin rất giống với tế bào cơ vân
Phức hợp troponin:
Troponin I (Inhibitor) che lấp điểm gắn (hay điểm tiếp xúc) nằm trên siêu sợi actin;
Troponin T (Tropomyosin) có vai trò gắn kết phức hợp troponin vào tropomyosin;
Troponin C (Troponin gắn Ca ++ ) có ái tính rất cao đối với Ca + +
Trang 37CƠ TRƠN
Hình thoi dài
Có actin và myosin nhưng không tạo thành sarcomer và cũng
không có Troponin
Protein co thắt xếp thành bó
bắt chéo trong bào tương, đầu tận cùng đính vào những điểm neo - cấu trúc giống với thể
liên kết dính và được phân bố
ở vòng quanh mặt trong màng tế bào.
Trang 39CƠ TRƠN
Ca ++ kết hợp với calmodulin, là
một loại protein kết hợp với
calcium, có vai trò tương tự như troponin-C
Phức hợp Ca ++ - Calmodulin sau đó sẽ kích hoạt một enzym gọi là
kinase của chuỗi nhẹ trên
myosin (MLCK), enzym này sẽ
phosphoryle hóa chuỗi nhẹ
myosin và cho phép chuỗi này gắn kết với actin Actin và
myosin sẽ tương tác với nhau
tạo ra sự co cơ lúc này giống
như sự co cơ vân
Trang 40 SR: sarcoplasmic
reticulum
MLCK: myosin light chain kinase
Trang 41 Ca2+Calmodulin (CaCM) complexes which activate thin
filaments by binding caldesmon (Cald) and freeing myosin binding sites on thin filaments CaCM also binds and
activates myosin light chain kinase (MLCK) Active MLCK phosphorylates myosin p-light chain activating the
actomyosin ATPase activity of myosin headpieces
Trang 44SIÊU ỐNG
Cấu tạo từ tubulin có dạng
hình cầu, TLPT 55.000 dalton
tương ứng với 450 acid amin.
Hai loại tubulin: và , xuất
phát từ một phân tử chung, có thể kết hợp với nhau một cách tự nhiên thành từng
Trang 45xếp xen kẽ nhau một cách đều đặn theo chu vi của siêu ống cũng như dọc theo chiều dài của mỗi phân tử tubulin (hay siêu sợi protofilament).
Trang 47SIÊU ỐNG KHƠNG BỀN
Có tính phân cực: cực (+) và cực (-)
Cực “âm” gắn chặt vào trung thể còn cực “dương” ở dưới dạng tự do
Siêu ống không bền luôn được thay đổi thường xuyên Lúc đầu siêu ống được tạo thành và kéo dài ra nhờ sự trùng phân của các heterodimer, nhưng sau đó lại bị rút ngắn lại một cách đột ngột do sự giải trùng.
Trang 49SIÊU ỐNG KHƠNG BỀN
- Có sự thăng bằng giữa trùng phân và khử trùng, ảnh hưởng bởi:
tác nhân vật lý: áp lực thủy tĩnh tăng cao hay ở nhiệt độ 0 0 C sẽ làm tăng phản ứng giải trùng
tác nhân hóa học như một số loại Alkaloid: colchicin, vinblastin, vincristin, … có thể liên kết với heterodimer tự do trong bào tương,
do đó sẽ ngăn chặn sự trùng phân để tạo thành các siêu ống từ các heterodimer này
Trang 52SIÊU ỐNG KHƠNG BỀN
- ATPase kết hợp với siêu ống không bền tạo ra sự chuyển dịch của một số bào quan:
Kinesin: khi gắn vào siêu ống sẽ làm dịch chuyển một số bào quan từ thân neuron về phía sợi trục, hay theo chiều của cực (+) của siêu ống
Dynein: một loại ATPase khác vận chuyển theo chiều ngược lại.
Trang 57 Thường tồn tại dưới dạng những bộ đôi hoặc bộ ba Một trong số các siêu ống sẽ có thành trọn
vẹn gồm 13 chuỗi Tubulin, trong khi đó một (nếu là bộ đôi) hoặc hai (nếu là bộ ba) siêu ống còn lại có dạng chữ C và hai đầu tự do
của chữ C sẽ gắn vào thành
siêu ống bên cạnh.
Trang 59TRUNG TỬ
- Bào quan cặp, luôn gần nhau và vuông góc với nhau
- Cấu trúc có 9 bộ ba (siêu ống)
xếp hình tròn có đường kính khoảng 200nm và dài khoảng 400nm
- Mỗi bộ ba có 3 siêu ống được ký hiệu là A, B và C Siêu ống A có thành trọn vẹn và hướng về trung tâm của trung tử Dọc theo chiều dài của siêu ống A và siêu ống C của mỗi bộ ba còn có các cầu protein kết nối tương ứng với siêu ống C và siêu ống A của bộ ba kế cận
Trang 61TRUNG TỬ
- Mỗi bộ ba siêu ống sẽ làm khuôn mẫu để tổng hợp 1 siêu ống mới, siêu ống đơn (siêu ống A) mới được tạo thành sẽ làm khuôn mẫu để tổng hợp ra 2 siêu ống (siêu ống B và C), nhờ đó tạo nên bộ ba siêu ống A, B và C hoàn thiện
- Trung thể tạo ra các siêu ống không bền và cùng với các siêu ống này hình thành nên thoi phân bào để kéo các NST tiến về hai cặp trung tử ở hai cực khi tế bào phân chia.
Trang 62THỂ ĐÁY
- Cấu trúc giống trung tử
- Ở phần gốc của lông chuyển hoặc roi, tạo thành vệt sẫm màu, quan sát được bằng kính hiển vi quang học, gọi là Tấm tận cùng
- Chức năng: làm khuôn mẫu để tổng hợp ra cặp siêu ống trung tâm của lông chuyển hoặc roi, ngoài ra còn kết hợp với các protein sợi thuộc bộ xương tế bào như siêu sợi actin để tạo thành mạng lưới protein sợi phân bố ở mặt trong màng tế bào.
Trang 64LƠNG CHUYỂN VÀ ROI
Có trục là siêu ống và bọc bên ngoài là màng TB.
Sự khác biệt giữa 2 kiểu cấu trúc lông chuyển và roi tạo ra kiểu
chuyển động đặc trưng cho từng
loại.
Lông chuyển ngắn, khoảng từ 2 -
10 m, chuyển động đơn giản theo
một hướng nhất định
Roi dài khoảng 55 m - vài mm, khả
năng chuyển động phức tạp hơn
như uốn lượn hoặc đôi khi kết hợp với cử động xoay như trường hợp
tinh trùng.
Trang 65LƠNG CHUYỂN VÀ ROI
Lông chuyển và roi có cấu tạo giống nhau
Màng là màng tế bào, siêu ống kết hợp với nhau tạo thành sợi trục ở giữa
Trên thiết đồ cắt ngang, sợi
trục có cấu tạo gồm 9 cặp
siêu ống ở ngoại vi bao quanh
2 siêu ống ở trung tâm (cấu
trúc 9 + 2)
Trang 67LƠNG CHUYỂN VÀ ROI
Mỗi cặp siêu ống ngoại vi có một siêu ống có cấu tạo hoàn chỉnh gồm 13 protofilament, gọi là siêu ống A
Siêu ống A có một loại protein đặc biệt kết hợp với siêu ống, gọi là
tay dynein
Nexin có chức năng tạo ra sự liên
kết thường xuyên giữa siêu ống A của cặp siêu ống này với siêu ống B của bộ đôi siêu ống kế cận Hai siêu ống trung tâm được
bao quanh bằng một bao trung tâm
Các siêu ống A của 9 cặp siêu ống liên kết với bao trung tâm
bằng những cấu trúc gọi là nan
hoa.
Trang 70LƠNG CHUYỂN VÀ ROI
động: do sự trượt của các cặp
siêu ống ngoại vi lên nhau nhưng không kèm theo sự thay đổi chiều dài của các cặp siêu ống Sự trượt của các cặp siêu ống nhờ các tay dynein thay đổi cấu hình để tạo nên một liên kết tạm thời do giữa siêu ống A của cặp siêu ống này và siêu ống B của cặp kế cận Sự thay đổi cấu hình của dynein là do hoạt tính của ATPase làm thủy phân phân tử ATP.
Trang 73SIÊU SỢI TRUNG GIAN
Protein sợi có đường kính từ 8 – 10nm
Có nhiều trong tế bào chịu lực cơ học: sợi nhánh tế bào thần kinh, desmosome, hemidesmosome của biểu mô, bào tương tế bào cơ trơn, v.v…
Không được cấu tạo từ sự trùng phân của các đơn phân hình cầu mà từ các protein dạng chuỗi xoắn.
Trang 74SIÊU SỢI TRUNG GIAN
Có 4 loại sợi trung gian:
Keratin: phức tạp nhất, có trên
20 loại khác nhau được tìm thấy
trong các biểu mô khác nhau
Đặc hiệu cho mỗi loại mô hóa mô miễn dịch xác định nguồn
gốc bướu của biểu mô.
Vimentin: là loại protein phổ biến nhất trong số các protein sợi
thuộc siêu sợi trung gian Hiện
diện trong nguyên bào sợi
(fibroblast), tế bào nội mô, bạch cầu, …
Trang 78SIÊU SỢI TRUNG GIAN
Siêu sợi thần kinh: có chủ
yếu trong các neuron
Lamina nhân: mạng lưới sợi
trung gian dày 10 –20 nm phân bố mặt trong màng nhân,
mất liên tục tại các lỗ
nhân, và có khả năng tự
tách rời ra trong mỗi lần
phân bào Tạo thành là do
sự trùng phân của các
lamin.
Trang 80MỤC TIÊU:
Nêu được tên và chức năng của ba
loại protein sợi thuộc bộ xương tế bào
Nêu được đặc điểm cấu trúc của
siêu sợi actin và các protein kết hợp với siêu sợi actin
Nêu được cơ chế hoạt động của siêu
sợi actin và các protein kết hợp với siêu sợi actin
Nêu được đặc điểm cấu trúc của
siêu ống và các protein kết hợp với siêu ống
Nêu được cơ chế hoạt động của siêu
ống và các protein kết hợp với siêu ống
Nêu được đặc điểm cấu trúc của
siêu sợi trung gian
Trang 81Thoi phân bào cĩ thành phần chủ yếu là:
Siêu sợi Actin
Siêu sợi Keratin
Sợi Myosin
Lamina
Siêu ống
Trang 82Các protein sau kết hợp với actin, TRỪ MỘT:
Trang 83Các loại sợi sau thuộc bộ xương tế bào, TRỪ MỘT:
Siêu sợi Actin
Siêu sợi thần kinh
Siêu ống bền
bền
Sợi protein xuyên
màng nhiều lần
Trang 84Bộ xương tế bào cĩ các chức năng sau, TRỪ MỘT:
Tạo khung
Chuyển động
Duy trì hình dạng
Chịu lực cơ học
Làm tăng tốc độ
truyền tin giữa các tế bào với nhau