tổng quan về enzyme và một số loại enzyme thông dụng

a) Đặc hiệu phản ứng: mỗi phản ứng cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng xúc tác. Những chất có khả năng tham gia nhiều loại phản ứng thì mỗi phản ứng phải có một enzyme đặc hiệu xúc tác. Ví dụ : amino acid có khả năng xảy ra phản ứng khử carboxyl, phản ứng khử amin bằng cách oxy hóa và phản ứng vận chuyển nhóm amin, vì vậy mỗi phản ứng ấy cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng xúc tác theo thứ tự là decarboxylase, aminoacid oxydase và aminotransferase. b) Đặc hiệu cơ chất: enzyme có thể lựa chọn cơ chất phản ứng. không phải cơ chất nào cũng có khả năng phản ứng được với enzyme như nhau. Mỗi enzyme chỉ chuyên xúc tác cho một hoặc một vài cơ chất nhất định và mức độ đặc hiệu của nó phụ thuộc vào: đặc hiệu tuyệt đối, đặc hiệu nhóm tuyệt đối, đặc hiệu nhóm tương đối, đặc hiệu quang học. Ví dụ: Urease, arginase, glucoseoxydase v.v... Đối với các enzyme này, ngoài các cơ chất đặc hiệu của chúng là ure, arginine, β D Glucose (theo thứ tự tương ứng) chúng cũng có thể phân giải một vài chất khác nhưng với vận tốc thấp hơn nhiều. Chẳng hạn như urease, ngoài ure nó còn có thể phân giải hydroxyure nhưng với tốc độ thấp hơn 120 lần. c) Đặc hiệu nhóm tuyệt đối : Các enzyme này chỉ tác dụng lên những chất có cùng một kiểu cấu trúc phân tử, một kiểu liên kết và có những yêu cầu xác định đối với nhóm nguyên tử ở phần liên kết chịu tác dụng. Ví dụ: maltase thuộc nhóm α glucosidase chỉ xúc tác cho phản ứng thủy phân liên kết glucoside được tạo thành từ nhóm OH glucoside của α glucose với nhóm OH của một monose khác. d) Đặc hiệu nhóm tương đối: Mức độ đặc hiệu của các enzyme thuộc nhóm này kém hơn nhóm trên. Enzyme có khả năng tác dụng lên một kiểu liên kết hóa học nhất định trong phân tử cơ chất mà không phụ thuộc vào cấu tạo của các phần tham gia tạo thành mối liên kết đó. Ví dụ: lipase có khả năng thủy phân được tất cả các mối liên kết este. Aminopeptidase có thể xúc tác thủy phân nhiều peptid. Esterase có khả năng tác dụng lên hàng loạt ester của phosphoric acid. e) Đặc hiệu quang học (đặc hiệu lập thể): Hầu như tất cả các enzyme đều có tính đặc hiệu không gian rất chặt chẽ, nghĩa là enzyme chỉ tác dụng với một trong hai dạng đồng phân không gian của cơ chất. Enzyme chỉ tác dụng với một trong hai dạng đồng phân quang học của các chất. Ví dụ: Phản ứng khử nước của malic acid để tạo thành fumaric acid dưới tác dụng của fumarathydratase chỉ xảy ra đối với L malic acid mà không tác dụng lên D malic acid.

Bài làm:

1.4 Enzyme khác chất xúc tác hóa học ở điểm nào ?

Nguồn gốc các enzim được tổng hợp

trong cơ thể sinh vật sống

Từ môi trường tự nhiêu

Tóc độ phản ứng tăng tốc đọ phản ứng

sinh hoá trong cơ thể SV nhanh hơn nhiều so với chất xúc tác vô cơ

có tác dụng xúc tác cho một số phản ứng nhất định và chậm hơn enzyme rất nhiều lần Bản chất Là protein, chất hữu cơ Thongo thường là chất

Vô cơ

Ví dụ:

Trong phản ứng phân huỷ H2O2 (oxy già) thành nước và Oxy

+ Nếu dùng sắt thì sẽ mất 300 năm

+ Nếu dùng enzyme catalaza chỉ cần 1 s (thí nghiệm với mặt cắt khoai tây sống và oxi già)

- Enzym có bản chất là protein

- Enzym có tính đặc hiệu cao và chỉ xúc tác cho phản ứng để tạo ra các sản phẩm mong muốn từ các chất phản ứng cho trước hoặc từ các cơ chất (nghĩa là không có các phản ứng phụ)

- Các enzym có thể thể hiện tính đặc hiệu cao (đặc hiệu tuyệt đối) đối với một cơ chất, nhưng cũng có thể tính đặc hiệu rộng rãi hơn (đặc hiệu tương đôi) đối với một vài cơ chất có cấu trúc gần giống nhau

- Các enzym thường chỉ hoạt động (thể hiện chức năng) ở vùng nhiệt độ và

pH vừa phải (thích hợp nếu không sẽ biến tính vì bản chất của enzyme là protein)

1.5 Động học enzyme là gì ? động học cung cấp thong tin gì về cách thức hoạt đông của enzyme?

Động học enzyme là nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố: nồng độ cơ chất, enzyme, pH môi trường, nhiệt độ, các chất kìm hãm… đến tốc độ phản ứng do enzyme xúc tác

Việc nghiên cứu động học enzyme sẽ cung cấp thông tin cho ta biết được các vấn đề sau đây:

- Có thể biết được cơ chế phân tử của sự tác động của enzyme

- Cho phép ta hiểu biết được mối quan hệ về mặt lượng của quá trình enzyme

- Thấy được vai trò quan trọng cả về mặt lý luận lẫn thực tiễn: khi lựa chọn các đơn vị hoạt động enzyme người ta cần phải biết những điều kiện tốt nhất đối với hoạt động của enzyme, cũng như cần phải biết được các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt động của chúng

- Là điều kiện cần thiết để thực hiện tốt các bước tinh chế enzyme, vì người ta cần phải kiểm tra về mặt lượng bằng cách xác định có hệ thống hoạt động của chế phẩm enzyme trong các giai đoạn tinh chế

1.6 Liệt kê 6 nhóm phân loại enzyme và mô tả ngấn gọn mỗi nhóm?

Sáu loại enzym được sắp xếp theo thứ tự sau:

1. Oxydoreductase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng oxy hoá - khử Trong các phản ứng do enzyme xúc tác xảy ra sự vận chuyển hydro, sự chuyển electron, sự oxy hóa bởi oxy phân tử, bởi peroxythydro, hoặc bởi các chất oxy hóa khác

AH2 + B A + BH2 Trong đó:

Ví dụ: Dehydrogenase là những enzyme xúc tác các phản ứng trao đổi hydro

2. Transferase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng chuyển vị Thực hiện các phản ứng vận chuyển các nhóm hóa học nào đó từ hợp chất này sang hợp chất khác Các transferase do bản chất của những gốc mà chúng vận chuyển có thể tham gia vào các quá trình trao đổi chất rất khác ( không làm thay đổi hóa trị)

Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: Ax + B A + Bx

Trong đó: x là nhóm được vận chuyển

Ví dụ: Methyltranferase là những enzyme vận chuyển nhóm methyl

Aminotransferase chuyển nhóm – NH2 từ acid amin vào acid cetonic (aspartate transaminase, alanine transferase,…)

AH 2 là cơ chất

B là chất nhận

H nào đó, có

3. Hydrolase: các enzyme tham gia xúc tác cho các phản ứng thủy phân Trong nhóm này có các enzyme xúc tác phản úng thủy phân ester,

glucoside, amid, peptide, protein

Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: R1 – R2 + H2O R1 – H + R1 – OH

4. Lyase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng phân cắt một nhóm nào đó

ra khỏi hợp chất mà không có sự tham gia của nước, tức là không xảy ra

sự thủy phân Thuộc nhóm này có các enzyme aldolase, dehydratase, decarboxylase

Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: AB ⇔ A + B

Ví dụ: decarboxylase tách phân tử CO2 từ cơ chất

5. Isomerase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng chuyển hóa giữa hai dạng đồng phân của một chất (như các dạng đồng phân quang học L, D; đồng phân hình học cis, trans, hay từ dạng aldo sang dạng ceto)

Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: ABC ACB

Ví dụ: Glucose ⇔ Fructose

Isomerase: chuyển dạng giữa nhóm cetone và nhóm aldehyde

Mutase: chuyển nhóm hóa học giữa các nguyên tử trong một phân tử

6. Ligase (synthetase): các enzyme xúc tác cho các phản ứng tổng hợp có sử dụng liên kết giàu năng lượng của ATP v.v để giải phóng AMP hoặc ADP

Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: A + B → AB

1.7 Nêu các chất kìm hãm enzyme và cơ chế kìm hãm của loại?

Chất kìm hãm enzyme hay chất ức chế enzyme là những chất khi kết hợp với enzyme có tác dụng ức chế hoạt động của enzyme, nghĩa là làm giảm hoặc làm mất hoạt tính của những enzyme nhất định

Ức chế cạnh tranh (competitive inhibition)

Ức chế cạnh tranh là sự ức cehế của những chất có cấu trúc tương tự như phân tử cơ chất bình thường và cạnh tranh với cơ chất để gắn vào trung tâm hoạt động của một enzym nhất định

Phản ứng xảy ra như sau:

E + S ES E + P

Ức chế không cạnh tranh (noncompetitive inhibition):

Sự ức chế không cạnh tranh xảy ra khi chất ức chế này gắn vào enzyme ở một

vị trí không phải trung tâm hoạt động Sự gắn này có thể xảy ra với cả enzyme

và với cả cả phức hợp enzyme cơ chất tạo thành phức hợp EI và ESI:

E + S ES E + P

E + I = EI

ES + I = ESI

EI + S = EIS

Sự gắn này gây nên một sự thay đổi cấu hình không gian của cấu trúc phân tử enzyme, làm cho trung tâm hoạt động cũng bị thay đổi, không thể tiếp nhận được cơ chất, nếu đã tiếp nhận cơ chất cũng không thể biến đổi cơ chất thành sản phẩm

Ức chế phỉ canh tranh (uncompetitive inhibition)

Một kiểu ức chế có khả năng thuận nghịch khác được gọi là ức chế phi cạnh tranh Sự ức chế này xảy ra khi một chất ức chế gắn vào phức hợp enzym-cơ chất (ES) ở một vị trí khác với trung tâm hoạt động để hình thành một phức hợp enzym-cơ chất-chất ức chế (ESI) mà không tạo ra sản phẩm (P):

ES + I = ESI

1.8 Nêu mô hình tương tác emzyme cơ chất?

Về quan hệ giữa trung tâm hoạt động và cơ chất, có hai giả thuyết được đưa ra:

Thuyết “Ổ khóa và chìa khóa”’ Fisher E (1890) đã đưa ra thuyết “ổ khóa

và chìa khóa” (“lock and key”) về tác động của enzym, theo thuyết này, tương tác giữa enzym E và cơ chất S, nghĩa là sự gắn giữa enzym và cơ chất để tạo thành phức hợp enzym – cơ chất ES cũng giống như quan hệ giữa “ổ khóa” và

“chìa khóa”, nghĩa là enzym nào thì chỉ xúc tác cho đúng cơ chất đó Thuyết này chỉ giải thích được tính đặc hiệu tuyệt đối của enzym nhưng không giải thích được tính đặc hiệu tương đối của enzym

Thuyết “mô hình cảm ứng không gian”: để giải thích tính đặc hiệu tương đối của enzym, Koshland D (1958) đã đưa ra thuyết “mô hình cảm ứng không gian” (“induced fit model”) Theo thuyết này, trung tâm hoạt động của enzym E

có tính mềm dẻo và linh hoạt, có thể biến đổi về cấu hình không gian trong quá trình tương tác vối cơ chất S sao cho phù hợp với cấu hình không gian của cơ chất, để có thể tạo thành phức hợp enzym — cơ chất ES

1.9 Cơ chế tiền enzyme chuyển hóa thành enzyme?

Quá trình biến đổi sẽ thủy phân liên kết peptide, loại bỏ một hoặc một vài đoạn peptide có tác dụng kìm hãm hoặc che lấp trung tâm hoạt động của

enzyme Sau thi biến đôi thì trọng lượng của enzyme sẽ nhỏ hơn tiền enzyme Quá trình biến đổi là quá trình hoạt hóa enzyme

1.10 Phân biệt các thuật ngữ và cho ví dụ:

a) Đặc hiệu phản ứng: mỗi phản ứng cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng xúc tác Những chất có khả năng tham gia nhiều loại phản ứng thì mỗi phản ứng phải có một enzyme đặc hiệu xúc tác

Ví dụ : amino acid có khả năng xảy ra phản ứng khử carboxyl, phản ứng khử amin bằng cách oxy hóa và phản ứng vận chuyển nhóm amin, vì vậy mỗi phản ứng ấy cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng xúc tác theo thứ tự là

decarboxylase, aminoacid oxydase và aminotransferase

b) Đặc hiệu cơ chất: enzyme có thể lựa chọn cơ chất phản ứng không phải

cơ chất nào cũng có khả năng phản ứng được với enzyme như nhau

Mỗi enzyme chỉ chuyên xúc tác cho một hoặc một vài cơ chất nhất định

và mức độ đặc hiệu của nó phụ thuộc vào: đặc hiệu tuyệt đối, đặc hiệu nhóm tuyệt đối, đặc hiệu nhóm tương đối, đặc hiệu quang học

Ví dụ: Urease, arginase, glucoseoxydase v.v Đối với các enzyme này, ngoài các cơ chất đặc hiệu của chúng là ure, arginine, β- D - Glucose (theo thứ tự tương ứng) chúng cũng có thể phân giải một vài chất khác nhưng với vận tốc thấp hơn nhiều Chẳng hạn như urease, ngoài ure nó còn có thể phân giải

hydroxyure nhưng với tốc độ thấp hơn 120 lần

c) Đặc hiệu nhóm tuyệt đối : Các enzyme này chỉ tác dụng lên những chất

có cùng một kiểu cấu trúc phân tử, một kiểu liên kết và có những yêu cầu xác định đối với nhóm nguyên tử ở phần liên kết chịu tác dụng

Ví dụ: maltase thuộc nhóm α - glucosidase chỉ xúc tác cho phản ứng thủy phân liên kết glucoside được tạo thành từ nhóm OH glucoside của α - glucose với nhóm OH của một monose khác

d) Đặc hiệu nhóm tương đối: Mức độ đặc hiệu của các enzyme thuộc nhóm này kém hơn nhóm trên Enzyme có khả năng tác dụng lên một kiểu liên kết hóa học nhất định trong phân tử cơ chất mà không phụ thuộc vào cấu tạo của các phần tham gia tạo thành mối liên kết đó

Ví dụ: lipase có khả năng thủy phân được tất cả các mối liên kết este

Aminopeptidase có thể xúc tác thủy phân nhiều peptid Esterase có khả năng tác dụng lên hàng loạt ester của phosphoric acid

e) Đặc hiệu quang học (đặc hiệu lập thể): Hầu như tất cả các enzyme đều có tính đặc hiệu không gian rất chặt chẽ, nghĩa là enzyme chỉ tác dụng với một trong hai dạng đồng phân không gian của cơ chất Enzyme chỉ tác dụng với một trong hai dạng đồng phân quang học của các chất

Ví dụ: Phản ứng khử nước của malic acid để tạo thành fumaric acid dưới tác dụng của fumarathydratase chỉ xảy ra đối với L - malic acid mà không tác dụng lên D - malic acid

1.11 Nêu đặc điểm và ứng dụng của enzyme:

A Amylase

Đặc điểm:

 Phần loại:

Amylase là một hệ enzyme rất phổ biến trong thế giới sinh vật Các enzyme này thuộc nhóm enzyme thủy phân, xúc tác phân giải liên kết nội phân tử trong nhóm polysaccharide với sự tham gia của nước:

R - R’ + H - OH R - H + R’ - OH

Có 6 loại enzyme được xếp vào 2 nhóm: Endoamylase ( enzyme nội bào ) và exoamylase ( enzyme ngoại bào )

- Endoamylase gồm có α-amylase và nhóm enzyme khử nhánh Nhóm enzyme khử nhánh này được chia thành 2 loại: Khử trực tiếp là Pullulanase ( hay α - dextrin 6–glucosidase); khử gián tiếp là Transglucosylase (hay

oligo-1,6-glucosidase) và maylo-1,6-glucosidase Các enzyme này thủy phân các liên kết

bên trong của chuỗi polysaccharide

- Exoamylase gồm có β-amylase và γ-amylase Đây là những enzyme thủy phân

tinh bột từ đầu không khử của chuỗi polysaccharide

 -Cơ chất:

tác dụng của amylase là tinh bột và glycogen enzyme thủy phân tinh bột tạo

thành dextrin và một ít maltoza Dextrin có khả năng họat hóa cao đặc trưng cho

tính chất của enzyme này

Tên

enzyme

Cơ chất xúc

tác

Sản phẳm tạo thành

Enzyme

α -

amylase

Tinh bột và

glycogen

Tinh bột: α – glucose, maltose, maltotetrse, dẽtrin phân tư thấp

Giai đoạn 1: chỉ có một số cơ chất phân tử bị thủy phân tạo thành α-dextrin

Giai đoạn 2: ( đường hóa) Dextrin tetra và trimaltose

disaccharide&monosaccharide

Amylase oligosacharide poliglucose

Maltose maltotriose maltotetros

Trong hệ tiêu hóa người, động vật ở vi sinh vật, thực vật nấm móc

β-Amylas

e

Tinh bột Maltose,

β-dextrin

β-Amylase phân cắt các liên kết α- 1,4glucoside nhưng khi gặp liên kết 1,4 glucoside đứng kế cận liên kết α-1,6glucoside thì

nó sẽ ngừng tác dụng Phần polysaccharide còn lại là dextrin phân

tử lớn có chứa rất nhiều liên kết α-1,6 glucoside và được gọi là β-dextrin

Thực vật (củ, hạt), ngũ cốc nảy mầm

γ-amylase

glucogen ,

amylopectin

,

dextrin ,

panose , iso

maltose và

maltose

α – glucose Amyloglucosidase có thể giải phóng

ra β-D-glucose bằng cách thuỷphân lặp lại nhiều

lần các liên kết 1,4 của mạch α-glucan từ đầu không khử, chúng cũng thuỷ phân được các

liên kết α-1,6 và α-1,3 nhưng rất chậm (10 - 30 lần

Gan động vật

 Ứng dụng:

Ứng dụng của Enzyme Amylase trong chếbiến thực phẩm gia súc Ứng dụng của Enzyme Amylase trong dược phẩm Ứng dụng của Enzyme Amylase trong công nghiệp dệt Ứng dụng của Enzyme Amylase trong việc tẩy màu giấy Ứng dụng của Enzyme Amylase trong sản xuất bia Ứng dụng của Enzyme Amylase trong sản xuất cồn Ứng dụng của Enzyme Amylase trong sản xuất HFCS

B Protease

Đặc điểm:

 Phân loại:

Protease được phân chia thành 2 loại : endopeptidase và exopeptidase

*Dựa vào vị trí tác động trên mạch polipeptide, exopeptidase được phân chia thành 2 loại :

+ Aminopeptidase: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu N tự do của chuỗi polypeptide để giải phóng ra một acid amin,một dipeptide hoặc tri peptide + Carboxypeptide: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu C của chuỗi

polypeptide và giải phóng ra một acid amin hoặc một dipeptide

* Dựa vào động học của cơ chế xúc tác ,endopeptidase được chia thành 4 nhóm: + Serin proteinase: là những protein chứa nhóm –OH của gốc serine trong trung tâm hoạt động và có vai trò đặc biệt quan trọng đối với hoạt động xúc tác của enzyme

Nhóm này bao gồm hai nhóm nhỏ: chymotrypsin và subtilisin

Nhóm chymotrypsin bao gồm các enzyme động vật như chymotrypsin, trypsin, elastase

Nhóm subtilisin bao gồm hai loại enzyme vi khuẩn như subtilisin

Carsberg, subtilisin BPN Các serine proteinase thường hoạt động mạnh ở vùng kiềm tính và thể hiện tính đặc hiệu cơ chất tương đối rộng

+ Cysteine proteinase: Các proteinase chứa nhóm –SH trong trung tâm hoạt động Cystein proteinase bao gồm các proteinase thực vật như papayin,

bromelin, một vài protein động vật và protein kí sinh trùng.Các cystein

proteinase thường hoạt động ở vùng pH trung tính, có tính đặc hiệu cơ chất rộng

+ Aspatic proteinase: Hầu hết các aspartic proteinase thuộc nhóm pepsin Nhóm pepsin bao gồm các enzyme tiêu hóa như: pepsin, chymosin, cathepsin, renin Các aspartic proteinase có chứa nhóm carboxyl trong trung tâm hoạt động và thường hoạt động mạnh ở pH trung tính

+ Metallo proteinase: Metallo proteinase là nhóm proteinase được tìm thấy ở vi khuẩn, nấm mốc cũng như các vi sinh vật bậc cao hơn Các metallo proteinase thường hoạt động ở vùng pH trung tính và hoạt độ giảm mạnh dưới tác dụng của EDTA

Ngoài ra, protease được phân loại một cách đơn giản hơn thành 3 nhóm:

- Protease acid: pH 2-4

- Protease trung tính: pH 7-8

- Protease kiềm: pH 9-11

 Cơ chất: Protease là nhóm enzym xúc tác sự thủy phân liên kết peptide, là liên kết chủ yếu trong phân tử protein và peptide

( Protein)

 Sản phẩm tạo thành là các acid amin, pepton, di – tripepton

 Cơ chế cất liên kết: Thường các protease trong cơ thể tồn tại ở dạng không hoạt động (zymogen) và có thể trở thành hoạt động do chính

protease tương ứng tác động bằng sự cắt đứt một hay một số liên kết peptide ( -CO – NH - ) trong phân tử của nó, khi đó sự thay đổi cấu trúc phân tử theo hướng có lợi cho hoạt động xúc tác, enzym chuyển sang trạng thái hoạt động

 Nguồn thu nhận được:

Vi sinh vật: chủ yếu vi khuẩn, nấm mốc và xạ khuẩn,…gồm các loài thuộc Aspergillus, Bacillus, Penicillium, Clotridium, Streptomyces và một số loại nấm men So với protease động vật và thực vật, protease vi sinh vật có những đặc điểm khác biệt

 Ứng dụng:

xử lý phế phụ phẩm trong chế biến thực phẩm (sản xuất chất tẩy

rửa,thuộc da,y tế,nông nghiệp ) Protease la enzyme được sử dụng nhiều nhất hiện nay trong một số ngành sản xuất như: chế biến thưc phẩm ( đông tụ sữa làm cho phomát,lsmf mềm thịt,bổ sung để tăng chất lượng sản phẩm trong sản xuất bia.xử lý phế phụ phẩm trong chế biến thực phẩm…(sản xuất chất tẩy rửa,thuộc da,y tế,nông nghiệp…)

C Enzyme pectinase:

 Phân loại và Cơ chế cất liên kết: enzyme pectinase gồm 3 loại nhóm chính: pectinestarase, các enzyme khử mạch polymer, protopectinase

- Enzyme pectinase bao gồm nhiều loại enzyme khác nhau như pectinesterase polygalacturonase, …xúc tác thủy phân các phân tử pectin thành các sản phẩm khác nhau PE(pectinesterase) xúc tác thủy phân liên kết ester của acid pectic với nhóm metyl giải phóng ra pectate và metanol Các pectate

dễ kết lắng trong điều kiện có in Ca2+, làm cho sản phẩm kém ổn định, đồng thời rượu metanol là thành phần không mong muốn trong sản phẩm PG (polygalaturonase) xúc tác thủy phân liên kết alpha-1,4-D-galacturonic trong phân tử pectin tạo thành acid galacturonic có phân tử nhỏ và khó kết lắng, giúp sản phẩm ổn định hơn

- Enzyme Pectinesterase (PE)(EC.3.1.11.1), hay còn được gọi là với một số tên khác như pectinmetylesterase, pectase, pectin methoxylase và pectolipase, thuộc nhóm enzyme thủy phân

- Enzyme polygalacturonase (PG) là enzyme xúc tác sự thủy phân liên kết a-1,4 glycoside trong phân tử pectine Polygalacruronase là phức hệ gồm nhiều enzyme thường có tính đặc hiệu cao với cơ chất:

+ Polymetthylgalacturonase tác dụng chủ yêu lên các estermetylic của các polygalacturonic Các enzyme này được chia thành 2 nhóm nhỏ tùy theo liên kết glycoside bị cắt đứt: endo-glucosidase polymethyl – galactoronase (phân cắt ngẫu nhiên liên kết 1,4 glycoside của pectin) và exo-glucosidase-polymethylgalactoronase ( phân cắt lần lượt các liên kết a-1,4 glycodid của mạch pectin từ đầu không khử)

+ Polygalacturonase tác dụng chủ yếu lên acid pectiinic và pectic Các enzyme này cũng được chia làm 2 nhóm dựa vào vị trì liên kết glycoside bị thủy phân Gồm: endo-glucoside- polygalacturonase và exo-glucosidase-polygalacturonase

 Cơ chất: enzyme thủy phân các chất pectin,

 Sản phẩm tạo thành là acid galacturonic, galactose, methanol