NHỮNG BIẾN ĐỔI HÓA SINH TRONG NGUYÊN LIỆU THỰC PHẨM

2.1 Những biến đổi hóa sinh trong thịt, cá sau giết mổ2.2 Những biến đổi hóa sinh trong rau, quả sau thu hoạch2.3 Những biến đổi hóa sinh trong hạt ngũ cốc2.4 Những biến đổi hóa sinh trong nguyên liệu sữa

Chương 2:

NHỮNG BIẾN ĐỔI HÓA SINH

TRONG NGUYÊN LIỆU THỰC PHẨM

2.1 Những biến đổi hóa sinh trong

Protein tơ cơ – sự co cơ

Protein tơ cơ chiếm hơn 50% protein của cơ, chia thành:

-Protein co rút: myosine, actine -Protein điều hòa co rút: tropomyosine, troponine, al-actinin, beta-actinin, protein M, protein C

Myosin and actin are filamentous protein molecules contained in muscles

In the presence of calcium ions (bottom), myosin and actin will slide past each other and form cross-bridges, thereby contracting the muscle.

Source: Chung, M.K., and Rich, M.W Introduction to the cardiovascular

system Alcohol Health and Research

World 14(4):269–276, 1990.

Protein thịt – Cấu tạo sợi cơ

Protein thịt – Cấu tạo sợi cơ

Sợi tơ cơ

Mạng chất cơ Màng sợi cơ

Sợi cơ

Thành phần hóa học của cơ thịt lợn

-Giai đoạn chuẩn bị

-Giai đoạn hoàn trả

08/26/24 11

P.ư 1:Hexokinase

P.ư 3:Fructose-6-P kinase

P.ư 2:Isomerase

08/26/24 12

P.ư 5:Isomerase

P.ư 4: Aldolase

08/26/24 13

P.ư 6: Oxy hóa - G3P- Dehydrogenase

P.ư 7: Kinase

08/26/24 14

P.ư 9: Enolase

P.ư 8: Mutase

P.ư 10: Kinase

Sự phân giải đường Glucose trong điều kiện yếm khí

thành 2 pyruvic acid, 2 ATP và 2 NAD.H,H+

08/26/24 16

Lên men Lactic acid

P.Ư 11: CH3COCOOH + NADH.H+ - CH3CHOHCOOH

+

NAD+

Lactat Dehydrogenase

Lactic acid

• Thịt tươi:

Thịt tươi nóng

Thịt tươi nguội

Thịt lên men chua (tự phân)

Thịt lên men thối (ôi thiu)

Phân loại thịt:

Thịt tươi

Thịt biến chất

Những biến đổi chính trong quá trình chuyển

cơ thành thịt

a Sự tê cóng sau khi giết mổ

Các quá trình hóa sinh:

• Phân hủy glycogen thành lactic acid: pH giảm

• Phân hủy glycogen thành các đường có tính khử

• Phân hủy creatinphosphoric acid

• Phân hủy ATP

• Kết hợp actin với myosin thành phức không tan

b Sự chín tới của thịt

Lactic acid

 Biến đổi nucleoprotein

Tác dụng:

• Sản phẩm có tính acid nhẹ

• Ức chế vi sinh vật gây thối phát triển

• Thịt có mùi thơm ngon, dễ tiêu

• Các chất trích ly chịu sự biến đổi của quá trình tự

phân  Hương thơm

• Ở nhiệt độ thấp sau 24 h: quá trình glucose phân

Trong tê cóng:

Actin + Myosin - Actomyosin (không hòa tan)

Trong quá trình chín:

Actomyosin  Actin + Myosin

(từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu)

Adenosin nucleotide  Inosinic acid + Hypoxanthin

(tăng mùi vị và hương thơm của

nước canh thịt)

Cơ chế:

c Sự tự phân sâu

Xảy ra khi bảo quản thịt vô trùng, ở nhiệt độ dương thấp

d Sự phân hủy thối rữa (ôi thiu)

Nguyên nhân: Do vi sinh vật ở bên ngoài thâm

nhập vào cùng với các enzyme sẵn có trong thịt

Vi sinh vật gây thối:

 VSV có enzyme hồn hợp, phân hủy protein,

Sơ đồ các quá trình tích lũy năng lượng trong cơ sau khi

mổ thịt

Các phản ứng phân giải ATP chủ yếu sau giết mổ

Hàm lượng Nucleotide

và Nucleoside trong cơ thịt lợn (sau mổ 2 h và 4 h)

2.2.2 Những biễn đổi hóa sinh của cá sau khi chết

 Tiết chất nhờn ra ngoài cơ thể

b Sự tê cứng của cá sau khi chết

Sự tê cứng của cá: Sự cứng lại của cơ thể cá

Bắt đầu ở cơ lưng cá, sau đó lan rộng ra

Thịt cá tê cứng: Mất tính đàn hồi, miệng mang khép lại, có hiện tượng tỏa nhiệt

Những biến đổi hóa sinh:

 Phân giải glycogen bằng quá trình glyco phân, sau

đó lên men lactic acid

(C6H10O5)n (glycogen) + H2O - 2n C3H6O3

(lactic acid)

 pH của cơ thịt giảm (6 – 6,5)

 Ở pH thấp enzyme cathepsin hoạt động  thúc đẩy quá trình tự chín

 Thời gian tê cứng: ngắn nhất 30 ph., dài nhất 3 – 4 ngày

 pH càng giảm thì protein của thịt cơ cá có sự thay đổi lớn, đặc biệt là myosin

 Hiện tượng chết cứng: Màu sắc thay đổi, dễ ép lấy nước trong, thành phần muối dễ thẩm thấu

c Quá trình tự phân giải của thịt cá

Quá trình tự phân giải: cá sau khi tê cứng bắt đầu

Lipid - acid béo - chỉ số acid tăngCác chất ngấm ra có mùi vị đặc trưng: hypoxanthin, glutamic acid, inosinic acid, inosin

Các yếu tố ảnh hưởng đến quá trình tự phân giải:

 Giống loài

 pH môi trường

 Các loại muối

 Nhiệt độ

d Quá trình thối rữa

Nguyên nhân: Vi sinh vật

Amino acid - NH3, H2S, amin

Những phản ứng phân giải:

 Khử cacboxyl các aminoacid  các amin

 Khử amin - acid

 Lên men - rượu

 Khử oxy - acid béo

 Khử nhóm – NH2, -COOH - cacbuahydro

 Khử amin - acid hữu cơ

 Oxy hóa phân giải giảm bớt 1 nguyên tử C

2.2 Những biến đổi hóa sinh trong

rau, quả sau thu hoạch

(file 2.2)

2.3 Những biến đổi hóa sinh trong hạt

ngũ cốc

Cấu tạo hạt lúa nước

Hàm lượng các chất trong hạt thóc, gạo lật, gạo sát,

vỏ trấu, cám, phôi

b Cấu trúc và hàm lượng Amylose của

tinh bột hạt ngũ cốc

Sinh tổng hơp tinh bột

Hoạt tính của enzyme

Sự biến đổi của Sucrose và tinh bột trong

hạt vào chắc

Sự biến đổi hoạt tính của invertase và Sucrose – UDP

glucosyl transferase

Sự phân bố hoạt tính của Invertase và

Sucrose synthase trong nội nhũ và vỏ hạt

Sinh tổng hợp tinh bột

Sucrose + UTP - UDP-Glucose + Fructose-1-P

Sucrose-UDPG glucosyl transferase

Sinh tổng hợp amylose và amylopectin

trong hạt lúa

c Protein

 Thể protein (Protein bodies)

 Nguồn gốc của thể protein

T ỷ lệ các nhóm protein trong hạt cốc

Osborn, 1895

Dựa vào tính hoà tan: 4 nhóm

Các phân xuất Prolamin của hạt cốc

 Prolamin

Các phân xuất Prolamin của lúa mỳ, đại mạch

và ngô

α-Gliadin 32.000 B-Hordein 35.000 –

46.000 20 K 20.000 – 21.000β-Gliadin 40.000 C-Hordein 45.000 –

72.000 22 K 22.000 – 23.000

γ-Gliadin

40.000-72.000 D-Hordein 100.000 9 K 9.000 – 10.000HMW

subunits 95.000-136.000 14 K 13.000 – 14.000

Hàm lượng aminoacid của các phân xuất

glutelin và prolamin lúa gạo

 Sinh tổng hợp protein

d Lipid

Phân bố Lipid lúa mỳ trong các mô khác nhau

Lipid tổng số

Mầm

(30.4%) Lớp Aleurone (24.8%) Nội nhũ (44.8%)

Không chứa tinh bột (29.2%)

Chứa tinh bột (15.6%)

Lipid k

p.cực

(24.1%)

Lipid p.cực (6.3%)

Lipid k

p.cực (17.9%)

Lipid p.cực (6.9%)

Lipid k

p.cực (9.7%)

Lipid p.cực

(19.5%)

Lipid k

p.cực (0.7%)

Lipid p.cực

(14.9%)

Ảnh hưởng của sự nảy mầm đến chất lượng bột

Sự huy động protein trong quá trình nảy mầm

Ảnh hưởng của sự nảy mầm ở 16,5 o C đến hàm lượng Aminoacid tự do trong lúa mỳ

 Hô hấp

e Bảo quản hạt

 Bảo quản hạt dài hạn

Pixton và CS, 1975: Đã ghi nhận biến đổi chất lượng hạt

lúa mỳ 16 năm ở nhiệt độ thấp (4.5 – 0.5 o C)

f Vitamin

2.4 Những biến đổi hóa sinh trong

nguyên liệu sữa

2.4 Những biến đổi hóa sinh trong

nguyên liệu sữa

Thành phần hóa học của sữa bò (%)

Giống Nước Mỡ Protein Lactose Tro CKTS

2.4.1 Đường lactose

Sinh tổng hợp lactose

UDPG-pyrophosphorylase (EC:2.7.7.9)

1 UTP + Glucose-1- phosphat - UDP – glucose + PP

UDPG-galactose-4-epimerase (EC:5.1.3.2)

2 UDP-glucose - UDP - galactose

Lactose synthetase (EC:2.6.1.22)

3 UDP-galactose - Lactose + UDP

Thành phần acid béo trong sữa bò và người

2.4.2 Chất béo

2.4.3 Protein

Thành phần và hàm lượng các nhóm protein

Hệ thống protein của sữa rất đa dạng, có thể phân ra:

•Casein: 4 nhóm (αs1-casein, αs2-casein, β-casein, K-casein)

• Protein hoà tan: 2 nhóm (β- lactoglobulin, α –

lactoalbumin)

Cấu tạo mixen protein:

Các mixen protein cấu tạo từ các tiểu mixen (submicelle) Các tiểu mixen bề mặt giàu K-casein, đảm bảo các mixxen phân tán trong môi trường nước

Các tiểu micelle bề mặt giàu casein K, đảm bảo các micelle phân tán trong môi trường nước

A casein micelle; A: a submicelle; B: protruding chain; C: Calcium phosphate; D: κ-casein; E: phosphate groups

Nhóm casein gồm 4 loại casein: αs1-casein, αs2-casein, casein, K-casein

β-αs1-Casein: αs1-casein cấu tạo từ 199 gốc aminoacid

Trong phân tử có 3 đoạn ưa béo (giữa gốc 1 – 44, 30 – 113

và 132 – 199) và một phần được phosphoril hoá mang điẹn tích âm (gốc 41 – 80) Phân tử có tính chất một lưỡng cực: một cực cầu và một cực tích điện

αs2-Casein: αs2-casein cấu tạo từ 207 gốc aminoacid, là

casein háo nước nhất vì trong phân tử chứa nhiều gốc

phosphoril nhất (10 – 13 gốc/mol) và cũng nhiều gốc cation nhất Các nhóm phosphoril nhóm lại thành 3 cực (gốc 8 –

16, 56 – 61, 129 – 133), còn phần ưa béo nằm ở đầu cuối C (160 – 207) và nằm ở giữa (90 – 120)

β- Casein: β- Casein cấu tạo từ 209 gốc a.a, là casein ưa béo nhất

Đầu N (gốc 1 – 21) chứa 4 trong số 5 nguyên tử P mang điện tích -12 ở pH = 6,6 và đầu C tận cùng ưa béo chiếm 2/3 phân tử Số gốc Prolin nhiều và phân bố không đồng đều khiến cho phân tử có cấu trúc kém trật tự: 10% xoắn α (97 – 103, 138 – 146), 13% lá xếp β (52 – 60, 77 – 87, 187 – 195) và 77% cấu trúc không trật tự

κ- Casein: κ- Casein cấu tạo từ 169 gốc a.a nhưng chỉ chứa 1 gốc

phosphoril, do đó liên kết được ít ion Ca2+ và độ hoà tan không bị ánh hưởng của ion này

κ- Casein cũng có đặc tính lưỡng cực: đầu cuối N ưa béo trong

khi đầu cuối C chứa glucid thì lại ưa nước Cấu trúc bậc 2 có 5

vòng xoắn α (23%), 7 vùng cấu trúc nếp gấp β (31%) và 10 vùng cấu trúc vòng cung β (24%)

Đặc điểm của K-casein: κ- Casein là protein duy nhất của sữa có

chứa glucide, có tính lưỡng cực: đầu N ưa béo và đầu C gắn với glucide ưa nước, chịu tác dụng của enzyme đông tụ sữa chymosin

Đặc điểm của K-casein:

-Là protein duy nhất của sữa có chứa glucide

-Có tính lưỡng cực: đầu N ưa béo và đầu C gắn với glucide ưa nước -Chịu tác dụng của enzyme đông tụ sữa chymosin

Tác dụng của enzyme đông tụ lên K-casein:

Para-k-casein – không tan, kỵ nước

Glycomacropeptid – hòa tan

Tác dụng của sự thủy phân K-casein:

-Loại bỏ đi phần glycoprotein, giảm 1/3 điện tích bề mặt của micelle, giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các micelle, các micelle dễ dàng tiến lại gần nhau

-Tăng lượng hợp chất kỵ nước trên bề mặt các micelle, các

micelle liên hợp lại với nhau một cách dễ dàng

* Sự đông tụ chỉ xảy ra khi trên 80% k-casein bị thủy phân

Protein hoà tan:

•β – lactoglobulin:

Cấu tạo từ 162 aminoacid, có 2 cầu disunfua và một nhóm –SH

tự do Cấu trúc bậc 2 gồm 10 – 50% xoắn α, 20 - 30% nếp gấp β

và 50 - 60% vòng cung β và cấu trúc không trật tự

β – lactoglobulin là protein có dạng cầu, sự phân bố các gốc

không phân cực, gốc có cực và gốc ion hoá đồng đều, các gốc ưa béo nằm trong lòng phân tử do đó hạn chế quá trình liên hợp

hoặc tương tác với các phân tử protein khác Tuy nhiên nó có thể

tự liên hợp thành

•α – Lactoalbumin:

Cấu tạo từ123 aminoacid, là protein hình cầu Cấu trúc của nó rất giống lysozim của trứng gà: Có 47 gốc aminoacid giống nhau, vị trí của 4 cầu disunfua cũng giống nhau Vì không có thiol tự do nên không tham gia phản ứng trao đổi cầu disunfua trừ phi khi ở nhiệt độ cao do phá huỷ các cầu này

• Hiệu quả của gia nhiệt

protein, nhất là – lactoglobulin bị biến tính

thể tạo gel Các nhóm thiol xuất hiện khi cấu trúc giãn ra sẽ tạo ra các cầu disunfua trong cùng 1 phân tử hoặc giữa các phân tử Khi

đó sẽ tạo ra những phức hợp giữa protein hoà tan đã biến tính và các hợp phần chứa S của mixen (casein K, casein αs2)

Ở nhiệt độ 110 – 120 o C, độ bền của protein sữa phụ thuộc

vào pH

Khi thanh trùng kéo theo phản ứng Maillard làm cho một

phần các gốc lysine bị mất hoạt động

có thể ở trạng thái liên kết với các mixen casein Bề mặt của các mixen biến đổi làm cho chúng bền với protease (đặc biệt dối với chymosin) Phức hợp β – lactoglobulin – casein K được tạo thành có tác dụng làm bền các protein sữa đối với thanh trùng ở 120 – 140oC sau này, cũng như đối với tác

dụng đông tụ của enzyme

• Hiệu quả của xử lý lạnh

-Khi bảo quản ở nhiệt độ thấp (2 – 6oC) xảy ra 2 kiểu biến`đổi - khử bền các mixen

- thuỷ phân proteotitic hạn chế (protease)