sự biến tính protêin bằng tác nhân vật lý

•Đồng hóa các huyền phù hay dung dịch protein của sữa: do lực cắt mạnh làm nát vụn các tập hợp protein micelle thành các dưới đơn vị nên tăng khả năng nhũ hóa... - Các độc tố có bản chấ

BAI TIÊU LU N NHOM 8 Â

SƯ BIÊN TINH PROTÊIN BĂNG TAC NHÂN V T LY Â

I Thuỷ phân protein

 Ở dạ dày nhờ có môi trường HCl và enzim pepsin, protein của thức ăn

bị thuỷ phân, tạo thành chủ yếu hỗn hợp polipeptit ( còn gọi là

pepton).

Ở ruột, nhờ các enzim pepsin, chimotripsin, cacboxipeptiđaza xúc tác cho quá trình thuỷ phân polipeptit thành hỗn hợp các aminoaxit Các

aminoaxit sinh ra được hấp thụ qua thành ruột, theo máu về gan, đi tới các mô và tế bào Một phần aminoaxit được dùng để tái tổng hợp protein cho cơ thể, phần khác được phân giải để cung cấp năng lượng cho cơ thể hoạt động.

A- SƠ LƯỢC VỀ SỰ CHUYỂN HOÁ PROTEIN TRONG CƠ THỂ :

SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN 

I Các biện pháp vật lý:

1 Gia công cơ học:

•Nghiền khô bột protein hay protein cô đặc nhằm tạo bề mặt lớn, tăng khả năng hoà tan, hấp thụ nước, hấp thụ chất béo, tạo bọt

•Đồng hóa các huyền phù hay dung dịch protein (của sữa): do lực cắt mạnh làm nát vụn các tập hợp protein (micelle) thành các

dưới đơn vị nên tăng khả năng nhũ hóa.

• Tạo bọt: lực cắt làm biến tính bề mặt và tập hợp

protein

• Tạo bột nhão, tạo sợi, nấu đùn: lực cắt làm các phân tử protein sắp xếp lại, trao đổi các cầu disulfur, tân tạo mạng lưới protein Động tác kéo vuốt, nhào trộn nhiều lần làm cho mạng protein, nhất là xoắn α bị phá hủy

2 Xử lý nhiệt:

• Là công đoạn phổ biến và quan trong cho các sản phẩm thực phẩm Tuỳ mức độ gia nhiệt mà chất lượng thực phẩm tốt hơn hay kém đi.

• a Gia nhiệt ở nhiệt độ cao:

* Gia nhiệt vừa phải: protein chỉ bị biến tính.

- Các độc tố có bản chất protein thực phẩm (enterodoxin của Staphylococus aureces) hay các chất kìm hãm enzym tiêu hóa (antitrypsin Kunitz và Bowman trong hạt đậu tương) trong nguyên

liệu sẽ mất độc tính.

- Chần hoặc nấu (khi đóng hộp rau quả) làm vô hoạt các enzin (protein, polyphenoloxidase, lypoxydase) vốn tạo ra màu sắc, mùi vị xấu và giảm hàm lượng protein của thực phẩm.

- Các protein như glyxinin đậu tương, ovalbumin, colagen cũng dễ tiêu hóa hơn do mạch peptide duỗi ra, để lộ các gốc acid amin tạo điều kiện tác dụng thuận lợi cho protease.

* Gia nhiệt trên 1000C: xảy ra phản ứng khí amin Tuy

không ảnh hưởng đến giá trị dinh dưỡng nhưng sự xuất hiện lại các nhóm carboxyl làm thay đổi pI và các tính chất của protein

* Gia nhiệt kiểu thanh trùng ở nhiệt độ trên 110 – 1150C: một phần các gốc cystein trong thịt, cá, sữa bị

phá huỷ tạo thành H2S, acid cysteic, dimethylsulfur và các hợp chất bay hơi khác làm cho sản phẩm có mùi đặc trưng

* Gia nhiệt ở nhiệt độ cao trên 2000C ở pH trung tính hay kiềm:

- Thủy phân liên kết peptide và đồng phân hóa các

gốc acid amin tạo hỗn hợp racemic Đồng phân D làm giảm giá trị dinh dưỡng 50%, giảm độ tiêu hóa của protein (các liên kết peptide chứa D – acid amin khó bị thuỷ phân hơn),

có thể gây độc tỷ lệ với lượng được hấp thu qua màng

chắn ruột

• * Gia nhiệt khan trên 2000C (khi rán thịt, cá):

Tryptophan bị vòng hóa tạo ra - carbolin:

α- carbolin β- carbolin γ- carbolin

( R = H hay ) ( R = H hay ) ( R = H hay )

- Phá huỷ một số acid amin: arginin chuyển thành ornitin, ure, citrulin và amoniac, cystein chuyển thành dehydroalanin Trong môi trường kiềm: serin, threonin và lysin bị phá huỷ

- Tạo cầu nối đồng hóa trị lysinoalanin, ornitinoalanin,

lantionin giữa gốc dehydroalanin (DHA) ở mạch peptide này với gốc lysin, ornitin, cystein ở mạch peptide khác

• Gốc DHA tạo ra do phản ứng loại (khử) gốc cystein hoặc phosphoserin:

• Mạch pepticle chứa gốc lysin, onitin, cystein kết hợp với mạch peptide chứa gốc DHA theo sơ đồ :

NH CH

CH2 X

C

O

O C

CH2 X

CH2

C

O + X

-( X là SH hoặc PO3H2 )

Protein chứa cầu đồng hóa trị kiểu này thường bị giảm giá trị dinh dưỡng Có thể dùng NH3 để hạn chế tạo các cầu nối, tuy nhiên việc xử lý kiềm và xử lý nhiệt vừa phải chỉ tạo ra lượng rất nhỏ lysinoanilin và đồng đẳng của nó.

* Xử lý nhiệt thịt hoặc cá ở nhiệt độ cao hơn nhiệt độ thanh trùng còn tạo cầu đồng hóa trị kiểu

isopeptide giữa gốc lysin ở mạch peptide này và gốc

glutamic hay aspartic ở mạch peptide khác

• Về mặt dinh dưỡng: giảm độ tiêu hóa, hệ số sử dụng và giá trị sinh học của protein Mặt khác do hiệu ứng không gian của các cấu glutamil – lysyl hay aspartyl – lysyl làm chậm quá trình tiêu hóa

b Gia nhiệt có pH:

- Gần pH: dung dịch protein đậm đặc sẽ tạo gel Nếu đun nóng kéo dài, một số gel sẽ bị phá huỷ

- Khi có mặt các cation, đặc biệt là Ca2+ thuận lợi cho sự tập hợp, nhiệt độ tạo gel sẽ giảm, nhất là khi các nhóm carboxyl bị ion hóa ở pH > pI Ca2+ còn làm cứng các gel đã hình thành do nhiệt (gel đậu phụ)

c Ở nhiệt độ thấp:

- Protein có tỷ lệ acid amin kỵ nước / háo nước cao dễ bị biến tính ở nhiệt độ thấp

- Ở nhiệt độ lạnh đông, một số protein sẽ tập hợp và kết tủa

Ví dụ: actomiosin của cá bị cứng giảm khả năng giữ nước,

micelle casein trong sữa bị kết tủa, lòng đỏ trứng bị đặc và tạo gel; sự chảy dịch của gel sau khi bảo quản và làm tan giá là do tăng tương tác protein – protein ở điều kiện lạnh đông

d Sấy, phơi:

• Protein sẽ có độ xốp cao khi khử nước nhanh chóng

dưới dạng hơi bằng cách lấy thăng hoa hay sấy phun Vì khi đó chỉ tạo sự tập trung tối thiểu các tiểu phần

cũng như sự di chuyển tối thiểu các muối và glucid đến bề mặt sấy

cảm ơn các bạn lắng nghe bài thuyết trình

THANK YOU