1. Trang chủ
  2. » Luận Văn - Báo Cáo

SỰ BIẾN đổi của PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN và bảo QUẢN

16 7,5K 7

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

THÔNG TIN TÀI LIỆU

Thông tin cơ bản

Định dạng
Số trang 16
Dung lượng 1,8 MB

Các công cụ chuyển đổi và chỉnh sửa cho tài liệu này

Nội dung

- Thủy phân hạn chế để hòa tan protêin vì sau khi bị thủy phân hạn chế độ hòa tan của protein tăng lên do đã tạo ra được những đơn vị peptit nhỏ hơn, háo nước hơn và dễ sovat hóa hơn.. +

Trang 1

BỘ CÔNG THƯƠNG TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM

KHOA CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

 

TIỂU LUẬN MÔN HÓA SINH HỌC THỰC PHẨM

ĐỀ TÀI

SỰ BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ

BẢO QUẢN

GVHD : TRẦN THỊ MINH HÀ

NHÓM 7

Trang 2

TP.HCM, ngày 20 tháng 05, 2015

DANH SÁCH NHÓM

Trang 3

MỤC LỤC

3

Trang 4

I Giới thiệu chung về protein thịt

Thịt gia súc và thịt cá là những cơ trong đó có chứa từ 15-22% protein, nghĩa

là protein chiếm từ 50-95% chất hữu cơ của thịt Có 3 loại cơ: cơ vân (còn gọi là cơ xương), cơ trơn và cơ tim Cơ vân thì bám vào xương và chiếm tỉ lệ nhiều nhất

Hình 1.1 Cấu trúc của protein Thịt có đặc điểm chung là chứa nhiều nước (60-75%) Protein chiếm 15-22% trọng lượng tươi Lipid trong thịt dao động nhiều Điều đó liên quan với loại súc vật, mức độ béo và vị trí miếng thịt Glucid trong thịt có rất ít Glycogen, glucose

và acid lactic có một lượng nhỏ (1% trọng lượng thịt)

Giá trị dinh dưỡng của thịt chủ yếu là nguồn protein Protein của thịt là loại protein hoàn thiện, chứa tất cả các acid amin cần thiết cho cơ thể Giá trị sinh học của protein các loại thịt gần giống nhau Thành phần lipid trong thịt có giá trị năng lượng cao và góp phần làm tăng hương vị thơm ngon của thịt Thịt chứa nhiều loại

Trang 5

muối khoáng cần thiết cho sự tồn tại và phát triển của cơ thể và là nguồn vitamin nhóm B rất tốt

• Protein mô cơ

- Miozin

- Miogen

- Actin

- Globulin

- Actomiozin

• Protein mô liên kết

- Sợi colagen: khi đun sôi, trong nước, colagen bị thuỷ phân một phần và có sự thay đổi cấu trúc bên trong của phân tử protein Colagen chuyển thành glutin có độ nhớt cao, để nguội tạo thành gel Khi đun nóng trở lại, chuyển thành xon đặc

- Elaxtin: bền vững với acid, kiềm và enzym Khi nhiệt độ tăng gây co rút

II Các yếu ảnh hưởng đến biến đổi của protein trong chế biến và bảo quản

a. Thủy phân bằng acid

• Thủy phân hạn chế các liên kết peptid:

- Sẽ làm biến đổi mạch bên của protein như khử nhóm acid của asparin và glutamin, khử phospho của phosphsery và phá hủy các gốc tryptophan

- Một số protein thực vật sau khi thủy phân sẽ tạo thành các sắc tố và các dẫn xuất có mùi thơm như thịt Một số dịch thủy phân của các protein này được trung hòa bằng xút, lọc và được sử dụng làm tác nhân tạo hương

- Khi đun nóng protein thực vật trong HCl có nồng độ 1-3 M, Ở 1000C trong 10-15 phút để tăng lượng nito phi protein lên 3 lần, có thể tăg độ hòa tan lên nhiều lần và do đó làm tăng tính chất bề mặt của gluten lên

• Thủy phân hoàn toàn các liên kết peptit:

- Dưới tác dụng của acid và ở nhiệt độ cao (HCl 6M, 1000C-1070C, 20-72h) protein

bị thủy phân, không xảy ra hiện tượng racemic hóa

b Thủy phân bằng kiềm:

• Thủy phân hạn chế ( đun nóng protein trong NaOH có pH từ 11-12,5,

70-950C, từ 20 phút đến vài giờ)

Trang 6

-Tạo ra những peptit lưỡng cực có các mạch bên kỵ nước và có một nhóm cacboxyl

có cực ở tận cùng

- Dùng để hòa tan và trích ly các protein ít hòa tan của thực vật, vi sinh vật và của cá

• Thủy phân hoàn toàn:

-Dưới tác dụng của kiềm (NaOH 4-8M, BaOH14%, đun sôi trong 18-29 h), protein

bị thủy phân, acid amin bị racemic hóa, các oxy acid bị deamin hóa, một phần cystein và cystin bị phá hỏng, arginin phân hủy thành ornithin và ure Vậy tác dụng của kiềm sẽ làm mất giá trị dinh dưỡng của acid amin khi chuyển từ dạng L sang dạng D

- Sử dụng các protease như bromelin, papain, neutrase, pepsin…

a Thủy phân hạn chế

 Trong chế biến:

- Thủy phân hạn chế và đặc hiệu thường có tác dụng làm đông tụ protein

- Thủy phân hạn chế để hòa tan protêin vì sau khi bị thủy phân hạn chế độ hòa tan của protein tăng lên do đã tạo ra được những đơn vị peptit nhỏ hơn, háo nước hơn

và dễ sovat hóa hơn

+ Thủy phân một phần có tác dụng làm cho quá trình trích ly và tinh chế protein vốn ban đầu kém hòa tan được dễ dàng hơn

+ Thủy phân từng phần làm cho protein có độ hòa tan tốt hơn ở tất cả giá trị pH vì lúc này protein không tự tạo ra được các tập hợp lớn này cả ở pH đẳng điện, được ứng dụng để làm giàu lượng protein cho các đồ uống có vị chua và có xử lý nhiệt -Thủy phân từng phần cũng được dùng để cải tiến các tính chất nhũ hóa và tạo bọt của các protein bị biến tính nhiệt Do tăng độ hòa tan làm cho sự khuêch tán của protein đến bề mặt liên pha không khí/nước và dầu/nước được dễ dàng Tuy nhiên khi mức độ thủy phân vượt quá 3-5% thì độ nhớt và chiều dày của màng mỏng protein được hấp thụ là không đủ dể làm bền các nhủ tương và bọt

 Trong bảo quản:

Trang 7

- Sự thủy phân thường giải phóng ra các peptid có dính gốc leuxin hoặc phenylalanin có vị đắng nên làm giảm tính cảm quan của sản phẩm

b Thủy phân hoàn toàn: Thủy phân hoàn toàn thành các acid amin Tạo ra các

sản phẩm như nước mắm, tạo ra nguồn acid amin không thay thế để bổ sung vào các loại thực phẩm có nguồn protein kém hoặc không hoàn hảo

3 Ảnh hưởng của nhiệt độ

Phần lớn các protein của cơ chất đều bị biến tính và tạo ra tập hợp khi nhiệt độ từ 45-60oC

• Myoglobin bị biến tính khiến cho màu sắc của thịt bị biến từ đỏ sang nâu xám do tạo ra sắc tố ferihemocrom

Tới 50°c thịt vẫn giữ màu sắc Giữa 50°c và 70°c thịt trắng ra và cho dung dịch màu đỏ Lớn hơn 70°c thịt có màu nâu và dịch mất màu do Myoglobin bị biến tính Cac biến đổi của Myoglobin liên quan đến các xử lý công nghệ quyết định nên màu sắc của thịt và các sản phẩm thịt theo bảng tóm tắt:

Trang 8

Hình 1.2 Các biến đổi chính của Myoglobin trong thịt

• Với calogen thì trong quá trình gia nhiệt đến 55oC phân tử bị co ngắn đi 1/3, khi gần 61oC thì gần ½ số sợi colagen bị co Khi nhiệt độ đến gần 100oC thì colagen bị hòa tan và tạo thành gelatin Khi gia nhiệt có áp suất ở 115°c và 125°c thì colagen hoà tan rất nhanh chóng Gclatin có khả năng chịu lực cắt kém nhưng khả năng giữ nước rất tốt

• Ngược với colagen , elastin gần như không bị biến đổi trong quá trình nâu

Ở nhiệt độ 100°c và có nước thì elastin cũng chỉ bị trương ra thôi

Các protein tơ cơ sẽ giảm độ hoà tan khi nhiệt độ giữa 40°c và 60°c vì lúc này mạch polypeptide bị giãn và bị keo tụ Khi nhiệt độ trên 70°c thì xảy ra

Trang 9

phản ứng khử sulfur để tạo H2S Chính H2S này làm đen các hộp thịt Khi nấu khả năng giữ nước của tơ cơ cũng giảm Nước được giai phóng ra một phần đi vào nước dịch , phần khác bị nhốt ở trong gelatin Khi nấu tính chất cảm quan của thịt cũng thay đổi H2S và hợp chất chứa s tạo ra làm cho thịt có mùi Phản ứng Maillard xuất hiện khi nhiệt độ gần 90°c cũng làm cho thịt bị sẫm màu

4 Ảnh hưởng của lạnh đông

Lạnh đông là phương pháp bảo quản thịt rất tốt, tuy nhiên cũng làm xấu đi một số tính chất của thịt Các biến đổi xảy ra khi làm lạnh đông (như mất nước ,kết cấu thay đổi ) phụ thuộc vào tốc độ làm lạnh , nhiêt độ tối thiểu đạt được và thời gian bảo quản.

Khi nhiệt độ là -l°c thì có 2% nước trong thịt dạng đá và lên tới 50% khi nhiệt độ giảm xuống -2°C

Nồng độ các chất hoà tan trong nước chưa đông tăng lên do đó làm cho nhiệt độ càng giảm hơn Ớ điểm ơtecti ,dung dịch là bão hoà , chất tan và đá cùng đóng rắn Vậy là ở trên nhiệt độ ơtecti trong thịt tồn tại các vùng trong đó pha lỏng chứa các chất hoà tan rất đậm đặc Ớ nhiệt độ lạnh đông thông thường , (từ -20°c đến -35°C) , 90% nước đông lại làm cho nồng độ các chất hoà tan trong nước chưa đông tăng lên 10 lần Trong vùng có mặt dung dịch này thì protein biến tính càng mạnh mẽ do tăng lực ion và do pH thay đổi Độ trích ly của actomiozin ở thịt đã được làm đông lạnh và được bảo quản ở nhiệt độ -30°c thực tế không có gì thay đổi Ngược lại trong thịt được bảo quản giữa - l,5°c và -20°c actomiozin trở nên khó trích ly hơn Có hiện tượng này là do actomiozin

bị giải trùng hợp thành G- actin và Miozin , trong môi trường có trường lực ion cao , hai chất cuối này sẽ tạo ra những tập hợp không hoà tan Các tập hợp giữa actomozin và acid béo cũng được tạo ra trong trường hợp này

Lạnh đông cũng có thể làm thiệt hại cấu trúc của tế bào Khi làm lạnh chậm thì các tinh thể nước đá lớn sẽ tạo ra ở trong môi trường ngoại bào Ap suất thẩm thấu khởi đầu của nó bé hơn của môi trường nội bào nên nước sẽ chuyển từ môi trường nội bào ra môi trường ngoại bào Tức thì lực ion trong môi trường nội bào tăng lên đáng kế’, tế bào bị tiêu nguyên sinh và các protein bị biến tính Khi làm lạnh nhanh sẽ làm ra nhiều tinh thể nước đá ở trong thịt và do đó

sự chuyển nước giữa môi trường nội bào và ngoại bào là tốì thiểu , lúc này sự

Trang 10

biến tính protein là không lớn.

Hậu quả chính của sự biến tính protein là khả năng giữ nước bị giảm , sự chảy dịch xuất hiện ngay khi làm tan giá Dịch chảy ra thường chứa các vitamin , các muôi khoáng , các axít amin Tổn thất về giá trị dinh dưỡng ít nhưng tổn thất về trọng lượng có thể rất lớn , thịt trở nên khô và xơ

5 Ảnh hưởng của sự khử nước

Sự khử nước thịt cho dù làm bằng phương pháp sấy thăng hoa cũng kèm theo sự làm giảm khả năng giữ nước sau khi được tái hydrat hoá và làm cứng cấu trúc Sở dĩ có những biến đổi này là do tương tác giữa các phân tử actomiozin qua cầu muôi trung gian Nếu có mặt saccaroza thì hiện tượng này giảm đi

III Sự biến đổi của protein thịt trong quá trình chế biến thực phẩm

1 Sự biến tính và sự đông tụ

Khi chế biến thịt, những protein của mô cơ bị biến tính dần theo mức độ sản phẩm bị đun nóng Sự biến tính bắt đầu ngay ở những nhiệt độ thấp và tăng nhanh cho tới 60-65oC Ở nhiệt độ này, 90% protein hoà tan trong nước bị biến tính

Kèm theo sự biến tính là bởi nhiệt là sự đông tụ của các protein Biểu thị bằng các gel protein nén chặt vào nhau ở bên trong các sợi cơ Hiện tượng này làm nước bị đẩy ép ra ngoài, đường kính sợi cơ bị co rút lại

Khi nhiệt độ tăng lên khoảng 600C, chiều dài của những bó colagen bắt đầu ngắn lại và thể tích tăng lên Bên cạnh đó, sự đồng thể hoá xảy ra, cấu trúc hình sợi

bị phá huỷ, chuyển thành một khối đồng nhất trong suốt Quá trình này gọi là sự chín

Khi để nguội, khối colagen đã chín không phục hồi cấu trúc, chỉ một số ít liên kết ngang giữa các mạch peptid hình thành trở lại, làm bó sợi colagen giãn nhẹ

Trang 11

Hình 1.3 Colagen

3. Sự tan rã của colagen

Sự chín colagen là giai đoạn đầu trong sự phân huỷ cấu trúc ban đầu của colagen Khi nhiệt độ tăng cao, các cầu nối ngang giữa các mạch peptid bị cắt đứt, làm bó colagen bị tan rã chuyển thành glutin Hiện tượng này làm cho độ bền vững của các màng quanh cơ bị suy yếu

Trong thực tế, có thể dùng enzym papain trộn với muối để ướp thịt Enzym hoạt động phân giải phá vỡ cấu trúc của colagen

Sự chuyển hoá của colagen thành glutin xảy ra càng nhanh khi nhiệt độ đun càng cao

4. Chất đông glutin

Khi colagen bị phá huỷ, chuyển thành glutin Glitin chuyển vào nước tạo thành chất đông Khi nhiệt độ hạ thấp, sự đông đặc của glutin xảy ra tạo nên khối đông

5. Sự biến đổi protein trong quá trình ướp muối

Trong quá trình ướp muối, do sự xâm nhập của muối ăn và những chất khác vào mô của thịt và sự tác động tương hỗ giữa chúng với protein nên các tính chất

lý, hoá sinh của protein bị thay đổi

Trang 12

Khi nồng độ muối thấp (2-5%), các ion muối bao bọc lấy các nhóm chức của protein làm tăng tính hydrat và hoà tan

Ở nồng độ muối cao hơn, gây tác dụng kết tủa protein có trong thịt

IV Sự biến đổi protein thịt trong quá trình bảo quản

Dựa vào những biểu hiện bên ngoài, người ta chia một cách quy ước những

sự biến đổi ở thịt sau khi giết thành 3 thời kỳ:

- Tê cóng sau khi giết

- Chín tới

- Tự phân

Sự biến đổi tiếp theo của thịt sau ba thời kỳ này đó là sự phân hủy thối rữa

1. Sự tê cóng sau khi giết

Tê cóng sau khi giết của các sbắp cơ là kết quả của sự phát triển của quá trình hoá sinh phức tạp do enzym mà đặc trưng của nó khác với các quá trình sống

Đó chủ yếu là các quá trình phân giải, bao gồm:

- Phân huỷ glycogen thành acid lactic pH từ điểm trung hoà thành pH acid

- Phân huỷ glycogen thành các glucid có tính khử (glyco phân)

- Phân huỷ acid creatinphosphoric

- Phân huỷ ATP

- Kết hợp actin với myozyn thành phức chất không tan (tạo độ rắn của mô cơ)

- Sự phát triển tê cóng hoàn toàn xảy ra với thời gian khác nhau phụ thuộc vào đặc điểm động vật và các điều kiện xung quanh

- Vào lúc này: độ rắn của thịt tăng 25%, độ cản cắt tăng lên 2 lần Thịt như thế sẽ có

độ rắn lớn kể cả sau khi nấu

- Thịt ở trạng thái tê cóng sau khi giết: tiêu hoá bởi pepsin kém, hầu như bị mất mùi thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc

Thịt ở giai đoạn cứng xác chưa thích hợp trong sử dụng chế biến, vì chưa cho hương thơm vị ngon, khả năng hydrat hoá kém làm cho thịt luộc bị cứng, khô quắt, nước canh luộc thịt bị đục, không có vị ngọt đậm đà

Trang 13

2. Sự chín tới của thịt

Chín tới, đó là tập hợp những biến đổi về tính chất của thjt gây nên bởi sự tự phân Kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương vị thơm và vị, trở nên mềm mại tươi ngon So với thịt ở trạng thái tê cóng thì nó dễ tác động bởi enzym tiêu hoá hơn

- Do tác dụng của acid lactic, protein bị đông tụ:

- Mất khả năng kết hợp với nước

- Cơ thịt mềm

- Hương vị thơm ngon, dễ tiêu

Tác dụng của quá trình chín tới:

- Có tính acid nhẹ

- Ức chế được sự phát triển của vi sinh vật gây thối

- Thịt có mùi thơm ngon, dễ tiêu

Cơ chế của quá trình tê cóng và chín tới

- Tê cóng

Actin + miozyn Actomiozyn (không hoà tan)

- Chín tới (từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu)

Actomiozyn Actin + myozyn từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu)

3 Sự tự phân

- Nếu bảo quản thì chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài Thời kỳ này gọi là sự tự phân

- Tự phân đặc trưng bằng sự phân giải các bộ phận thành phần chủ yếu của mô cơ –

đó là protein và lipid dưới tác dụng của các enzym trong mô làm đứt các liên kết

Trang 14

peptid của các phân tử protein đồng thời phá huỷ chính protein đó và thuỷ phân chất béo

Đặc điểm của thịt khi sự tự thủy phân xảy ra

Sự phân giải protein kèm theo phá huỷ các thành phần cấu trúc hình thái học của mô cơ Do đó:

+ Độ rắn của thịt giảm đi

+ Sự tách dịch thịt tăng lên

+ Thịt có màu sắc hung nâu rõ

+ Thịt trở nên chua và có mùi khó chịu hơn

- Nếu để thịt nguội không đúng quy cách, các enzym có sẵn trong thịt phát triển mạnh phân huỷ protein thành NH3, H2S… Hiện tượng này xảy ra ở nhiệt độ 400C

và thiếu oxy gây ra

- Thịt tự phân có trạng thái cảm quan không tốt:

+ Có mùi chua khó chịu

+ Bề mặt ngoài đôi khi có màu xanh

+ Ở sâu trong khối thịt có mùi hôi, màu sắc đôi khi đỏ hoặc nâu

+ Không có vi sinh vật gây thối

+ Không có hại cho sức khoẻ người tiêu dung

Đến giai đoạn nhất định của sự tự phân, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm

4 Sự phân huỷ thối rữa (hiện tượng ôi thiu)

Trang 15

Một yếu tố bên ngoài hết sức quan trọng làm thay đổi hẳn tính chất của thịt,

đó là sự hoạt động của vi sinh vật:

+ VSV phân huỷ protein

+ VSV phân huỷ lipid

+ VSV phân huỷ các acid amin

Ở những điều kiện thích hợp, vi sinh vật phân huỷ các chất dinh dưỡng của thịt thành các chất đơn giản Chỉ có những vi sinh vật gây thối thì mới có khả năng phân huỷ thức ăn thành những chất có hại

Các sinh vật thường hiện diện trong thịt như E.coli, Staphylococus, Salmonella, Bacillus, Clostridium

Các dạng hư hỏng của thịt

- Hóa nhầy: giai đoạn đầu của quá trình hư hỏng thịt Các vi khuẩn thường thấy ở lớp nhầy:

• Micrococcus albus, M liquefaciens, M aureus, M candidus

• Streptococcus liquefaciens; E coli

• Bact alcaligenes, Bac mycoides, Bac mesentericus

• Pseudomonas

• Leuconostoc

• Lactobacillus, và một số loại nấm men

- Lên men chua

Các vi khuẩn thường thấy:

• vi khuẩn lactic

• một số loại nấm men

• nấm mốc

- Sự thối rữa

Các vi khuẩn thường thấy:

• Vi khuẩn hiếu khí: Proteus vulgaris, Bacillus subtilis, Bacillus mesentericus, Bacillus megatherium

• Vi khuẩn kỵ khí: Clostridium perfringens, Clost putrificum, Clost

Ngày đăng: 13/06/2015, 15:31

HÌNH ẢNH LIÊN QUAN

Hình 1.1. Cấu trúc của protein - SỰ BIẾN đổi của PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN và bảo QUẢN
Hình 1.1. Cấu trúc của protein (Trang 4)
Hình 1.2. Các biến đổi chính của Myoglobin trong thịt - SỰ BIẾN đổi của PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN và bảo QUẢN
Hình 1.2. Các biến đổi chính của Myoglobin trong thịt (Trang 8)
Hình 1.3. Colagen - SỰ BIẾN đổi của PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN và bảo QUẢN
Hình 1.3. Colagen (Trang 11)

TỪ KHÓA LIÊN QUAN

TÀI LIỆU CÙNG NGƯỜI DÙNG

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

🧩 Sản phẩm bạn có thể quan tâm

w