Công nghệ sau thu hoạch đối với các sản phẩm thịt

Tuy nhiên trong công nghiệp thực phẩm và thương nghiệp, người ta phân loại không chỉ dựa trên các chức năng sinh lý mà còn dựa trên các giá trị sử dụng, cho nên thành phần của thịt được

MỤC LỤC

5.1 Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm 2  

5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu 2  

5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò 3  

5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm 4  

5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt 4  

5.2 Thành phần và cấu trúc của thịt 6  

5.2.1 Thành phần của thịt 6  

5.2.2 Mô cơ 7  

5.2.2.1 Cấu trúc của mô cơ 7  

5.2.2.2 Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ) 8  

5.2.2.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril) 9  

5.2.2.4 Cấu tạo của xơ cơ (myofilament) 11  

5.2.2.5 Thành phần protein cơ 13  

5.2.3 Mô mỡ 15  

5.2.4 Mô liên kết 17  

5.2.4.1 Sợi collagen 17  

5.2.4.2 Sợi elastin 17  

5.3 Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ 17  

5.4 Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt 22  

5.4.1 Sắc tố thịt 22  

5.4.2 Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi 26  

5.4.3 Những yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt 28  

5.5 Phân loại chất lượng thịt 34  

5.5.1.Thịt bình thường, thịt PSE, thịt DFD và các yếu tố ảnh hưởng 34  

5.5.2 Một số phương pháp bảo vệ màu sắc của thịt tươi 35  

5.6 Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc 39  

5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ 39  

5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ 40  

5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt 40  

5.7 Khả năng giữ nước của thịt 44  

5.7.1 Nước và chất lượng thịt 44  

5.7.2 Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt 46  

TÀI LIỆU THAM KHẢO 51 

5 1 Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm

5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu

5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò

5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm

5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt

a Kỹ thuật gây choáng

Bất cứ phương pháp nào gây choáng thú trước khi hạ thịt đều là yếu tố gây stress cho con vật Chính vì lý do này, cần giảm thiểu tối đa stress tạo nên bằng cách tiến hành thao tác chính xác, nhanh và hiệu quả Nếu không, thịt có biểu hiện PSE (Pale, Soft, Exsudative – rỉ dịch, mềm và tái màu), các đặc tính chức năng của protein giảm, chất lượng kỹ thuật của thịt giảm và như vậy thịt nguyên liệu không thích hợp cho chế biến

b Kỹ thuật lấy huyết

Việc lấy huyết được thực hiện ở động mạch cảnh và tỉnh mạch cảnh Vết cắt phải nhỏ

để tránh sự nhiễm bẩn sau đó Việc lấy huyết dẫn đến việc loại nguồn cung cấp oxy từ máu, kích thích sự phân giải glycogen thành axit lactic làm giảm pH của quày thịt Tiến độ của quá trình phân giải này tùy thuộc vào nhiều yếu tố như kỹ thuật giết mổ, bản chất quày thịt, nhiệt độ bảo quản quày thịt,

Việc lấy huyết phải được tiến hành ngay, tốt nhất là trong pha co cứng và khi thú bất tỉnh Bất cứ một sự chậm trể nào cũng đều gây ảnh hưởng đến chất lượng thịt Nếu thú vùng vẫy mạnh trước khi chết sẽ sinh nhiều axit lactic tích lũy trong quày thịt làm

có biểu hiện xuất huyết trên cơ nhầm lẫn với biểu hiện bệnh lý cơ Hiện tượng xuất huyết này nhận thấy nhiều trên thú mệt so với thú khỏe mạnh

5.2 Thành phần và cấu trúc của thịt

5.2.1 Thành phần của thịt

Thịt là loại thực phẩm được hình thành bằng cách gia công thích ứng các súc thịt nguyên vẹn, hoặc là một bộ phận súc thịt của các loài gia súc, gia cầm (Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004)

Về phương diện sinh lý và mô học, người ta chia thịt ra thành: mô cơ, mô liên kết và toàn bộ biến thể của nó, mô máu, mô thần kinh và bạch huyết Tuy nhiên trong công nghiệp thực phẩm và thương nghiệp, người ta phân loại không chỉ dựa trên các chức năng sinh lý mà còn dựa trên các giá trị sử dụng, cho nên thành phần của thịt được chia thành:

- Mô cơ

- Mô mỡ

- Mô liên kết

40-62 15-40 6-8 8-18 0,6-0,8

49-58 4-18 7-11 18-38 0,8-1 (Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004)

Mô cơ và mô mỡ được xem là có giá trị sử dụng cao nhất trong các loại mô Thành phần của thịt phụ thuộc vào loài, giống, giới tính, độ tuổi, điều kiện chăm sóc và nuôi dưỡng con vật cũng như những thay đổi sau khi giết mổ xuất hiện trong mô dưới tác dụng của enzyme, vi sinh vật, thành phần không khí, và các yếu tố khác (Nguyễn Văn Mười, 2006)

5.2.2 Mô cơ

5.2.2.1 Cấu trúc của mô cơ

Toàn bộ hệ cơ trong cơ thể động vật được chia thành 2 nhóm lớn: cơ vân và cơ trơn Trong ngành thực phẩm, cơ vân đươc quan tâm nghiên cứu vì chúng chiếm tỉ lệ lớn nhất trên thân thịt, là nguồn cung cấp protein và acid amin thiết yếu cho nhu cầu dinh dưỡng con người

Hình 5.1 Cấu trúc của mô cơ Quan sát một bắp cơ cắt ngang (hình 5.1), mỗi mô cơ hoặc bắp cơ được bao bọc bên ngoài bởi một màng liên kết, gọi là màng ngoài bắp cơ (epimysium) Bên trong bắp cơ được chia thành nhiều bó cơ bậc 1, bậc 2 và bậc 3 Mỗi bó cơ được phân chia riêng biệt và bao bọc bởi một màng liên kết gọi là màng bao quanh bó sợi cơ (perimysium) Trong các bó sợi cơ, mỗi sợi cơ được tách riêng lẻ nhau nhờ lớp mô liên kết mỏng gọi

là màng trong cơ (endomysium)

5.2.2.2 Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ)

Sợi cơ có hình trụ, hình búp măng hoặc hình thoi, thon hai đầu và có kích thước lớn Một sợi cơ có đường kính trung bình khoảng 50µm và dài khoảng 50mm Cũng giống như các loại tế bào khác, xung quanh sợi cơ được bao bọc bởi lớp màng sợi cơ còn gọi

là sarcolemma Nhưng ngược lại với các loại tế bào khác, tế bào cơ có cấu trúc đa

sợi cơ.Chạy dọc theo chiều dài của sợi cơ là hệ thống vi quản T (T-tubules) bao vòng quanh theo chiều ngang sợi cơ Phần cấu tạo lớn nhất chiếm khoảng 80-90% cấu trúc sợi cơ là các vi sợi cơ (myofibrils) Phần nhỏ còn lại là ty thể (1-5%) và hệ thống mạng lưới cơ tương (sarcoplasmic reticulum) (hình 5.2)

Hình 5.2 Cấu trúc của hệ thống lưới cơ tương và ống vi quản T

5.2.2.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril)

Dưới kính hiển vi điện tử các vi sợi cơ được nhìn thấy phân biệt bởi các băng tối (A band - Anisotropic) và băng sáng (I band - Isotropic) phân bố suốt chiều dài sợi cơ (Hình 5.3) Đơn vị cấu trúc nhỏ nhất cấu tạo nên sợi cơ được gọi là đơn vị hạt cơ (sarcomere) hoặc đơn vị co cơ vân

Một đơn vị hạt cơ được giới hạn bởi hai vạch Z gần nhau và chúng được cấu tạo từ hai loại sợi mảnh có kích thước phân tử khác nhau gọi là xơ cơ (myofilament) Hai loại xơ

cơ này là xơ cơ dày myosin và xơ cơ mỏng actin Hai loại xơ cơ này sắp xếp theo một trình tự đặc biệt đan xen nhau theo chiều dọc của vi sợi cơ

Quan sát hình 5.3, xơ cơ dày myosin nằm ở trung tâm của sarcomere và không gắn vào vạch Z, được xác định là băng tối A Trong khi đó, xơ cơ mỏng actin kéo dài từ vạch Z

và có một phần lồng vào các xơ cơ dày myosin Băng tối I được xác định là vùng nằm

giữa vạch Z và phần cuối cùng của xơ cơ dày myosin

Trong suốt quá trình vận động và co cơ của động vật, chiều dài của băng tối A vẫn không thay đổi trong khi chiều dài của băng sáng I sẽ bị ngắn lại Điều này được xem

là một quy luật cơ bản dẫn đến lý thuyết giải thích sự co cơ

Trong băng tối A, khoảng cách giữa hai đầu mút của 2 xơ actin liên tiếp nhau được gọi

là băng H Băng H là một phần của sarcomere mà chỉ có sợi xơ cơ dày myosin và không có phần gắn vào xơ actin Nằm giữa băng H và cũng là trung tâm của sarcomere

là đường M được hình thành từ các cấu trúc sợi cực mảnh và có vai trò nối các xơ myosin với nhau theo chiều ngang của vi sợi cơ

Hình 5.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofbril)

Hình 5.4 Cấu trúc của xơ actin

(Nguồn: http://www.apsu.edu/thompsonj/Anatomy)

 Xơ dày

Myosin là thành phần protein chủ yếu cấu tạo nên xơ dày Myosin là protein hình sợi

có khối lượng phân tử lớn khoảng 520 Kda và có chiều dài phân tử khoảng 170nm Một phân tử myosin bao gồm 2 chuỗi polypeptids xoắn alpha, hai đầu myosin nặng đối xứng hình cầu và hai cặp myosin nhẹ như được biểu diễn trong hình 5.5 Phần đuôi dài là một cuộn xoắn alpha

Hình 5.5 Cấu trúc của một phân tử myosin

Để hợp thành xơ cơ dày các phân tử myosin sắp xếp thành bó với nhau Các đầu phình hướng về đầu tự do của xơ dày, còn đầu thon hướng về điểm giữa của xơ cơ, đồng thời chúng sắp xếp thành từng đôi một dọc theo chiều dài của xơ dày sao cho khoảng cách của hai đôi kế tiếp là 14,3nm và lệch vào trong không gian 120° (Hình 5.6) (Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

Hình 5 6 Một phần xơ cơ dày myosin

(Nguồn: http://www.apsu.edu/thompsonj/Anatomy)

Trong một đơn vị hạt cơ, đầu phình của phân tử myosin hầu như gần sát với xơ actin Khi co cơ, phân tử myosin kết hợp với actin tạo thành phức hợp actomyosin (hình 5.7) mỗi xơ cơ myosin có khoảng 300-310 đầu phình nhưng chỉ có khoảng 10-20% đầu phình này liên kết với actin khi co cơ (Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

Hình 5.7: Sự kết hợp của actin và myosin trong quá trình co cơ

5.2.2.5 Thành phần protein cơ

Như được đề cập ở phần trước cấu trúc của mô cơ rất phức tạp Ngoài actin và myosin

là 2 protein cơ bản cấu tạo nên mô cơ mà còn có một số lượng lớn các thành phần protein khác như titin, tropomyosin, troponin, M-protein, C-protein, …Các protein này đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc của mô cơ cũng như kiểm soát hoạt động co cơ Bảng 5.2 dưới đây cho biết hàm lượng và vị trí của một số protein cấu tạo nên mô cơ

Bảng 5.2: Thành phần protein và vị trí của chúng trong mô cơ

(Nguồn: Pearson & Young, 1989)

Protein Hàm

lượng (%)

phân tử (kDa)

Giữa 2 vạch Z Đường M

Xơ dày Đường M Giữa 2 vạch Z

5.2.2.6 Thành phần hoá học của mô cơ

Bảng 5.3: Thành phần hoá học của mô cơ (% trên căn bản ướt)

(Nguồn: Forrest et al., 1975)

Hợp chất không chứa Nitơ

Creatine và Creatine phosphate

Nuleotides (ATP, ADP, ) Amino acid tự do

Peptides (anserine,

1,5 0,5

0,3 0,3

carnosine, ) Hợp chất phi protein khác (NAF, NADP, creatinine…)

Chất khoáng

Kali Photpho Lưu huỳnh Natri Một số khoáng khác (magie, canxi, sắt, kẽm,…)

0,3 0,1

1,0 0,3 0,2 0,2 0,1 0,1

Thành phần hoá học của mô cơ gồm có nước, protein, lipid, glucid, các chất hoà tan chứa nitơ và không chứa nitơ, chất khoáng, vitamin, … (Bảng 5.3) Như được biết, thịt đặc biệt là nguồn dinh dưỡng cung cấp một lượng lớn sắt ở dạng dễ dàng hấp thu vào

cơ thể Trong dinh dưỡng con người, tất cả thành phần hoá học của thịt được sử dụng trong cơ thể nhằm mục đích sinh tổng hợp các chất cần thiết cho cơ thể cũng như cung cấp năng lượng cho hoạt động của cơ thể (Nguyễn Văn Mười, 2006)

5.2.3 Mô mỡ

Trong quá trình phát triển của động vật, một số tế bào mô giữa khác biệt nằm trong mô liên kết bắt đầu tích luỹ lipids và chúng được xác định là các nang mỡ Sau đó các nang mỡ này tiếp tục tích luỹ dần các giọt lipids và cuối cùng chúng kết hợp với nhau tạo thành các tế bào tạo mỡ Các tế bào mỡ này có đường kính khoảng 130-150µm Sự tích tụ các tế bào tạo mỡ xảy ra xung quanh mạch máu trên nhiều vị trí khác nhau của

cơ thể Và từ đó các mô mỡ được hình thành nơi mà các tế bào mỡ chiếm ưu thế và được kết nối với nhau bới mô liên kết không chặt chẽ

Mô mỡ là nguồn dự trữ năng lượng trong cơ thể động vật khi con vật bị đói, các mô

mỡ này sẵn sàng giải phóng chất béo vào trong máu cho các hoạt độngc huyển hoá khác của cơ thể Tuy nhiên, đối với vật nuôi với mức dinh dưỡng cao thì sự tích luỹ

mô mỡ có khuynh hướng tăng theo mức độ trưởng thành của con vật

Nhìn chung có thể phân biệt hai loại mô mỡ trong cơ thể động vật là mô mỡ trắng và

nâu Mô mỡ màu nâu là do chứa hàm lượng lớn chất nhiễm sắc (chromatin) và loại mô

mỡ này có khả năng biến đổi nguồn mỡ dự trữ thành năng lượng giữ ấm cho cơ thể

động vật trong khi mô mỡ trắng có vai trò phóng thích chất béo vào máu khi cơ thể

cần năng lượng cho các hoạt động khác Tuy nhiên trong hầu hết động vật nuôi thì loại

mô mỡ nâu này dần biến mất rất sớm sau khi sinh

Những mô mỡ nằm trong cơ được gọi là mỡ trong cơ và tạo thành vết lốm đốm trong

khối thịt nạc Trong thời gian gần đây, một lượng lớn người tiêu dùng có khuynh

hướng ưa chuộng thịt ít mỡ Tuy nhiên một lượng mỡ vừa phải vẫn được chấp nhận

Thành phần chính của mô mỡ là các acid béo hầu hết ở dạng triglycerid và thành phần

này sẽ biến đổi tuỳ theo loại, giống động vật Heo và gia cầm có thành phần acid béo

mà thường có trong thức ăn của chúng Vì vậy hàm lượng acid béo no trong mô mỡ

có thể làm giảm bằng cách bổ sung nguồn thức ăn giàu acid béo không no cho chúng

Động vật nhai lại như bò, cừu thì lại có nhiều acid béo no hơn heo và gia cầm Hàm

lượng acid béo không no có thể xem như chuẩn mực để đánh giá giá trị sinh học của

mô mỡ Cơ thể con người không thể tổng hợp được acid linoleic C17H31COOH và acid

linolenic C17H29COOH, nhưng có thể tổng hợp được một phần acid arachidonic

C19H31COOH từ acid linoleic

Bảng 5.4 mô tả hàm lượng các loại acid béo thiết yếu có trong mỡ động vật

(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

Loại mỡ Acid linoleic (%) Acid linolenic (%) Acid arachidonic (%)

Mỡ cừu 1,5-2,7 0,7-0,9 0,1-0,8

5.2.4 Mô liên kết

Trong cơ thể động vật, mô liên kết có vai trò liên kết các bộ phận lại với nhau Màng bao ngoài cơ, màng bao quanh bó sợi cơ, màng trong cơ, dây gân,…đều được cấu tạo bởi mô liên kết Thành phần cơ bản của mô liên kết là các sợi collagen và sợi elastin Thành phần hoá học của mô liên kết bao gồm:

Khi nâng nhiệt đến 90°C trong thời gian kéo dài dẫn đến hiện tượng nhiệt phân tropocollagen do các liên kết hydro giữa các phân tử peptid bị phá vỡ Sản phẩm của quá trình này là glutin Glutin trương nở mạnh trong nước và ở 40°C chuyển thành dung dịch, khi hạ nhiệt độ của dung dịch này sẽ tạo thành thịt đông

5.3 Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ

Sau giết mổ các tính chất cơ bản của thịt đều thay đổi, do sự huỷ các hệ sinh học

khi còn sống Nguyên nhân của sự phân hủy này là do sự trao đổi chất trong các mô chết ngừng lại, các quá trình hóa sinh thuận nghịch bởi enzyme chuyển thành quá trình không thuận nghịch Các quá trình tổng hợp bị đình chỉ và hoạt động phá hủy của các enzyme nổi lên hàng đầu, chính là sự tự phân hủy (còn gọi là sự tự phân) Nó là tập hợp của các giai đoạn nối tiếp nhau: Đình chỉ trao đổi chất; Phân hủy các mối liên kết cấu tạo thành các mô; Phân hủy các chất chính thành các chất đơn giản hơn Trên thực

tế, người ta chia các quá trình trên thành 2 nhóm cơ bản:

+ Sự chuyển hóa trong hệ protein dẫn tới sự biến đổi độ chắc (độ mềm mại) của mô

cơ

+ Sự biến đổi trong hệ các chất trích ly tạo cho thịt có mùi và vị nhất định

Quá trình biến đổi tự phân của thịt sau giết mổ có 3 giai đoạn: tê cứng, chín tới

(chín hóa học), tự phân sâu sắc (quá trình thối rửa)

5.3.1 Giai đoạn tê cóng sau khi chết

Ngay sau khi giết, mô cơ thịt tươi nóng bị suy yếu, có độ ẩm nhỏ, phản ứng môi

trường pH ≈ 6.8, mùi thơm và vị thể hiện không rõ ràng Sau khi động vật đình chỉ sự sống trong mô cơ sự tê cứng sẽ bắt đầu

Sự phát triển tê cứng hoàn toàn xãy ra với thời gian khác nhau, phụ thuộc vào đặc điểm động vật và các điều kiện xung quanh Thịt bò ở nhiệt độ 15 – 18oC sự tê cứng hoàn toàn bắt đầu xảy ra đến 10 – 12 giờ, ở nhiệt độ gần 00C sau 18 – 24 giờ Thịt trong giai đoạn này có độ rắn tăng hoảng 25%, độ cản cắt tăng lên hai lần và có độ rắn lớn kể cả sau khi nấu Giai đoạn này bất lợi cho quá trình chế biến, thịt có tính giữ nước kém, khả năng kết nối của protein ở giai đoạn này là kém nhất

Thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, tiêu hóa bởi enzyme pepsin kém và hầu như bị tước mất mùi thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc Tê cứng sau chết của bắp cơ là kết quả của sự phát triển các quá trình hóa sinh phức tạp do enzyme Chủ yếu là các quá trình phân giải:

+ Phân hủy glycogen để tạo thành acid lactic (glyco phân) và chuyển pH từ điểm trung hòa về phía acid (xảy ra trong môi trường yếm khí)

+ Phân hủy glycogen để tạo thành các gluxit có tính khử (amilo phân)

+ Phân hủy axit creatinphotphat

+ Kết hợp actin với myozin để thành phức chất actomyozin

+ Giải phóng amoniac ở dạng muối

Một số trong những quá trình này là nguyên nhân trực tiếp dẫn đến sự tê cứng sau khi giết, một số khác ảnh hưởng gián tiếp, còn một số thức ba nên xem như đồng thời

5.3.2 Giai đoạn chín tới của thịt

Giai đoạn chín tới gồm những biến đổi về tính chất của thịt, gây nên bởi sự tự phân sâu sắc, kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương thơm và vị, trở nên mềm mại tươi ngon so với thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, thịt có độ ẩm lớn hơn và dễ

bị tác dụng của enzyme tiêu hóa hơn

Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, nguyên nhân chủ yếu của sự cải thiện độ chắc, vị và mùi thơm của thịt trong thời kỳ theo sau của sự phát triển tê cóng sau khi giết vẫn còn chưa được xác định đủ rõ rệt Có thể giả thiết sự biến đổi tự phân là do tác dụng của các enzyme phân giải protein thuộc nhóm catepsin chứa tương đối ít trong mô cơ

Cetepsin được tìm thấy trong các cơ quan và mô khác nhau Tính hoạt động của nó trong các loại bắp cơ khác nhau không đồng nhất Chẳng hạn các bắp cơ đỏ hoạt động

ở chân gà giò tự phân mạnh mẽ hơn các bắp cơ ngực không hoạt động Các bắp cơ đỏ

ở đại gia súc có sừng, thỏ và chó có hoạt độ protein phân lớn hơn các bắp cơ trắng của gia cầm

Sau sự tê cứng cực đại sau khi chết, tương ứng với sự chuyển phần lớn actomiozin từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu Như vậy, vấn đề làm mềm mô trong thời kỳ đầuchín tới liên quan với quá trình ngược lại của quá trình gây nên tê cứng sau khi chết ở hệ cơ Bởi vậy sự suy yếu của bắp cơ trong thời kỳ này có thể được đặc trưng như là sự phân giải của quá trình tê cứng sau khi giết

Sự phân ly và suy yếu của actomiozin dẫn đến làm tăng số lượng trung tâm ưa

nước của các protein co rút, kết quả là khả năng liên kết với nước của mô cơ tăng lên, đạt được 85 – 87% theo khả năng liên kết với nước của thịt tươi Khả năng liên kết với nước của mô cơ về sau thực tế giữ nguyên mức độ này Sự làm mềm mô cơ tiếp theo

có liên quan tới việc phân giải các thành phần cấu trúc của sợi cơ dưới ảnh hưởng của enzyme phân giải protein

Trong thời kỳ đầu chín tới, vận tốc và mức độ sâu của sự protein phân không đáng kể

và các sản phẩm của sự phân giải này rất ít Tuy nhiên trong thời gian này số lượng protein miozin tăng lên, như vậy có sự phá vỡ mạch peptit của miozin

Cường độ biến đổi các tính chất của thịt và thời gian chín tới phụ thuộc vào nhiệt

độ của môi trường Đối với thịt gia súc lớn có sừng (động vật ở trạng thái bình thường trước khi giết) thời gian chín tới hoàn toàn như sau:

Nhiệt độ (0C) 1 - 2 10 - 15 18 - 20

Thời gian chín tới (ngày) 10 - 14 4 - 5 3

Tốc độ phát triển quá trình tự phân trong thịt không những phụ thuộc vào nhiệt độ,

mà còn phụ thuộc vào loài, tuổi, bộ phận trên súc thịt và trạng thái động vật trước khi giết

Thịt động vật già chín tới chậm hơn thịt động vật non, thịt bò đực chậm hơn thịt bò cái Sự biến đổi tự phân ở thịt những động vật ốm yếu và mệt nhọc kém sâu xa hơn và biểu hiện kém hơn so với thịt động vật khỏe mạnh và được nghỉ ngơi

Các chất trích ly của thịt chịu sự biến đổi quan trọng trong quá trình tự phân

Hương thơm, vị và một số tính chất khác của thịt phụ thuộc vào sự biến đổi này Trong điều kiện nhiệt độ dương thấp, sau khi giết 24 giờ, quá trình glyco phân sẽ giảm đi và quá trình phân giải amilo phân của glycogen sẽ phát triển trội hơn Quá trình này kéo dài hơi chậm trong suốt thời gian chín tới của thịt Sự tích lũy đường khử trong mô cơ tạo khả năng tăng nhanh và ổn định sự tạo màu của thịt bằng nitrat và nitrit khi ướp muối nó

Trong quá trình chín tới của thịt, hàm lượng purin tự do trong mô cơ, chủ yếu là

hipoxantin, tăng lên không ngừng Tương ứng với sự tăng hàm lượng chất khử bay hơi

và hipoxantin, cường độ hương thơm và vị của thịt và nước canh thịt cũng phát triển Axit glutamic tích lũy trong thịt đóng vai trò quan trọng đối với sự tạo vị của thịt Axit glutamic và cả dạng muối của nó là glutaminat có vị đặc trưng của nước canh thịt Axit glutamic tạo thành do sự khử amin hóa amit của nó là glutamic, kể cả trong quá trình chín tới cũng như là khi luộc thịt

Trong suốt thời gian bảo quản thịt ở nhiệt độ dương, trong mô vơ xãy ra sự tăng

nitơ amoniac do sự khử amin hóa các axit adenilic và glutamin

Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài Thời kỳ này gọi là tự phân sâu xa

Tự phân sâu xa được đặc trưng bằng sự phân giải các thành phần chủ yếu của mô –

đó là protein và chất béo dưới tác dụng của các enzyme có trong mô Sự phân giải này bắt đầu ngay trong thời kỳ chín tới, nhưng ở thời gian đó còn chưa xãy ra việc giảm proteinmột cách đáng kể Trong thời gian tự phân sâu xa, các enzyme của mô catepsin

và peptidaza xúc tác mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptit của các phân tử protein đồng thời phá hủy chính protein đó Ngay trong thời gian này xảy ra sự phân giải thủy phân chất béo một cách mạnh mẽ do tác dụng của lipaza

Sự phân giải protein kèm theo phá hủy các thành phần cấu trúc hình thái học của

mô cơ Do đó độ rắn của thịt giảm đi và sự tách dịch sẽ tăng lên Đồng thời th ịt có màu sắc hung nâu rõ, vị trở nên chua và khó chịu hơn Đến giai đoạn nhất định của sự

tự phân sâu xa, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm

5.3.4 Các phương pháp làm tăng quá trình chín tới của thịt

Những nhà nghiên cứu đã có ý đồ nghiên cứu các điều kiện để tăng nhanh quá trình chín tới Khi đó trước hết phải chú ý đến độ mềm mại của thịt, như là chỉ tiêu chủ yếu Xuất phát từ cơ sở lý thuyết của quá trình này có thể cải thiện mạnh mẽ độ chắc của thịt khi chín tới bằng các con đường sau đây:

- Kìm hãm sự bắt đầu hoặc sự phát triển tê cóng sau khi giết Ở đây cần chú ý sự adrenalin hóa động vật giết mổ, có nghĩa là dựa vào máu động vật chất adrenalin 3 giờ trước khi giết Việc này gây phân giải glicogen lúc động vật còn sống Thịt những động vật như vậy có độ pH cao (6,4 – 6,9) và mềm mại hơn

Phương pháp khác để kìm hãm sự tê cóng thịt là demotin hóa gia súc giết thịt Để demotin hóa gia súc trước khi giết, người ta áp dụng chế phẩm có hoạt tính hóa sinh phức hợp là demotin Mục đích của demotin hóa là làm cho gia súc thôi vận động trước khi giết và gây nên sự biến chuyển quá trình trao đổi chất Nhờ đó đảm bảo được hoàn toàn hoặc giãm mạnh mẽ quá trình tê cứng sau khi giết

- Sự thúc đẩy tê cứng sau khi giết là làm suy yếu tê cóng có thể đạt được bằng cách duy trì súc thịt sau khi giết khoảng 4 – 5 giờ trong phòng có nhiệt độ 37oC Điều đó thúc đẩy quá trình tê cứng và quá trình suy yếu tiếp theo của sự tê cứng

- Người ta cũng đã giới thiệu phương pháp tăng nhiệt mô cơ bằng dòng điện cao tần tới 39 – 40oC Ở Mỹ đã áp dụng phương pháp tăng nhanh sự chín tới của thịt bằng cách dùng điện kích thích mô cơ không chậm hơn 1 giờ sau khi giết, (nên làm trước khi lột da) với việc làm lạnh thịt tiếp theo trong các điều kiện thường Việc kích thích bằng điện gây nên sự bắt đầu tê cóng nhanh hơn, kèm theo chuyển pH về phía axit trong vòng 3 giờ Theo lời các tác giả, thịt gia công bằng phương pháp này qua hai ngày bảo quản trong thiết bị lạnh ở 0,6 – 1,6oC sẽ đạt độ mềm mại đặc trưng của thịt chín tới ba tuần lễ trong cùng điều kiện nhiệt độ như vậy

5.4 Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt

Sau khi giết mổ, chất lượng thịt và các giá trị cảm quan như màu sắc, cấu trúc, khả năng giữ nước của thịt thường bị thay đổi bởi nhiều nhân tố Trong các giá trị cảm quan đó thì màu sắc là một đặc tính quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến quyết định mua của người tiêu dùng Bằng cách quan sát màu sắc của thịt, người tiêu dùng có thể nhận biết được chất lượng thịt xấu hay tốt Sự mất màu thịt có thể xảy ra không mong muốn trong suốt quá trình tồn trữ, phân phối và buôn bán lẻ bởi vì bản chất tự nhiên của thịt là dễ bị biến đổi bởi quá trình thuỷ phân sau giết mổ, hàm lượng sắc tố có trong thịt và tình trạng ôxi hoá của sắc tố Những biến đổi về màu sắc thịt sẽ ảnh hưởng trực tiếp đến sự chấp nhận của người tiêu dùng và ảnh hưởng gián tiếp đến lợi nhuận của người sản xuất

Màu sắc của thịt tươi được quyết định bởi ba thành phần chính của sắc tố thịt là myoglobin, cytochrome C và hemoglobin Myoglobin là thành phần chiếm ưu thế 80-95% sắc tố thịt trong khi hemoglobin chỉ chiếm khoảng 5-20% và cytochrome C chiếm một phần rất nhỏ

5.4.1 Sắc tố thịt

 Myoglobin

Phân tử myoglobin được cấu tạo từ hai phần cơ bản là globin và phần hem (hình 5.8) Chuỗi globin được cấu tạo bởi 153 acid amin được sắp xếp thành 8 chuỗi xoắn alpha Các chuỗi xoắn alpha này liên kết với nhau và bao quanh phân tử hem ở giữa

Phần hem bao gồm nguyên tử sắt (Fe) nằm ở vị trí trung tâm và có sáu liên kết phối trí trong đó có 4 liên kết với nitơ, một liên kết nối nguyên tử sắt với phần globin ở vị trí acid amin Histidine F8 và liên kết thứ sáu thì sẵn sàng kết hợp với ôxi hoặc các hợp chất hoá học khác Màu sắc của thịt sẽ được xác định bởi sự kết hợp của hem với các hợp chất khác nhau ở vị trí liên kết linh động thứ 6 Do đó hem là phần quan trọng nhất trong phân tử myoglobin quyết định màu sắc của thịt

Cấu trúc của phân tử myoglobin được đảm bảo là nhờ các tương tác không cực, cầu nối hydro và lưc Van der waals

Hình 5.8: Cấu trúc không gian của phân tử

 Các dẫn xuất của myoglobin

Trong thịt tươi myoglobin tồn tại ở nhiều dạng khác nhau và sự hình thành các dạng khác nhau của myoglobin tuỳ thuộc vào sự kết hợp của liên kết phối trí thứ 6 của hem với các hợp phần hoá học khác nhau Có 4 dẫn xuất thường gặp của myoglobin là oxymyoglobin (Fe2+), deoxymyoglobin (Fe2+), metmyoglobin (Fe3+) và carboxymyoglobin (Fe2+) (Hình 5.10)

- Deoxymyoglobin:

Deoxymyoglobin là thành phần chiếm ưu thế trong thịt khi môi trường xung quanh vắng mặt ôxi hoặc ôxi hiện diện rất ít (<1,4 mmHg; Mancini & Hunt, 2005)

Deoxymyoglobin có màu đỏ tía đặc trưng thường thấy ở thịt được bao gói chân không hoặc ở trung tâm của khối thịt lớn Ở dạng này, không có thành phần nào kết hợp với nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kế phối trí 6 và nguyên tử Fe có hoá trị 2 Deoxymyoglobin rất kém bền, trong môi trường có ôxi nó sẽ chuyển hoá thành oxymyoglobin hay metmyoglobin tuỳ thuôc vào áp suất riêng phần của ôxi trong môi trường xung quanh khối thịt

- Oxymyoglobin:

Oxymyoglobin tạo màu sắc đỏ đẹp cho thịt Đây là dạng mà ôxi kết hợp với nguyên tử

Fe của hem ở liên kết phối trí thứ 6 và nguyên tử Fe ở trường hợp này có hoá trị 2 Thông thường sự hình thành của oxymyoglobin xảy ra rất nhanh ở bề mặt thịt do sự có mặt phong phú của ôxi Tuy nhiên độ dày của lớp oxymyoglobin này trong khối thịt phụ thuộc vào áp suất ôxy riêng phần, hoạt động của các enzyme có sử dụng oxy, nhiệt độ và hoạt động hô hấp duy trì sự sống của cơ (Lawrie, 1998) Theo thời gian, oxymyoglobin sẽ dễ dàng bị ôxi hoá để tạo thành metmyoglobin bởi vì ôxi không chỉ

có tác dụng kết hợp với myoglobin mà còn ôxi hoá oxymyoglobin hoặc deoxymyoglobin thành metmyoglobin

Sự hình thành metmyoglobin thường xảy ra nhanh chóng trong môi trường có ít oxy

và xảy ra chậm trong môi trường khí quyển thường với khoảng 20% ôxi (Cornforth và Jayasingh, 2004) Do đó trong quá trình bảo quản thịt tươi, sự mất màu thịt có thể hạn chế bằng cách tăng cường hàm lượng ôxi hoặc loại bỏ hoàn toàn ôxi ra khỏi môi

Thêm vào đó sự hình thành metmyoglobin còn phụ thuôc vào nhiều nhân tố khác như

pH, nhiệt độ, sự phát triển của vis sinh vật và các tác nhân ôxi hoá như muối nitrate, muối ăn đều làm cho tốc độ hình thành metmyoglobin tăng (Cornforth và Jayasingh, 2004)

- Carboxymyoglobin:

Carboxymyoglobin là một dạng dẫn xuất của myoglobin liên quan đến những nghiên cứu gần đây về cải biến khí quyển tồn trữ bằng phương pháp bao gói (MAP) Ở dạng này CO liên kết với nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kết thứ 6 và có màu đỏ rất đẹp Đặc biệt là carboxymyoglobin rất bền so với dẫn xuất oxymyoglobin bởi vì CO có ái lực cao hơn nguyên tử ôxi khi kết hợp chúng vào nguyên tử sắt của myoglobin (Lawrie, 1998) Chính vì vậy ngày nay CO được sử dụng ở liều lượng thấp trong kỹ thuật MAP để duy trì màu sắc sáng đẹp của thịt tươi

 Cytochrome C

Cytochrome C là thành phần không quan trọng của sắc tố thịt bởi vì nó hiện diện trong thịt với số lượng rất nhỏ Cytochrome C được cấu tạo bởi 121 acid amin và có khối lượng phân tử khoảng 13.300Da Chức năng của Cytochrome C trong mô là vận chyển electron

 Hemoglobin

Giống như myoglobin, hemoglobin cũng là một protein phức tạp chủ yếu hiện diện ở trong máu Hemoglobin có khối lượng phân tử khoảng 64.500 Da và được tạo thành bởi 610 acid amin Mặc dù hemoglobin và myoglobin có cùng chức năng là kết hợp với ôxi để cung cấp cho hoạt động chuyển hoá của cơ thể động vật, nhưng vai trò của chúng lại khác nhau Hemoglobin vận chuyển ôxi từ phổi đến mô và lấy CO2 ra khỏi

mô trong khi myoglobin có vai trò dự trữ ôxi trong mô Thực ra hemoglobin không đóng vai trò quan trọng trong màu sắc của thịt bởi vì hemoglobin chủ yếu hiện diện trong máu và hầu hết hemoglobin sẽ bị mất theo máu khi giết mổ