Luận văn công nghệ thực phẩm Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ thực phẩm

Định nghĩa Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi vàtham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có xương sống.Loại co

EM XIN CHÂN THÀNH CẢM ơn tập thể

quý thầy cô Khoa Công nghệ Hoá học, nhất là là

bộ môn Hoá học Thực phẩm đã cung cấp nhữngkiến thức nền tảng giúp em hoàn thành luận vănnày

Đặc biệt em xin chân thành cảm ơn cô TrầnThị Thu Trà đã tận tình chỉ bảo, giúp đỡ, tạo điềukiện tốt nhất cho em trong suốt thời gian em thựchiện luận văn

Sau cùng là lời cảm ơn tôi gởi đến gia đình,người thân và bạn bè đã luôn động viên giúp đởtôi trong suốt quá trình học tập cũng như trongquá trình thực hiện luận văn

THÁNG 1/2008, TP HỒ CHÍ

MINH SINH VIÊN THỰC HIỆN

Danh mục bảng vi

Danh mục hình.viii CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1

1.1 Giới thiệu về collagen – nguồn nguyên liệu để sản xuất gelatin 1

1.2 Định nghĩa gelatin 6

1.3 Lịch sử phát triển các ứng dụng của gelatin 7

1.4 Cấu tạo của gelatin 8

1.5 Phân loại gelatin 10

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN 13

2.1 Nguyên liệu sản xuất gelatin 13

2.2 Nguyên tắc sản xuất gelatin 14

2.3 Sự thay đổi cấu trúc từ collagen sang gelatin 15

2.4 Phương pháp sản xuất gelatin trong công nghiệp 16

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN 20

3.1 Điểm đẳng điện 20

3.2 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin 21

3.3 Độ nhớt 22

3.4 Khả năng tạo gel 24

3.5 Khả năng tạo màng của gelatin với các phụ gia khác 38

CHƯƠNG 4 QUÁ TRÌNH HÒA TAN GELATIN VÀ TÍNH LƯU BIẾN HỌC CỦA DUNG DỊCH GELATIN 43

4.1 Quá trình hòa tan bột gelatin 43

4.2 Độ nhớt của dung dịch gelatin 47

4.3 Thời gian và nhiệt độ cần thiết để định hình dịch gelatin 47

4.4 Tối ưu hóa quá trình trong sản xuất 48

CHƯƠNG 5 CÁC LĨNH VỰC ỨNG DỤNG GELATIN 52

5.1 Gelatin trong công nghiệp thực phẩm 52

5.2 Gelatin trong công nghiệp dược phẩm 80

5.3 Gelatin trong lĩnh vực nhiếp ảnh 85

5.4 Gelatin trong các ứng dụng khác 85

5.5 Vai trò của gelatin trong việc phòng ngừa bệnh thấp khớp và loãng xương 86

5.6 Khả năng đưa gelatin da cá vào trong các ứng dụng công nghiệp 91

5.7 So sánh gelatin với các chất cạnh tranh trong các ứng dụng 94

TÀI LIỆU THAM KHẢO 103

PHỤ LỤC 110

Bảng 2.1 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) 16

Bảng 3.1 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin 21

Bảng 3.2 Giá trị G’ đo được cho các mẫu gel khác nhau 34

Bảng 3.3 Sự khác biệt về tính chất của màng gelatin được tạo thành từ 2 phương pháp khác nhau 39

Bảng 3.4 Phần trăm khả năng trương nở của màng 90:10 (w/w) gelatin/lignin tại các giá trị pH khác nhau 42

Bảng 5.1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm 52

Bảng 5.2 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghiệp sản xuất bánh kẹo 56

Bảng 5.3 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “gum” 57

Bảng 5.4 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “chewy candy” 59

Bảng 5.5 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “marshmallows” 61

Bảng 5.6 Ảnh hưởng của gelatin lên các thông số đâm xuyên và sự đông tụ của gel từ sữa 66

Bảng 5.7 Loại và lượng gelatin sử dụng trong công nghiệp chế biến sữa 70

Bảng 5.8 Những vấn đề thường gặp trong quá trình sản xuất sữa và các sản phẩm từ sữa có sử dụng gelatin 70

Bảng 5.9 Lượng gelatin sử dụng trong quá trình lọc trong các sản phẩm đồ uống 74

Bảng 5.10 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghệ sản xuất thịt 76

Bảng 5.11 Ích lợi của gelatin thủy phân trong các thanh “snack” 77

Bảng 5.12 Ứng dụng tính năng công nghệ của gelatin thủy phân trong việc sản xuất các thanh “snack” 79

Bảng 5.13 Thành phần amino acid trong các loại thực phẩm khác nhau 88

Bảng 5.14 Nhiệt độ tan chảy và nhiệt độ tạo gel của các loại gelatin khác nhau 93

Bảng 5.15 Những chất cạnh tranh với gelatin trong các ứng dụng 95

Bảng 5.16 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính lưu biến học 97

Bảng 5.17 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính chất chức năng 99

Bảng 5.18 Ưu và nhược điểm khi sử dụng gelatin trong các ứng dụng 102

Bảng PL2 1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong thực phẩm 127

Bảng PL2 2Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong dược phẩm 128

Bảng PL2 3 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp 129

DANH M C HÌNH ỤC LỤC Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột 2

Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi  của collagen loại I ở bò 4

Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen 4

Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ 7

Hình 1.7 Gelatin dạng tấm 11

Hình 2.1 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 14

Hình 2.2 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển sang gelatin 15

Hình 3.1 Đặc tính lưỡng tính của gelatin trong dung dịch 20

Hình 3.2 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom 22

Hình 3.3 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin 23

Hình 3.4 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dịch gelatin 23

Hình 3.5 Độ nhớt của dung dịch gelatin loại B 6,67% ở 60oC 24

Hình 3.6 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin 25

Hình 3.7 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của gelatin 25

Hình 3.8 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline 26

Hình 3.9 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi ngẫu nhiên của gelatin 27

Hình 3.10 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin 29

Hình 3.11 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin 29

Hình 3.12 Ảnh hưởng thời gian lên độ chắc gel của mẫu gel gelatin nồng độ 6,66% ở 10oC 30

Hình 3.13 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin 30

Hình 3.14 Đồ thị biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’( ), lnG’’(o) đối với đường sucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% 31

Hình 3.15 Sự thay đổi giá trị G’ của các mẫu gelatin/đường ở 5oC trong vòng 10h phụ thuộc vào nồng độ đường (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose 32

Hình 3.16 Sự thay đổi giá trị G’ trong các mẫu gelatin/đường với nồng độ đường là 10% ở 5oC trong 10h 33

Hình 3.17 Cấu tạo gel của (a) 5%(w/w) gelatin, (b) 5%(w/w) tinh bột bắp, (c) 5% tinh bột bắp nếp, (d) 5% (w/w) gelatin/5% (w/w) tinh bột bắp, (e) 5%(w/w) gelatin/5%(w/w) tinh

bột bắp nếp 35

Hình 3.18 Cấu trúc mạng gel tinh bột/đường/gelatin 36

Hình 3.19 Ảnh hiển vi điện tử của mạng gel gelatin/pectin A 3:1, B 4,5:1 37

Hình 3.20 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin đến độ bền kéo ( ) và độ giãn ( ) của màng gellan/ gelatin khi có mặt NaCl 40

Hình 3.22 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin tới khả năng hòa tan trong nước ( ) và tỷ lệ trương nở ( ) của màng gellan/gelatin 41

Hình 4.1 Đường cong hòa tan của các dạng hạt gelatin cùng kích thước nhưng khác độ Bloom 44

Hình 4.2 Khả năng trương nở của bột gelatin phụ thuộc vào kích thước bột gelatin ở 18oC 44

Hình 4.3 Độ nhớt của dịch tạo khuôn trong “gummy” trái cây khi làm nguội phụ thuộc vào hàm lượng nước 48

Hình 4.4 Ảnh hưởng của nhiệt độ đến sự phân hủy gelatin ở pH=5 49

Hình 4.5 Sự giảm tương đối độ chắc của gel phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian lưu trữ50 Hình 4.6 Sự giảm tương đối độ chắc của gel của dung dịch gelatin 6,67% tại 60oC phụ thuộc vào pH và thời gian lưu trữ 50

Hình 4.7 Sự giảm độ chắc của gel gelatin sau 3h tại 70oC 51

Hình 5.1 Cấu trúc vi mô của các loại yoghurt khác nhau 67

Hình 5.2 Viên bao nang cứng 82

Hình 5.3 Viên bao nang mềm 82

Hình 5.4 Các bọt gelatin có tác dụng làm cầm máu 84

Hình 5.5 Plasma thay thế 85

Hình 5.6 Đặc điểm của khớp 87

Hình 5.7 Đặc điểm của bệnh khớp thoái biến 89

Hình 5.8 Vai trò của gelatin thủy phân trong sự kích thích tổng hợp collagen 90

Hình 5.9 Độ nhớt của dung dịch gelatin nồng độ 10% ở các nhiệt độ khác nhau 93

HìnhPL1 1 Máy đo cấu trúc LFRA 112 HìnhPL1 2 Máy đo cấu trúc TA.TX2 113

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]

1.1.1 Định nghĩa

Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi vàtham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có xương sống.Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quayquanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670- o

A Những sợi collagen này chiếmkhoảng 30% tổng lượng protein trong cơ thể người và một tỉ lệ cao hơn nữa trong cơ thểđộng vật Vai trò của những sợi này là tạo cấu trúc toàn vẹn và cung cấp các cơ chế riêngbiệt cho sự liên kết giữa các mô cơ Ví dụ như các sợi collagen chiếm chủ yếu trong sợidây chằng, ảnh hưởng đến khả năng nén ở các khớp sụn và tính linh động của mạch máu

và da Ngoài ra còn có loại những collagen không hình thành nên cấu trúc sợi và được tìmthấy với nhiều trong các phần nhỏ của mô Chúng đóng vai trò then chốt trong chức năngcấu trúc, bao gồm hình thành nên bộ khung và ngăn cản tính thấm được của chất nềntrong màng tế bào, liên các sợi với các thành phần chất nền khác và cố định hạ bì bằngcách liên kết nó với phần nền của màng tế bào

Theo quan điểm y sinh, collagen đóng vai trò quan trọng trong sự phát triển, hàn gắnvết thương, là thành phần hoạt hoá các tiểu cầu trong máu và sự hình thành mạch Thêmvào đó sự phát triển của một số bệnh di truyền được xác định là do sự đột biến trong cấutrúc gen của collagen Những rối loạn trong quá trình tổng hợp hoặc phân giải collagenđều được ghi lại như là nguyên nhân của nhiều căn bệnh phức tạp như chứng viêm khớp,

xơ gan, bệnh đái đường và ung thư cũng như những bệnh có liên quan đến sự lão hoá.Xét về mặt kinh tế, nguồn nguyên liệu giàu collagen dùng để sản xuất ra gelatin-chất có nhiều ứng dụng trong nhiều lĩnh vực khác nhau

1.1.2 Cấu tạo hoá học và hình dáng phân tử collagen.

Collagen là một loại protein có cấu trúc không đồng nhất Khác với các loại protein

có hình dạng cầu, collagen có dạng đường, giống như cấu trúc thớ, sợi (H.1.1)

Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột [63]

Hiện nay có khoảng 27 loại collagen đã được xác định

 Collagen loại I: trong da và xương

 Collagen loại II: trong sụn, thủy tinh thể của mắt

 Collagen loại III: trong thành mạch máu

 Collagen loại IV: có trong chất nền của màng ở các cơ quan trong cơ thể

 Collagen loại V: có trong dây chằng, giác mạc, kẽ hở giữa các mô

 Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn

 Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì

 Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong

 Collagen loại IX: có trong sụn

 Collagen loại X: có trong sụn bị khoáng hoá và phình to

 Collagen loại XI: có trong sụn

 Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen

 Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng

 Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen

 Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loạiXVII

 Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

 Collagen loại XVII: có trong da

 Collagen loại XVIII: có trong gan

 Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát triển

 Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu

90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III Collagen loại

I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân Collagen loại IIhầu như tồn tại ở các mô sụn Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi của độngvật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 510% Những loạicolagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc biệt

Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuấtgelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với khốilượng phân tử vào khoảng 100000g/mol Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm 334 đơn

vị lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2) Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn gồm 1526amino acid không tuân theo cấu trúc này

Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếmkhoảng 22% Proline thường xuất hiện ở vị trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuấthiện ở vị trí Y Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạo nênmạng không gian và tính chất tĩnh điện cho collagen

Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen Những aminoacid này giúp giới hạn sự quay của bộ khung polypeptide do đó góp phần tạo nên sự bềnvững cho cấu trúc xoắn ốc bậc 3 Nhóm hydroxyl của hydroxylproline đóng vai trò quantrọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3 của collagen Polypeptide của collagen màthiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc gấp khúc ở nhiệt độ thấp và sẽ không bền vững

ở nhiệt độ thân nhiệt

Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi  của collagen loại I ở bò [72]

Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen [63]

Collagen loại I bao gồm 3 chuỗi alpha mà hai trong chúng giống hệt nhau (alpha 1)

và một có sự khác biệt nhỏ (alpha 2) (cấu trúc bậc 1) Mỗi chuỗi sẽ cuộn về bên tay tráicủa đường xoắn ốc với mỗi 3 amino acid cho mỗi lượt (cấu trúc bậc 2) Ba chuỗi alphanày sau đó sẽ xoắn lại với nhau ở bên phải, tại vị trí cao hơn của đường xoắn ốc để hìnhthành nên cấu trúc chắc, dạng như sợi dây thừng (cấu trúc bậc 3) (H.1.3)

Những đơn vị cấu trúc bậc 3 này tượng trưng cho đơn vị cơ bản của sự hình thànhcollagen trong mô Chúng có chiều dài 300nm, đường kính 1,5nm Do sự phân bố, nhữngđơn vị cơ bản này được xếp so le nhau khoảng một phần tư chiều dài của chúng (cấu trúcbậc 4) Bốn đến tám phân tử collagen trong mặt cắt ngang hình thành nên đơn vị cơ bản

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

cho cấu trúc gọi là sợi collagen Tồn bộ cấu trúc này được ổn định và củng cố bằng cácliên kết ngang cộng hĩa trị Nhiều sợi collagen sau đĩ cũng liên kết ngang lại với nhauhình thành nên cấu trúc cơ bản cho mơ cơ

Collagen được hình thành bởi 20 loại amino acid Chín loại amino acid trong chúngđược xác định là cần thiết cho cơ thể con người, chỉ một ít methionine và trytophan hầunhư khơng cĩ trong collagen Sự hiện diện của cystein thỉnh thoảng được tìm thấy tronggelatin là đi từ collagen loại III, collagen loại I khơng chứa cystein

Collagen cũng chứa các đơn vị carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặcdisaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thơng qua nhĩmhydroxyl chức năng của amino acid Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loạicollagen và tình trạng sinh học Chức năng của các đơn vị carbohydrate vẫn chưa đượchiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tửcollagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu

Các bước hình thành nên collagen:

 Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom và trongmạng lưới nội chất

 Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen

 Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tại đầu C-

 Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen.

Đầu C Đầu N

s s s

s s s

Đầu C Đầu N

s s s

s s s

 Bước 3: Sự giấu các phân tử procollagen bằng cách hình thành lớp màng thêm baobọc

 Bước 4: Sự phân cắt các peptide định danh tại lớp màng bao bọc, kết quả là hìnhthành nên phân tử collagen.

 Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen

 Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau

Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếngLatin là “gelatus”, có nghĩa là màng hay chất làm đông Hiện nay, có nhiều cách khácnhau để định nghĩa gelatin:

 Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006): gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồn gốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật.

 Theo dược điển châu Âu (European Pharmacopoeia 5, 2005) : gelatin là một loại protein tinh chế, thu được bởi sự thủy phân một phần collagen bằng phương pháp acid (gelatin loại A), kiềm (gelatin loại B) hoặc ezyme

 Theo “ Food Chemical Codex 5 th , 2003” : gelatin là sản phẩm thu được bằng phương pháp thủy phân kiềm, acid hoặc ezyme collagen-thành phần chính của da, xương và mô liên kết ở động vật.

Người Ai Cập cổ cách đây 5000 năm đã biết sử dụng keo từ collagen làm chất kếtdính trong các vật dụng gia đình bằng gỗ (H.1.4)

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ [63]Năm 1682, trong ghi chép cách thức nấu ăn của một người Pháp tên là Papin đã tiết

lộ việc anh ta cố gắng thu được một hỗn hợp giống như jelly từ xương

Năm 1700, thuật ngữ gelatin được sử dụng rộng rãi lần đầu tiên ở châu Âu Gelatinxuất phát từ tiếng Latin là “gelatus” có nghĩa là đông cứng

Năm 1754, bằng sáng chế đầu tiên được cấp về việc sản xuất chất keo cho mộtngười thợ làm đồ gỗ Chất keo dán tự nhiên này được sản xuất dựa trên thành phần cơ bản

là gelatin và một vài chất khác

Năm 1871, phát hiện của bác sĩ người Anh Richard Leach Maddox đã đưa đến bướcđột phá trong lĩnh vực nhiếp ảnh Bác sĩ Maddox đã phát hiện ra rằng “ dry plate” với lớpbạc bromua-gelatin nhạy cảm hơn “wet plate” được sử dụng cho đến lúc bấy giờ Sau đónhững nghiên cứu sâu hơn của Charles Bennet đã hoàn thiện hơn phương pháp này Mộttrong những ưu điểm chính của kỹ thuật này là giảm thời gian rửa ảnh đi một cách đángkể

Năm 1875, đây là năm đánh dấu một mốc quan trọng trong lĩnh vực sản xuất gelatinngày nay Hàng loạt cơ sở sản xuất gelatin xuất hiện, và một lượng lớn gelatin được sảnxuất theo quy mô công nghiệp

Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mới đãđưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao

Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đã đượcthành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu

Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sựbảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quytrình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.

Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự xácđịnh, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vị, hình thành nên cấutrúc bậc 1 (B.1.1) Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và chuỗi có mộtđầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl Cấu trúc thường gặp của gelatin là Gly –

X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline) (H.1.5)

Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2 Ở cấu trúcbậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng, gọi là

“proto fibril”

Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,guanidino Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin Ngoài ra số lượngnhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine, hydroxyproline,hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định khả năng tạo liên kếthydro, quy định cấu trúc phân tử

Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

*Amino acid không thay thế

Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin

Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phương pháp sản xuất, nguyênliệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:

1.5.1 Phân loại dựa theo nguồn gốc nguyên liệu

Dựa vào nguồn gốc nguyên liệu để sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thànhhai loại:

 Gelatin động vật: là gelatin sản xuất từ da, xương, gân động vật có vú

 Gelatin cá: gelatin sản xuất từ da các loại cá như cá tuyết, cá trắm cỏ…

1.5.2 Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất

Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại:

 Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đi từ

da heo

 Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi từ

da bò và xương gia súc

1.5.3 Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài

Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:

 Gelatin dạng hạt

Hình 1.6 Gelatin dạng hạt

 Gelatin dạng tấm

Hình 1.7 Gelatin dạng tấm

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

1.5.4 Một số cách phân loại khác.

 Gelatin hòa tan trong nước lạnh

Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấythùng quay Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không Cấutrúc vô định hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy

Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và rấtmạnh Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là hoàntoàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân tử rất yếunên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn nhất có thể vàtạo thành cấu trúc tương tự gel

Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các dạnggelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt Trong khi gel gelatin loạinày đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông thường yêu cầunhiều thời gian hơn Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ chắc cao hơn ngay

cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng Để tránh sự tạo tảng và đảmbảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:51:7

 Gelatin thủy phân

Gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptid mạch ngắn Cácsản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực hiện quá trình thủyphân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun Toàn bộ thành phần vẫn giốngthành phần của gelatin ban đầu (89 93% protein, 2% tro và 5 9% ẩm) Gelatin thủyphân không có vị đắng, độ nhớt 2050mPa.s ở nồng độ dung dịch 35% ở 35oC, khốilượng phân tử dao động từ 300020000đvC do đó mà gelatin thủy phân được ứng dụngrộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau

 Gelatin biến tính bằng phương pháp hóa học

Các nhóm amino-, carboxyl-, hydroxyl- trong các amino acid của gelatin có thểphản ứng với các chất hóa học để làm biến đổi các đặc tính hóa học và vật lý của gelatin.Gelatin biến tính loại này được sử dụng chủ yếu trong lĩnh vực nhiếp ảnh và mỹ phẩm,việc sử dụng chúng trong lĩnh vực thực phẩm và y dược hiện đang bị cấm

CHÖÔNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN

Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm:

 Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồnnguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại Hiện nay nguồn nguyên liệunày vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1)

 Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin Da heo được cung cấp bởi các nhà sản xuất thịt.

 Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo quản bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi chúng được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin.

 Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thịt thì xương là sản phẩm phụ và được sử dụng để sản xuất gelatin Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải trải qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt Bước đầu tiên là xương được cắt

ra thành từng khúc dài khoảng từ 510mm Sau đó là công đoạn xử lý tẩy nhớt bằng nước nóng, sấy khô và phân loại Các mẩu xương này sẽ được lưu trữ trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng.

 Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng Quá trình khử khoáng

sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate.

 Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm đểsản xuất gelatin Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu này làchưa ổn định nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong tương lai

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN

Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]

Gelatin được sản xuất từ những nguyên liệu giàu collagen Thông qua các quá trình

xử lý (bằng acid, kiềm, hoặc enzym kết hợp với nhiệt độ) các liên kết ngang trong sợicollagen bị phân cách thành từng phần nhỏ, sau đó là sự duỗi thẳng mạch giúp tạo thànhgelatin hòa tan Quá trình thủy phân sẽ tạo ra:

 3 chuỗi alpha tự do

 1 chuỗi beta và 1 chuỗi alpha độc lập

 1 chuỗi gamma

Sự khác biệt giữa các chuỗi alpha, beta và gama là trọng lượng phân tử của chúng.Chuỗi alpha=80000125000đvC, chuỗi beta=160000250000đvC, chuỗigamma=240000375000đvC

63, 72, 76, 77, 82]

Một trong những thay đổi đáng chú ý từ collagen sang gelatin là sự thủy phân nhómamide của asparagine và glutamine Sự chuyển đổi này làm tăng các phần acid aspartic vàglutamic trong gelatin (H.2.2) Trong quá trình sản xuất gelatin từ da heo (gelatin loại A)thì da heo được xử lý trong môi trường acid loãng và thời gian ngắn do đó mà chỉ có mộtlượng nhỏ nhóm amid bị loại bỏ cùng với sự tăng nhẹ lượng acid Gelatin loại B được sảnxuất qua quá trình xử lý kiềm khắc nghiệt hơn và thời gian tiến hành cũng dài hơn do đó

mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine và glutamine trở nên triệt để hơn.Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳng điện của gelatin loại A và gelatin loạiB

Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển

sang gelatin [72]

Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thành ornithine,điều này xảy ra khi nhóm urea bị loại khỏi arginine Tuy nhiên, phản ứng này xảy ra kháchậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 810 tuần chỉ có khoảng 3% arginine bịchuyển đổi Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bị loại bỏ trong quá trình phân táchcác mối liên kết của collagen dẫn đến những thành phần như: isoleucine, serine, tyrosinetrong gelatin có hàm lượng thấp hơn trong collagen

Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54]

Amino acid Collagen loại I Gelatin loại A Gelatin loại B

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN

 Tiền xử lý nguyên liệu thô

 Trích ly

 Tinh sạch

 Cô đặc

 Sấy.

 Nghiền, sàng, trộn

2.4.1 Tiền xử lý nguyên liệu thô.

Quá trình tiền xử lý sẽ giúp chuyển đổi collagen thành dạng thích hợp cho quá trìnhtrích ly Quá trình này giúp tạo hiệu quả cho việc bẻ gãy các liên kết ngang cộng hoá trịcủa collagen để giải phóng ra những chuỗi alpha tự do, đồng thời giúp loại bỏ các thànhphần hữu cơ khác như máu, đường, chất nhầy… có trong nguyên liệu Hiệu quả của quátrình xử lý collagen liên quan đến tỷ lệ liên kết ngang có trong nguyên liệu Quá trình xử

lý bằng acid ít có tác động đến các liên kết trong collagen hơn so với dùng phương phápkiềm nên thường được dùng cho da heo hay ossein- các loại collagen còn trẻ, chưa trưởngthành Dựa vào phương pháp tiền xử lý này mà người ta phân loại gelatin thành 2 loại:gelatin loại A (dùng phương pháp acid), gelatin loại B (dùng phương pháp kiềm)

 Quá trình xử lý bằng acid:

Heo thường được giết mổ ở độ tuổi tương đối trẻ (khác với nhiều loại gia súc khác)

do đó ở da heo mức độ liên kết ngang chưa cao và da heo được xem là nguyên liệu thíchhợp nhất để áp dụng phương pháp xử lý bằng acid Acid sulfuric và acid clohydric thườngđược dùng, ngoài ra còn kết hợp với acid photphoric nhằm làm chậm quá trình tạo màu

Ưu điểm của phương pháp acid là thời gian xử lý nhanh

Tiến hành: nguyên liệu sau khi xử lý sạch được đem ngâm vào dung dịch acid nồng

độ không quá 5% Giá trị pH nằm trong khoảng 3,54,5, nhiệt độ tối thích là 15oC Quátrình xử lý bằng acid sẽ ngừng lại khi nguyên liệu đã được acid hoá hoàn toàn hay trương

nở tối đa Sau đó lượng acid dư được tháo bỏ và nguyên liệu được đem rửa bằng nướclạnh

Ossein cũng có thể được sử dụng theo phương pháp này nhưng ít phổ biến

 Quá trình xử lý bằng kiềm

Quá trình xử lí bằng kiềm thường được dùng cho da bò, ossein Nguyên liệu đượcngâm trong dung dịch kiềm trong vài tuần ở nhiệt độ môi trường Vôi là tác nhân phổbiến nhất, khá yếu, không làm tổn thất nguyên liệu vì quá trình thuỷ phân quá mạnh Tuynhiên, phản ứng xảy ra chậm, kéo dài đến 8 tuần hay hơn mới kết thúc Hỗn hợp gồm 3%vôi với lượng ít CaCl2 hay NaOH sẽ cho kết quả tốt hơn Nếu dùng NaOH thì quá trình xử

lí sẽ kéo dài khoảng 1014 ngày Quá trình này giúp làm phá vỡ các liên kết ngang trong

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN

collagen và hình thành nên collagen tan được trong nước, đồng thời loại bỏ tạp chất giúpquá trình trích ly được thuận lợi hơn

2.4.2 Quá trình trích ly.

Dùng nước ấm trích ly nhằm rửa sạch các chất hoá học đã dùng trong quá trình tiền

xử lý và tiếp tục làm đứt hẳn các liên kết trong nguyên liệu, hình thành các phân tửgelatin

Thông thường nhiệt độ trích ly khoảng 55900C, có thể trích ly nhiều lần để tănghiệu suất trích ly nhưng không được quá nhiều lần vì sẽ làm giảm chất lượng của gelatin(thường từ 24 lần, thời gian lần trích ly sau dài hơn lần trích ly trước)

Ngoài ra, có thể dùng phương pháp sấy phun nhằm tránh thay đổi tính chất củagelatin

CHÖÔNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Khi gelatin được ứng dụng trong các lĩnh vực công nghiệp khác nhau, các đặc tính

kỹ thuật của gelatin là yếu tố được quan tâm hàng đầu Các đặc tính này ảnh hưởng tớichất lượng sản phẩm, khả năng ứng dụng của gelatin vào các loại sản phẩm khác nhau Vìvậy cần phải nghiên cứu đầy đủ, sâu sắc các đặc tính kỹ thuật của gelatin nhằm nâng caokhả năng ứng dụng của gelatin

Hình 3.10 Đặctính lưỡng tínhcủa gelatin trongdung dịch [83]Điểm đẳngđiện của dungdịch gelatin phụthuộc vào:

+ Nguồn nguyên liệu: gelatin có nguồn gốc từ ossein thì IEP trong khoảng 6,5 7,5;

từ da heo thì IEP trong khoảng 7,59,0

+ Phươnng pháp sản xuất: gelatin được sản xuất bằng phương pháp acid có IEPtrong khoảng 6,59,0 Gelatin được sản xuất bằng phương pháp kiềm có IEP trongkhoảng 4,85,2 Sự khác nhau này là do các phản ứng làm phá vỡ các liên kết trong quátrình sản xuất Quá trình xử lí bằng kiềm đã cắt đứt hầu hết các liên kết và chỉ còn một tỉ

lệ nhỏ các nhóm amin

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Giá trị IEP và sự phân bố khối lượng phân tử sẽ có ảnh hưởng đến độ nhớt, độ bềngel của dung dịch gelatin… và từ đó quyết định đến khả năng ứng dụng của gelatin trongcác lĩnh vực khác nhau

Bảng 3.3 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin [72]

Phân đoạn phân tử Các đặc điểm chính

Q Có khối lượng phân tử rất lớn, 1520x106 dalton

Hình 3.11 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom [35]

3.3 ĐỘ NHỚT [35, 45, 54, 63, 72, 77, 82, 83]

Độ nhớt của một lưu chất là thông số đại diện cho sự ma sát trong của dòng chảy.Giống như các loại polymer khác, gelatin tạo ra độ nhớt trong dung dịch ở mọi nhiệt độ

và nồng độ

Độ nhớt của dung dịch gelatin phụ thuộc vào:

 Đặc tính nguyên liệu gelatin: theo Gudmunsson và Hafsteinsson, độ nhớt của dungdịch gel phụ thuộc vào sự phân bố khối lượng phân tử hơn là thành phần acid amincủa gelatin đó (H.3.3)

Hình 3.12 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin

A-da heo, B-da bò [83]

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

 Nồng độ dung dịch: độ nhớt của dung dịch đậm đặc phụ thuộc chủ yếu vào tươngtác thủy động học giữa các phân tử, dung dịch gelatin có nồng độ càng cao thì độnhớt của dung dịch càng cao (H.3.4)

Hình 3.13 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dịch gelatin [83]

 Nhiệt độ: trên 40oC độ nhớt của dung dịch gelatin sẽ giảm theo tỉ lệ mũ với độ tăngcủa nhiệt độ (H.3.4)

 pH của dung dịch: độ nhớt của dung dịch gelatin nhỏ nhất tại điểm đẳng điện (IEP)của loại gelatin được sử dụng (H.3.5)

Hình 3.14 Độ nhớt của dung dịch gelatin loại B 6,67% ở 60oC

phụ thuộc vào pH [83]

3.4 KHẢ NĂNG TẠO GEL [6, 12, 14, 17, 18, 30, 32, 38, 46, 48, 89, 61, 67, 68]

Quá trình tạo gel của gelatin liên quan đến hai quy luật cơ bản sau: đầu tiên là cácmối nối bên trong mạng phân tử trở nên sắp xếp có trật tự hơn, chắc hơn và kế đến làmạng phân tử được làm dày thêm Khi gel gelatin được hình thành thì có sự tái tạo mộtphần collagen (H.3.6&H.3.7)

Các nhà nghiên cứu nhìn chung chấp nhận rằng những khu vực giàu pyrolidinetrong chuỗi gelatin hoạt động như vị trí trung tâm trong việc hình thành nên những vùngliên kết khi nhiệt độ thấp ở những vùng này Và đặc biệt chuỗi glycine-proline-proline(hoặc hydroxyproline) có khuynh hướng chuyển về dạng xoắn proline-L-proline II, với sựtập hợp 3 dạng xoắn như thế sẽ hình thành nên cấu trúc tương tự như cấu trúc xoắn ốc củacollagen, chúng hoạt động như điểm hoặc khu vực chuyển tiếp trong mạng gel(H.3.8&H.3.9) Các khu vực chuyển tiếp này được ổn định nhờ vào mối liên kết hydrobên trong, mối liên kết này sẽ bị bẻ gãy ở nhiệt độ 3540oC dẫn đến gel tan chảy

Độ mạnh của gel chủ yếu phụ thuộc vào nồng độ, sự phân bố các phần pyrolidine vàhình dạng, kích thước chung của phân tử Độ mạnh của gel hầu như không phụ thuộc vàogiá trị pH trong khoảng pH=410 Ngoài khoảng giá trị pH này quá trình tạo gel trở nênchậm đi đáng kể, điều này có thể là do ảnh hưởng của sự thay đổi hệ thống điện tích, ngăncản khả năng các chuỗi tiến đến các vị trí thích hợp để hình thành nên vùng chuyển tiếp

Hình 3.15 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin [79]

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Hình 3.16 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của

gelatin [79]

Hình 3.17 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline [54]

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Hình 3.18 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi

ngẫu nhiên của gelatin [59]

Khả năng tạo gel là một trong những tính chất chức năng quan trọng nhất củagelatin Độ bền của gel khi đông được đặc trưng bởi độ Bloom Theo định nghĩa, độBloom là khối lượng tính bằng gam cần thiết tác dụng lên bề mặt gel tạo bởi ống cóđường kính 13mm để khối gel lún xuống 4mm Khối gel có hàm lượng gelatin là 6,67%được giữ ổn định ở 10oC trong 1618h Gelatin trên thị trường có độ Bloom trongkhoảng 50300 Bloom

Khả năng tạo gel của gelatin trong các loại dung môi khác nhau là khác nhau Vìvậy khi đánh giá khả năng tạo gel của gelatin cần chú ý điểm này, sau đây là ảnh hưởngkhả năng tạo gel của gelatin trong một số môi trường cơ bản

3.4.1 Gelatin trong nước

Gelatin trương nở khi được cho vào nước, hấp thụ một thể tích nước bằng 510 lầnthể tích của bản thân nó Khi được gia nhiệt đến nhiệt độ cao hơn điểm tan chảy, gelatin

đã trương nở hòa tan và tạo thành gel khi được làm nguội Quá trình chuyển đổi giữa

dạng dung dịch và dạng gel có tính thuận nghịch Ngoài ra, gel của gelatin bắt đầu tanchảy ở 2734oC và có khuynh hướng tan trong miệng Các tính chất này được sử dụngtrong nhiều quá trình chế biến thực phẩm.

Quá trình tạo gel của gelatin trải qua 2 giai đoạn:

 Giai đoạn 1: hấp thụ và trương nở trong nước để tạo dung dịch, xảy ra tốt ở nhiệt

độ ấm (45600C)

 Giai đoạn 2: tạo các liên kết ngang nối các phân tử gelatin với nhau, thường diễn ra

ở nhiệt độ thấp (8120C)

Khả năng hấp thụ nước của gelatin phụ thuộc vào đặc điểm nguyên liệu và các yếu

tố công nghệ khi tạo gel như pH, nhiệt độ, nồng độ các chất khác trong dung dịch

 pH của dung dịch gelatin

Theo Bonazzi, Ripoche, Michon và Traoré, 1997, khả năng khuếch tán nước caonhất tại pH = 6 với mẫu gelatin loại A Điều này có thể giải thích do mối liên hệ giữa khảnăng trương nở và điểm đẳng điện của dung dịch gelatin Điểm đẳng điện của dung dịchgelatin trong thí nghiệm khoảng 5,2 nên giá trị pH nào càng gần thì khả năng khuếch tánnước càng cao

Như vậy, tại điểm đẳng điện thì khả năng khuếch tán nước là cao nhất (H.3.10)

 Nhiệt độ của dung dịch gelatin

Nhiệt độ càng cao thì khả năng khuyếch tán của nước vào gelatin càng cao (H.3.11).Tùy điều kiện tiến hành, lĩnh vực ứng dụng mà sử dụng nhiệt độ hòa tan thích hợp đểkhông làm mất đi các đặc tính kỹ thuật của gelatin Thông thường nhiệt độ hòa tan gelatinthường không vượt quá 90oC

 Độ bền gel của dung dịch gelatin phụ thuộc vào khả năng hấp thụ nước của gelatin và khả năng hình thành liên kết ngang giữa các phân tử gelatin Thời gian để ổn định dung dịch gel hình thành liên kết ngang (thời gian trưởng thành) càng dài thì độ bền gel càng lớn cho đến khi đạt đến một giá trị bão hòa (H.3.12).

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Hình 3.19 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 170C, D: lượng nước khuếch tán (m2/s)

Hình 3.20 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]Thí nghiệm với 2 mẫu ở T = 100C, 240C tại pH = 4,6

Hình 3.21 Ảnh hưởng thời gian lên độ chắc gel của mẫu gel gelatin

nồng độ 6,66% ở 10oC [83]

 Nồng độ và loại gelatin

Trong dung dịch cùng một loại gelatin (cùng một giá trị Bloom), nồng độ gelatincủa dung dịch nào càng cao thì gel tạo thành càng chắc, độ bền gel càng lớn và ngượclại(H.3.13)

Trong dung dịch cùng một nồng độ gelatin, dung dịch nào có gelatin độ Bloom cànglớn thì gel tạo thành càng chắc, độ bền gel càng lớn và ngược lại (H.3.13)

Hình 3.22 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin [35]

3.4.2 Gelatin trong dung dịch

 Gelatin trong dung dịch đường

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Trong công nghiệp sản xuất thực phẩm, gelatin dùng nhiều nhất trong lĩnh vực kẹonên dung cần quan tâm mối tương tác của gelatin đối với các loại đường sử dụng Sau đó

là xét đến ảnh hưởng của các phụ gia khác thường dùng kết hợp trong sản phẩm vớigelatin

Hình 3.23 Đồ thị biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’( ), lnG’’(o) đối với đường

sucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% [17]

Khi nghiên cứu các tính chất lưu biến học của hỗn hợp gelatin/đường người ta nhậnthấy rằng khi nồng độ đường trong hỗn hợp nhỏ hơn 30% thì hỗn hợp có khả năng tạo gelyếu thể hiện qua giá trị G’(môđun đàn hồi) lớn hơn G’’(môđun nhớt) và khi nồng độ

đường trong hỗn hợp lớn hơn 30% thì hỗn hợp có tính chất của một chất lỏng thể hiệnqua giá trị G’’>G’(H.3.14).

Hình 3.24 Sự thay đổi giá trị G’ của các mẫu gelatin/đường ở 5oC trong vòng 10h phụ

thuộc vào nồng độ đường (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose [17]

Khi xem xét hỗn hợp gelatin/đường thì các nhà nghiên cứu nhận thấy giá trị

“pseudoplateau” (giá trị cân bằng) của G’ giảm cùng với sự tăng nồng độ dung dịchđường (H.3.15) Điều này chứng tỏ mối tương tác nội phân tử của hỗn hợp gelatin/đường

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

yếu hơn dung dịch chỉ có gelatin Sự giảm giá trị G’ khi có sự hiện diện của đường có thể

là kết quả của sự tăng khoảng cách các điểm nút mạng giữa các đoạn của chuỗi phân tử

do đó làm giảm các điểm rối trong nút mạng Sự phụ thuộc vào nồng độ đường còn có thểđược giải thích bằng sự di chuyển chậm chạp của protein kết tụ do sự tăng độ nhớt khi cómặt của đường

Giá trị “pseudoplateau” của G’ trong hỗn hợp gelatin với 10% các loại đường khácnhau được biểu diễn theo thứ tự sau: mẫu đối chứng (mẫu không có sự hiện diện củađường)>sucrose>glucose>xylose (H.3.16) Và nhân tố quan trọng ảnh hưởng tới độ bềncủa dung dịch gelatin-đường là nhóm e-OH của đường và giá trị G’ trong suốt quá trìnhphát triển của dung dịch đường-gelatin tăng theo sự tăng của nhóm e-OH theo thứ tựsucrose>glucose>xylose

Hình 3.25 Sự thay đổi giá trị G’ trong các mẫu gelatin/đường với nồng độ đường là 10%

ở 5oC trong 10h [17]

 Sự kết hợp giữa gelatin và tinh bột

Khi các hạt tinh bột được đưa vào nước và được nung nóng ở nhiệt độ dưới nhiệt độtạo gel thì các hạt tinh bột sẽ trương nở do amylose và amylpectin được giải phóng và trởnên hòa tan Nếu nồng độ đủ lớn và quá trình xử lý nhiệt tạo ra độ nhớt ở pha “paste” thìhỗn hợp sẽ tạo thành gel khi được làm nguội

Amylose được hòa tan trong suốt quá trình tạo gel sẽ có thể hình thành nên mạnggel sau quá trình thoái hoá của amylose Và quá trình thoái hoá này tạo khuynh hướngcho các phần tinh bột trở nên tăng sự không hoà tan khi được làm nguội Amylose nhạy