ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG

ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG

ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG

PHÁP TRẮC QUANG

Giảng viên hướng dẫn: ThS ĐỖ THỊ LONG

Sinh viên thực hiện: NGUYỄN HOÀNG BẢO KHUYÊN

MSSV: 10059181

Lớp: DHPT6

Khoá: 2010-2014

Tp Hồ Chí Minh, tháng 07 năm 2014

ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG

PHÁP TRẮC QUANG

Giảng viên hướng dẫn: ThS ĐỖ THỊ LONG

Sinh viên thực hiện: NGUYỄN HOÀNG BẢO KHUYÊN

MSSV: 10059181

Lớp: DHPT6

Khoá: 2010-2014

Tp Hồ Chí Minh, tháng 07 năm 2014

- Tìm hiểu về axit amin và anpha alanine.

- Khái quát các phương pháp xác định anpha alanine

- Tổng quan về phương pháp trắc quang

- Khảo sát quy trình phân tích anpha alanine và thuốc thử Cu2+ bằng phươngpháp trắc quang

3 Ngày giao khóa luận/đồ án:

4 Ngày hoàn thành khóa luận/đồ án:

5 Họ tên giáo viên hướng dẫn: TS Đỗ Thị Long

Đầu tiên em xin gửi lời cảm ơn đến cô TS.Đỗ Thị Long , người đã hướng dẫnhết sức tận tình và giúp đỡ em hoàn thành đồ án tốt nghiệp của mình

Đồng thời, em xin gửi lời cảm ơn đến Ban giám hiệu trường Đại học CôngNghiệp TP Hồ Chí Minh và các thầy cô Khoa Công Nghệ Hóa Sau gần 4 năm họctập tại trường, được thầy cô chỉ bảo, dạy dỗ tận tình, em đã tích lũy được lượng kiếnthức nhất định, học hỏi được một số kinh nghiệm quý báu không chỉ để hoàn thành

đồ án tốt nghiệp mà còn là hành trang giúp em đứng vững và theo đuổi ngành nghề

mà em đã chọn

Cuối cùng, em xin cảm ơn các bạn đã trao đổi kiến thức, kinh nghiệm và giúp

đỡ em rất nhiều trong quá trình thực hiện đồ án

Em xin chân thành cảm ơn!

TP Hồ Chí Minh, ngày tháng năm 2014

Sinh viên thực hiệnNguyễn Hoàng Bảo Khuyên

Phần đánh giá:

 Ý thức thực hiện:

 Nội dung thực hiện:

 Hình thức trình bày:

 Tổng hợp kết quả:

Điểm bằng số: Điểm bằng chữ:

TP Hồ Chí Minh, ngày … tháng … năm 2014

Giáo viên hướng dẫn

(Ký ghi họ và tên)

Phần đánh giá:

 Ý thức thực hiện:

 Nội dung thực hiện:

 Hình thức trình bày:

 Tổng hợp kết quả:

Điểm bằng số: Điểm bằng chữ:

TP Hồ Chí Minh, ngày … tháng … năm 2014

Giáo viên hướng dẫn

(Ký ghi họ và tên)

Lời mở đầu 1

CHƯƠNG 1: tổng quan 2

1.1 Tổng quan về Protein [1,2,3] 2

1.1.1 Cấu tạo của protein 2

1.1.2 Vai trò của protein 4

1.1.3 Một số tính chất quan trọng của protein 5

1.2 Tổng quan về axit amin: 7

1.2.1 Câu tạo của axit amin 7

1.2.2 Phân loại 8

1.2.3 Tính chất vật lý của axit amin 10

1.2.4 Tính chất hóa học của axit amin 11

1.2.5 Vai trò của axit amin 13

1.2.6 Giới thiệu về L- Alanine 14

1.2.6 Các phản ứng nhận biết các axit amin đặc trưng [1,3,4,5] 17

1.3 Các phương pháp xác định hàm lượng axit amin 20

1.3.1 Phương pháp chuẩn độ focmol 20

1.3.2 Xác định hàm lượng axit amin bằng phương pháp sắc ký giấy 20

1.3.3 Xác định hàm lượng axit amin bằng phương pháp sắc ký khí 21

1.3.4 Xác định hàm lượng axit amin bằng phương pháp sắc ký lỏng cao áp 21

1.4 Tổng quan về phương pháp trắc quang 21

1.4.1 Định nghĩa – Nguyên tắc 21

1.4.2 Đặc trưng năng lượng miền quang phổ 22

1.4.5 Nguyên tắc và các phương pháp định lượng bằng trắc quang 24

CHƯƠNG 2: THỰC NGHIỆM 25

2.1 Mục tiêu nghiên cứu 25

2.2 Thiết bị và hóa chất 25

2.2.1 Thiết bị 25

2.2.2 Hóa chất 25

2.3 Nội dung nghiên cứu 25

2.3.1 Khảo sát bước sóng tối ưu và cách pha thuốc thử 25

2.3.2 Khảo sát độ bền màu của phức đồng và alanin theo thời gian 26

2.2.3 Khảo sát ảnh hưởng của thể tích thuốc thử 26

2.2.4 Khảo sát ảnh hưởng của pH 26

2.2.5 Khảo sát giới hạn phát hiện (LOD), giới hạn định lượng (LOQ) và khoảng tuyến tính 27

2.2.6 Xây dựng đường chuẩn 28

2.2.7 Hiệu suất thu hồi 28

Chương 3: Kết luận 29

3.1 Khảo sát bước sóng tối ưu và cách pha thuốc thử 29

3.2 Kết quả khảo sát độ bền màu của phức đồng alanine và thuốc thử theo thời gian 30

3.3 Kết quả khảo sát ảnh hưởng của thể tích thuốc thử 31

3.4 Khảo sát ảnh hưởng của pH 32

3.5 Khảo sát giới hạn phát hiện (LOD), giới hạn định lượng (LOQ) và khoảng tuyến tính 33

DANH MỤC BẢNG BIỂU

Bảng 1.1 Giá trị pKa và pI của axit amin 11

Bảng 2.2 Phổ hấp thu các dung dịch màu 22

Bảng 3.1 Kết quả khảo sát thời gian bền màu của phức 30

Bảng 3.2 Kết quả khảo sát ảnh hưởng của thể tích thuốc thử 31

Bảng 3.3 Kết quả khảo sát ảnh hưởng của pH 32

Bảng 3.4 Kết quả khảo sát LOD, LOQ 33

Bảng 3.5 Kết quả khảo sát nồng độ tuyến tính 34

Bảng 3.6 Kết quả xây dựng đường chuẩn 35

Bảng 3.7 Kết quả hiệu suất thu hồi 36

DANH MỤC HÌNH ẢNH

Hình1.1 Đồng phân lập thể của Alanine 10

Hình1.2 Phổ hấp thu ánh sáng của có Phe, Tyr và Trp 11

Hình 1.3 Vai trò của axit amin 14

Hình 1.4 Điểm tương đương của alanine 15

Hình 1.5 Phổ vùng khả kiến 22

Hình 3.1 Phổ UV-VIS của phức đồng alanine 29

Hình 3.2 Phổ UV-VIS của hỗn hợp thuốc thử 29

Hình 3.3 Kết quả khảo sát thời gian bền màu của phức 30

Hình 3.5 Kết quả khảo sát ảnh hưởng của pH 32

Hình 3.6 Đường phân bố dạng tồn tại của alanine 33

Hình 3.7 Kết quả xây dựng đường chuẩn 35

LỜI MỞ ĐẦU

Ngày nay, với sự phát triển mạnh mẽ của khoa học kỹ thuật ứng dụng, đặc biệt

là các ngành công nghệ sinh học, y học và công nghiệp chế biến thực phẩm thì việcđánh giá chất lượng thực phẩm đang rất được mọi người quan tâm và chú ý Trong

số các chỉ tiêu dùng để đánh giá chất lượng thực phẩm như hàm lượng đường, hàmlượng lipit, các chất khoáng, các chất Vitamin thì hàm lượng axit amin chứatrong thực phẩm là chỉ tiêu quan trọng hơn cả

Trong những năm vừa qua, ở nước ta vấn đề vệ sinh và an toàn thực phẩmđang trở thành một đề tài nóng bỏng như trong nước mắm có urea, nguyên liệu sữa

có thành phần giả đạm,… gây ra những hậu quả vô cùng nghiêm trọng đến sức khỏe

và thậm chí đến tính mạng của người tiêu dùng, thu hút được sự chú ý của rất nhiềunhà khoa học Vì vậy, em chọn đề tài: “Khảo sát quy trình phân tích anpha alaninebằng phương pháp trắc quang” Nội dung nghiên cứu của đề tài gồm 3 phần:

 Tổng quan về protein, axit amin, anpha alanine và các phương pháp xácđịnh axit amin

 Kháo sát quy trình phân tích anpha alanine bằng phương pháp trắc quang

 Kết quả kháo sát quy trình phân tích anpha alanine bằng phương pháp trắcquang

Mặc dù đã rất cố gắng nhưng do hạn chế về thời gian, kiến thức còn nhiều hạnchế nên bài báo cáo không tránh khỏi những thiếu sót Chúng em rất mong được sựgóp ý và nhận xét của quý Thầy, Cô giúp chúng em có thêm kiến thức và bài họckinh nghiệm để vận dụng vào thực tiễn sau này

CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN

1.1 Tổng quan về Protein [1,2,3]

Protein là các polymer, phân tử lượng lớn chủ yếu gồm L-α-axit amin kết hợpvới nhau bằng liên kết peptit thành chuỗi polypeptit

1.1.1 Cấu tạo của protein

1.1.1.1 Thành phần các nguyên tố của protein

Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C, H, O, N Một số còn có chứalượng nhỏ S Tỷ lệ phần trăm khối lượng các nguyên tố này trong phân tử proteinnhư sau:

1.1.1.2 Đơn vị cấu tạo cơ sở của protei: L-α-axit amin

Tuy protein rất đa dạng về cấu trúc và đảm nhận nhiều chức năng nhưng hầunhư đều được cấu tạo từ 20 L-α-axit amin bằng liên kết peptit Do vậy, cũng có thểxem các axit amin này là sản phẩm cuối cùng của sự thủy phân peptit và protein.Như vậy, chúng có cấu tạo giống nhau khi có cùng nhóm cacboxyl -COOH vànhóm amin –NH2 đều gắn vào nguyên tử C ở vị trí α, còn khác nhau bởi cấu tạo củamạch bên R

Thậm chí khi thiếu chỉ một trong các axit amin cần thiết có thể làm choprotein được tổng hợp ít hơn protein bị phân giải, kết quả dẫn đến mất cân bằng đối

với nitơ Hàm lượng các axit amin không thay thế và tỉ lệ giữa chúng trong phân tửprotein là một tiêu chuẩn quan trọng để đánh giá chất lượng protein.

1.1.1.3 Peptit

Peptit là những phân tử sinh học cấu tạo từ một vài cho tới hàng chụcaminoaxit Peptit tạo thành từ các aminoaxit thông qua phản ứng nối đầu -NH2 củaphân tử này với đầu -COOH của phân tử kia tạo ra liên kết peptit

Cấu trúc của liên kết peptit cho thấy hầu hết các liên kết bất biến -C=0 và

-N-H là song song hoặc gần song song và hơi bị xoắn xung quanh liên kết C-N Chính

sự lai tạo của obital 71 trong liên kết đôi -C=0 với đôi điện tử còn lại của N đã làmcho mặt phẳng liên kết trở nên vững chắc và nhờ các mặt phẳng này đã tạo ra liênkết bậc 2 (phiến gấp P) đối với cấu trúc của protein

Ngoài liên kết peptit, đôi khi giữa các aminoaxit còn có liên kết đisuníua nối 2gốc xystein với nhau Liên kết này có vai trò quan trọng giúp hình thành cấu trúckhông gian của rất nhiều protein, đặc biệt protein ngoại bào có chức năng sinh họcquan trọng như hocmon, immunoglobulin và kháng thể

Peptit có tính chất lý hoá không khác nhiều so với aminoaxit vì cùng chứa mộtnhóm -NH2 và -COOH tự do giống như aminoaxit Sự khác nhau ở đây chỉ là docác mạch bên R của gốc amino axit tham gia chuỗi peptit gây ra Các peptit bị thuỷphân hoàn toàn bởi dung dịch HC1 6N ở 110°C trong 24h, hoặc bởi dung dịch kiềm

để cho các amino axit tự do

Liên kết peptit còn bị thuỷ phân bởi enzim thuỷ phân protein gọi là proteazơ.Chúng có mặt ở tất cả các tế bào và mô tế bào để thực hiện nhiệm vụ chủ yếu làphân giải protein

1.1.1.4 Cấu trúc không gian của protein

Cấu trúc không gian của protein là tập họp không gian của tất cả các nguyên

tử trong phân tử Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của protein như sau:

 Cấu trúc bậc 1 là trình tự sắp xếp các aminoaxit và vị trí liên kết đisuníua trongchuỗi polypeptit cấu trúc bậc 1 không có cấu hình không gian đặc hiệu.

 Cấu trúc bậc 2 phản ánh sự sắp xếp có quy luật trong không gian của cácaminoaxit trong chuỗi polypeptit, phổ biến hơn cả là cấu trúc xoắn a và cấu trúcphiến gấp nếp p

 Cấu trúc bậc 3 phản ánh tương quan không gian của các aminoaxit trong chuỗipolypeptit Trong đó bao hàm sự xoắn hoặc uốn của các cấu trúc bậc 2 tạo nên cấuhình không gian đặc thù riêng cho từng loại protein

 Cấu trúc bậc 4 phản ánh tương quan không gian giữa các sợi polypeptit (hay cácphần dưới đơn vị) trong phức hợp phân tử protein

1.1.2 Vai trò của protein

Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống Protein

là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật Dưới đây là một số chứcnăng quan trọng của protein:

 Xúc tác: Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng sinh học gọi là enzim.Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phảnứng hydrat hóa, phản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp nhưsao chép mã di truyền… đều do enzim xúc tác

 Vận tải: Protein đóng vai trò như là các phương tiện vận tải chuyên chở các chấttrong cơ thể sống.Ví dụ, hemoglobin, mioglobin (ở động vật có xương sống),hemoxiamin (ở động vật không xương sống) kết hợp với O2 rồi vận chuyển O2 đếnkhắp các mô và cơ quan trong cơ thể Hemoglobin còn vận chuyển CO2 và H+.Glubolin vận chuyển Fe

 Vận động: Nhiều protein trực tiếp tham gia trong quá trình chuyển động như: co

cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào, di động của tinh trùng

Ở động vật có xương sống, sự co cơ được thực hiện nhờ chuyển động trượt trênnhau của hai loại sợi protein: sợi to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa cácprotein actin, troponiozin, troponin

 Bảo vệ: Đó là các kháng thể trong máu động vật có xương sống Chúng có khảnăng nhận biết, “bắt” những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như protein lạ, virut, vikhuẩn hoặc tế bào lạ và loại chúng ra khỏi cơ thể Ví dụ, các interferon là nhữngprotein do tế bào động vật có xương sống tổng hợp và tiết ra để chồng lại sự nhiễmvirut Tác dụng của các interferon rất mạnh, chỉ cần ở nồng độ 10-11M đã có hiệuquả kháng virut rõ rệt Interferon kết hợp vào màng nguyên sinh chất của các tế bàokhác trong cơ thể và cảm ứng trạng thái kháng virut của chúng Các protein thamgia trong quá trình đông máu có vai trò bảo vệ cho cơ thể sống khỏi bị mất máu Ởmột số thực vật có chứa các protein có tác dụng độc đối với động vật, ngay cả ở liềulượng rất thấp chúng cũng có tác dụng bảo vệ thực vật khỏi sự phá hoại của độngvật.

 Điều hòa: Một số protein cũng có chức năng điều hòa quá trình thông tin ditruyền, điều hòa quá trình trao đổi chất Protein điều hòa quá trình biểu hiện gen,như các protein reprexơ ở vi khuẩn có thể làm ngưng quá trình tổng hợp enzim củacác gen tương ứng Ở cơ thể bậc cao sự điều hòa hoạt động biểu hiện gen theo một

số cơ chế phức tạp hơn nhưng các protein cũng đóng vai trò quan trọng Các protein

có hoạt tính hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzim đều có chức năng điều hòanhiều quá trình trao đổi chất khác nhau

 Truyền xung thần kinh: Một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lờicủa tế bào thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu Ví dụ vai trò của sắc tố thị giácrodopxin ở màng lưới mắt

 Cấu trúc: Các protein này thường có dạng sợi như sclerotin trong lớp vỏ ngoàicủa côn trùng, fibroin của tơ tằm, tơ nhện, elastin của mô liên kết, mô xương

 Dự trữ dinh dưỡng: Protein còn là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các axitamin cho phôi phát triển Ví dụ, albumin trong lòng trắng trứng, casein trong sữa,gliadin trong hạt lúa mì, zein của ngô…

1.1.3 Một số tính chất quan trọng của protein

 Khối lượng và hình dạng phân tử protein

Protein có khối lượng phân tử tương đối lớn, có dạng hình cầu hoặc dạng sợi.Protein hình cầu tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng, rất hoạt động về mặthóa học Các protein hình sợi tương đối trơ về mặt hóa học, chủ yếu có chức năng

cơ học Ví dụ, colagen của da, xương, sụn, gân, răng; keratin của tóc, lông, fibroncủa tơ, miozin của cơ…

 Tính chất lưỡng tính của protein

Cũng như axit amin, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tửprotein còn nhiều nhóm phân cực của mạch bên Có thể điều chỉnh pH để tách riêngcác protein ra khỏi hỗn hợp của chúng Khi pH = pI các protein dễ dàng kết tụ lạivới nhau làm cho protein kết tủa

 Tính chất dung dịch keo protein, sự kết tủa protein

Khi hòa tan, pprotein tạo thành dung dịch keo Các phần tử keo có kích thướclớn, không đi qua màng bán thấm Người ta sử dụng tính chất này để tinh sạchprotein khỏi các chất phân tử thấp bằng phương pháp thẩm tách Hai yếu tố đảm bảo

độ bền dung dịch keo protein là sự tích điện cùng dấu của các phân tử protein ở pH

# pI và lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein

Người ta thường dùng các muối vô cơ như (NH4)2SO4 hay các dung moi hữu

cơ như axeton, etanol để tạo kết tủa protein nhưng phải tiến hành ở nhiệt độ thấp.Các yếu tố gây biến tính không thuận nghịch thường được sử dụng để loại bỏprotein ra khỏi dung dịch: dùng nhiệt, các axit mạnh, các kim loại nặng…

 Khả năng hấp thụ tia tử ngoại của protein

Dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng có bước sóng180-220nm và 250-300nm

 Khả năng thủy phân của protein

Các phân tử protein có thể bị thủy phân bằng axit, kiềm hay enzim cho cácpolypeptit và cuối cùng là các axit amin [1,2,3,4,5]

1.2 Tổng quan về axit amin:

1.2.1 Câu tạo của axit amin

Axit amin là dẫn xuất của axit cacboxylic trong một hay hai nguyên tử hydrocủa gốc ankyl được thay thế bởi nhóm amin Công thức tổng quát của các axit aminnhư sau:

R HC

NH2COOH

Như vậy về mặt cấu tạo, các axit amin của protein chỉ khác nhau ở mạch bên(nhóm R) Mặc dù protein rất đa dạng nhưng hầu hết chúng đều được cấu tạo từ 20-L- α axit amin và 2 amit tương ứng

Trong nhóm các axit amin mạch không vòng, tùy theo vị trí của các nhómamino đối với nhóm –COOH, người ta phân biệt α, β, γ,… amino axit

α

R HC

NH2COOH

2 (hay cacbon α) của axit hữu cơ Ngoài các nhóm -NH2, -COOH, trong amino axit

tự nhiên còn chứa các nhóm chức khác như: -OH, HS-, -CO-,… Tuy nhiên chỉ 20axit và 2 amit tham gia tạo thành các hợp chất protein trong đó đa số là axit amindạng α trong đó có 12 loại có thể tạo ra trong cơ thể, còn 8 loại amino axit cần phảiđược cung cấp từ thực phẩm Tám loại amino axit cần thiết đó là: isoleucin, leucin,lysin, metionin, phenylalanin, treonin, tryptophan và valin (isoleucine, leucine,lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan và valine) Hai axit amincần thiết cho sự tăng trưởng cho trẻ con mà người ta cho rằng cơ thể trẻ con chưa tựtổng hợp được, đó là arginin và histidin (arginine và histidine)

1.2.2 Phân loại

Dựa vào cấu tạo gốc R, 20 axit amin được phân thành 5 nhóm như sau:

 Nhóm 1: các axit amin có gốc R không phân cực kị nước, thuộc nhóm này có 6axit amin: Gly (G), Ala (A), Val (V), Leu (L), ILe (I), Pro (P)

 Nhóm 2: các axit amin có gốc R là nhân thơm, thuộc nhóm này có 3 axit amin:Phe (F), Tyr (Y), Trp (W)

 Nhóm 3: các axit amin có gốc R bazơ, tích điện dương, thuộc nhóm này có 3 axitamin: Lys (K), Arg (R), His (H)

 Nhóm 4:các axit amin có gốc R phân cực, không tích điện, thuộc nhóm này có 6axit amin: Ser (S), Thr (T), Cys (C), Met (M), Asn (N), Gln (Q).

 Nhóm 5: các axit amin có gốc R axit, tích điện âm, thuộc nhóm này có 2 axitamin: Asp (D), Glu (E)

1.2.3 Tính chất vật lý của axit amin

1.2.3.1 Màu sắc và mùi vị

Các axit amin thường không màu, nhiều loại có vị ngọt như glycine, alanine,valine, serine histidine, triptophan; một số loại có vị đắng như isoleucine, argininehoặc không có vị như leucine

1.2.3.2 Tính tan

Các axit amin thường dễ tan trong nước, khó tan trong alcohol và ether (trừproline và hydrogenxyproline) Chúng cũng dễ hòa tan trong axit và kiềm loãng (trừtyrosine)

1.2.3.3 Tính hóa học lập thể và quang học.

Trong tất cả các axit amin, ngoại trừ glycine, nguyên tử cacbon cùng với nhómamin liên kết với bốn thành phần khác nhau Góc liên kết tứ diện của cacbon và tínhkhông đối xứng của các phần tử liên kết giúp các axit amin có thể tạo thành hai cấutrúc không chồng khớp, dạng L và Dgọi là đồng phân lập thể Hai dạng này chính

là hình đối xứng gương của nhau (so sánh tay trái và tay phải) Chỉ có axit amindạng L- được tìm thấy trong protein Axit amin dạng L- có nhóm amino ở phía trái

và nhóm cacboxyl trên đỉnh như được minh họa dưới đây

Hình1.1 Đồng phân lập thể của Alanine

Tất cả các axit amin đều hấp thu ánh sáng trong vùng hồng ngoại Chỉ có Phe,Tyr và Trp (3 axit amin chứa nhân thơm) hấp thu tốt ở vùng tử ngoại (UV)

Hình1.2 Phổ hấp thu ánh sáng của có Phe, Tyr và Trp

1.2.4 Tính chất hóa học của axit amin

Trong phân tử các axit amin có chứa đồng thời nhóm amin và nhóm cacboxylnên axit amin có tính chất điện li lưỡng tính Trong dung dịch nước các axit amin cóthể tồn tại đồng thời dưới 2 dạng: dạng phân tử và dạng ion lưỡng cực, dung dịchnước của chúng có moomen lưỡng cực lớn

Khi đun nóng, 2 phân tử của α- axit amin sẽ tương tác với nhau bằng cáchđehiđrat để tạo vòng có hai liên kết amit Các α- axit amin có thể tạo muối phức nộivới cacbon kim loại nặng Các muối này thường rất bền, khó tan, thường có màuđặc trưng.

Các tính chất của nhóm cacboxyl: tạo este với ancol, phản ứng với PCl5 tạoaxit clorua, bị đề cacboxyl hóa dưới tác dụng của men decacboxylaza tạo thành cácamin và tham gia phản ứng trùng ngưng, đồng trùng ngưng tạo đipeptit, tripeptit,…,polipeptit

R C H

HN COO n + nH2O (4)

1.2.5 Vai trò của axit amin

 Là một thành phần quan trọng để cấu tạo nên protein, rất cần cho sự sống

 Nhờ quá trình tiêu hoá protein thức ăn được phân giải thành acid amin Các acidamin từ ruột vào máu và tới các tổ chức, tại đây chúng được sử dụng để tổng hợpprotein đặc hiệu cho cơ thể

 Các acid amin là chất dẫn truyền thần kinh quan trọng trong não bộ và cũng làmột chất trung gian quan trọng cho nhiều quá trình chuyển hóa trong cơ thể nhưtổng hợp các chất dẫn truyền thần kinh, đổi mới các sợi cơ bắp