Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng

Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng

và do đó thường xuyên được tìm thấy trong protein.

Amino acid hoặc các dẫn xuất của nó cũng là dạng thành tố của lipid – như serine trong phospholipid và glycine trong muối mật Nhiều amino acid có chức năng dẫn truyền xung thần kinh của chính chúng, trong khi những amino acid khác là tiền chất cùa chất dẫn truyền xung thần kinh, chất trung gian hoặc hormone

Các amino acid rất quan trọng trong thực phẩm (vào một thời điểm nhất định là rất thiết yếu) Những amino acid đặc biệt là dạng tiền chất cho những chất chuyển hóa khác – như cho glucose trong gluconeogenesis, cho các base purine và pyrimidine, cho heme và cho những phân tử khác

Nhiều amino acid không có hoạt tính sinh học có chức năng như chất trung gian trong quá trình sinh tổng hợp và

sự phân hủy của các amino acid hoạt tính sinh học và trong chu trình ure.

Có thể nói, amino acid là tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng trong cơ thể sống.

Việc nghiên cứu tính chất và sự sinh tổng hợp các amino acid là khởi đầu cho việc nghiên cứu các hợp chất khác.

Nguyễn Phạm Trúc

Nguyên

606016

29 B.IV Nguyễn Ngọc Anh

Phương

606018

36 B.I Nguyễn Thị Ngọc Thanh 606021

84 B.III Trương Thiên Vũ 606030

Dương Thị Hoa Tươi 603033

00 B.III

M Ụ C

L

Ụ C

A Tổng quát về acid amin

I Khái niệm

II Liên kết peptide

III Tính chất vật lý

B Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng

I Protein

1 Định nghĩa

2 Cấu trúc phân tử protein

3 Acid amin cần thiết (acid amin không thay thế)

4 Vai trò sinh học của protein

5 Giá trị dinh dưỡng của protein

6 Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm

II Enzyme

1 Định nghĩa

2 Phân loại enzyme

3 Lactate dehydrogenase

a Cấu trúc

b Cơ chế hoạt động

III Hormone

1 Hormone tuyến giáp trạng

2 Hormone tuyến cận giáp

3 Hormone miền tủy thượng thận

4 Hormone tuyến đảo tủy

a Insulin

b Glucagon

c Samatostatin

5 Hormone tuyến yên

c Thùy sau

IV Vitamine

1 Vitamine B1

2 Vitamine B12

V Glycine là tiền chất tạo porphyrine

VI Creatine và glutathione tổng hợp từ amino acid

VII Amino acid nhân thơm là tiền chất tạo hoạt tính sinh học ở thực vật

VIII D – amino acid thường có mặt ở vi khuẩn

IX Amino acid là tiền chất tạo amine có hoạt tính sinh học X Chu trình Ornithine – Ure

C Sự tổng hợp các acid amin không thay thế

1 Valine và Isoleucine

2 Leucine

3 Threonine và Lysine

4 Tryptophan

5 Phenylalanine

6 Methionine

7 Histidine

Tài liệu tham khảo

1) J Koolman, K H Roehm; Color Atlas of Biochemistry;

Thieme, Stuttgart, New York; 2005

2) Jeremy M Berg, John L Tymoczko, Lubert Tryer;

Biochemistry; W H Freeman and Company.

3) Nguyễn Tiến Thắng (chủ biên), Nguyễn Đình Huyên; Giáo

trình sinh hóa hiện đại; Nhà xuất bản giáo dục; 1998.

4) Lê Ngọc Tú (chủ biên), La Văn Chữ, Đặng Thị Thu; Hóa sinh

công nghiệp; Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật.

5) Hoàng Kim Anh, Hóa học thực phẩm, Nhà xuất bản Khoa học

và Kỹ thuật, 2007.

6) Lê Ngọc Tú, Hóa học thực phẩm, Nhà xất bản Khoa học và

Kỹ thuật, 2001.

A Tổng quát về acid

amin

I Khái niệm

Là dẫn xuất của acid cacboxylic trong đó hyđro được

thay thế bằng nhóm amin ở vị trí α hoặc β

II Liên kết peptid

Là liên kết hình thành khi gốc –COOH của acid amin này

kết hợp với nhóm – NH2 của acid amin khác, loại đi một phần tử nước

 Tính hoạt quang: trừ glycine, các acid amin khác đều có C bất đối nên đều có tính chấthoạt quang Có hai dạng đồng phân quang học: dạng D và L

o Tính họat quang là khả năng quay mặt phẳng phân cực ánh sáng

 Tất cả các acid amin trong protein chỉ ở dạng L, động vật và thực vật cũng chỉ hấp thuđược dạng L, dạng D đôi khi còn ảnh hưởng xấu đến quá trình trao đổi chất.

 Tính bền đối với acid, base

o Dưới tác dụng của acid ở nhiệt độ cao (HCl 6N, 100–107oC, 22–27 giờ) protein

bị thủy phân, đa số acid amin không bị thủy phân, các acid amin có S bị oxy hóa10–20%, riêng tryptophan bị phân hủy hoàn toàn, không xảy ra hiện tượngracemic hóa

o Dưới tác dụng của kiềm (NaOH 4–8N, Ba(OH)2 14%, đun sôi trong 18–29 giờ)khi thủy phân protein, acid amin bị recamic hóa, do các oxy acid bị deamin hóa(khử amin), một phần cys và cystein bị phá hỏng, arg thủy phân thành ornithin vàure Vậy tác dụng của kiềm sẽ làm mất giá trị dinh dưỡng của acid amin, khichuyển từ dạng D sang dạng L

B Acid amin - tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng

Ngoài chức năng chính là đơn vị cấu trúc protein, acid amin còn là tiền chất tổng hớp cácsinh chất quan trọng khác: enzyme, hormone, nucleotide, alkaloid, polyme vách tế bào,porphyrin, kháng sinh, sắc tố, thành phần của vitamin và các chất trung chuyển tín hiệu thầnkinh Tham gia vào chu trình Ure, Krebs

I PROTEIN

1 Định nghĩa

 Protein là những đại phân tử sinh học, chứa N, đựơc cấu tạo từ các acid amin, có trọnglượng phân tử lớn hơn 5000 Danton và bị kết tủa hòan tòan bởi acid tricolacetic 10%(TCA)

 Đại phân tử sinh học: vì đó là một loại polimer từ rất nhiều acid amin liên kết lại vớinhau theo một trình tự nhất định cvà đặc trưng cho mỗi cơ thể

 Trong cơ thề động vật và thực vật lượng protein rất khác nhau và sự phân bổ ở các cơquan khác nhau thì rất khác nhau

o Động vật – lượng protein chiếm 70% chất khô

o Thực vật – lượng protein chiếm 5% chất khô

o Một số lọai đậu ( đậu nành): 24 - 36 % (soya protein)

2 Cấu trúc phân tử protein

 Protein là chuỗi polypeptide chứa hơn 100 acid amin, liên kết chủ yếu là liên kết peptide.Các protein khác nhau do : - Số lựơng các acid amin

- Thứ tự các acid amin

 Trong thiên nhiên, người ta đã tìm đựơc hơn 100 lọai acid amin khác nhau Tuy vậy sốlựơng acid amin tham gia vào cấu trúc protein chỉ có 22 lọai và chỉ ở dạng α – acid amin.Tuy chỉ có 22 lọai nhưng sự khác nhau về thành phần và trình tự sắp xếp của các acidmin đã dẫn đến sự đa dạng về cấu tạo của protein Hiện nay đã có 1012 lọai protein khác

 Mạch thẳng.

 Liên kết peptide

 Thủy phân tòan phần và thủy phân từng acid amin

Cấu trúc bậc 2

 Nguyên nhân: có C bất đối

 Liết kết hình thành là :Hydro, số lượng lớn

 Cấu trúc xoắn α: 3,6 gốc acid amin tạo một vòng xoắn (phổ biến nhất); song songtrục

 Cấu trúc gấp nếp β: khi cấu trúc xoắn bị phá hủy do nhiệt, liên kết Hydro theo trục

 Là cấu trúc của các lọai protein dạng sợi

Cấu trúc bậc 3

 Nguyên nhân: cấu trúc xoắn tiếp tục cuộn tròn

 Liên kết hình thành là: disulfur, Vab Dervals

 Độ hòa tan tốt, nhờ sự phân bố các gốc háo nứơc trên bề mặt phân tử

Cấu trúc bậc 4

 Nguyên nhân: các tiểu cầu bậc 3 kết hợp lại

 Liên kết hình thành là: Hydro, Vandervals, ion nhưng không có cầu disulfur

 Thừơng có họat tính sinh học: enzyme, vận chuyển oxy

 Mất cấu trúc 3,4 mất họat tính sinh học

Hình B.I.2: Cấu trúc phân tử protein

3 Acid amin cần thíêt ( acid amin không thay thế)

 Trong số 20 acid amin thừơng gặp trong phân tử protein có một số acid amin mà cơthể ngừơi và động vật không thể tự tổng hợp đựơc mà phải đưa từ ngòai vào qua thức

ăn gọi là acid amin cần thiết hoặc acid amin không thay thế

 Khi thiếu, thậm chí chỉ một trong số các acid amin cần thiết có thể làm cho peoteinđược tổng hợp ít hơn protein bị phân giải kết quả dẫn đến cân bằng Nitơ âm Cácacid amin cần thếit đối với cơ thể còn tùy thuộc vào những điều kiện riêng biệt: lòaiđộng vật, lứa tuổi… Theo nhiều tài liệu có 8 acid amin cần thiết cho ngừơi lớn:Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine, Threonine, Phenylalanine, Triptophan,Lysine Đối với trẻ em có thêm 2 acid amin cần thiết: Arginine và Histidine

 Hàm lượng các acid amin không thay thế và tỉ lệ giữa chúng trong phân tử protein làmột tiêu chuẩn quan trọng để đánh giá chất lượng protein

4 Vai trò sinh học của protein

a Xúc tác

 Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng gọi là enzyme

 Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phảnứng hydrate hóa, phản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp nhưsao chép mã di truềyn đều do enzyme xúc tác

b Vận tải

 Một số protein có vai trò như những” xe tải “ vận chuyển các chất trong cơ thể

 VD: hemoglobin, mioglobin (ở động vật có xương sống), hemoxiamin (ở động vậtkhông xương sống) kết hợp với oxy rồi tải oxy đến khắp các mô và cơ quan trong cơthể

 Các protein tham gia trong quá trình đông máu có vai trò bảo vệ cho cơ thể sống khỏi

bị mất máu

e Truyền xung thần kinh

 Một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối vớicác kích thích đặc hiệu

 VD: vai trò của chất màu thị giác rodopxin ở màng lưới mắt

f Điều hòa

 Một số protein có chức năng điều hòa quá trình truyền thông tin di truềyn, điều hòaquá trình trao đổi chất Protein điều hòa quá trình biểu hiện gen, như các proteinreprexơ ở vi khuẩn có thể làm ngưng quá trình sinh tổng hợp enzyme của các gentương ứng

 Các protein có họat tính hormone, các protein ức chế đặc hiệu enzyme đều có chứcnăng điều hòa nhiều quá trình trao đổi chất khác nhau

g Kiến tạo chống đỡ cơ học

 Các protein này thừơng có dạng sợi như sclerotin trong lớp vỏ ngòai của côn trùng,fibroin của tơ tằm, tơ nhện, colagen, elastin của mô liên kết, mô xương, collagen bảođảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết

Hình B.I.4g: Sợi collagen

h Dự trữ năng lượng

 Protein còn là chất dinhdưỡng quantrọng cung cấp các acid amin cho phôi phát triển

 VD ovalbumin trong lòng trắng trứng, gliadin trong hạt lúa mì, zein của ngô, feritin( dự trữ sắt trong lá)

5 Giá trị dinh dưỡng của protein

 Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định tòan bộ các đặc trưng của khẩu phần thức ăn.Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiệnđầy đủ

 Khi thiếu Protein trong chế độ ăn hàng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sứckhỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn (đối với trẻ em) , gảim khả năngmiễn dịch, khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh

 Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến họat động bình thừơng của nhiều cơ quanchức năng như gan, tuếyn nội tiết và hệ thần kinh

 Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái củaxương (lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao) Do vậy mức protein cao chấtlượng tốt (protein chức đủ acid amin không thay thế) là cần thiết trong thức ăn chomọi lứa tuổi

6 Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm

Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm protein cũng

có vai trò rất quan trọng:

 Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc, tạo hình khối , tạo trạng thái cho các sảnphẩm thực phẩm Nhờ có khả năng này mới có qui trình công nghệ sản xuất racác sản phẩm tương ứng từ các nguyênliệu giàu protein

 Nhờ có protein của tơ cơ ở thịt cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩmnhư giò lụa kamakobo Công nghệ sản xuất bánh mỳ là dựa trên cơ sở tính chấttạo hình, tính chất cô kết và tính chất giữ khí của hai protein đặc hữu trong bột mì

là gliadin và glutenin

 Ví dụ:

o Nhờ có các protein hoà tan của malt mà bọt CO2 ( một thành tố quantrọng của chất lượng bia ) trong bia mới giữ được bền Nhờ tính chất đặcthù của cazein trong sữa mới chế tạo được hơn 2000 loại phomat hiện naytrên thế giới

o Gelatin của da có khả năng tạo ra gel và giữ gel bền bằng liên kết hidronên mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao các thuốc viên

 Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng cho các thực phẩm:

 Các axit amin ( từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi gianhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh mìgồm 70 cấu tử thơm

 Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 30 cấu tử thơm cũng là nhờ các axit amin

và các polyphenol của lá chèù khi tương tác với nhau khi gia nhiệt

 Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bềncho sản phẩm.

II ENZYME

1 Định nghĩa

 Enzyme được cấu tạo từ các L-α-acid amin kết hợp với nhau qua liên kết peptide.Dưới tác dụng của peptide hydrolase, acid hoặc kiềm, các enzyme bị thủy phân hoàntoàn thành các L-α-acid amin, trong nhiều trường hợp ngoài acid amin còn có nhiềuchất khác

 Ngoài nhóm nhỏ phân tử RNA có hoạt tính xúc tác, tuyệt đại đa số enzyme có bảnchất là protein và sự thể hiện hoạt tính xúc tác phụ thuộc vào cấu trúc bậc I, II, III và

IV của phân tử protein và trạng thái tự nhiên của nó

2 Phân loại enzyme

 Enzyme một cấu tử: là protein đơn giản

 Enzyme hai cấu tử: là protein phức tạp gồm 2 thành phần Trong phân tử phầnprotein gọi là feron kết hợp với phần không phải protein gọi là nhóm ngoại agon Khinhóm ngoại tách khỏi phần feron có thể tồn tại độc lập thì những agon đó có tênriêng là coenzyme

o Feron hay apoenzyem quyết định tính đặc hiệu của enzyme và tăng hoạt tínhxúc tác của enzyme

 Ví dụ: Hematin kết hợp với một protein đặc hiệu tạo enzyme catalase,lực xúc tác tăng lên hàng triệu lần trong phản ứng phân li H2O2 so vớiion Fe3+

o Agon quyết định kiểu phản ứng mà enzyme xúc tác Ví dụ:piruvatdecacboxylase xúc tác phản ứng loại CO2 của acid piruvic là enyme 2thành phần có nhóm hoạt động là dẫn xuất pirophosphat của vitamin B1

o Vai trò của enzyme là chất xúc tác sinh học có cường lực xúc tác mạnh hơnnhiều so với chất xúc tác thông thường Ví dụ: 1g pepsin trong 2 giờ thủyphân 5kg trứng luộc ở nhiệt độ bình thường

o Mỗi enzyme chỉ có khả năng xúc tác cho một hay một số chất nhất định theonhững kiểu phản ứng nhất định Đó là tính đặc hiệu hay chuyên môn hóa củaenzyme

 Ví dụ: fumarathydratase chỉ tác dụng dạng trans của acid fumaric màkhông tác dụng lên dạng cis

Hình B.II.2a: Hoạt tính của enzyme Hình B.II.2c: Phân lớp enzyme

3 Lactate dehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27)

a Cấu trúc Lactate dehydrogenase

 Dạng hoạt động của lactate dehydrogenase (Phân tử lượng là 144 kDa) là một

tetramer bao gồm 4 đơn vị cấu trúc Mỗi monomer được cấu tạo bởi một chuỗi

peptide gồm 334 acid amin (Phân tử lượng 36 kDa) Trong tetramer, những đơn

vị cấu trúc chiếm những vị trí tương đương, mỗi monomer có một trung tâm hoạtđộng Tùy thuộc vào những điều kiện trao đổi chất, LDH xúc tác quá trình khửNADH – phụ thuộc của pyruvate đến lactate, hoặc quá trình oxy hóa NAD+ – phụthuộc của lactate đến pyruvate

 Trung tâm hoạt động của một đơn vị LDH được chỉ ra dưới dạng biểu đồ Trục

peptide chính được vẽ như một ống màu xanh nhạt Trên hình là cơ chất lactate

(màu đỏ), coenzyme NAD+, chuỗi 3 acid amin mạch bên (Arg – 109, Arg – 171

và His – 195; màu xanh), liên quan trực tiếp tới sự xúc tác Mạch nhánh peptide

(màu hồng) được cấu tạo bởi những phần acid amin còn lại 98 – 111 cũng đượcthể hiện Trong phần khuất của cấu trúc và coenzyme, cấu trúc từng phần được

mở ra và cho phép đến gần vị trí liên kết với cơ chất Trong phức enzyme lactateNAD+ được thể hiện, đường nhánh peptide đóng lại trung tâm hoạt động

Hình B.II.3.a – 1: Cấu trúc Lactate dehydrogenase

 Hình B.II.3a – 2 chỉ ra những chỗ cắt từ những chuỗi acid amin của hai đơn vị cấu trúc,

sử dụng ký hiệu ký tự đơn Một gen tiền thẫn thông thường có thể được sao chép tại cùngmột điểm trong quá trình phát triển Hai gen sau đó tiếp tục phát triển độc lập hơn nữacủa mỗi cái trong sự biến đổi và chọn lựa Sự khác biệt trong chuỗi giữa những cấu trúc

M và L chủ yếu là bảo toàn – nghĩa là cả hai phần còn lại đều cùng một loại, ví dụglycine (G) và alanine (A) hoặc arginine (R) và lysine (K) Sự chuyển đổi không bảotoàn ít thường xuyên hơn – ví dụ lysine (K) cho glutamine (Q) hay threonine (T) choacid glutamic (E) Nói chung, đơn vị H chứa nhiều phần nền có tính acid và ít phần tínhbaze hơn dạng M, và do đó nó co một chất mang (–) mạnh Điều này được ứng dụng đểphân chia những isoenzyme sử dụng phương pháp điện di Isoenzyme LDH–1, bao gồm

4 đơn vị H, di chuyển nhanh nhất và M isoenzyme di chuyển chậm nhất

 Sự phân chia và phép phân tích mẫu máu đóng vai trò quan trọng trong việc chuẩn đoánnhững căn bệnh chắc chắn Thông thường, chỉ một lượng nhỏ hạot tính enzymeđược tìnthấy trong huyết thanh Khi một cơn quan, bộ phận bị thương tổn, những enzyme nội bào

đi vào máu và có thể được hoạt hóa trong đó (chuẩn đoán enzyme huyết thanh) Hoạttính tổng của một enzyme cho thấy sự thiệt hại trầm trọng, trong khi loại isoenzymeđược tìm thấy trong máu cung cấp những bằng chứng về vị trí của thương tổn tế bào, vìmỗi gen đóng vai trò trong những cơ quan khác nhau ở những mức độ khác nhau Chẳnghạn, gan và những cơ xương chủ yếu sản xuất cấu trúc M của lactate dehyrogenase (Mcho cơ), trong khi não và cơ tim chủ yếu sinh ra cấu trúc H (H cho tim) Kết quả là mỗi

cơ quan có một dạng isoenzyme điển hình, đặc trưng Như chứng nhồi máu cơ tim chẳnghạn, có sự gia tăng mạnh mẽ số lượng LDH–1 trong máu, trong khi nồng độ của LDH–5

khó thay đổi Isoenzyme của creatine kinase cũng đóng vai trò quan trọng trong việc

chuẩn đoán

Hình B.II.3a – 2: Isoenzymes

b Cơ chế hoạt động của Lactate dehydrogenase

Nguyên lý của xúc tác enzyme có thể được minh họa trong việc sử dụng cơ chếhoạt động phản ứng của lactate dehydrogense (LDH) như một ví dụ

Lactate dehydrogenase: chu trình xúc tác.

 LDH xúc tác sự chuyển hóa của những ion H+ từ lactate sang NAD+ hoặc từ NADH sangpyruvate

L – lactate + NAD+ ↔ pyruvate + NADH + H+

 Trạng thái cân bằng của phản ứng tác động mạnh mẽ tới sự hình thành lactate Tuynhiên, tại nồng độ cao của lactate và NAD+, sự oxy hóa của lactate thành pyruvate cũng

có thể xảy ra LDH xúc tác phản ứng trong cả hai đường, nhưng giống như các enzymekhác, nó không có ảnh hưởng trên trạng thái cân bằng hóa học

 Vì phản ứng là thuận nghịch, quá trình xúc tác có thể miêu tả như là môt móc đóng.Vòng xúc tác của LDH bị khử đến sáu ảnh nhanh tại đây Những bước trung gian trong

sự xúc tác được trình bày ở đây có thời gian sống rất ngắn và do đó rất khó để phát hiện

Sự tồn tại của chúng bị khử một cách gián tiếp từ một lượng lớn sự phát hiện thựcnghiệm – nghĩa là, những đo lường liên kết và động lực.

 Nhiều vết lắng acid amin đóng vai trò trong trung tâm hoạt động của LDH Chúng có thểgián tiếp tạo liên kết giữa coenzyme và cơ chất, hoặc tham gia vào một trong những

bước trong chu trình xúc tác trực tiếp Chỉ có duy nhất những chuỗi mạch bên của 3 vết

lắng đặc biệt quan trọng được tìm thấy ở đây Nhóm thuộc guanidine được tải đặc tính

dương của arginine–171 liên kết với nhóm carboxyl của cơ chất bởi tương tác tĩnh điện Nhóm imido của histidine–195 tham gia vào sự xúc tác acid – base, và chuỗi mạch bên của arginine–109 đóng vai trò quan trọng trong sự ổn định tình trạng vận chuyển Trái

ngược với His–195, mà thay đổi chất mang của nó trong suốt quá trình xúc tác, hai vếtlắng arginine thiết yếu luôn được thêm proton Bên cạnh ba vết lắng này, đoạn móc

peptide (peptide loop 98–111) được biểu hiện dưới dạng biểu đồ (màu đỏ) Chức năng

của nó bao gồm một trung tâm hoạt động sau liên kết của cơ chất với coenzyme, để cácphân tử nước bị loại ra trên diện rộng trong việc chuyển hóa điện tử

 Chúng ta có thể nhìn thấy những phản ứng từng phần tham gia vào sự khử pyruvate cóxúc tác LDH

 Trong enzyme tự do, His–195 sinh điện tử (1) Do đó dạng của enzyme này được miêu tả

như là E H+ Coenzyme NADH bị kết lại đầu tiên (2), kéo theo bởi pyruvate (3) Nó quan

trọng đến nỗi nhóm carbonyl của pyruvate trong enzyme và vị trí hoạt động trong vòngnicotinamide của coenzyme nên có vị trí khá tối ưu trong mối liên kết với các chất khác

và dẫn đến sự định hướng này trở nên rắn lại ( trạng thái ở gần và sự định hướng củanhững cơ chất) Móc 98 – 111 bây giờ đóng lại qua trung tâm hoạt động Điều này sựgiảm sút được đánh dấu trong sự phân cực, khiến nó đạt trạng thái chuyển tiếp dễ dàng

(4, sự ngăn chặn nước) Trong trạng thái chuyển tiếp, ion hydride, H– , được di chuyển từ

coenzyme tới cacbon carbonyl (nhóm chuyển đổi) Chất mang âm nhất thời và hoạt tính bất lợi mạnh mẽ mà xảy ra tại đây được ổn định bởi tương tác tĩnh điện với Arg–109 (sự

ổn định của trạng thái chuyển tiếp), Cùng lúc đó, một proton từ His–195 được di chuyển

tới nguyên tử oxy này (chuyển hóa nhóm), đưa đến sự tăng lên những sản phẩm enzyme

bị trói lactate và NAD+ (5) Sau khi móc mở ra, lactate phân ly từ enzyme, và nhóm

imido không mang tạm thời trong His–195 liên kết với một proton từ nước xung quanh

một lần nữa (6) Cuối cùng, coenzyme bị oxy hóa NAD+ được giải phóng, và trạng thái

ban đầu (1) được khôi phục Trong biểu đồ chỉ rõ, proton xuất hiện trong phương trình

phản ứng (NADH + H+) không được gói lại cùng với NADh, nhưng sau sự giải phóng

của lactate – nghĩa là giữa bước (5) và (6) của chu trình trước.

 Một cách chính xác những bước giống nhau xảy ra trong quá trình oxy hóa của lactateđến pyruvate, nhưng trong con đường ngược lại Như đã đề cập ở đầu, con đường màphản ứng diễn ra phụ thuộc không chỉ vào enzyme, mà còn phụ thuộc vào trạng thái cânbằng – nghĩa là phụ thuộc vào nồng độ của của tất cả các chất phản ứng và giá trị pH

Hình B.II.3b: Chu trình xúc tác của Lactate dehydrogenase

III HORMONE

Hormone (theo Starling): là những chất do tế bào của một bộ phận cơ thể tiết ra được vận

chuyển đến một nơi khác để gây tác động điều hòa trao đổi chất

Dựa vào cấu trúc hóa học, người ta chia các hormone thành hai nhóm chính:

- Nhóm có bản chất lipid

- Nhóm có bản chất protein

Trong phần này chúng ta chỉ tìm hiểu về các hormone có bản chất protein

Những hormone thuộc nhóm này bao gồm: hormone của tuyến yên, tuyến giáp trạng, tuyếncận giáp trạng, tuyến đảo tụy, và miền tủy tuyến thượng thận Chúng có cấu tạo là những mạchpolypeptid, dài ngắn khác nhau Không những thế người ta còn biết được trật tự sắp xếp các acidamin trên mạch polypeptid của từng hormone Thậm chí hai hormone có số lượng amino acidnhư nhau nhưng do trật tự sắp xếp giưa chúng khác nhau mà chũng có những vai trò sinh lýhoàn toàn khác nhau

Thí dụ: hai hormone ADH và oxytocine của thùy sau tuyến yên đều có 9 acid amin, nhưngchũng khác nhau về acid amin ở vị trí số 3 và số 8 trong khi đó ADH (cũng có tên làvasopressine) là kích tố kháng niệu và tăng huyết áp, còn oxytocine là kích tố thúc đẻ

Một số protein hormone quan trọng:

1 Hormone tuyến giáp trạng

Khoảng 90% hormon do tuyến giáp tiết ra là thyroxin (T4) và 10% là triiodothyronine (T3).Tuy nhiên, tỷ lệ này thay đổi trong máu và các mô bào Vai trò của hai hormon này được coinhư nhau đối với cơ thể tuy tốc độ và cường độ tác động của chúng khác nhau Nồng độ củatriiodothyronine trong máu thấp hơn, thời gian tồn tại ngắn hơn so với thyroxin nhưng cường độphát huy ảnh hưởng và tác dụng của nó tại các

mô bào lớn hơn

Sinh tổng hợp hormone tuyến giáp gồm có