Cấu trúc bậc 3 : Đây là cấu trúc 3D của protein, hình thành từ các tương tác giữa các chuỗi phụ của axit amin, bao gồm liên kết ion, liên kết disulfide, và tương tác kỵ nước.Cấu trúc này
Mục tiêu nghiên cứu
Tiểu luận này tập trung vào một số mục tiêu chính:
Tổng hợp và phân tích các tính năng công nghệ chính của protein như khả năng tạo gel, nhũ hóa, tạo bọt, hòa tan, giữ nước và kết dính Phân loại nguồn protein theo nguồn gốc động vật, thực vật và vi sinh vật, đồng thời khám phá mối liên hệ giữa cấu trúc và chức năng Khảo sát các ứng dụng thực tiễn của từng tính năng công nghệ của protein trong sản xuất và chế biến thực phẩm, cũng như phân tích xu hướng ứng dụng protein mới.
Dựa trên các phân tích đã trình bày, bài viết đề xuất một số hướng nghiên cứu và ứng dụng tiềm năng, phù hợp với điều kiện thực tiễn tại Việt Nam và khu vực.
Phương pháp luận
Dựa trên những phương pháp cơ bản sau:
Phương pháp phân tích - tổng hợp: chia nhỏ nội dung và kết luận thống nhất
Phương pháp liệt kê và tra cứu là cách tiếp cận hiệu quả để so sánh thông tin từ nhiều nguồn tài liệu tham khảo đáng tin cậy, bao gồm các bài báo và trang web uy tín trên Internet, với việc trích dẫn cụ thể các nguồn khi cần thiết.
Phương pháp tư duy số liệu và sự kiện kết hợp lý luận và thực tiễn
KHÁI QUÁT VỀ PROTEIN
Khái niệm và cấu trúc của protein
Protein là một phân tử sinh học lớn và phức tạp, có vai trò quan trọng trong hầu hết các quá trình sinh lý của cơ thể sống Đây là một trong những phân tử cơ bản nhất trong các sinh vật, không thể thiếu cho sự duy trì sự sống nhờ vào nhiều chức năng mà chúng thực hiện Chúng không chỉ là thành phần cấu trúc của tế bào mà còn tham gia vào tín hiệu tế bào, vận chuyển các thành phần sinh học, kết dính tế bào, kích thích phản ứng miễn dịch và xúc tác các phản ứng hóa học.
Protein là hợp chất hữu cơ phức tạp, chủ yếu bao gồm các axit amin liên kết với nhau qua liên kết peptide, chứa carbon, hydro, oxy, nitơ và thường là lưu huỳnh Chúng phân bố rộng rãi trong thực vật và động vật, đóng vai trò là thành phần chính của nguyên sinh chất trong tất cả các tế bào và rất cần thiết cho sự sống (Morris, 1992).
Protein là yếu tố thiết yếu không chỉ cho sự sống mà còn có mặt trong nhiều loại thực phẩm từ thực vật và động vật, với hàm lượng protein khác nhau (Li-Chan, 2018).
Hình 1 cho thấy tổng hàm lượng protein của một số loại thực phẩm và đồ uống tại Hoa Kỳ năm 2017 Các loại protein này không chỉ cung cấp axit amin thiết yếu cho sự phát triển và duy trì sức khỏe con người mà còn đóng vai trò quan trọng trong việc tạo ra cấu trúc và các đặc tính chức năng khác của thực phẩm.
Hình 2: Bốn cấp độ tổ chức trong protein; sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn
Protein có 4 cấp độ cấu trúc chính:
Cấu trúc chính của protein là trình tự có thứ tự của các axit amin trong chuỗi protein, được mô tả từ đầu N đến đầu C Nó cũng bao gồm các liên kết cộng hóa trị như cầu nối disulfide và các vị trí sửa đổi sau dịch mã của các chuỗi bên, chẳng hạn như metyl hóa, glycosyl hóa và phosphoryl hóa.
Tất cả các protein đều có cấu trúc bậc một, nhưng sự xuất hiện của các cấu trúc bậc hai, bậc ba và bậc bốn phụ thuộc vào độ phức tạp của protein đó.
Cấu trúc bậc 1 của protein mô tả chuỗi axit amin liên kết với nhau bằng liên kết peptit, được xác định bởi tính phẳng của liên kết peptit và khả năng quay quanh các liên kết N-C và Ca-C Cấu trúc này quyết định đặc tính và chức năng của protein, với các axit amin sắp xếp theo một trình tự nhất định mà không bị cuộn hay gấp lại.
Cấu trúc bậc 2 của protein bao gồm cấu trúc chính dẫn đến cấu trúc thứ cấp, phản ánh mối quan hệ không gian của các gốc amino axit gần nhau trong chuỗi polypeptide Trong protein hình cầu, ba đơn vị cơ bản của cấu trúc thứ cấp là chuỗi xoắn alpha, chuỗi beta và các vòng xoắn Tập trung vào các tính chất hóa học và vật lý của polypeptide giúp chuyển đổi từ các polyme ngẫu nhiên sang cấu trúc thứ cấp lặp lại đều đặn Với 20 gốc amino axit khác nhau, có tới 780 hoán vị cho một dipeptide, và trong một polypeptide trung bình khoảng 100 gốc, số lượng trình tự tiềm năng là rất lớn Do đó, nhiều nghiên cứu về cấu trúc thứ cấp của protein đã được thực hiện trên các homopolymer của các axit amin như poly-alanine, poly-glutamate, poly-proline và poly-lysine.
Cấu trúc trước là phổ biến nhất, đơn giản và linh hoạt với cấu hình thuận tay phải và các liên kết hydro Phiến β là cấu trúc kéo dài và xếp nếp, trong đó các axit amin trở nên gần nhau, tạo ra hình dạng ngoằn ngoèo với ít linh hoạt hơn Các cấu trúc tuần hoàn như xoắn α và tấm β được đặc trưng bởi các giá trị lặp lại của góc phi và psi, tạo ra sự đồng nhất trong cấu hình xương sống Các chuỗi polypeptide có thể gập lại thành các hình dạng cố định, chủ yếu là α-helix và β-sheet, được ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nhóm NH và CO của các axit amin gần nhau.
Cấu trúc bậc 3 của protein là dạng 3D được hình thành từ các tương tác giữa các chuỗi phụ của axit amin, bao gồm liên kết ion, liên kết disulfide và tương tác kỵ nước Cấu trúc này đóng vai trò quyết định trong chức năng hoạt động cụ thể của protein trong cơ thể.
Cấu trúc bậc ba của protein thể hiện chuỗi polypeptide gấp, được định nghĩa là sự sắp xếp không gian của các gốc axit amin trong trình tự chính Nó mô tả cấu trúc tổng thể hình thành bởi polypeptide, đặc biệt là ở các protein hình cầu nhỏ.
Cấu trúc gấp của protein có trọng lượng 150 gốc hoặc ít hơn, bao gồm một phân tử hình cầu nhỏ gọn với các họa tiết cấu trúc bậc hai và ít cấu trúc không đều Sự không đều trong protein thường chỉ xuất hiện ở các đầu N và C, hoặc hiếm hơn ở các vùng vòng trong và các vùng liên kết giữa các miền Nếp gấp hình thành từ việc liên kết các cấu trúc thứ cấp, tạo nên một phân tử hình cầu nhỏ gọn Các thành phần của cấu trúc thứ cấp tương tác thông qua liên kết hydro, cầu nối disulfide, tương tác tĩnh điện, tương tác van der Waals, tiếp xúc kỵ nước và liên kết hydro giữa các nhóm không phải xương sống.
Để hình thành cấu trúc bậc ba ổn định, protein cần tạo ra các tương tác hấp dẫn mạnh mẽ hơn so với các tương tác bất lợi hoặc đẩy lùi Sự ổn định của các nếp gấp bậc ba phụ thuộc vào cường độ và tần suất của các tương tác khác nhau trong protein.
Hình 3: Cấu trúc của BPTI (PDB: 5PTI) cho thấy nếp gấp protein được giữ bởi ba cầu nối disulfide
Cầu nối disulfide đóng vai trò quan trọng trong việc xác định nếp gấp của protein bằng cách tạo ra các liên kết cộng hóa trị mạnh giữa các chuỗi bên cysteine, thường cách xa nhau trong trình tự chính Những cầu nối này không thể hình thành giữa các gốc cysteine liên tiếp và thường được tách biệt bởi ít nhất năm gốc khác Sự hình thành cầu nối disulfide giúp hạn chế cấu hình tổng thể của chuỗi polypeptide; ví dụ, trong chất ức chế trypsin tụy ở bò, một protein nhỏ gồm 58 gốc có ba cầu nối disulfide giữa các gốc 5-55, 14-38 và 30-51, giúp đưa các thành phần cấu trúc thứ cấp lại gần nhau hơn Liên kết disulfide chỉ bị phá vỡ ở nhiệt độ cao, pH axit hoặc khi có chất khử, và quá trình khử này dẫn đến giảm độ ổn định của protein, điều này được thể hiện rõ trong các protein giàu disulfide khác.
Cấu trúc bậc 4 của protein được hình thành khi nhiều protein được sắp xếp trong không gian, thường thông qua việc liên kết các chuỗi peptide tương đồng hoặc khác biệt bằng các tương tác yếu Sự sắp xếp này, bao gồm cả các liên kết cộng hóa trị như disulfide, rất quan trọng để hiểu cách thức và lý do protein kết tủa (Akharume và cộng sự).
Phân loại protein
Dựa vào tính đồng thể có thể phân protein thành hai nhóm:
Homoprotein là protein chi do axit amin tạo nên;
Heteroprotein là hợp chất được hình thành từ axit amin kết hợp với các chất phi-protein Tùy thuộc vào bản chất của nhóm ngoại, heteroprotein có thể được gọi bằng nhiều tên khác nhau như nucleoprotein, glucoprotein, lipoprotein, phosphoprotein, hemoprotein hoặc metalloprotein.
Trong cơ thể sinh vật, protein ở từng cơ quan và bộ phận đảm nhận các chức năng khác nhau Dựa vào chức năng này, protein có thể được phân loại thành nhiều nhóm khác nhau.
Protein cấu trúc là các protein thanh gia hình thành bộ khung và liên kết các mô trong cơ thể động vật Collagen chiếm 20-25% trong cơ thể người, trong khi elastin có nhiều trong các mô liên kết và thành mạch máu Keratin là thành phần chính của lông, tóc, móng và sừng, còn fibrinogen và fibrin là các thành phần tạo cấu trúc cho mô cơ Chức năng của các protein này phụ thuộc vào cấu trúc sợi của chúng.
Protein có vai trò sinh học quan trọng, tham gia vào nhiều quá trình sinh hóa trong cơ thể Enzyme, là những protein chức năng, xúc tác cho nhiều phản ứng sinh hóa Một số protein hoạt động như chất mang, dự trữ kim loại như apoferritin chứa sắt, hoặc vận chuyển khí và vitamin Hormone động vật, cũng là protein, điều chỉnh áp suất động mạch, màu sắc da, và các dịch trong cơ thể Các protein co rút như miozin và actin, cùng với protein vận tải như hemoglobin, đóng vai trò thiết yếu trong chức năng cơ thể Globulin miễn dịch bảo vệ cơ thể khỏi các tác nhân lạ, trong khi lysozyme trong nước mắt giúp ngăn chặn vi khuẩn Ngoài ra, nhiều protein còn tham gia vào việc vận chuyển năng lượng hóa học và cơ học trong các mô cơ.
Protein dự trữ bao gồm protein từ trứng, sữa (casein), và protein có trong quả, hạt Đây là những polymer chứa các axit amin cần thiết cho sự phát triển của động vật và cho các quá trình mọc và nuôi dưỡng mầm, rễ ở thực vật.
Protein thực phẩm là những hợp chất dễ tiêu hóa, không độc hại và có hương vị dễ chịu Chúng được phân loại thành ba nhóm: nguồn protein chính thức từ thịt, cá, trứng và sữa; nguồn protein nửa chính thức từ các loại đậu, lúa mì, ngũ cốc, khoai và một số loại hải sản như tôm, cá nghêu, sò, ốc; và nguồn protein không chính thức từ các vi sinh vật đơn bào như tảo, nấm men và nấm mốc.
Protein được hình thành từ các acid amin thông qua liên kết peptide Các mạch polypeptide có thể chứa từ khoảng 100 đến hơn 900 acid amin, với khối lượng phân tử (MW) tương ứng từ 10 đến trên 900.
Protein có trọng lượng phân tử 100kDa có thể được chia thành hai loại chính: protein đơn giản, chỉ bao gồm các acid amin, và protein phức tạp Trong số các protein phức tạp, có phosphoprotein, chứa các gốc este với acid phosphoric, như casein và phosvitin trong lòng đỏ trứng, cùng với glycoprotein, chứa một hoặc nhiều monosaccharide.
Hình 4: Protein trong thực phẩm
Vai trò của protein trong thực phẩm
Protein là hợp chất hữu cơ quan trọng, không thể thiếu trong khẩu phần ăn của con người Về mặt hóa học, protein là chuỗi axit amin liên kết qua liên kết peptide, đóng vai trò chính trong hình thành và tái tạo mô, cơ, enzyme, hormone và hệ thống miễn dịch Trong thực phẩm, protein không chỉ là chất dinh dưỡng thiết yếu mà còn có nhiều tính chất công nghệ quan trọng, ảnh hưởng đến chất lượng cảm quan, cấu trúc và thời hạn sử dụng của sản phẩm.
Protein cung cấp khoảng 4 kcal/g năng lượng, nhưng vai trò chính của nó là cung cấp các axit amin thiết yếu mà cơ thể không tự tổng hợp được Các axit amin này là nguyên liệu cần thiết để tổng hợp protein nội sinh, hỗ trợ các chức năng sống như tăng trưởng, phục hồi mô, duy trì hệ miễn dịch và điều hòa hoạt động sinh lý qua enzyme và hormone Thiếu hụt protein, đặc biệt ở trẻ em và người cao tuổi, có thể gây ra rối loạn dinh dưỡng, chậm phát triển, giảm sức đề kháng và các bệnh lý liên quan đến cơ xương.
Protein đóng vai trò quan trọng trong công nghệ thực phẩm, với khả năng tương tác để tạo cấu trúc mong muốn Chúng có khả năng hút và giữ nước, liên kết với lipid, nhũ hóa, tạo gel và ổn định bọt, rất cần thiết cho sản xuất xúc xích, sữa chua, kem, bánh mì và sản phẩm thay thế thịt Trong sản xuất xúc xích, protein từ thịt được biến tính để liên kết nước và mỡ, tạo ra sản phẩm đồng nhất và giữ độ ẩm Tương tự, trong sản xuất sữa chua, protein casein từ sữa kết tủa khi pH giảm, tạo cấu trúc gel đặc trưng Những tính chất này khiến protein trở thành thành phần thiết yếu trong nhiều loại thực phẩm chế biến công nghiệp và truyền thống.
Hình 5: Phản ứng Maillard của protein
Protein không chỉ tham gia vào các phản ứng hóa học trong chế biến thực phẩm mà còn đặc biệt quan trọng trong phản ứng Maillard, nơi nhóm amino trong protein tương tác với các đường khử Phản ứng này tạo ra màu nâu và hương vị hấp dẫn cho các sản phẩm như bánh mì, cà phê và thịt nướng, đồng thời giúp giảm hoạt tính của vi sinh vật và kéo dài thời gian bảo quản Tuy nhiên, cần thận trọng vì nếu phản ứng Maillard diễn ra quá mức, có thể hình thành acrylamide, một hợp chất có nguy cơ gây độc hại nếu tích lũy lâu dài.
Nhiệt độ là yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến cấu trúc và hoạt tính sinh học của protein, khi tăng cao có thể làm biến tính protein bằng cách phá vỡ các liên kết hydro và ion, dẫn đến mất cấu trúc bậc hai và bậc ba Áp suất cao cũng là phương pháp hiệu quả để thay đổi cấu trúc protein mà không gây phản ứng hóa học, hữu ích trong bảo quản và chế biến thực phẩm Bên cạnh đó, bức xạ như tia cực tím và tia gamma có thể làm thay đổi cấu trúc protein, đặc biệt trong lĩnh vực y học và dược phẩm.
pH và muối là những yếu tố hóa học quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến cấu trúc và tính hòa tan của protein Sự thay đổi pH có thể làm ion hóa hoặc không ion hóa các nhóm chức axit và base trên protein, dẫn đến sự thay đổi trong cân bằng điện tích và gây ra sự tái cấu trúc protein (Christensen, 1952).
Một số dung môi hữu cơ như urea và guanidine hydrochloride có khả năng phá vỡ các liên kết hydro nội phân tử, dẫn đến biến tính protein Quá trình này hỗ trợ nghiên cứu cơ chế biến đổi cấu trúc protein và ứng dụng trong sản xuất peptide và amino acid.
Vi sinh vật và enzyme có khả năng ảnh hưởng đến cấu trúc protein thông qua các phản ứng phân hủy hoặc biến tính Enzyme protease đóng vai trò quan trọng trong việc cắt nhỏ protein thành peptide và amino acid, từ đó tạo ra các sản phẩm có giá trị ứng dụng cao trong ngành thực phẩm và mỹ phẩm (Keskin et al., 2008).
Nắm vững các yếu tố ảnh hưởng đến protein không chỉ giúp kiểm soát hiệu quả quá trình sản xuất mà còn thúc đẩy cải tiến công nghệ và mở rộng ứng dụng trong các ngành công nghiệp hiện đại Điều chỉnh nhiệt độ, áp suất, pH và enzyme có thể tạo ra những thay đổi cụ thể trong cấu trúc protein, từ đó nâng cao tính chất cảm quan, độ bền và giá trị dinh dưỡng của sản phẩm.
Các yếu tố ảnh hưởng đến tính chất của protein
Độ hòa tan của protein là nồng độ mà tại đó dung dịch đồng nhất được hình thành ở nhiệt độ và áp suất nhất định (Schnepf, 1992) Dung dịch protein bão hòa là dung dịch mà protein đạt độ hòa tan cân bằng tối đa trong dung môi ở cùng điều kiện nhiệt độ và áp suất (Kramer và cộng sự, 2012).
Độ hòa tan của protein là tỷ lệ nitơ trong sản phẩm protein ở trạng thái hòa tan, phản ánh lượng protein trong mẫu hòa tan vào dung dịch Protein có thể hòa tan một phần, hoàn toàn hoặc không hòa tan trong nước, và đây là một đặc tính nhiệt động lực học quan trọng Độ hòa tan liên quan đến nồng độ protein trong dung dịch bão hòa cân bằng với pha rắn ở các điều kiện pH, nhiệt độ nhất định, cùng với sự hiện diện của dung môi, muối và các chất phụ gia khác Độ hòa tan thích hợp trong dung môi, thường là nước, giúp tạo ra thực phẩm hòa tan và giàu protein, đồng thời thể hiện các đặc tính chức năng như nhũ hóa, ổn định, tạo bọt và tạo gel mà protein không hòa tan khó đạt được.
Tính tan của protein là khả năng hòa tan của protein trong dung môi, thường là nước hoặc dung dịch có tính ion nhất định Một protein được coi là hòa tan khi các lực tương tác giữa các phân tử protein và dung môi đủ mạnh để ngăn chặn hiện tượng kết tủa hoặc hình thành các cụm lớn.
CÁC TÍNH NĂNG CÔNG NGHỆ CỦA PROTEIN VÀ CÁC PHƯƠNG PHÁP CẢI THIỆN TÍNH NĂNG CÔNG NGHỆ
Tính tan
Độ hòa tan của protein là nồng độ tại đó dung dịch đồng nhất được hình thành ở nhiệt độ và áp suất nhất định (Schnepf, 1992) Dung dịch protein bão hòa là dung dịch mà protein đạt độ hòa tan cân bằng tối đa trong dung môi ở cùng điều kiện nhiệt độ và áp suất (Kramer và cộng sự, 2012).
Độ hòa tan của protein là tỷ lệ nitơ trong sản phẩm protein ở trạng thái hòa tan, phản ánh lượng protein trong mẫu hòa tan vào dung dịch Protein có thể hòa tan một phần, hoàn toàn hoặc không hòa tan trong nước, và đây là một đặc tính nhiệt động lực học quan trọng Độ hòa tan liên quan đến nồng độ protein trong dung dịch bão hòa cân bằng với pha rắn ở các điều kiện pH và nhiệt độ nhất định, cùng với sự hiện diện của dung môi, muối và các chất phụ gia khác Độ hòa tan thích hợp trong dung môi, thường là nước, giúp tạo ra thực phẩm hòa tan và giàu protein, đồng thời thể hiện các đặc tính chức năng như nhũ hóa, ổn định, tạo bọt và tạo gel mà protein không hòa tan khó đạt được.
Tính tan của protein là khả năng hòa tan của protein trong dung môi, thường là nước hoặc dung dịch có tính ion nhất định Một protein được coi là hòa tan khi các lực tương tác giữa các phân tử protein và dung môi đủ mạnh để ngăn chặn hiện tượng kết tủa hoặc hình thành các cụm lớn.
2.1.2 Các yếu tố ảnh hưởng Độ hòa tan của protein đóng vai trò quan trọng trong việc xác định các đặc tính lý hóa, chế biến, thuộc tính cảm quan, thời hạn sử dụng và hồ sơ dinh dưỡng của thực phẩm được chế biến bằng vật liệu giàu protein Hiện nay, có một sự quan tâm mới trong việc tìm hiểu độ hòa tan của các nguồn protein mới do nhu cầu về thực phẩm được chế biến mà không có protein có nguồn gốc từ động vật ngày càng tăng Các nguồn này bao gồm protein có nguồn gốc từ thực vật, vi khuẩn, nấm, côn trùng và quá trình lên men chính xác Các đặc tính hòa tan khác nhau của các protein này khiến việc tạo ra các sản phẩm thực phẩm đáp ứng nhu cầu về chất lượng của các nhà sản xuất thực phẩm và người tiêu dùng trở nên khó khăn Do đó, cần phải hiểu sâu hơn về các yếu tố ảnh hưởng đến độ hòa tan của protein:
Độ hòa tan mô tả khả năng của một chất tan hòa tan trong dung môi và là một trong những đặc điểm chính của protein trong thực phẩm và đồ uống Độ hòa tan của protein được ảnh hưởng bởi các tương tác không cộng hóa trị, bao gồm tương tác tĩnh điện và kỵ nước Trong trạng thái tự nhiên, các chuỗi polypeptide protein gấp lại thành cấu trúc hình cầu, với các nhóm kỵ nước thường bị chôn vùi, trong khi các gốc ưa nước trên bề mặt tham gia vào liên kết hydro Khi protein mở ra, nhiều họa tiết peptide bị phơi bày, cho phép các chuỗi bên axit amin tương tác với dung môi Tỷ lệ bề mặt tiếp xúc và thành phần của chuỗi bên tích điện là yếu tố quyết định chính đến độ hòa tan của protein.
Trong môi trường nước, tương tác protein-protein được tăng cường nhờ vào tương tác kỵ nước của các nhóm không phân cực Tương tác kỵ nước và lực đẩy tĩnh điện lớn hơn giữa các protein làm tăng khả năng hòa tan và phân tán của chúng Độ hòa tan của protein bị ảnh hưởng bởi axit amin, kích thước phân tử, cấu hình và tỷ lệ axit amin phân cực-không phân cực, với độ hòa tan thấp nhất xảy ra tại pI Sự chi phối của các lực hấp dẫn và liên kết phân tử dẫn đến độ hòa tan thấp ở hầu hết các protein thực vật, hạn chế khả năng tạo nhũ tương trong môi trường axit và ảnh hưởng đến ứng dụng trong hệ thống thực phẩm Tuy nhiên, tại pI, khi điện tích ròng là âm, độ hòa tan của protein thường được cải thiện.
Các điều kiện môi trường có ảnh hưởng lớn đến độ hòa tan của protein, vì chúng tác động đến cấu trúc và tính chất hóa học bề mặt của protein, làm thay đổi tương tác phân tử Việc thiết lập tác động của các yếu tố như nhiệt độ, độ pH và cường độ ion trong quá trình chế biến thực phẩm là rất quan trọng Quá trình chế biến có thể làm tăng độ hòa tan của protein thông qua việc tăng điện tích ròng và tiếp xúc bề mặt của các axit amin với môi trường mới Ví dụ, thay thế một số axit amin như glutamine và asparagine bằng các axit amin có tính axit như axit glutamic và axit aspartic có thể cải thiện độ hòa tan Hạt đậu lăng xay khô cho thấy độ hòa tan thấp hơn so với protein đã nấu chín hoặc chiết xuất (Aryee và Boye, 2017).
Quá trình biến tính và liên kết chéo protein-tinh bột dẫn đến sự kết tụ và không hòa tan (Kaur và Singh, 2007; Pelgrom và cộng sự, 2013) Độ hòa tan của protein ảnh hưởng đến các đặc tính chức năng như khả năng nhũ hóa, tạo bọt và hình thành gel Các protein có độ hòa tan cao thường có khả năng phân tán tốt và tính chất keo, cho thấy sự ổn định lâu dài Độ hòa tan của protein bị ảnh hưởng bởi các yếu tố môi trường như cường độ ion, loại dung môi, độ pH, nhiệt độ và điều kiện xử lý Tuy nhiên, mối quan hệ giữa độ hòa tan và cấu trúc của protein vẫn chưa được chứng minh.
Tính tạo bọt
Tạo bọt là chức năng quan trọng của protein trong thực phẩm như đồ uống, kem, nước sốt, mousse, kem đánh bông và bơ thực vật Tính chất của protein tạo thành bọt ổn định rất cần thiết trong sản xuất thực phẩm Bọt được định nghĩa là hệ thống hai pha với các tế bào khí ngăn cách bởi lớp chất lỏng mỏng, gọi là pha phiến Bọt thực phẩm là hệ thống phức tạp, bao gồm hỗn hợp khí, chất lỏng, chất rắn và chất hoạt động bề mặt.
Sự phân bố kích thước bong bóng khí trong bọt ảnh hưởng đến hình thức và đặc tính kết cấu của sản phẩm bọt Bọt với bong bóng khí nhỏ phân bố đồng đều mang lại độ đặc, độ mịn và độ nhẹ cho thực phẩm Protein trong bọt giúp phân bố đồng đều các tế bào khí mịn trong cấu trúc thực phẩm Độ đặc và độ mịn của bọt thực phẩm liên quan đến sự hình thành bong bóng khí, cho phép bay hơi hương vị và tăng cường độ ngon miệng của thực phẩm (Joseph F Zayas, 1997).
Tính tạo bọt của protein là khả năng hình thành bọt khí trong dung dịch khi bị khuấy trộn hoặc chịu áp suất Tính chất này rất quan trọng trong nhiều ứng dụng thực phẩm như kem, bánh, sữa, cũng như trong sản phẩm mỹ phẩm và dược phẩm.
Các chất tạo bọt protein phổ biến bao gồm lòng trắng trứng, gelatin, casein, protein sữa khác, protein đậu nành và gluten Các loại protein này có tính chất tạo bọt khác nhau; ví dụ, albumin huyết thanh là chất tạo bọt xuất sắc, trong khi ovalbumin tinh khiết lại kém hiệu quả Để trở thành chất tạo bọt hiệu quả, các protein cần ổn định bọt nhanh chóng và hiệu quả ở nồng độ thấp, hoạt động tốt trong phạm vi pH của nhiều loại thực phẩm, và có khả năng tạo bọt hiệu quả trong môi trường có bọt.
2.2.2 Cơ chế tạo bọt Độ tạo bọt được đo bằng độ giãn nở, dung tích và độ ổn định của bọt, cũng phụ thuộc vào cấu trúc và thành phần protein (Mohamed và cộng sự, 2009) đã liên hệ độ ổn định bọt cao của protein yến mạch với hàm lượng protein cao và độ kỵ nước Protein yến mạch cô lập có hàm lượng protein >85% cho thấy 31% bọt còn lại sau khi để yên trong 15 phút so với bột có hàm lượng protein
