CỘNG HOÀ XÃ HỘI CHỦ NGHĨA VIỆT NAM Độc lập - Tự do - Hạnh phúc ———————————— BẢN XÁC NHẬN CHỈNH SỬA LUẬN VĂN THẠC SĨ Họ và tên tác giả luận văn: Lê Viết Hùng Đề tài luận văn: Nghiên cứu
Trang 1TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI
Giảng viên hướng dẫn: TS Hoàng Quốc Tuấn
Hà Nội, 10/2022
Trang 2TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI
Giảng viên hướng dẫn: TS Hoàng Quốc Tuấn
Hà Nội, 10/2022
Chữ ký của GVHD
Trang 3CỘNG HOÀ XÃ HỘI CHỦ NGHĨA VIỆT NAM
Độc lập - Tự do - Hạnh phúc
————————————
BẢN XÁC NHẬN CHỈNH SỬA LUẬN VĂN THẠC SĨ
Họ và tên tác giả luận văn: Lê Viết Hùng
Đề tài luận văn: Nghiên cứu thu hồi protein trong bã gạo của quá trình sản xuất sữa gạo tại nhà máy Lavina food Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn Chuyên ngành: Công nghệ Thực phẩm
Mã số SV: 20202457M
Tác giả, Người hướng dẫn khoa học và Hội đồng chấm luận văn xác nhận tác giả đã sửa chữa, bổ sung luận văn theo biên bản họp Hội đồng ngày07/10/2022 với các nội dung sau:
- Phần các chữ viết tắt: Đã bổ xung đầy đủ tất cả các chữ viết tắt trong luận văn (SPI, CS, BV, FAN, KNCN)
- Phần tổng quan: Đã đưa phần thực trạng sản xuất sữa gạo tại nhà máy Lavina food, các tồn tại, mục tiêu phải giải quyết
- Bổ xung thành phần dinh dưỡng, tính an toàn của gạo lứt đưa vào quá trình sản xuất
- Bổ xung thêm phần lựa chọn công nghệ thu hồi protein tại nhà máy Lavina food, mô tả thêm về enzym proteaza
- Phần vật liệu, phương pháp nghiên cứu đã viết phần vật liệu riêng, phương pháp nghiên cứu riêng, và viết gọn lại, tránh trùng lặp
- Ở mỗi nội dung nghiên cứu đã bổ xung thêm các tiểu kết luận
- Ở bảng 3-3, 3- 5 đã cập nhật các số liệu
- Đã chỉnh sửa các lỗi sai chính tả, lỗi diễn đạt và cách trình bày theo quy định của luận văn thạc sĩ
Giảng viên hướng dẫn Tác giả luận văn
CHỦ TỊCH HỘI ĐỒNG
Trang 4LỜI CẢM ƠN
Trong thời gian học tập, thực hiện đề tài tôi đã nhận được nhiều sự giúp
đỡ, hỗ trợ, đóng góp ý kiến và chỉ bảo tận tình của các thầy cô, các bạn đồng nghiệp và cơ quan
Trước hết tôi xin bày tỏ lòng kính trọng và biết ơn tới các thầy cô giáo Viện Công nghệ sinh học và Công nghệ thực phẩm, Trường đại học Bách khoa
Hà Nội tận tình giảng dạy, giúp đỡ tôi trong khóa học Đặc biệt tôi xin gửi lời tri
ân sâu sắc đến TS.Hoàng Quốc Tuấn – Bộ Môn quản lý chất lượng đã tận tình, hướng dẫn, hỗ trợ tôi trong suốt quá trình thực hiện luận văn
Nhân dịp này tôi xin bày tỏ lòng biết ơn chân thành và sâu sắc đến Ban lãnh đạo Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn, đặc biệt là Chủ tịch HĐQT Bác
Lê Văn Tam đã tạo điều kiện thuận lợi cho tôi được tham gia khóa học
Tôi xin cảm ơn các bạn bè đồng nghiệp trong cơ quan, đặc biệt là các bạn trong bộ phận R & D đã hỗ trợ, động viên trong suốt quá trình tôi tham gia khóa học và nghiên cứu
Tôi xin cảm ơn các bạn trong lớp cao học Thực phẩm 2020B đã hỗ trợ, giúp đỡ tôi trong quá trình học tập
Tôi chân thành cảm ơn gia đình, bạn bè đã khuyến khích, động viên, hỗ trợ nhiệt tình trong suốt thời gian tôi học tập và nghiên cứu cứu
Tôi xin trân trọng cảm ơn !
Hà Nội, ngày tháng năm 2022
Trang 5Tác giả luận văn: Lê Viết Hùng Khóa: 2020B
Người hướng dẫn: TS Hoàng Quốc Tuấn
Từ khóa (Keyword): Sữa gạo, bã gạo, rice dreg, rice milk residue, rice protein
NỘI DUNG TÓM TẮT:
1 Lý do chọn đề tài
Nhà máy Lavina thuộc công ty cổ phần mía đường Lam Sơn được thành lập năm 2020, sản phẩm chính của nhà máy là sữa gạo lứt giàu protein nhãn hiệu Ojita Bã gạo trong quá sản xuất hàng ngày là 4 - 5 tấn, hàm lượng protein trong bã gạo là 10 – 11 %, lượng bã gạo này hiện đang được bán làm thức ăn gia xúc với giá trị rất thấp Bên cạnh đó lượng protein từ gạo đi vào sản phẩm còn ở mức rất thấp chỉ từ 15 – 20 % lượng protein trong gạo được đi vào sản phẩm, số còn lại (80-85%) đang đi theo bã thải ra ngoài Để đảm bảo hàm lượng protein trong sản phẩm, hiện nay trong quá trình sản xuất đang phải bổ xung thêm whey Vì vậy cần phải nghiên cứu để thu hồi protein trong bã gạo, giải thiểu thải ra ngoài
2 Mục đích nghiên cứu của luận văn, đối tượng, phạm vi nghiên cứu
Mục đích của nghiên cứu ngày là tăng thu hồi protein và cải tiến chất lượng trong quá trình sản xuất sữa gạo tại Nhà máy Lavina food Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn Phạm vi nghiên cứu được áp dụng tại quy trình sản xuất của nhà máy Lavina food cũng như các nhà máy sản xuất sữa gạo có qyu trình tương tự
3 Tóm tắt cô đọng các nội dung chính và đóng góp mới của tác giả
Nội dung nghiên cứu của luận văn bao gồm:
Nội dung 1: Từ các loại enzym thủy phân proteaza thu thập được trên thị
trường bao gồm Alphalase AP4, Alphalase NP, Alphalase THP, Neutrase 0,8L, Flavourenzyme, Enzym NP-2000 lựa chọn enzym có hiệu suất thủy phân protein trong bã gạo cao nhất Đã tìm ra enzym NP-2000 là enzym có hiệu suất thủy phân cao nhất
Trang 6Nội dung 2: Sau khi đã tìm được enzym NP-2000 là enzym có hiệu suất
thủy phân cao nhất, nghiên cứu các ảnh hưởng của nồng độ và thời gian đến hiệu suất thủy phân, nghiên cứu đã tìm ra ở nồng độ enzym 2%, thời gian thủy phân
60 phút là hiệu quả nhất đối với quá trình sản xuất, hiệu suất thu hồi protein từ bã đạt 42,25 % Tuy nhiên hàm lượng protein thu được trong dịch thủy phân thấp chỉ 1,06 % và có vị đắng
Nội dung 3: Nghiên cứu bổ xung enzym PG 500 và Thermoase GL30
trong quá trình sản xuất sữa gạo, tăng hiệu suất thu hồi protein Nghiên cứu đã tìm được điểm cho enzym phù hợp với quá trình sản xuất là tại điểm nhiệt độ
600C, trong quá trình đường hóa
Nội dung 4: Sau khi đã tìm được điểm cho enzym phù hợp đã nghiên cứu
ảnh hưởng của nồng độ enzym và thời gian thủy phân đến hiệu suất thu hồi protein, đã tìm được nồng độ enzym PG 500 = 0,5 % và Thermoase GL30=0,5%
và thời gian thủy phân 60 phút là phù hợp, hiệu suất thu hồi protein đạt 61,72%
Nội dung 5: Sau khi thu nhận được dịch gạo thủy phân, tiến hành pha chế,
tiêu chuẩn hóa sản phẩm, đã tạo ra công thức sản phẩm mới có hàm lượng protein không đổi (0,4%), tuy nhiên hàm lượng protein từ gạo tăng lên, giảm lượng protein từ whey bổ xung Sản phẩm mới có giá trị cảm quan được yêu thích hơn so với mẫu sữa gạo nguyên bản
Đóng góp mới của tác giả: Nghiên cứu đã đưa ra liều lượng, loại enzym,
thời điểm cho enzym tại dây chuyền sản xuất của nhà máy Lavina food, kết quả
là tăng hiệu suất thu hồi ptotein từ gạo từ 19,81 % lên 61,72 % và cải thiện chất lượng cảm quan của sản phẩm, giảm tổn thất protein trong bã từ 80,18 % xuống còn 38,28 %
4 Phương pháp nghiên cứu
Phương pháp phân tích protein:Phương pháp phân tích hàm lượng protein
được thực hiện theo phương pháp Kjeldahl
Phương pháp đánh giá cảm quan:Sử dụng phép thử cho điểm thị hiếu Phương pháp phân tích số liệu:Sử dụng phương háp phân tích phương sai
ANOVA
Trang 75 Kết luận
- Nghiên cứu thu hồi protein từ gạo trong quá trình sản xuất sữa gạo tại Nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn thu được các thông
số cho quá trình sản xuất như sau:
+ Loại enzym sử dụng: PG 500 và Thermoase GL30
+ Hàm lượng enzym sử dụng: 0,5 %
+ Thời điểm cho enzym: Gia nhiệt đến 600C trong quá trình đường hóa lần 1
+ Thời gian thủy phân: 60 phút
+ Hiệu suất thu hồi protein từ gạo: 61,72 %
+ Tạo ra sản phẩm mới có hàm lượng protein từ gạo cao hơn, giảm lượng protein bổ xung và có giá trị cảm quan được ưu thích hơn so với sản phẩm nguyên bản
Trang 8MỤC LỤC
CHƯƠNG 1 TỔNG QUAN 1
1.1 Thực trạng sản xuất sữa gạo tại nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn 1
1.1.1 Quy trình sản xuất của nhà máy 1
1.1.2 Tồn tại của dây chuyền 2
1.1.3 Phương án sử lý 2
1.2 Tổng quan về nguyên liệu gạo đưa vào sản xuất 2
1.2.1 Thành phần dinh dưỡng gạo lứt Japonica JO2 3
1.2.2 Tính an toàn của gạo lứt Japonica JO2 3
1.3 Tổng quan về bã gạo 4
1.4 Protein bã gạo 4
1.4.1 Thành phần chính của bã gạo 4
1.4.2 Thành phần protein trong bã gạo 5
1.4.3 Đánh giá các thông số dinh dưỡng 6
1.4.4 Đánh giá giá trị dinh dưỡng của bã gạo 7
1.5 CÁC PHƯƠNG PHÁP THU NHẬN PROTEIN TỪ GẠO 10
1.5.1 Công nghệ kiềm 10
1.5.2 Công nghệ enzym 11
1.5.3 Công nghệ vật lý 12
1.5.4 Công nghệ siêu âm và vi sóng 14
1.6 Các phương pháp thu nhận protein từ bã gạo 14
1.6.1 Công nghệ kiềm 14
1.6.2 Công nghệ enzym 14
1.7 Lựa chọn công nghệ trong quá trình thu hồi protein tại nhà máy Lavina food 15
1.8 Các sản phẩm từ protein gạo 16
1.8.1 Tổng quan về ứng dụng sản phẩm protein gạo 16
1.8.2 Một số sản phẩm ứng dụng protein gạo 17
CHƯƠNG 2 VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU 22
2.1 Vật liệu nghiên cứu 22
2.1.1 Nguyên liệu 22
2.1.2 Hóa chất 22
Trang 92.1.3 Dụng cụ và thiết bị 28
2.2 Phương pháp nghiên cứu 29
2.2.1 Quy trình sản xuất có ứng dụng enzym proteaza 30
2.2.2 Bố trí thí nghiệm 35
2.3 Phương pháp phân tích 40
2.3.1 Xác định hàm lượng protein tổng số bằng phương pháp Kjeldahl 40
2.3.2 Tính hiệu suất thu hồi protein 42
2.3.3 Phép thử cho điểm thị hiếu 42
2.3.4 Phân tích số liệu 44
CHƯƠNG 3 KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN 45
3.1 Kết quả thí nghiệm lựa chọn Enzym có hiệu suất thủy phân protein bã gạo cao nhất 45
3.2 Kết quả thí nghiệm chọn nồng độ enzym cho hiệu suất cao nhất 48
3.3 Kết quả thí nghiệm chọn thời gian thủy phân cho hiệu suất cao nhất 50
3.4 Kết quả nghiên cứu ứng dụng Enzym PG 500 và Thermoase GL30 trong quá trình sản xuất sữa gạo để thu hồi protein, giảm lượng protein trong bã thải 52 3.4.1 Kết quả thí nghiệm xác định điểm cho enzym 52
3.4.2 Kết quả thí nghiệm xác hàm lượng enzym sử dụng 53
3.5 Nghiên cứu cải thiện công thức sữa gạo 55
3.5.1Công thức 1 Sản phẩm có hàm lượng protein không đổi nhưng giảm lượng protei bổ xung (Tính cho 100 lít) 55
3.5.2Công thức 2 Sản phẩm có hàm lượng protein không đổi, không bổ sung thêm protein 56
3.5.3Đánh giá cảm quan sản phẩm công thức 1 và công thức 2 so với sản phẩm hiện tại (mẫu đối chứng) 57
3.5.4 Kết quả đánh giá mức độ ưu thích của người tiêu dùng 58
CHƯƠNG 4 KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ 64
4.1 Kết luận 64
4.2 Kiến nghị 64
DANH MỤC TÀI LIỆU THAM KHẢO 65
Trang 10DANH MỤC TỪ VIẾT TẮT
Kí hiệu và
chữ viết tắt
AAS Điểm axit amin Amino acid score
BV Dự đoán giá trị sinh học Predicted biological
values
CS Điểm số hóa học Chemical score
E/T Tỷ lệ axitamin cần thiết trên tổng số
protein FAO Tổ chức lương thực và nông nghiệp
liên hiệp quốc
RPI Protein isolate gạo Rice protein isolate
SPI Protein isolate đậu tương Soy protein isolate
STT Số thứ tự
TB Tinh bột
WHO Tổ chức y tế thế giới
Trang 11DANH MỤC HÌNH VẼ
Hình 2.1: Sơ đồ quá trình thí nghiệm chọn enzymproteaza thủy phân protein bã
gạo hiệu quả nhất 33
Hình 2.2: Sơ đồ thí nghiệm chọn enzym proteaza thủy phân protein dịch gạo hiệu quả nhất 34
Hình 3.1: Hiệu suất thủy phân protein của các loại enzym khác nhau 45
Hình 3.2: Hình ảnh bã gạo 47
Hình 3.3: Quá trình thủy phân protein bã gạo 47
Hình 3.4: Ảnh hưởng của nồng độ enzym NP – 2000 đến hiệu suất thủy phân protein trong bã gạo 50
Hình 3.5: Ảnh hưởng của thời gian đến hiệu suất thủy phân của enzym NP-2000 51
Hình 3.6: Ảnh hưởng của nồng độ enzyme PG500 và GL30 đến hiệu suất thủy phân protein 53
Hình 3.7: Ảnh hưởng của thời gian đến hiệu suất thủy phân protein của Enzyme PG500 và GL30 54
Hình 3.8: Mãu sữa giảm ½ whey (bên trái) và mẫu nguyên bản (bên phải) 56
Hình 3.9: Mẫu sữa không bổ sung thêm whey (bên trái), mẫu đối nguyên bản (bên phải) 57
Trang 12DANH MỤC BẢNG BIỂU
Bảng 1-1: Bảng thành phần bã gạo tại nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần
mía đường Lam Sơn 2
Bảnh 1-2: Bảng thành phần hóa học của gạo Japonica JO2 3
Bảng 1-3: Bảng dư lượng kim loại nặng, thuốc trừ sâu, độc tấm nấm của gạo lứt JO2 3
Bảng 1-5: Bảng Thành phần gần đúng của bã gạo và protein isolate bã gạo tại công ty Hengtian (Trung Quốc)[2] 5
Bảng 1-6: Bảng các giá trị thành phần axitamin và giá trị yêu cầu theo khuyến cáo của FAO và WHO [2] 8
Bảng 1-7: Bảng đánh giá giá trị dinh dưỡng của protein bã gạo và protein đậu tương so với FAO và WHO (1973) [2] 9
Bảng 1-8: Hiệu suất chiết tách protein bằng phương pháp kiềm ở điều kiện khác nhau[5] 11
Bảng 1-9: Hiệu suất chiết tách protein bằng phương pháp 12
Bảng 1-10: Hiệu suất chiết tách protein bằng phươngpháp vật lý ở điều kiện khác nhau [5] 13
Bảng 1-11: Hiệu suất tách chiết protein bằng công nghệmới ở các điều kiện khác nhau [5] 14
Bảng 1-12: Hiệu suất thu hồi với các loại enzym khác nhau [8] 15
Bảng 1-13: Ứng dụng của protein gạo trong một số sản phẩm[5] 17
Bảng 1-14: Bảng thông tin dinh dưỡng bột gạo lứt 18
Bảng 1-15: Thành phần nguyên liệu 01 ổ bánh mỳ 18
Bảng 1-16: Thành phần bánh quy bổ sung 5% RBPC và mẫu đối chứng[5] 20
Bảng 2-1: Bố trí thì nghiệm chọn loại enzym thủy phân bã gạo hiệu quả nhất 35
Bảng 2-2: Bảng bố trí thí nghiệm chọn nồng độ enzym thủy phân bã gạo hiệu quả nhất 36
Bảng 2-3: Bảng bố trí thí nghiệm chọn thời gian thủy phân protein bã gạo hiệu quả nhất 37
Bảng 2-4: Bảng bố trí thí nghiệm xác định thời điểm cho enzym Enzym PG 500 và Thermoase GL30 38
Trang 13Bảng2-5: Bảng bố trí thí nghiệm xác định hàm lượng enzym sử dụng hiệu quả nhất 39Bảng 2-6: Bảng bố trí thí nghiệm xác định thời gian thủy phân hiệu quả nhất 39Bảng 2-7: Bảng thang điểm đánh giá mức độ ưu thích 42Bảng 3-1: Bảng kết quả thủy phân protein bã gạo bằng các loại enzym khác nhau 46Bảng 3-2: Hiệu suất thu hồi protein khi thủy phân bằng enzym NP- 2000 ở các nồng độ enzym khác nhau 49Bảng 3-3: Hiệu suất thu hồi protein ở các điều kiện thời gian khác nhau 50Bảng 3-4: Bảng kết quả thu hồi protein tại các thời điểm khác nhau và chất lượng cảm quan 52Bảng 3-5: Bảng kết quả thu hồi protein và chất lượng cảm quan theo hàm lượng enzym sử dụng 53Bảng 3-6: Bảng kết quả thu hồi protein và chất lượng cảm quan theo thời gian thủy phân 54Bảng 3-7: Tỷ lệ phối trộn dịch gạo thủy phân và các nguyên liệu phụ, phụ gia (Tính cho 100 lít) 55Bảng 3-8: Tỷ lệ phối trộn dịch gạo thủy phân và các nguyên liệu phụ, phụ gia (Tính cho 100 lít) 56Bảng 3-9: Thông tin về người thử mẫu 57Bảng 3-10: Bảng đánh giá mức độ ưu thích của người tiêu dùng đối với sản phẩm sữa gạo cải tiến công thức và mấu nguyên bản 58Bảng: 3-11 Bảng phân tích phương sai 62
Trang 14CHƯƠNG 1 TỔNG QUAN 1.1 Thực trạng sản xuất sữa gạo tại nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn
1.1.1 Quy trình sản xuất của nhà máy
Gia nhiệt đến 1000C
Xay, nghiền
Phối trộn với nước
Gia nhiệt 600C Enzyme thủy
phân TB
Nguyên liệu phụ,
phụ gia
Trang 151.1.2 Tồn tại của dây chuyền
Ngoài sản phẩm chính là sữa gạo lứt giàu protein Ojita còn có sản phẩm phụ là bã gạo, sản lượng 4 – 5 tấn/ngày Thành phần hóa học của bã gạo tại Lam Sơn như sau:
Bảng 1-1: Bảng thành phần bã gạo tại nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần
mía đường Lam Sơn
phân tích
Kết quả
1 Hàm lượng protein g/100g AOAC 996.11 11,2
2 Hàm lượng tinh bột g/100g NIFC.02.M.03 8,93
3 Hàm lượng Lipit g/100g NIFC.02.M.04 1,32
4 Hàm lượng Gluxit g/100g NIFC.02.M.06 14,7
1.1.3 Phương án sử lý
Qua bảng trên ta thấy rằng: Hàm lượng protein trong bã gạo đang ở mức cao 11,2 %, tuy nhiên lượng protein này chưa được sử dụng có hiệu quả mà đang được bán làm thức ăn gia súc với giá rất rẻ từ 500 – 800 đồng/kg Vì vậy mục tiêu của đề tài là phải tìm ra phương pháp để thu hồi lượng protein này, giảm protein theo bã thải ra ngoài Để thu hồi protein có hai giải pháp đưa ra:
Một là: Nghiên cứu phương án thủy phân protein trong bã gạo, sau đó thu
hồi và chế biến (có thể sấy khô) hoặc phối trộn dịch protein thu được vào trong sản phẩm để tăng hàm lượng protein trong sản phẩm hoặc giảm protein cần phải
bổ xung
Hai là: Nghiên cứu thủy phân protein gạo ngay trong quá trình thủy phân
tinh bột để thủy phân protein, từ đó giảm tăng hiệu suất thu hồi protein, giảm hàm lượng protein còn lại trong bã
Trong quá trình thực hiện đề tài, chúng tôi sẽ thực hiện các thí nghiệm để lựa chọn ra quy trình thủy phân protein phù hợp với điều kiện thực tế đem lại hiệu quả cao
1.2 Tổng quan về nguyên liệu gạo đưa vào sản xuất
Nguyên liệu gạo dùng cho quá trình sản xuất là gạo lứt Japonica JO2, được trồng tại huyện Thiệu Hóa, tỉnh Thanh Hóa
Trang 161.2.1 Thành phần dinh dưỡng gạo lứt Japonica JO2
Trong gạo lứt Japonica J02 có chứa tinh bột, protein, lipid, cacbohydrate, chất xơ và chứa GABA Gạo lứt có chứa 83 % tinh bột, 8,6% protein, lipid 2,2%, cenlluloza 1,1 % và tro 1,4% (tính theo chất khô) Hàm lượng GABA chiếm 32 mg/100g, thành phần cụ thể như bảng sau:
Bảnh 1-2: Bảng thành phần hóa học của gạo Japonica JO2
TT Thành phần hóa học Đơn vị tính Kết quả
1 Độ ẩm % 14,5±0.2
2 Tinh bột % theo chất khô 83,7±0.7
3 Carbohydrate % theo chất khô 3,3±0.1
4 Protein % theo chất khô 8,6±0.1
5 Lipid % theo chất khô 2,2±0
6 GABA mg/100g 32±1.4
7 Xenllulose % theo chất khô 1,1±0.1
8 Ash % theo chất khô 1,4±0
1.2.2 Tính an toàn của gạo lứt Japonica JO2
Thành phần kim loại nặng, dư lượng thuốc bảo vệ thực vật, độ tố nấm hầu hết không phát hiện hoặc ở mức thấp hơn tiêu chuẩn cho phép Điều này khằng định tính an toàn của gạo lứt Japonica được dùng để sản suất sữa gạo Chi tiết về hàm lượng kim loại nặng, dư lượng thuốc bảo vệ thực vật, độc tố nấm như bảng sau:
Bảng 1-3: Bảng dư lượng kim loại nặng, thuốc trừ sâu, độc tấm nấm của gạo lứt JO2
1 Chì mg/Kg 0,072
2 Asen mg/Kg Không phát hiện
3 Cadimi mg/Kg Không phát hiện
4 Total Aflatoxin µg/Kg Không phát hiện
5 Aflatoxin B1 µg/Kg Không phát hiện
6 Carbaryl mg/Kg Không phát hiện
7 Chlorantraniliprole mg/Kg Không phát hiện
8 Chlordane mg/Kg Không phát hiện
Trang 179 Flutolanil mg/Kg Không phát hiện
10 Sulfuryl Fluoride mg/Kg Không phát hiện
11 Total mold and yeast CFU/g Không phát hiện
1.3 Tổng quan về bã gạo
Trong quá trình sản xuất sữa gạo, syro gạo ngoài sản phẩm chính là sữa gạo, syro gạo còn có sản phẩm phụ là bã gạo Đối với các nước sản xuất syro với sản lượng lớn như Trung quốc thì khối lượng bã gạo hàng năm lên đến hơn 200.000 tấn (ở khu vực phía nam Trung Quốc) Hàm lượng protein chiếm đến hơn 60 % theo chất khô, cao hơn trong đậu nành và bột cá [1]
Theo một nghiên cứu khác hàm lượng protein trong bã gạo chiếm đến 62,6g/100g mẫu [2], phần còn lại là chất béo, carbohydrat và tro Các axit amin trong protein bã gạo là Glutamic, Prolin, Arginin, Aspartic, Leucin, và Lysin có thành phần thấp nhất Hầu hết các axit amin thiết yếu trong bã gạo đáp ứng các yêu cầu cho trẻ em theo tiêu chuẩn của FAO và WHO [2] và cao hơn trong protein đậu nành Bên cạnh đó protein gạo cũng dễ dàng tiêu hóa hơn protein đậu nành Giá trị tiêu hóa cuối cùng của protein isolate gạo là 96,66 % so với 91,41 % protein insolate của đậu nành Vì vậy protein bã gạo là nguồn protein có thể thay thế cho protein đậu nành để đáp ứng nhu cầu sử dụng protein thực vật ngày càng tăng
Theo nhóm nghiên cứu của đại học Nachang Trung Quốc, hàm lượng protein
bã gạo chiếm hơn 50% và cao hơn gấp 5 lần trong gạo Tuy nhiên nguồn nguyên liệu giàu protein này đang được xem như chất thải rắn công nghiệp hoặc làm thức ăn cho gia xúc, làm phân bón [3]
Tại Việt Nam chưa có nhiều nhà máy sản xuất sữa gạo hoặc syro từ gạo, nên các nghiên cứu về bã gạo hầu như chưa có Tại các cơ sở sản xuất sữa gạo, bã gạo hầu hết đều bán làm thức ăn gia xúc
1.4 Protein bã gạo
1.4.1 Thành phần chính của bã gạo
Trong bã gạo có chứa nhiều protein, gluxit, tinh bột, chất xơ v.v Công nghệ sản xuất khác nhau, thành phần các dinh dưỡng trong bã gạo cùng khác nhau Thành phần chính của bã gạo tại Công ty TNHH Hengtian Giang Tây
Trang 18Trung Quốc thành phần protein chiếm đến khoảng 60% so với chất khô, thành phần cụ thể như bảng sau:
Bảng 1-4 : Bảng Thành phần gần đúng của bã gạo và protein isolate bã gạo tại
công ty Hengtian (Trung Quốc)[2]
1 RDP 62,62 ±
0,96b
6,05 ± 0,05a
14,07 ± 0,36a
7,71 ± 0,07a
4,10 ± 0,08a
9,37 ± 0,04a
2 RPI 87,38 ±
0,96a
3,24 ± 0,02b
1.4.2 Thành phần protein trong bã gạo
Trong protein bã gạo có chứa gần như đầy đủ các axitamin của gạo Nó bao gồm các nhóm axitamin như sau
1.4.2.1 Albumin
Albumins gạo là protein hòa tan trong nước, đông tụ bởi nhiệt, có liên kết chéo disulfide thấp hơn, và chiếm 2-6% protein hạt và 24-37% protein cám Albumins gạo dễ tiêu hóa và hấp thụ Albumins gạo chứa protein với khối lượng phân tử trong khoảng 10-200 kDa, trong đó từ 16 kDa đến 60 kDa chiếm đa số Albumin cám chứa protein có khối lượng phân từ nhỏ hơn 100 kDa Điểm đẳng điện của albumins là pH = 4,1 và 6,4 [4]
1.4.2.2 Glubulin
Glubulins hòa tan trong muối, glubulins gạo chứa nhiều cysteine, methionine chứa hàm lượng lysine rất thấp, và nó chiếm 15-36% protein của cám Điểm pH đẳng điện là pH 4,3; 5,85; 7,27 và 7,9 [4]
1.4.2.3 Prolamin
Các prolamins gạo hòa tan trong dung dịch rượu (60-70%) ethanol và chiếm khoảng 4% cám Các polypeptit của prolamin nằm trong khoảng từ 12 đến
17 kDa, chúng giàu glutamine, axit glutamic, alanin, glycine và arginine nhưng
ít lysine Trong tất cả các phần protein của hạt gạo, prolamin chứa lượng glutamine, axit glutamic cao nhất (19,9 mol%) và isoleucine (12,3 mol%) và chứa thấp nhất threonine (1,3 mol%), cysteine (0,1 mol%), glycine (6,2 mol%),
Trang 19histidine (1,7 mol%), arginine (4,6 mol%), lysine (1,0 mol %) và methionine (0,8 mol%) Hàm lượng cao của các axit amide và hàm lượng thấp của các axit amin phân cực sẽ là một trong những lý do độ hòa tan thấp của prolamin trong nước Điểm đẳng điện của prolamins là pH = 6,0-6,5 [4]
1.4.2.4 Glutelin
Phần lớn protein của hạt gạo nằm trong phần glutelin Protein trong glutelin tổng hợp rất rộng rãi gồm liên kết disulfide, và glycosyl hóa và khó hòa tan Glutelin trong gạo bao gồm các protein trọng lượng phân tử cao nằm trong khoảng từ 45 đến 150 kDa Thành phần axit amin của glutelin không khác biệt nhiều so protein từ gạo vì nó là loại protein nhiều nhất trong gạo Phần glutelin trong nội nhũ gạo chứa một số polypeptit có khối lượng phân tử 57 kDa, 34 - 37 kDa, 25 kDa, 21 23 kDa, 16 kDa và 14 kDa, và protein 57-kDa, protein bao gồm hai tiểu đơn vị 34 - 37 kDa (tiểu đơn vị α có tính axit) và 21 - 23 kDa (tiểu đơn vị
β cơ bản) được liên kết bằng liên kết disulfua Glutelins trong gạo được coi là tương tự như Legumins trong đậu nành và đậu và thuộc loại A và B Glutelin loại
B rất giàu lysine và được coi là một nguồn gen tốt để tăng hàm lượng lysine trong gạo Điểm đẳng điện của glutelin là pH = 4,8, 5,7 6,8 và 8,0 và 8,7 [4] Glutenlin gạo hòa tan ít trong nước nhưng dễ dàng hòa tan trong kiềm pH > 10
và trong axit pH < 3 [4]
1.4.3 Đánh giá các thông số dinh dưỡng
1.4.3.1 Tỷ lệ axit amin cần thiết trên tổng số axit amin (E/T %) [2]
1.4.3.2 Chỉ số axit amin thiết yếu (EAAI)
Được định nghĩa là giá trị trung bình của hình học của axitamin cần thiết trong thực phẩm so với axitamin trong trứng Công thức tình như sau:
Trong đó:
Trang 20“p”: biểu thị cho mẫu protein thực phẩm
“s”: biểu thị cho mẫu protein tiêu chuẩn (của trứng)
n: là số axit amin cần thiết, (bao gồm Lys, Met + Cys, Thr, Ile, Trp, Val, Leu, và Phe + Tyr, n=8)
1.4.3.3 Điểm axit amin (AAS)
AAS được định nghĩa là thành phần axit amin giới hạn trong mẫu thực phẩm so với thành phần giới hạn axitamin trong mẫu chuẩn (g/100 protein) được khuyến cáo bởi FAO và WHO Nó biểu thị giới hạn thành phần axit amin trong mẫu phân tích và mẫu chuẩn [2]
1.4.3.4 Điểm số hóa học (CS)
Dùng để so sánh EAA cần thiết trong mẫu phân tích và EAA trong protein mẫu trứng
1.4.3.5 Tỷ lệ hiệu quả protein (PER)
Giá trị PER của protein bã gạo và protein đậu nành được tính toán bằng 3 phương trình hồi quy dựa trên hàm lượng Leu, Pro, Tyr, Met và His (g/100g protein) được đề xuất bởi Alsmeyer và cộng sự như sau:
1.4.4 Đánh giá giá trị dinh dưỡng của bã gạo
1.4.4.1 Thành phần axitamin cần thiết không thể thay thế
Thành phần axit amin (g/100g protein) của protein bã gạo (RPD), protein isolate bã gạo (RPI) và protein isolate đậu nành (SPI) cùng với yêu cầu của FAO/WHO được thể hiện như bảng dưới Thành phần axit amin thiết yếu trong bảng ngoài trừ Lys và Thur đều cao hơn hoặc tương tự mẫu so sánh và cao hơn
so với yêu cầu của FAO, WHO Protein bã gạo (RPD) và protein insolate bã gạo
Trang 21(RPI) giàu hàm lượng Glu, Pro, Arg, Asp và Leu, với tổng hàm lượng của 5 loại axit amin trên là 52,93g/100 gam và 50,7 g/100g tương ứng [2]
Bảng 1-5 : Bảng các giá trị thành phần axitamin và giá trị yêu cầu theo khuyến
cáo của FAO và WHO [2]
Trang 22a Giá trị lấy theo kết quả trung bình 3 lần phân tích
b Alanin, Valin, Isoleucin, Leucin, Phenylalanin, Tryptonphan, Prolin, Glycin and Metionin
c Cystein, Threonin, Tyrosin and Serin
d Arginin, Histidin, and Lysin
e Aspartic and Glutamic
1.4.4.2 Đánh giá giá trị dinh dưỡng của Protein bã gạo
Bảng 1-6 : Bảng đánh giá giá trị dinh dưỡng của protein bã gạo và protein đậu
tương so với FAO và WHO (1973) [2]
TT Thông số Protein bã gạo Protein isolate đậu
Trang 23Giá trị EAAI của protein bã gạo là 0,71 còn của đậu tương là 0,74 cũng gần tương tự nhau
Giá trị PER của protein bã gạo có giá trị từ 2,72 đến 3,9 cao hơn protein đậu nành
Nhận xét: Qua các số liệu ở trên thấy rằng nguồn protein bã gạo có giá trị
dinh dưỡng tương đương giá trị dinh dưỡng của đậu nành, hoàn toàn có thể thay thế cho protein đậu nành Việc nghiên cứu thu hồi nguồn protein này rất có ý nghĩa trong việc hạ giá thành sản phẩm, giảm lượng chất thải trong quá trình sản xuất sữa gạo tại Nhà máy Lavina food, Công ty cổ phần mía đường Lam Sơn
1.5 CÁC PHƯƠNG PHÁP THU NHẬN PROTEIN TỪ GẠO
1.5.1 Công nghệ kiềm
Trong công nghệ thực phẩm, phương pháp xử lý kiềm bột gạo thường được
áp dụng để loại protein nội nhũ trong quá trình làm sạch tinh bột Phần protein này thường được bỏ đi hay là thành phần của thức ăn chăn nuôi Trong điều kiện kiềm đặc biệt có hiệu quả cho chiết tách protein từ bột gạo, nơi mà glutelin chiếm thành phần chủ yếu trong thành phần protein Xử lý kiềm sau đó kết tủa protein đẳng điện đã được sử dụng để tách chiết protein cám gạo, kết quả thu được protein có hàm lượng từ 40-80% Giống lúa, điều kiện kiềm, sử dụng cám gạo ổn đinh hay không, điều kiện kỹ thuật cụ thể được ứng dụng sẽ cho protein có hàm lượng khác nhau, với sự ổn định nhiệt độ làm giảm khả năng tách chiết protein
và làm thay đổi cấu trúc thành phần axit amin được tách chiết Các nghiên cứu đã chỉ ra protein được tách chiết bằng phương pháp kiềm có khả năng tiêu hóa tốt hơn, đặc tính sinh học tốt hơn so với protein được tách chiết bằng phương pháp thủy phân dùng enzym α amilaza Tuy nhiên tách chiết bằng phương pháp kiềm
Trang 24cũng có một số hạn chế như làm biến tính protein, hòa tan thêm các chất không phải protein làm cho sản phẩm protein thu được có độ tinh khiết không cao, làm tăng tốc độ phản ứng Mailard hình thành các chất có màu tối, và có thể hình thành chất độc như các hợp chất lysinoalanine Bảng hiệu suất chiết tách protein bằng phương pháp kiềm ở điều kiện khác nhau (trang bên)
Bảng 1-7: Hiệu suất chiết tách protein bằng phương pháp kiềm ở điều
Trang 25protein gạo thường được thủy phân từ các nguồn có giá trị rẻ hơn như phụ phẩm của quá trình sản xuất syro gạo, nó có hàm lượng protein lớn hơn 50% Các enzym thủy phân cacbohydat như xenluloza, hemicelluloza, pectinaza và xylanaza chúng thủy phân thành tế bào, chúng thúc đẩy quá trình tách chiết protein từ cám gạo, giải phóng protein từ cấu trúc polysacarit Enzym proteaza cũng được sử dụng để thuỷ phân protein từ gạo Một số loại enzym proteaza có nguồn gốc động vật, thực vật, vi khuẩn, nấm được sử dụng cho mục đích này Sản phẩm protein được chiết xuất bằng enzym proteaza sẽ có cấu trúc và tính chất khác với protein ban đầu [6]
Các enzym thủy phân không ảnh hưởng đến giá trị dinh dưỡng, bên cạnh
đó nó cải thiện tính chất hóa lý, cảm quan cho protein Mặc dù phương pháp enzym có các ưu điểm như không sinh các chất độc nhưng nó cũng có nhược điểm là thời gian dài và chi phí cao [5]
Bảng 1-8 : Hiệu suất chiết tách protein bằng phương pháp
enzym ở điều kiện khác nhau [5]
30-35
1.5.3 Công nghệ vật lý
Phương pháp vật lý thường được ưu thích hơn phương pháp hóa học và enzym trong quá trình chế biến thực phẩm bởi vì nó không làm thay đổi nhiều
Trang 26cũng như dễ điều chỉnh, kinh tế trong quá trình chế biến Nhưng nhược điểm là hiệu xuất thu hồi protein thấp Đông lạnh-rã đông, khuấy trộn tốc độ cao, nấu thủy nhiệt, sử dụng nước giới hạn là một trong các phương pháp tiếp cận để chiết tách protein gạo Các lực cắt lớn trong quá trình nghiền keo, đồng hóa, phối trộn tốc độ cao làm phá vỡ vỏ tế bào, sau đó là quá giải phòng protein, do đó thức đẩy quá trình tách chiết Đối với phương pháp lạnh đông sự phân giải tế bào do sự hình thành các tinh thể đá, làm vỡ cấu trúc nội bào, trong khi tế bào phải chịu áp suất cao, do đó làm vỡ tế bào [5]
Một vài phương pháp vật lý như đông lạnh rã đông, khuấy trộn tốc độ cao,
áp suất cao đã được điều tra để đánh giá tính hiệu quả trong chiết xuất protein cám gạo tách béo ổn nhiệt.Trong các phương pháp kiểm tra thì phương pháp sóng âm là có hiệu suất cao nhất nhưng cũng chỉ đạt 15 %.Tuy nhiên hiệu suất chiết tách protein sẽ tăng lên rõ rệt khi phương pháp vật lý kết hợp với các enzym như enzym α amylaza và proteaza, Theo (Xia và cộng sự 2002), nghiền keo gạo tấm, sau đó hóa lỏng, phân loại bằng tỷ trọng sẽ được hiệu suất thu hồi protein là 82% và độ tinh khiết 44%, độ tinh khiết tăng lên 88% khi sau đó thủy phan tiếp bằng enzym amylaza và glucoamylaza [6]
Một vài phương pháp chiết tách protein đã được ứng dụng như bảng sau: [5]
Bảng 1-9 : Hiệu suất chiết tách protein bằng phươngpháp vật lý ở điều kiện khác nhau [5]
3 Cám gạo Nghiền keo + đồng hóa 37,8-67,5
4 Gạo tấm Nghiền keo 63,8
Trang 271.5.4 Công nghệ siêu âm và vi sóng
Ngày nay công nghệ siêu âm và vi sóng ngày càng được chú trọng hiện nay
do có các đặc tính nổi trội như hiệu suất cao, giảm thời gian, giảm chi phí vận hành, không sinh các chất độc hại Lợi thế của gia nhiệt siêu âm là phá vớ liên kết hydro yếu được thúc đẩy bằng sự quay lưỡng cực của các phân tử Siêu âm có thể phá vớ thành tế bào, và liên kết phân tử bởi tác dụng của nhiệt độ cao, và sóng xung kích có thể làm vỡ các bong bóng tạo thành do sóng siêu âm [5]
Bảng 1-10: Hiệu suất tách chiết protein bằng công nghệmới ở các điều kiện khác nhau [5]
và điều chỉnh pH = 11 với NaOH 1M Hỗn hợp được khuấy trộn từ từ trong 4 giờ
ở 400C và ly tâm 5.000 vòng/phút ở 15 phút Protein thu được sẽ được kết tủa ở
pH = 4,5, điều chỉnh bằng HCl 1M, kết tủa thu được được bằng ly tâm 5.000 vòng/phút trong 15 phút [7] Tuy nhiên phương pháp kiềm này khó điều khiển quá trình và có thể hình thành các chất độc như lysinoalanine bởi các phản ứng phụ [1]
1.6.2 Công nghệ enzym
Bã gạo (có hàm lượng protein) theo chất khô khoảng 60 %, được pha với nước khử khoáng với tỷ lệ 1/10 và khuấy trong 30 phút ở nhiệt độ 50 0C sau đó phần cặn bã được loại ra bằng máy ly tâm có tốc độ 5.000 vòng/phút trong 15
Trang 28phút, quá trình này nhằm rửa hết tinh bột trong bã gạo Sau đó hỗ hợp được pha trong nước với tỷ lệ 1/10 điều chỉnh pH = 6 bằng NaOH 1M, sau đó thủy phân tinh bột bằng enzym Termamyl 120 L, Viscozyme, bằng cách xử lý này có thể thu được bã gạo có hàm lượng protein 80 % (theo chất khô) Sau đó bã gạo sẽ được thủy phân tiếp bằng các enzym proteaza thương mại có sẵn trên thị trường như Alcalase 2.4L, Neutrase 0.8L, Flavourzyme, Protamex và Trypsin, tỷ lệ enzym và cơ chất là 1/100, quá trình thủy phân 4 giờ, pH điều chỉnh bằng 3M NaOH Dịch thủy phân điều chỉnh về pH = 7, đun sôi trong 10 phút để bất hoạt enzym, ly tâm tốc độ 5.000 vòng/phút trong 15 phút, sấy phun ở nhiệt độ đầu vào
1850C, 900C đầu ra, bảo quản ở -200C Kết quả thực hiện như bảng sau:
Bảng 1-11 : Hiệu suất thu hồi với các loại enzym khác nhau [8]
Alcalase 2.4 L
84,51 ± 1,87
6,77 ± 0,16
65,71 ± 2,41
Trang 29ứng nhẹ nhàng, không cần phải thay đổi các thông số quá trình như nhiệt độ và
pH Vì vậy chúng tôi lựa chọn công nghệ thủy phân protein của dung dịch gạo và
bã gạo bằng enzym proteaza
Enzym proteaza có hai loại: endoproteaza và exoproteaza Endoproteaza thủy phân liên kết peptit bất kỳ trong mạch peptit Exoproteaza phá vớ liên kết peptit từ amino hoặc carboxyl ở đầu mạch và tách một phần amino acid ra khỏi chuỗi protein (Wang và cộng sự, 2009) Proteaza có thể có nguồn gốc từ thực vật, động vật và vi sinh vật Proteaza có nguồn gốc thực vật (papain, bromelain, ficin, ), proteaza động vật (tripsin, pepsin, renin ), proteaza có nguồn gốc từ vi sinh vật (vi khuẩn, nấm sợi) Trong thủy phân tinh bột sống, proteaza có khả năng làm suy yếu cấu trúc của tinh bột, hỗ trợ giải phóng tinh bột, làm tăng hiệu quả thủy phân tinh bột Khi dùng enzym proteaza thủy phân protein trong dịch gạo sẽ làm tăng lượng protein và axit amin trong dịch thủy phân
1.8 Các sản phẩm từ protein gạo
1.8.1 Tổng quan về ứng dụng sản phẩm protein gạo
Protein gạo đã được quan tâm đặc biệt của ngành công nghiệp thực phẩm
và dược phẩm do tính chất độc đáo của nó về giá trị dinh dưỡng, giàu các axitamin cần thiết Protein này không chứa gluten do đó nó không là thành phần gây dị ứng [9] Có thể sử dụng sản phẩm thủy phân protein từ gạo như chất bổ sung dinh dưỡng, bổ sung vào cà phê, là chất điều vị trong thực phẩm, sản phẩm chăm sóc cá nhân, bánh kẹo, bổ sung vào nước ngọt và nước trái cây, nước sôt, nước thịt, bánh kẹo, và ứng dụng rộng rãi trong các sản phẩm khác
Trang 30Bảng 1-12 : Ứng dụng của protein gạo trong một số sản phẩm[5]
TT Loại protein Sản phẩm Hàm lượng Kết quả
1 Protein cám gạo
cô đặc
Bánh mỳ 1-5% Khối lượng giảm đi
và lượng vi sinh vật it hơn mẫu chuẩn
2 Protein cám gạo
isolate
Miến gạo 10% Cải thiện giá trị dinh
dưỡng, đặc tính bột nhào của miến gạo
4 Protein cám gạo Màng bao
gói
4% Hầu hết mong muốn
liên quan đến tính chất vật lý và muốn
áp dụng trong bao gói thực phẩm
5 Protein thủy phân
cám gạo
Môi trường nuôi cấy vi sinh vật
- Không chứa đường
- Chứa 100% protein gạo lứt hữu cơ
- Lý tưởng để phát triển cơ
- Chứa các axit amin quan trọng
- Ít cacbohydrat
-
Trang 31Bảng 1-13 : Bảng thông tin dinh dưỡng bột gạo lứt
Trang 32- Trộn các loại nguyên liệu bao gồm: bột mỳ, sữa bột, muối, sàng qua sàng 100 mesh trước khi cho nấm men, protein gạo cô đặc
- Cùng thời điểm đó phối trộn: đường, trứng, vani và nước trong một bát khác và phối trộn đều
- Phối trộn phần 1 và 2 ở trên cho thật đều
- Nhào để tạo thành bột (sử dụng máy nhào làm bánh mỳ), cho đến khi bột mịn và đàn hồi, khoảng 5-8 phút
- Để bột ở nhiệt độ môi trường trong 1 giờ sau đó chuyển vào một bát hình chữ nhật và để bột cho 1 cái khác trong khoảng 30 phút
- Xịt một ít nước lên bề mặt bột nhào để ngăn ngừa tình trạng khô xảy ra trong khi nướng,
- Cho bát vào lò nướng ở nhiệt độ 1800C, trong khoảng 15-30 phút, tối thiểu cho đến khi bánh ngả màu vàng
- Đưa bánh ra khỏi là nướng để nguội trước khi phân tích
- Hàm lượng protein và độ ẩm ở các mẫu khác nhau về mặt thống kê
- Độ ẩm thấp nhất và cao nhât khi hàm lượng protein cám gạo cô đặc tương ứng là 5% và 2%
- Hàm lượng protein cũng như hàm lượng chất xơ tăng lên khi hàm lượng protein cám gạo cô đặc tăng lên Tuy nhiên nó chia làm hai cặp 2% và 3% protein cám gạo cô đặc và 4% và 5% protein cám gạo cô đặc, thành phần chất xơ không khác nhau về mặt thống kê
Thể tích và khối lượng mất đi:
- Khi hàm lượng RBPC tăng lên thì thể tích cũng như sự giảm khối lượng bánh mỳ giảm đi
Đánh giá cảm quan:
- Đánh giá cảm quan cho màu sắc và mùi điểm số không khác nhau ở các mẫu với hàm lượng RBPC khác nhau
Trang 33- Mẫu bánh mỳ (kiểm chứng) control nhận được điểm đánh giá cao về cấu trúc, vị và độ ưu thích chung Tuy nhiên mẫu thêm 1% RBPC được đánh giá điểm số tương tự như mẫu control về độ ưu thích
Như vậy: Từ kết quả đánh cảm quan nhân thấy có thể thêm tối đa 1% RBPC vào bánh mỳ để duy trì sự chấp nhận của người tiêu dùng đối với sản phẩm
1.8.2.3 Bánh qui bổ sung protein cám gạo cô đặc (RBPC) [11]
Protein cám gạo cô đặc được sử dụng trong công thức sản xuất bánh quy, mẫu control (mẫu đối chứng) chứa 0% RBPC và mẫu chứa 5% RBPC so với bột
mỳ Bột mỳ và RBPC được trộn với nhau sau đó trộn đường, muối, dầu đậu tương Các thành phần khô được chuyển đến máy trộn bột, nước được cho thêm vào để tạo khối bột mềm, sau đó dầu đậu nành được cho vào để đồng nhất hỗn hợp.Quá trình tạo hình bánh quy bằng cách sử dụng máy cán bột 0,4 cm và dùng phương pháp dập Khay bánh được nướng trong lò nướng 20 phút và quan sát những thay đổi trong quá trình nướng Sau khi nướng xong bánh được làm nguội xuống 450C và được đưa đi đánh giá hóa lý và cảm quan
Bảng 1-15 : Thành phần bánh quy bổ sung 5% RBPC và mẫu đối chứng[5]
- Hàm lượng protein tăng từ 7,54% lên 9,13%
- Hàm lượng tro tăng từ 4,4 % lên 8,45%
- Hàm lượng chất béo giảm từ 20,79% xuống 14,28%
Tính chất vật lý:
˗ Chiều dài và độ dầy của bánh quy khác nhau về mặt thống kê, mẫu 5% RBPC có chiều dày và chiều dài lớn hơn
˗ Về thể tích và tỷ trọng không có sự khác biệt
Trang 35CHƯƠNG 2 VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU
2.1 Vật liệu nghiên cứu
+ Cải thiện màu sắc và độ sáng bỏng của sản phẩm
+ Cho phép cầu trúc vụn đều và hương vị gòn của bánh qui và bánh qui giòn + Tăng hàm lượng của polypeptit và amino axit, do đó cải thiện hương vị các sản phẩm nướng
Trang 36*Đóng gói, bảo quản và thời gian sử dụng
˗ NP-2000 được đóng gói 25 kg trong thùng phi giấy với túi plastic tiêu chuẩn thực phẩm bên trong hoặc bao giấy 20 kg
˗ Thời gian sử dụng: 6 tháng ở điều kiện nhiệt độ dưới 250C, bao bì chưa
mở, không có ánh sáng chiếu trực tiếp
2.1.2.2 Enzym Alphalase AP4
a.Mô tả
Alphalase AP4 là một phức hợp enzyme chứa enzyme Alpha-amylase chịu nhiệt, beta-glucanase và một protein trung tính được chiết suất từ các chủng Bacillus licheniformis, Geosmitthia emersonii và Bacillus amyloliquefaciens chọn lọc
˗ Alpha – amylase: Nhỏ nhất 12300 LU/g
˗ Beta – glucanase: nhỏ nhất 1800 BGU/g
˗ Proteaza: nhỏ nhất 250 AZO/g
c ứng dụng
Ứng dụng nhiều trong sản xuất bia, cho phép tỷ lệ đại mạch cao (lên đến 60%), bổ sung trực tiếp vào nồi đường hóa Tăng nhanh khả năng chuyển hóa tinh bột Tạo điều kiện để thu được hàm lượng chất chiết cao và quá trình tách dịch đường được đồng nhất
d Liều lượng sử dụng
˗ Trong nồi nấu malt: 0,1 – 0,5 kg/tấn hạt
˗ Trong nồi nấu đại mạch: 0,1-0,2 kg/tấn đại mạch
e Quy cách đóng gói
˗ Phi nhựa 240 kg; can nhựa 30 kg
Trang 37˗ Hoạt lực: min 1.600 AZO/g
d pH và phiệt độ tối ưu
˗ Hoạt động ở nhiệt độ 30 đến 78 độ C, tối ưu ở 59 độ C
Enzym Protein-glutaminase “Amano” 500 được sản xuất bởi quá trình lên
men đặc biệt với sự lựa chọn chủng Chryseobacterium proteolyticum Enzym
thủy phân glutamine còn lại trong protein và peptides Protein bị thay đổi bởi enzym thủy phân sẽ cải thiện chức năng như độ hòa tan, tính nhũ hóa và tính chất tạo bọt
˗ Chuyển hóa glutamine còn lại trong protein và peptides thành axit glatamic
˗ Tăng tính hòa tan của protein, cải thiện các chức năng khác như nhũ hóa và tạo bọt
Trang 38˗ Được ứng dụng nhiều trong công nghiệp thực phẩm bao gồm làm mềm bột nhào, cải thiện hương vị protein thủy phân, tăng sự hòa tan của protein khi có mặt in ion Ca++
Thermoase GL30 là vi khuẩn trung hòa được phân lập từ Geobacillus
Stearothermophilus Là enzym xúc tác thủy phân protein GL30 hoạt động tốt ở
nhiệt độ cao lên đến 800C, trong điều kiện không có canxi
Neutrase được sản xuất bởi hãng Novozymes,là protease trung tính được
sản xuất từ chủng vi khuẩn Bacillus amyloliquefaciens Enzyme này thủy phân
protein thành các amino nitrogen tự do và các peptid hòa tan
Trang 39c Ứng dụng
Nếu nấm men không được cung cấp đủ amino nitrogen tự do, quá trình lên men sẽ kém và chất lượng bia giảm Bổ sung Neutrase vào nồi malt nhằm tăng hàm lượng protein hòa tan Điều này rất có ích khi khi malt sử dụng có chất lượng kém hoặc nấu với tỉ lệ nguyên liệu phụ cao Ngoài ra, Neutrase cũng làm tăng hàm lượng peptid hòa tan Các peptid hòa tan giúp cải thiện độ ổn định bọt của bia
* Ảnh hưởng của nhiệt độ và pH tới hoạt độ của Neutrase 0.8L
˗ Nhiệt độ tối ưu: 450C
˗ Khoảng hoạt động tốt: 40 – 500C
*Phương pháp sử dụng và liều lượng sử dụng
˗ Neutrase được cho vào nồi malt ở đầu giai đoạn dừng 50 – 52°C Liều lượng sử dụng là 0,6 – 1 Kg/tấn malt
*Khoảng hoạt động tối ưu
Thủy phân protein trong quá trình đường hóa hoặc sau đường hóa
c Khoảng hoạt động tối ưu