Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa pptx

Đặc điểm, cấu tạo của protein: -Protein là hợp chất hữu cơ cao phân tử được cấu tạo bởi các L-α-amin,các đơn vị này liên kết với nhau bằng liên kết peptide... Hơn nữa cấu trúc này lại có

Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

MỤC LỤCLời mở đầu

Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein

1 Đặc điểm, cấu tạo của protein

2 Các bậc cấu trúc của phân tử protein

2.1 Cấu trúc bậc I

2.2 Cấu trúc bậc II

2.3 Cấu trúc bậc III

2.4 Cấu trúc bậc IV

Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein

1 Một số nét chung về sự hình thành gel protein

2 Điều kiện tạo gel

3 Cơ chế tạo gel

4 Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm

Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truyền thống ở địa phương

1 Quy trình sản xuất giò

2 Thuyết minh quy trình

2.1 Chuẩn bị nguyên liệu

2.2 Các bước tiến hành

Phần IV: Các tính chất chức năng của protein ứng dụng trong sản xuất giòlụa

1 Khả năng tạo gel của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

2 Khả năng tạo kết cấu của protein

3 Khả năng nhũ hóa của protein và độ bền của các nhũ tương trong thựcphẩm

Kết luận

DANH SÁCH HÌNH

Hình 1 Cấu trúc của protein……… Trang 4Hình 2 Cấu trúc bậc I của protein……….………Trang 6Hình 3 Cấu trúc xoắn α… ……… Trang 7Hình 4 Cấu trúc gấp nếp β………Trang 8Hình 5 Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide………Trang 9Hình 6 Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß………Trang 9

Hình 7 Cấu trúc bậc III của myoglobin………Trang 11

Hình 8 Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin………Trang 12

TÊN VIẾT TẮT CỦA MỘT SỐ ACID AMIN CÓ TRONG BÀI

Lời mở đầu

Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con người.Cùng với tính thiết yếu đó, ngành công nghiệp thực phẩm ra đời và phát triểnvới mục đích tạo nên những sản phẩm thực phẩm giàu giá trị dinh dưỡng và antoàn để phục vụ cho người tiêu dùng Sự phát triển của đời sống xã hội kéo theonhu cầu sử dụng các sản phẩm ăn liền, ăn nhanh này càng lớn Để đáp ứng nhucầu đó ngành công nghiệp thực phẩm ngày càng phát triển và sản xuất ra rấtnhiều sản phẩm, nhất là các sản phẩm được chế biến từ thịt, hiện nay đã rất đadạng về chủng loại, phong phú về hình thức Trong đó giò là mặt hàng ngàycàng được nhiều người tiêu dùng ưa thích do tính năng thuận tiện trong sử dụng,tạo sự ngon miệng mà lại giàu dinh dưỡng

Giò có thể được sản xuất một cách thủ công theo quy mô hộ gia đình hoặctheo quy mô công nghiệp hiện đại Tuy nhiên, dù được sản xuất theo phươngpháp nào đi nữa thì nguyên liệu chính làm ra giò vẫn là thịt nạc với thành phầnchính là protein Nhờ vào sự phát triển của khoa học ứng dụng trong thực phẩmchúng ta có thêm những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc, các đặc tínhcũng như những biến đổi của protein trong quá trình chế biến

Protein là cơ sở cho sự hình thành cũng như duy trì cấu trúc chức năngcủa các vật thể sống Chúng có những tính chất chức năng khá điển hình như:khả năng hydrat hóa; khả năng hòa tan; khả năng tạo nhớt; khả năng tạo gel; khảnăng tạo kết cấu; khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp; khả năng nhũ hóa; khảnăng tạo bọt và khả năng cố định chất thơm Tuy nhiên không phải tính chấtchức năng nào của protein cũng được ứng dụng trong sản suất giò lụa

Sau đây để giúp mọi người có thêm hiểu biết về protein cũng như ứngdụng của chúng trong sản xuất giò lụa em xin thực hiện đề tài “Tìm hiểu đặctính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa”

Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein.

1 Đặc điểm, cấu tạo của protein:

-Protein là hợp chất hữu cơ cao phân tử được cấu tạo bởi các L-α-amin,các đơn vị này liên kết với nhau bằng liên kết peptide

2.1 Cấu trúc bậc I :

-Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốcacid amin trong mạch polypeptide Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kếtpeptide (liên kết đồng hóa trị) Đây là liên kết cộng hóa trị tương đối bền vững

và chỉ bị phá hủy bởi các tác nhân: acid, kiềm, enzim protease

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữanhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α amin của nhóm amin củamột acid amin khác, loại đi một phân tử nước

-Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide Nếu có 3, 4,5, hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide,tetrapeptide, pentapeptide và polypeptide

-Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khác nhau, nên số

thường ít hơn đồng phân theo lý thuyết nhiều, do trong phân tử protein có cácđoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau

-Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein cómạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin Đa phần protein có số gốc acid amingiữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hàng ngàn gốc

-Cấu trúc bậc I của protein quyết định tính chất sinh học, khi thay đổi sốlượng acid amin trong chuỗi polypeptide ảnh hưởng đến chức năng sinh học

-Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau:

cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans sovới C-N

mạch polypeptide

Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cáchnhau bằng nhóm –HCR-

phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể hình thành dạngenol

-Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol) Độ bền của liên kết này cóđược là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt quang)như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữapH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N

-Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền Cấu trúc bậc một chobiết được quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống

Hình 2 Cấu trúc bậc I của protein

Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng0,6 nm Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm Góc xoắn là

26o có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ) Với cácacid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi

-Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số liên kết hydro tối đa Các liên kếthydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kếtpeptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó Cứ mỗi nhóm-CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác

-Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vìcác diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theochiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn Hơn nữa cấu trúc này lại cómật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽlàm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro vớicác phân tử nước)

-Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein Có protein tỷ lệ xoắn đến 75%(như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp(như trong kimotripsin)

-Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khảnăng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Glycũng tạo được xoắn α nhưng không bền Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá

vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi Ví dụ: trong casein,các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thểcuộn thống kê

-Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dựđoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein

đó

-Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc

vòng, thường ít gặp hơn

2.2.2 Cấu trúc gấp nếp β:

Hình 4 Cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin)

-Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi Xoắn α có thể chuyểnthành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là donhiệt)

-Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử

để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp Các mạch polypeptide có thể song song (A và Btrong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3) Các gốc bên R củacác acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điệnhoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấutrúc này Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thểtham gia vào cấu trúc này Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sựhình thành cấu trúc này

Hình 5 Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide có cấu trúc tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đối song song.

-Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (Hình 3.4) Các chuỗipolypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờmột liên kết hydro Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát củaxoắn α với bước bằng không.

Hình 6 Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.

-Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I(xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I(xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của haigốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm) Hai cấu trúc này còthể chuyển đổi cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn Cấutrúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong

da, gân, xương và sừng

-Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúckhông xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng cấu trúc kiểu này sẽhình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tíchhoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúcxoắn Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa cácnhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩytĩnh điện là cực tiểu Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do

án ngữ không gian của mạch bên

2.3: Cấu trúc bậc III:

-Cấu trúc bậc III là cấu hình không gian của chuỗi polypeptide Nó đượcxác định bởi cấu trúc bậc I và bậc II Cấu trúc bậc III hình thành một cách tựphát phụ thuộc vào kích thước, hình dạng và tính phân cực của các gốcaminoacid Các gốc này tương tác với nhau và với các phân tử dung môi bằng

cách đó làm suy yếu khả năng xoay tự do của các liên kết trong chuỗipolypeptide Sự tương tác đó được thực hiện bằng các kiểu liên kết disulfide,ester, hydro và tương tác kỵ nước.

-Các chuỗi polypeptide của protein hình cầu được cấu tạo thành khối mộtcách rắn chắc Ví dụ như phân tử myoglobin (gồm một chuỗi polypeptide duynhất với trọng lượng phân tử 16.700 , chứa 153 gốc aminoacid) được bó chặtđến mức trong lòng nó chỉ có thể chứa 4 phân tử nước Tất cả các gốc R có tínhphân cực được sắp xếp ở mặt ngoài ở dạng hydrat-hóa còn hầu hết các gốc Rkhông phân cực có tính kỵ nước nằm trong lòng phân tử để tránh tiếp xúc vớinước Những gốc aminoacid không có khả năng tạo cấu trúc xoắn α nằm tạinhững nơi chuỗi polypeptide bị gấp khúc

Hình 7 Cấu trúc bậc III của myoglobin

-Tính chất sinh học của protein phụ thuộc không những vào cấu trúc bậcmột, bậc hai mà cả vào cấu trúc bậc ba của chúng Các yếu tố phá vỡ cấu trúcbậc ba đều làm mất hoạt tính sinh học của protein

2.4 Cấu trúc bậc IV:

-Phân tử của đa số protein với trọng lượng phân tử trên 50.000 thườngđược cấu tạo từ hai chuỗi polypeptide trở nên Những chuỗi polypeptide nàyđược gắn với nhau bằng các loại liên kết yếu như liên kết hydro, liên kết kỵnước hoặc các loại liên kết mạnh hơn như liên kết ester, liên kết disulfide…

Mỗi chuỗi polypeptide với cấu trúc bậc I, II và III xác định tạo thành một phần

dưới đơn vị Nhũng phần dưới đơn vị đó kết hợp với nhau để tạo nên phân tử

protein hoàn chỉnh Các sắp xếp đặc trưng trong không gian của các phần dướiđơn vị trong mỗi phân tử protein hoàn chỉnh loại này được gọi là cấu trúc bậc IVcủa protein.

Ví dụ điển hình cho những protein có cấu trúc bậc IV là Hemoglobin (M

= 68.000) được cấu tạo bởi 4 chuỗi polypeptide 2 chuỗiα và 2 chuỗi β Chuỗi αchứa 141 gốc aminoacid còn chuỗi β chứa 146 gốc Mỗi chuỗi gắn với một phân

tử hem Cả 4 phần dưới đơn vị sắp xếp tương hỗ nhau theo quy luật hoàn toànxác định, làm cho phân tử hemoglobin có dạng gần như hình cầu với kích thước

50 x 50 x 64

Hình 8 Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin

-Trong nhiều trường hợp các phần dưới đơn vị có thể hình thành từ một sốchuỗi polypeptide Khi đó mỗi chuỗi polypeptide được gọi là protomer, cònphần dưới đơn vị được gọi là oligomer Những olygomer này kết hợp với nhauthành một phân tử protein có cấu trúc bậc IV hoàn chỉnh Đó là trường hợp của

oligomer với M = 280.000 Mỗi oligomer được hình thành từ một số chuỗipolypeptide có trọng lượng phân tử khoảng 50.000

-Bản thân hemoglobin cũng có thể phân ly thành 2 oligomer, mỗioligomer chứa 1 chuỗi α và một chuỗi β

-Các phân tử protein có cấu trúc bậc bốn trong những điều kiện nhất địnhphân ly thành các phần dưới đơn vị, trong những điều kiện khác những phần

dưới đơn vị này lại kết hợp với nhau thành những phân tử ban đầu Quá trìnhphân ly và kết hợp này kèm theo sự biến đổi tính chất sinh học của prtein Hoạttính sinh học cũng phụ thuộc vào các kiểu tổ hợp khác nhau của các phần dướiđơn vị Mối liên quan này giữa cấu trúc bậc bốn và tính chất của protein là cơ sởcủa nhiều quá trình điều hòa trong tế bào Những enzim then chốt mang chứcnăng điều hòa quá trình trao đổi chất đều là những enzim có cấu trúc bậc bốn.

-Sự tồn tại của protein có cấu trúc bậc bốn còn là yếu tố khắc phục tác hạicủa sự nhầm lẫn trong quá trình sinh tổng hợp protein Đó cũng là một phươngtiện để tiết kiệm AND và ARN thông tin

Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein

1 Một số nét chung về sự hình thành gel protein:

-Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có

sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự liên hợp, sự tập hợp, sựtrùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ

-Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các biến đổi ở mứcdưới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hoá hoặctập hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thước lớn

-Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đếnmất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan

-Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa cácmạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ xảy ra hiện tượngkết tụ

-Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tậphợp xáy ra do tương tác protein – protein chiếm ưu thế so với tương tác protein– dung môi sẽ dẫn dến tạo thành một khối lớn và thô, gọi là sự đông tụ

-Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lướiprotein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel

-Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng rất quan trọng của nhiều hệthống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái do đó

cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm Phomat, giò, gel gelatin,đậu phụ, bột nhào làm bánh mì hoặc các thịt giả từ protein thực vật (được kếtcấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel).

-Khả năng tạo gel của protein được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi chomột số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dầy, tạo lực liên kết(bán dính) giữa các tiểu phần cũng như làm bền các nhũ tương và bọt

2 Điều kiện tạo gel:

-Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel.Việc làm lạnh sau đó sẽ tạo ra nhiều liên kết hydro giúp cấu trúc gel bền Đôikhi một sự acid hóa nhẹ nhàng cũng có ích Thêm muối (đặc biệt là ion canxi)

có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel goặc để gia tăng độ cứng cho gel.-Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau: